Глутаминовая кислота, нингидринная реакция

Подлинность глутаминовой кислоты подтверждается по реакции с нингидрином. [c.190]

Наиболее общим методом определения концентрации пептидов является колориметрия продуктов реакции с нингидрином [2]. Это один из наиболее чувствительных колориметрических методов. Для обнаружения аминокислот и пептидов разработаны как обычный, так и полностью автоматизированный варианты, причем нингидриновый реагент не вызывает коррозии и его можно подавать обычным микронасосом. Реакция идет по свободным аминогруппам, но в некоторых случаях хромофор образуется с низким выходом. Данные по окрашиванию дипептидов можно найти в работе [3]. У всех дипептидов, содержащих в качестве Ы-концевой аминокислоты аргинин, треонин, серин, глутаминовую кислоту, глицин, фенилаланин, метионин, лейцин и тирозин, интенсивность окраски составляет 1,6-10 у лейцина эта величина составляет 1,7-10 . У дипептидов с М-концевым лизином и аспарагиновой кислотой интенсивность окраски несколько выше (на 20 и 29% соответственно), а дипептиды с Ы-концевым гистидином и триптофаном проявляются несколько слабее (42 и 67% соответственно от средней интенсивности). Дипептиды с М-концевым пролином, валином и изолейцином окрашиваются очень слабо [2,7 6,4 и 8,5% от средней (1,6- 10 ) интенсивности]. [c.391]

Вытеснение аминокислот производят сначала 0,05%-ным раствором уксусной кислоты, причем вытесняется глутаминовая кислота. Вымывание прекраш,ают после получения отрицательной реакции на нингидрин. Индикаторный раствор нингидрина готовят в день определения смешением 95 объемных частей 0,5%-ного раствора нингидрина в ацетоне, 1 части ледяной уксусной кислоты и 4 частей воды. В присутствии аминокислоты раствор дает синюю окраску. [c.107]

После получения отрицательной реакции на глутаминовую кислоту колонку промывают 1 н. раствором соляной кислоты. При этом вымывается аспарагиновая кислота. Прекращают вымывание после отрицательной реакции с нингидрином. [c.107]

Сущность этой реакции заключается в том, что глутаминовая кислота под действием нингидрина окисляется и распадается на альдегид, диоксид углерода и аммиак. Выделившийся аммиак конденсируется со второй молекулой нингидрина и с продуктом его восстановления—дикетооксигидринденом. [c.190]

Найдено, что кальций-связывающие участки некоторых белков относительно богаты остатками у-карбоксиглутаминовой кислоты. Она встречается, например, 10 раз в первых 33-х остатках последовательности из 582-х остатков протромбина, причем каждый раз в виде близко расположенных дублетов. Карбоксилирование остатков глутаминовой кислоты в этом белке, по-видимому, осуществ ляется в присутствии витамина К [15]. Как производное малоновой кислоты, она декарбоксилируется в процессе кислотного гидролиза, но может быть выделена после щелочного гидролиза [16], однако она дает крайне слабую реакцию с нингидрином. Установлено, что цитруллин (7), который долгое время считали промежуточным продуктом щелочной деградации аргинина в орнитин, входит в состав белка клеток сердцевины волос млекопитающих и игл дикобраза [17]. [c.232]

Поэтому пептиды с N-концевым глутамином дают отрицательную реакцию с нингидрином и не могут быть секве-нированы. Аналогичным образом может циклизоваться остаток глутаминовой кислоты, но в более жестких условиях. Относительно отщепления N-концевой пирролидонкарбоновой кислоты см. разд. L6.1. [c.96]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология