Аминокислоты присутствие в крови

Свойства. Является представителем альбуминов. Альбумины — простейшие природные глобулярные белки, присутствующие во всех растительных и животных тканях в виде соединений с липидами, углеводами и другими компо- нентами клетки. Содержатся в белке яиц, сыворотке крови, молоке, семенах-, растений и др. Альбумины входят вместе с глобулинами в группу-растворимых белков, но отличаются от них способностью растворяться в дистиллированной воде и в полунасыщенном (50% насыщения) растворе сульфата аммония. Способны к образованию хорошо оформленных кристаллов, при нагревании кри- сталлы белков свертываются. При гидролизе альбуминов образуются различные аминокислоты (характерно наличие серусодержащих и дикарбоновых аминокислот и отсутствие или относительно низкое содержание гликокола), [c.26]

Производные пиррола имеют большое биологическое значение. К ним относятся такие вещества, как хлорофилл растений, гемин крови, пигменты желчи. Восстановленное кольцо пиррола (пирролидиновое) присутствует во многих алкалоидах (стр. 544) и аминокислотах белков. [c.545]

ГО промежуточного продукта цикла лимонной кислоты и углеродные скелеты многих аминокислот способны превращаться в глюкозу. Из жирных кислот с четным числом атомов углерода и из ацетил-СоА реального образования глюкозы не происходит, тогда как три углеродных атома жирных кислот с нечетным числом атомов углерода, а также образуемый бактериями рубца пропионат могут превращаться в глюкозу при этом в качестве промежуточного продукта образуется метилмалонил-СоА, превращающийся затем в сукци-нил-СоА при участии кофермента Bi2-В периоды восстановления после напряженной мышечной работы глюконеогенез протекает очень активно, благодаря чему присутствующий в крови лактат превращается в гликоген и глюкозу. [c.618]

При потреблении обычной пищи здоровый организм в нормальных условиях выделяет столько же азота, сколько и потребляет в этом случае говорят об азотистом балансе. Это равновесие обеспечивается наличием ряда факторов. Всосавшиеся аминокислоты пищи попадают в так называемый общий азотный фонд. Азотный фонд — это не какое-нибудь специальное депо под термином азотный фонд подразумеваются все аминокислоты, присутствующие в организме (т. е. в крови, внутриклеточной и межклеточной жидкостях), а также и все остальные азотсодержащие соединения. Аминокислоты, входящие в азотный фонд, могут образовываться и из тканевых белков, которые постоянно расщепляются и синтезируются вновь,— ведь большинство тканевых белков находится в состоянии динамического равновесия. Аминокислоты, из которых построены эти белки, постоянно обновляются. Особенно быстро обновляются аминокислоты в белках печени и плазмы крови и очень медленно — в мышечных белках. [c.402]

Биологические функции никеля еще мало исследованы. Есть основания считать его микроэлементом. В организмах никель активирует многие ферменты, усиливает синтез серосодержащих аминокислот. При одновременном присутствии железа и никеля улучшается образование гемоглобина в крови животных. [c.431]

В крови человека всегда содержится некоторое количество конечных продуктов азотистого обмена, находящихся на пути к удалению из организма, а также промежуточные продукты распада ряда веществ. В первую очередь здесь надо отметить присутствие в плазме и сыворотке крови п о-л и пептидов и аминокислот. [c.442]

Различные вещества, присутствующие также Б крови и моче мочевина, аммиак, холестерин, аминокислоты, мочевая кислота pH слюны в среднем 6,8 [c.365]

Нуклеиновые кислоты присутствуют в клетке в связанном состоянии, в соединении с белками. Очень мало известно о комбинациях РНК с белком, но белки, связанные с ДНК, были изучены Мишером и его последователями. Мишер обнаружил в ядрах сперматозоидов лосося необычный белок, связанный с фосфорной кислотой ДНК, более щелочной и более простой по своему строению, чем обычные белки. В нем отсутствуют многие аминокислоты, которые есть в большинстве белковых молекул. Название этого белка знакомо больным диабетом— это протамин, белок, который добавляют в инсулин, чтобы последний дольше задерживался в крови. Вот, кстати, прекрасный пример того, какое неожиданное применение часто может найти научное открытие. Кто мог бы предположить, что этот открытый Мишером в сперме лосося своеобразный белок будет со временем применяться вместе с гормоном поджелудочной железы для лечения такого опасного заболевания, как диабет. [c.117]

Для примера приведем серотонин (1) (также называемый 5-гидрокситриптамин, или 5-НТ). Это соединение широко распространено в природе, но встречается в очень низких концентрациях. В живых системах он образуется из аминокислоты триптофан гид-роксилированием по положению 5 индольного ядра с последующим декарбоксилированием. Впервые серотонин был выделен из природных продуктов в 1948 г. как сосудосуживающее средство, присутствующее в сыворотке крови, а впоследствии был обнаружен в пищеварительной системе и в мозгу. Однако только лабораторный синтез несколько лет спустя значительно расширил возможности для изучения механизма его действия. Сейчас известно, что серотонин имеет широкую и сложную область фармакологического действия, включая сужение кровеносных сосудов благодаря стимуляции гладкой мускулатуры и агрегации тромбоцитов. Он вызывает. [c.11]

Особенно плодотворно изотопы применяются для исследования обмена веществ. Изучаемое вещество метят (поэтому метод получил название метод меченых атомов ), вводя в него радиоактивный изотоп меченое вещество вводят в организм. После его ассимиляции исследуют присутствие меченых атомов в различных химических фракциях в организме. Концентрация вводимого в организм радиоактивного изотопа должна быть небольшой, чтобы не нарушался обмен веществ, но такой, при которой, несмотря на разведение, изотоп мог бы быть обнаружен во всех выделяемых фракциях. Например, применение СОг с меченым углеродом позволило показать широкое участие двуокиси углерода в реакциях метаболизма бактерий и тканей живого организма, расширить наши представления о механизме фотосинтеза. Изотопный метод применяется в биохимии для количественного определения аминокислот в гидролизатах белков, содержания калия, натрия и других элементов в крови, для определения общего количества воды в живом организме, объема эритроцитов и плазмы в кровотоке и т. д. [c.12]

Более надежным представляется использование условных констант, учитывающих физиологические условия. При наличии необходимой информации о константах устойчивости индивидуальных соединений, присутствующих в данной системе, можно с помощью ЭВМ оценить направление реакций, происходящих в организме. Так, применение компьютерных расчетов равновесий в растворе, содержащем одновременно ионы меди (II), цинка (II) и 22 аминокислоты, присутствующие в плазме крови [939], показало, что при рН=7,4 медь и цинк образуют смешанный комплекс с гистидином и цистеином. Таким образом, при прогнозировании результата введения в такую систему молекулы комплексона необходимо учитывать в качестве конкурирующих реакций не только образование биометаллами комплексов с аминокислотами, но и смешанно лигандных соединений. [c.493]

Присутствие свободного аммиака не мешает анализу. Метод позволяет определять пролкн и оксипролин (Downes). Однако для определения аминокислот в крови метод непригоден, так как переход окраски при титровании трудно уловим. [c.46]

R—СООН и R—NH+3 здесь являются протониро-ванными партнерами, т.е. кислотами, а R—СОО и R—NHj—сопряженными основаннямн (т.е. акцепторами протонов) соответствующих кислот. HR— СООН, и R—NH 3—это слабые кислоты, и все же R—СООН является в несколько тысяч раз более сильной кислотой, чем R—NH+j. При значениях pH, характерных для плазмы крови и межклеточной жидкости (7,4 и 7,1 соответственно), карбоксильные группы находятся исключительно в форме карбоксн-латных ионов, R—СОО . При этих значениях pH большая часть аминогрупп находится преимущественно в ассоциированной (протонированной) форме, R—NH+3. Преобладающая ионная форма аминокислот, присутствующих в крови и в большинстве тканей, представлена на рис. Ъ2,А. Структура, изображенная на рис. 3.2.Ь, не может существовать ни при каких pH. При значениях pH, достаточно низких для протонирования карбоксильной группы, аминогруппа, намного более слабая кислота, также будет протонирована. Примерные значения р/С а-карбоксильной и а-аминогрупп а-аминокислоты равны 2 и 10 соответственно (табл. 3.1). Кислота при pH ниже своего рА будет преимущественно протонирована, причем если pH будет сдвинуто на 2 единицы ниже она будет протонирована на 99%. По мере увеличения pH карбоксильная группа те- [c.22]

Химический состав опорных тканей позвоночных отличается от состава скелетных тканей беспозвоночных — спонгина, хитина и др. В покровах позвоночных присутствует особый белок - кератин. Позвоночные отличаются от беспозвоночных и действием пищерастительных ферментов, более высоким отношением (Ма + К)/ Са + Мд) в жидкой фазе внутренней среды. Среди беспозвоночных только у оболочников есть целлюлозная оболочка, имеется ванадий в крови в особых окрашенных клетках, а у круглоротых - соединительно-тканный скелет и хрящ, а также особый дыхательный пигмент — аритрокруорин с наименьшей для позвоночных молекулярной массой (17 600). Отличительная черта сипункулид — древних групп морских беспозвоночных - наличие специального переносчика кислорода - гемэритрина и наличие в эритроцитах значительного количества аллантоиновой кислоты. Для насекомых характерно высокое содержание в крови аминокислот, мочевой кислоты и редуцирующих и несбраживаемых веществ, в хитиновом покрове отсутствуют смолы, для членистоногих — наличие специфической (только для их групп) фенолазы в крови. Таким образом, можно констатировать, что систематические группы животных имеют свои биохимические особенности. Такие же особенности наблюдаются и у растений для различных систематических групп - наличие специфических белков, жиров, углеводов, алкалоидов, глюкозидов, ферментных систем. [c.189]

Аминогексановая (е-аминокапроновая) кислота применяется в медицине для остановки сильных кровотечений, так как она способствует эффективному свертыванию крови. Некоторые ее циклические аналоги (например, 4-аминометилциклогексан-карбоновая кислота) также ускоряют свертывание крови. Синтезируют е-аминокапроновую кислоту из циклогексанона через оксим, который перегруппировывают по Бекману в капролактам, а последний гидролизуют в присутствии НС1 в аминокислоту мюн [c.47]

Пептидные связи по обеим сторонам остатка аспарагиновой кислоты в молекуле белка особенно легко гидролизуются разбавленными кислотами [233], приче степень гидролиза зависит от pH раствора, а не от концентрации используемой кислоты [32, 189]. Так, из альбумина сыворотки крови быка за 18 час при 100° и pH 2,14 выделяется 44% остатков аспарагиновой кислоты в виде аминокислоты, в то время как при pH 3,15 освобождается всего 26% остатков кислоты [189]. При экстракции эластина 0,25 М щавелевой кислотой при 100° был получен растворимый белок единственной выделенной свободной аминокислотой оказалась аспарагиновая кислота [235]. Однако присутствие в продукте реакции пептидов с короткой цепью и результаты определения концевых груМп [24, 234] указывают на значительную степень гидролиза и других пептидных связей. Исследования, проведенные на модельных соединениях [73], позволили сделать вывод о лабильности связей остатков серина и треонина. Применение описанного выше метода гидролиза для исследования цепи А окисленного [c.226]

Для иодсодержащих аминокислот, важных для медицинских целей, характерен низкий уровень их нормального содержания в крови, поэтому для их разделения решено было использовать присущую ГХ чувствительность. Клинический интерес представляют шесть аминокислот моноиодтирозин, дииодтирозин, дииод-тиронин, 3,3, 5 - и 3,5,3 -трииодтиронин, а также 3,5,3, 5 -тетра-иодтиронин. Для этих соединений приняты сокращения МИТ, ДИТ, Тг, Тз, обратный Тз и Т4. Аминокислота Т4—-это тироид-ный гормон тироксин, тогда как Тз обладает аналогичной, но еще большей физиологической активностью, а обратный Тз действует как антагонист Тз и Т4. Относительно концентраций этих веществ у больных и у здоровых людей имелись различные мнения [97, 133, 134], что стимулировало поиск новых методов анализа. Присутствие иода в аминокислотах позволяет приме- [c.92]

Следует отметить, что фермент, катализирующий окислительное декарбоксилирование указанных а-кетокислот, высокоспецифичен (по аналогии с пируватдегидрогеназным и а-кетоглутаратдегидрогеназным комплексами) и также нуждается в присутствии всех пяти кофакторов (см. главу 10). Известно наследственное заболевание болезнь кленового сиропа , при которой нарушено декарбоксилирование указанных а-кетокислот (вследствие синтеза дефектного дегидрогеназного комплекса), что приводит не только к накоплению в крови аминокислот и а-кетокислот, но и к их экскреции с мочой, издающей запах кленового сиропа. Болезнь встречается редко, проявляется обычно в раннем детском возрасте и приводит к нарушению функции мозга и летальному исходу, если не ограничить или полностью не исключить поступление с пищей лейцина, изолейцина и валина. [c.459]

Применение всех перечисленных приемов позволило определить природу связи между углеводной и пептидной частью в нескольких гликопротеинах. В настоящее время твердо установлено наличие О-гликозидной связи через оксиаминокислоты (тип Р) для муцинов подчелюстных желез, групповых веществ крови, комплекса гепарина с белком и др. и N-aцил-гликозиламинной связи через аспарагиновую и, вероятно, глутаминовую кислоту (тип Е) для овальбумина, орозомукоида и других гликопротеинов. Знаменательно, что для образования указанных гликопептидных связей необходимо присутствие специфических аминокислот — оксиаминокислот и двухосновных кислот, которые обязательно входят в состав природных гликопротеинов в количествах, иногда значительно превышающих их содержание в обычных белках. [c.573]

Инсулин — белково-пептидный гормон, вырабатываемый островками поджелудочной железы. Является регулятором углеводного обмена в органиа-ме — стимулирует усвоение глюкозы и ее превращение в гликоген, при введении в организм понижает содержание сахара в крови. Молекула инсулина включает не менее 707 атомов и состоит из двух пептидных цепей, включающих 21 и 30 остатков аминокислот, цепи соединены двумя мостиками —8—5—, а один дисульфидный мостик имеется в более короткой цепи. Молекулы инсулина склонны к агрегации (с обраэованц от димеров до гексамеров) в присутствии ионов 2п +. Инсулин — первый белок, строение которого было расшифровано и воспроизведено в лаборатории. Используется для лечения диабета (сахарной болезни), [c.557]

Р-Нафтохинон-4-сульфокислота, применявшаяся Фолиным [98, 99] для анализа аминокислот в моче и крови, обладает умеренной реакционной способностью [100]. При реакции с аминогруппой желтая окраска, свойственная реагенту, очищенному по методу Фолина [98], переходит в желтовато-коричневую. В ходе реакции происходит арилирование аминогруппы с отщеплением сульфогруппы реагента. Определение проводят в несколько стадий [100] вначале инкубируют без доступа света реакционную смесь, включающую раствор белка, бикарбонатный буфер (pH 8,8), диоксан и раствор НХС в 50%-ном метаноле, а затем добавляют уксусную кислоту и диоксан. Далее определяют разницу в величине поглощения при 480 нм рабочего и контрольного раствора, не содержащего белка Аб48о = 3800 М см Ч При инкубации контрольный раствор приобретает интенсивную окраску, однако он почти полностью обесцвечивается при последующем подкислении уксусной кислотой. Окраска, свойственная производным по аминогруппе, не исчезает при подкислении. Присутствие диоксана до и после подкисления предотвращает осаждение модифицированного белка. В табл. 3 сопоставлены результаты модификации аминогрупп ряда белков с помощью НХС и некоторых других реагентов. [c.360]

Иммунная система противодействует заболеванию организма и вторжению в него посторонних веществ. За последние 20 лет многое стало известным о группе ферментов и других белков, которые фиксируют присутствие инородного тела и координируют ответную реакцию организма. Клетки плазмы, продуцируемые белыми кровяными тельцами, выделяют в кровь молекулы антитела. Антитела нейтрализуют чужеродные белки или присутствующие в крови полисахариды, способные вызвать заболевание. Химикам принадлежит решающий вклад в изучение природы молекул антител. Именно химики первыми продемонстрировали, что это белки, а затем определили их действительное химическое строение, а также структуру кодируюпщх их генов. В результате стали проясняться детали созданной природой системы. Антитела содержат переменную (вариабельную) область, в которой последовательность аминокислот меняется в зависимости от того, какое инородное вещество надо нейтрализовать, и постоянную (константную) область, которая в основном одинакова в большинстве антител. Переменная область молекулы распознает и связывает специфические тела вторжения, а постоянная занимается собственно устранением постороннего вещества. Полученные результаты открывают широкие возможности для дальнейших исследований. Настоятельная необходимость самых интенсивных исследований в этой области усугубляется необходимостью разработки эффективного лечения синдрома приобретенного иммунодефицита (СПИД). [c.107]

При обработке гемоглобина разведенными минеральными кислотами или щелочами получается г е м а т и н, представляющий собой окисленную форму гема и содержащий Ре . При восстановлении гематина, например, сернистым аммонием в присутствии глобина получается гемохромоген — пигмент с очень характерным спектром поглощения, который представляет собой соединение денатурированного глобина с гемом. При судебномедицинских исследованиях кровяных пятен для доказательства на личия крови гемоглобин обычно переводят именно в форму гемохромогена так как последний может быть открыт спектроскопическим путем в самых минимальных концентрациях. В недавнее время было предложено терми ном гемохромогены называть самые различные соединения гема с азоти стыми веществами, в том числе с аминокислотами, пиридином, никотином гидразином и другими соединениями. С этой точки зрения гемоглобиь представляет собой лишь один из гемохромогенов. Соответствующие сое динения с гематином называются парагематинами. Соединение гематина с денатурированным глобином — прежний глобин-Парагематин — получило специальное название катгемоглобина. Соотношения между всеми упомянутыми дериватами гемоглобина могут быть представлены следующей схемой [c.64]

АЛЬБУМИНЫ — простейшие представители природных белков, присутствующие во всех растит, и животных тканях в отличие от глобулинов, с к-рыми они составляют группу растворимых белков, растворяются в гюлунасыщенном (50% насыщения) р-ре сернокислого аммония и в дистиллированной воде. Изоэлоктрич. точка А. в пределах pH 4,6—4,8 мол. в. не превышает 75 ООО. Вое А. — глобулярные белки. А. способны к образованию хорошо оформленных кристаллов в электрофоретич. поле А., как правило, могут быть ра.зде.лены на 2 и более комнонептов. А. растворимы в к-тах, щелочах, при нагревании свертываются нри гидролизе образуют различные аминокислоты, для состава к-рых характерно отсутствие или относи 1 ельно низкое содержание глицина (не более 2%). А. богаты серусодержащими и дикарбоно-выми аминокис.потами. В живых тканях А. обычно находятся в виде соединений с липидами, углеводами и др. белками содержатся в белке яиц, сыворотке крови, мо,локе, семенах растений. А. получают из плазмы крови фракционир, осаждением при пизких темп-рах этот препарат широко применяют в медицинской практике, особенно для питания, путем введения в кровь. Кроме того. А, получают также из крови животных (сывороточный А.), отделением белка яиц от желтка (яичный А.), а также из молочной сыворотки при нагревании до 75° (молочный А.). А. применяются в фармацевтич., кондитерской, текстильной и др. отраслях промышленности и для осветления вии. [c.68]

Интересны данные о содержании аминокислот в плазме крови человека [326]. Главным аминокислотным компонентом плазмы является глутамин на его долю приходится около Д всего содержания аминокислот. Глутаминовая и аспарагиновая кислоты присутствуют в плазме в сравнительно небольшом количестве. Содержание аланина, валина, пролина и лизина выше, чем остальных аминокислот. Наконец, заслуживает внимания наличие в плазме аспарагина, орнитина, цитруллина и таурина. [c.63]

Источником его образования является аминокислота триптофан. Небольшие количества серотонина постоянно присутствуют в крови, где он может быть обнаружен флюоро-скопически. [c.211]

П. — сложный белок — гликопротеид, мол. в. 108 000—127 ООО, в состав к-рого, помимо аминокислот, входит до 1,5% гексоз. П. растворим в воде при pH ниже 5 и выше 9 плохо растворим при средних значениях pH. Ирп pH 2, 3—3,0 водные р-ры П. весьма устойчивы, в нейтральных р-рах П. подвергается быстрому самопсревариванию (см. Аутолиз). В крови животных и человека П. находится в форме неактивного предшественника и л а з м и н о г е п а (и р о-ф и б р и н о л и 3 и н а), к-рый под действием ряда факторов, присутствующих в крови и различных тканях, превращается в П. В частности, превращение плазминогена в II. катализируется самим Н. (автокатализ), а также трипсином и уроки на- [c.22]

Согласно взглядам Гауровица [13], матрица, которая благодаря присутствию молекулы антигена зеркально отражает характерные участки этого антигена, удерживается в развернутом состоянии полярными силами молекулы нуклеиновой кислоты. Матрица притягивает к себе молекулы аминокислот, из которых и строится новый отпечаток, затем поступающий в кровь. Согласно этой теории, для образования антител достаточно присутствия небольшого количества антигена, хотя, строго говоря, возможно, это и не является обязательной частью теории. [c.41]

В кристаллическом виде впервые выделена О. Варбургом и В. Христианом в 1943 г. из мышц крысы. Фермент найден практически во всех живых объектах, присутствует, как правило, в растворимой фракции цитоплазмы, в мозгу обнаружен в митохондриях, небольшое его количество найдено в сыворотке крови. Мышечный фермент расщепляет ряд различных кетозо-1-фосфатов. Фермент высокоспецифичен по отношению к диоксиацетонфосфату, мол. масса равна 147—180 ООО, ссктоит из четырех субъединиц. В кислой среде он диссоциирует на неактивные субъединицы при нейтрализации среды субъединицы легко и самопроизвольно воссоединяются, образуя активный фермент. Изоэлектрическая точка находятся при pH 6,05. Аминокислотный анализ показал наличие всех известных аминокислот. [c.94]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология