Тироглобулин групп

Измерения вязкости позволяют определить молекулярный вес таких нитевидных молекул, как молекулы каучука или эфиров целлюлозы при определении же молекулярных весов белков положение осложняется электростатическим взаимодействием анионных и катионных боковых цепей белка и их влиянием на молекулы воды. В связи с этим вязкость белковых растворов зависит от pH раствора. Электростатическое действие ионизированных групп может быть уменьшено добавлением солей вязкость полиэлектролитов уменьшается добавлением хлористого натрия [49, 50]. Из сказанного ясно, что определение вязкости белковых растворов само по себе может быть лишь с трудом применено для установления молекулярного веса и формы белковых молекул этот метод, однако, может дать очень ценные результаты для изучения названных свойств белковых молекул при сочетании его с другими методами. Так, путем сочетания результатов вискозиметрии и измерений диффузии были получены следующие величины молекулярных весов для яичного альбумина 40 500, для лактоглобулина 41 500, сывороточного альбумина 67 100, сывороточного глобулина 150 000—200 000, амандина (из миндаля) 330 000, тироглобулина 676 000, гемоцианина спрута 2 780 000 [51, 52]. Молекулярный вес вируса табачной мозаики был найден равным 63 200 ООО и 42 600 000 размеры частиц вируса, в прекрасном соответствии с результатами диффузионных измерений [54], составили 11,5-725 и 12,3-430 тг [53]. [c.61]

Чтобы определить современное отношение к этому перечню, необходимо, кроме того, различать две группы аминокислот, а именно< аминокислоты, обычно встречающиеся в белках, аминокислоты, встречающиеся только случайно (иногда) либо в свободном состоянии в организмах высших животных, либо в бактериальных белках. В первом случае метод хроматографии на бумаге позволил определить полный состав большого числа белковых гадролизатов, причем присутствие в таких гидролизатах еще неизвестной до сих пор аминокислоты становится все менее вероятным. Основная задача, следовательно, состоит не в расширении перечня обычно. встречающихся аминокислот, а в том, чтобы снова критически проанализировать те аминокислоты, которые уже включены в этот список. В 1931 г. Викери и Шмидт [1] насчитывали двадцать две аминокислоты. Эти авторы не приняли во внимание цистеина, который действительно содержится в целом ряде белков, но включили в список дииодтирозин и тироксин, идентифицированные до сих пор только в тироглобулине. Необходимо, следовательно, уменьшить число аминокислот, первоначально приведенное Викери, до двадцати одного. Два года спустя Шмидт увеличил эту цифру до двадцати двух, предложив добавить к списку норлейцин [2]. Затем была, невидимому, окончательно отвергнута -оксиглутаминовая кислота Дэкина, а существование в белках норлейцина стало весьма сомнительным [3]. Поэтому мы должны ограничить перечень двадцатью обычно встречающимися аминокислотами, причем эта цифра никогда, вероятно, не будет значительно изменена. В число 20 аминокислот не включены аспарагин и глутамин, так как они не встречаются в химических белковых гидролизатах. Этот специальный случай будет рассмотрен на стр. 108. [c.102]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология