Аргинин физические свойства

По мере увеличения молекулы спектры ЯМР соответствующим образом усложняются, однако из них можно извлечь сведения о конформации, в особенности об изменении конформационных свойств с изменением физических свойств среды, в которой исследуется поведение полипептида. Сигнал протона группировки НН из трех кластеров протонированного бокового радикала аргинина в лизоциме становится более острым (в лизоциме семь остатков аргинина) еще до того, как это происходит с сигналами других протонов по мере того, как раствор фермента приводят к pH 2,8. Это явление связано со ступенчатостью процесса возрастания неупорядоченности белка, включающего развертывание кластеров аргинина еще до того, как это происходит с остальной частью молекулы [52]. В последующей части этой работы на основе изменения спектров ЯМР показано, что а-лактальбумин денатурирует легче, чем лизоцим [52]. [c.440]

Основанием для выдвижения новой гипотезы строения белковых веществ послужило то, что в 1874 г. Ф. Мишер открыл основное вещество из спермы лосося и назвал его протамином [323]. Протамин привлекал к себе мало внимания до 1894 г., когда им и другими сходными соединениями заинтересовался А. Коссель (1853—1927 гг.). Коссель обнаружил, что при гидролизе этих веществ выделяются большие количества аргинина. Кроме того, среди продуктов гидролиза была обнаружена новая аминокислота — гистидин. Почти в то же время С. Хедин выделил гистидин из нескольких других белков [245]. Дальнейшие исследования показали, что протамины, выделенные сначала в отдельный класс веществ, имеют весьма много свойств, сближающих нх с белками [276—280]. Они, так же как и белки, содержали аминокислоты, могли перевариваться трипсином и по многим физическим свойствам были почти неотличимы от белков. На основании этого Коссель предположил, что протамины — простейшие представители класса белков. [c.54]

В другом синтезе (рис. 39) использовали защищенный лишь по гуанидиновым группам остатков аргинина нонапептид (В 2—10), который в виде соли конденсировали с /г-нитрофени-ловым эфиром а-карбобензокси-е-тозиллизина. Защитные группы у полученного таким образом декапептида (С 1—10) удаляли обработкой натрием в жидком аммиаке, а чистый каллидин выделили с помощью противоточного. распределения в системе вгор-бутанол/трифторуксусная кислота/вода, 120 1 160. Полученное соединение оказалось идентичным природному декапептиду как по физическим, так и по биологическим свойствам. [c.150]

Аргининкиназа катализирует обратимый перенос фосфорильной группы от АТФ к L-аргинину аналогично реакции креатинкиназы [1]. Она широко распространена среди беспозвоночных, особенно у членистоногих. Ферменты, выделенные из некоторых ракообразных, почти не отличаются друг от друга по физическим свойствам. Аргининкиназа состоит из одной полипептидной цепи с молекулярной массой около 40 ООО (половина молекулярной массы креатинкиназы) с одним каталитическим центром. [c.676]

При использовании метода Монте-Карло отсутствуют объективные критерии отбора конформаций. Внушительное на первый взгляд количество в 10 ООО структурных вариантов может составлять лишь небольшую часть конформаций, подлежащих анализу. Наконец, как и в методах Левитта и Уоршела, Кунтца и соавторов, аппроксимация остатков сферами в методе Танаки и Шераги продиктована не физическими соображениями, а удобствами расчета. В модели никак не отражена конформационная специфика аминокислот. В самом деле, трудно представить, как сферы могут передать конформационные свойства, например, вытянутых лабильных боковых цепей аргинина и лизина с их гидрофобными и полярными участками, имеющими четыре степени свободы (xi—Х4). или плоских боковых цепей триптофана и фенилаланина. Кроме того, потенциалы взаимодействий остатков выбраны на основе незначительного экспериментального материала. [c.292]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология