Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Белковые химические свойства

    Можно видеть, что, за исключением стадии Ж, все реакции согласуются с обычными химическими свойствами соединений, включенных в цикл. Принципиальное различие между клеточной реакцией и лабораторной химией состоит в скорости и эффективности превращений в клетке благодаря наличию высокоспецифичных белковых катализаторов (ферментов), которые совершенствовались на протяжении миллионов лет биологической истории нашей планеты. Хотя химик все еще не в состоянии воспроизвести все ферментативные реакции, пет оснований предполагать, что это в принципе невозможно. [c.262]


    Исследование физико-химических свойств белковых [c.16]

    В частности, методами белковой инженерии, сущность которых состоит в изменении первичной структуры природной молекулы фермента посредством химической модификации самого энзима или его гена, удается принципиально трансформировать структуру активного центра и его функцию, модулировать субстратную специфичность и физико-химические свойства фермен- [c.84]

    Ранее мы рассмотрели способы, при помощи которых белковые субъединицы могут соединяться друг с другом, образуя замкнутые олигомеры и длинные опирали. Другой чрезвычайно важный способ упаковки белков и липидов приводит к образованию пластинчатых структур, или мембран [1—10], которые с молекулярной точки зрения можно рассматривать как практически безграничные двумерные поверхности. Эта глава посвящена строению, химическим свойствам и функциям биологических мембран, а также клеточных стенок бактерий, грибов и растений. [c.337]

    Физико-химические свойства [5, 64, 65] 3.5.1. Цвиттер-ионная природа белковой молекулы [c.356]

    Белки клубней картофеля. Клубни очень богаты крахмалом (приблизительно 80 % сухой массы) и перерабатываются в промышленности для извлечения этого углевода. Остаток после получения экстракта из картофельного сырья включает твердую часть, состоящую преимущественно из волокон, в которых остается некоторое количество крахмала (мезга), и жидкую часть, называемую красной водой (см. схему на с. 480). Белки могут стать ощутимым компонентом загрязнения среды. Их экстракция позволяет не только рещить эту проблему, но и выгодно использовать попутный продукт, который представляет определенную питательную ценность, особенно благодаря повышенному содержанию лизина (см. главу Биохимические и физико-химические свойства белковых клубней ). [c.482]

    Белки в природе представлены очень большим разнообразием структур в зависимости от организации молекулярных цепей на четырех уровнях. Линейная последовательность аминокислот, составляющая полипептидную цепь, образует первичную структуру. Аминокислотный состав, число и последовательность аминокислот, а также молекулярная масса цепи характеризуют эту первичную структуру и обусловливают не только другие степени организации, но физико-химические свойства белка. Образование водородных связей между кислородом карбонильной группы и водородом МН-группы в различных пептидных связях предопределяет вторичную структуру. Установление этих внутри- или межмолекулярных водородных связей приводит к возникновению трех типов вторичной структуры а-спираль, Р-структура в виде складчатого листка или тройная спираль типа коллагена. В зависимости от характера белков в основном образуются вторичные структуры одного или другого вида. Однако некоторые белки могут переходить из одной структуры в другую в зависимости от условий, в которых они оказываются, либо образовывать смесь частей в виде упорядоченных а- и Р-структур и неорганизованных частей, называемых статистическими клубками. Между боковыми цепями аминокислот, составляющими полипептидную цепь, устанавливаются взаимодействия ковалентного характера (дисульфидные связи) или нековалентные (водородные связи, электростатические или гидрофобные взаимодействия). Они придают белковым молекулам трехмерную организацию, называемую третичной структурой. Наконец, высшая степень организации может быть достигнута нековалентным связыванием нескольких полипептидных цепей, что приводит к образованию структуры, называемой четвертичной. Многие белки имеют пространственную конфигурацию сферического типа и называются глобулярными. В противоположность этому некоторые белки обладают продольно-ориентированной структурой и называются фибриллярными. Натуральные волокнистые [c.531]


    Прежде всего, белки уникальны в отношении химического строения. Это гетерогенные нерегулярные полипептидные последовательности 20 а-аминокислот и их производных, включающих самые разнообразные по своим химическим и физическим свойствам, т.е. валентным и невалентным взаимодействиям, атомные группы. В химическом построении белковых молекул уже можно усмотреть огромные потенциальные возможности к вариации физико-химических свойств. И в то же время белки представляют собой фактически единственный класс соединений, химические свойства которых нельзя непосредственно соотнести с химическим строением молекул. Поведение белков всецело определяется исключительной, присущей только им пространственной структурной организацией. Лишаясь ее, белки теряют все свои биологические свойства. За редким исключением, лишь белковые цепи способны самопроизвольно свертываться в строго детерминированные структуры, геометрия и конформационная динамика которых в физиологических (нативных) условиях полностью определяются аминокислотной последовательностью. Трехмерные структуры белков индивидуализированы, очень сложны и имеют строгий порядок, не сводящийся, однако, к периодичности. Способность природной полипептидной цепи к пространственной самоорганизации и обретению определенной молекулярной структуры - самая яркая особенность белков, отсутствующая у молекул искусственных полимеров, в том числе у полученных человеком поли-а-аминокислот. В растворе синтетический полимер находится в состоянии статистического клубка, флуктуации которого могут приводить к появлению в цепи регулярных участков лишь ближнего порядка. При этом, однако, ни при каких условиях не образуются стабильные трехмерные структуры, тем более идентичные для всех молекул данного полимера. В твердом виде синтетический полимер пребывает в аморфном состоянии, которое может включать частично кристаллическую фазу из беспорядочно ориентированных друг относительно друга зародышевых микрокристаллических областей. Искусственные полимеры отличаются качественно и по своим химическим свойствам, которые в той или иной мере воспроизводят свойства соответствующего мономера и могут быть описаны ограниченным набором реакций, специфичных для повторяющегося звена в свободном состоянии. [c.51]

    Условия для появления иного подхода к рассмотрению вопроса о химическом типе белковых молекул возникли лишь через 40-50 лет, после создания теоретических основ классической органической химии, где центральное положение заняла теория химического строения молекул (1861 г.). Суть теории сводилась к утверждению, сейчас очевидному, о существовании неразрывной связи между молекулярным строением соединения и его химическими свойствами, что по существу означало формулировку глобальной цели теоретической химии - раскрытие этой связи и установление ее природы. Автор теории А.М. Бутлеров постулирует положение, согласно которому можно предсказать химическое строение молекулы, т.е. все входящие в нее атомные группы и химические связи, если для данного соединения известны присущие ему химические реакции, и наоборот. На первое место, как необходимые, ставились реакции замещения, расщепления и синтеза. Таким образом, если это предположение справедливо, то все проблемы, возникающие при установлении строения органических молекул, становятся, по выражению Бутлерова, "разрешимыми путем химического опыта". Теория химического строения оказалась чрезвычайно плодотворной. Не встретив противоречий ни с одним из известных в то время опытных фактов, она открыла широчайшие перспективы для дальнейшего более целенаправленного развития органической химии. После появления стереохимической теории Я. Вант-Гоффа и Ж. Ле Беля (1874 г.) теория Бутлерова, как показала вся последующая [c.60]

    Если же обратиться к проблеме белка - главному предмету нашего рассмотрения, то приходится констатировать, что становление нелинейной неравновесной термодинамики прошло практически незамеченным для составляющих эту проблему задач, в том числе задачи структурной организации белковых молекул - исходной в логической цепочке, связывающей строение белка с его функцией и структурами надмолекулярных систем. Между тем предпринимаемые уже в течение трех десятилетий попытки подойти к решению вопроса, используя эмпирические подходы, равновесную термодинамику и формальную кинетику, неизменно терпят неудачу. Оставаясь нерешенной, структурная задача сдерживает рассмотрение всех последующих и создание теоретической молекулярной биологии - науки, столь же необходимой для понимания процессов жизнедеятельности, как молекулярная физика и квантовая химия для трактовки физических и химических свойств органических и неорганических низкомолекулярных соединений. А. Сент-Дьердьи писал "Мы действительно приблизимся к пониманию жизни только тогда, когда наши знания обо всех структурах и функциях на всех уровнях - от электронного до надмолекулярного - сольются в единое целое", и далее "...одним из основных принципов жизни является организация мы понимаем под этим, что при объединении двух вещей рождается нечто новое, качества которого не адекватны и не могут быть выражены через качества составляющих его компонентов" [37. С. 11-12]. [c.89]


    Белки перемещаются в плоскости мембраны. Объемное антитело, присоединенное к наружной части Са -транспортирующей АТРазы, не препятствует перемещению ионов кальция, что указывает на то, что для транслокации Са + не требуется поворота белка вокруг оси, параллельной поверхности мембраны [707]. По-видимому, это общее правило для мембранных белков. С другой стороны, белки способны поворачиваться [708] и перемещаться в боковых направлениях в пределах плоскости мембран реальная степень подвижности зависит от физико-химических свойств мембраны и от направляющего действия белковых контактов с обеими поверхностями мембраны. Диффузия по горизонтали важна для взаимодействий между элементами многокомпонентной, связанной с мембраной системы, поскольку функционально связанные мембранные белки не всегда находятся в физическом контакте друг с другом [709, 710]. [c.268]

    Как видно из общей формулы, аминокислоты будут отличаться друг от друга химической природой радикала К, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с а-углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все а-амино- и а-карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом своп специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых молекул связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функции, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью. [c.34]

    Одной из глобальных задач современной биологии и ее новейших разделов молекулярной биологии, биоорганической химии, физико-химической биологии—является выяснение молекулярных основ и тонких механизмов синтеза белка, содержащего сотни, а иногда и тысячи остатков L-амино-кислот. Последние располагаются, как это установлено, не хаотично, а в строго заданной последовательности, обеспечивая тем самым уникальность структуры синтезированной белковой молекулы, наделенной уникальной функцией. Другими словами, механизм синтеза должен обладать весьма тонкой и точной кодирующей системой, которая автоматически программирует включение каждого аминокислотного остатка в определенное место полипептидной цепи. Установлено, что кодирующая система однозначно определяет первичную структуру, в то время как вторичная и третичная структуры белковой молекулы определяются фи-зико-химическими свойствами и химической структурой радикалов аминокислот в полипептиде. [c.509]

    Сердечная мышца по содержанию ряда химических соединений занимает промежуточное положение между скелетной мускулатурой и гладкими мышцами. Так, общее содержание белкового азота в скелетных мышцах кролика составляет 30—31 мг/г, а в гладкой мускулатуре (миометрий)—до 20,3 мг/г. В сердечной мышце и особенно в гладких мышцах значительно меньше миофибриллярных белков, чем в скелетной мышце. Общее содержание миофибриллярных белков в гладкой мышечной ткани желудка примерно в 2 раза ниже, чем в скелетных мышцах. Концентрация белков стромы в гладких мышцах и миокарде выше, чем в скелетной мускулатуре. Известно, что миозин, тропомиозин и тропонин сердечной мышцы и гладкой мускулатуры заметно отличаются по своим физико-химическим свойствам от соответствующих белков скелетной мускулатуры. Отмечены определенные особенности и во фракциях саркоплазматических белков. Саркоплазма гладкой мускулатуры и миокарда в процентном отношении содержит больше миоальбумина, чем саркоплазма скелетной мускулатуры. [c.652]

    Особое значение методов иммунодиффузии в изучении белков состоит в том, что с их помощью можно характеризовать белки на основании свойств, отличных от тех, которые были известны ранее. Электрофорез позволяет фракционировать белки в соответствии с их физико-химическими свойствами, в то время как с помощью классических методов иммунологии можно проводить дальнейшую дифференцировку белковых компонентов по антигенным свойствам. [c.18]

    Белковая молекула очень лабильна, легко денатурирует, в результате чего изменяются ее биологические и физико-химические свойства. Под действием ферментов, а также кислот белки расщепляются, образуя ряд промежуточных продуктов дезагрегации (протеозы, пептоны, пептиды) и конечные продукты гидролиза — аминокислоты. [c.35]

    Сложный процесс наблюдается при денатурации белка специфическая пространственная структура (четвертичная, третичная и вторичная) разрушается, и с точки зрения конформационных характеристик денатурированный белок представляет собой полный хаос . Денатурация — это такое изменение нативной конформации белковой молекулы, которое происходит при достаточно резком изменении внешних условий и сопровождается заметным изменением физико-химических свойств белка и полной потерей биологической активности. [c.103]

    Многочисленные качественные реакции, характеризующие строение и коллоидно-химические свойства белковых веществ, весьма существенно меняются в ходе механодеструкции [251], отражая глубину и направление изменений химической природы таких лабильных объектов, как белки. [c.97]

    Основные научные работы посвящены химии белка и пептидов. Исследовал (с 1952) химические и физико-химические свойства продуктов первичной деструкции белковых молекул. Затем (1957— [c.403]

    ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВЫХ ВЕЩЕСТВ [c.25]

    Физико-химические свойства белковых веществ [c.336]

    Рациональной классификации белковых веществ в настоящее время не существует. Создание такой классификации возможно только на основе химических свойств индивидуализированных веществ. Однако поскольку в настоящее время нет бесспорного объяснения структуры отдельных белков, такая классификация пока невозможна. Все предложенные в настоящее время классификации основаны, главным образом, на растворимости белков при различных условиях. [c.446]

    Практически не имеет смысла говорить о химических свойствах каждого конкретного белка, поскольку любая белковая молекула имеет почти врсь арсенал функциональных групп, пожалуй, за исключением олефиновых и карбонильных, и в связи с этим, все белки должны обладать фиксированным набором химических реакций. В небольшом количестве случаев молекулы белков имеют какой-либо преобладающий состав. Так, в полипептидах коллагена треть аминокислотного состава приходится на глицин в полипептидной цепи нейротоксина-11 (яд кобры) около 20% аминокислотного состава приходится на долю основных аминокислот (His, Lys, Arg), тогда как количество кислых аминокислот (Asp, Glu) — менее 10%. [c.100]

    Качсстксиные реакции на аминокислоты, пептиды и белки можно раадмить на две группы а) цветные реакции, обусловленные аминокислотами и пептидами б) реакции осаждения, в основе которых лежат изменения физико-химических свойств белковых молекул. [c.6]

    Функционирование H2II в составе белков и ферментов определяется физико-химическими свойствами среды и доступностью реакционного центра простетической группы в ферменте. Реакционные центры, действующего порфирин-белкового комплекса, надежно экранированы. Первую экранирующую сферу составляют атомы азота умеренно жесткого макроциклического окружения, а также экстралиганды. Вторая экранирующая сфера включает элементы полипептидных цепей, образующих полости, размер которых делает доступными для реакционного центра НгП лишь определенные типы частиц (Н2О, О2, O,H N)[10]. [c.357]

    Гомогенизацией называется процесс измельчения жидких и пюреобразных пищевых продуктов за счет пропускания под большим давлением с высокой скоростью через узкие кольцевые щели. В результате воздействия на продукт различных гидродинамических факторов происходит дробление твердых частиц продуктов и их интенсивная механическая обработка. После гомогенизации количество диспергированных частиц увеличивается примерно в 200...500 раз, а их суммарная поверхность — в 6... 8 раз. Гомогенизация не только изменяет дисперсность белковых компонентов продукта, но и влияет на физико-химические свойства продукта (плотность, вязкость, однородность состава и др.). [c.405]

    Функциональные свойства белков (растворимость, способность к образованию гелей, эмульсий, пены и др.) являются отражением их физико-химических свойств. Таким образом, всякое изменение среды вокруг белковых молекул, вызывающее варьирование их конформации (pH, ионная сила, температура), может повлечь за собой модификацию функциональных свойств этих белков. С этой точки зрения такой фактор, как температура, несомненно, наиболее известен и изучен [29]. Технологическое значение температуры существенно, так как многие виды обработки сырья, практикуемые в пищевой промышленности, предусматривают воздействия теплом — сушку, стерилизацию, кулинарную обработку (варку, прожаривание), способные дена- турировать белки. [c.509]

    Активные формы природных аминокислотных последовательностей, согласно предложенным мною количественным теориям структурной и структурно-функциональной организации белковых молекул [56, 57], не относятся к какому-то особому состоянию материи, свойства которой, как физические, так и химические, не подчиняются законам, установленным при изучении иных систем, в том числе неорганических Исключительность активных форм белков не в принципиальной новизне природы их физических и химических свойств, сколь бы необычными они ни казались, а в самом факте образования таких форм, в неизбежности этого явления только у природных аминокислотных последовательностей (и ограниченного круга рибонуклеотидных последовательностей) [c.56]

    Положение о том, что понимание химических и физических свойств белков требует знания пространственного строения молекул, впервые, по-видимому, было высказано К. Мейером и Г. Марком в 1930 г. Более того, они предприняли попытку установить прямую связь между некоторыми физическими свойствами белков и пространственной структурой, подобно тому, как это уже делалось в химии при определении зависимости между химическими свойствами и строением молекул. В частности, они предположили наличие непосредственной связи механического состояния специально приготовленных белковых препаратов при растяжении и сжатии с изменением молекулярной формы полипептидных цепей. Первыми объектами исследования пространственного строения с помощью рентгеноструктурного анализа стали фибриллярные белки, содержащие наряду с аморфной также упорядоченную часть, представляющую собой нечто вроде одномерного линейного кристалла Г. Герцог и У. Янеке, а позднее Р. Брилл получили в самом начале 1920-х годов рентгенограммы фиброина Шелка. Их интерпретация основывалась на предположении дикетопи-перазинового строения белка, что многими химиками было воспринято как [c.67]

    Первая задача заключается в изучении структурной организации и создании теории, устанавливающей логическую и количественную взаимосвязь между аминокислотной последовательностью и пространственной структурой белка, предсказывающей его конформационные и электронные свойства. Цель следующей задачи состоит в изучении физико-химических свойств белка и, основываясь на знании не только геометрии, но и структурной организации белковой молекулы, выявлении принципов ее функционирования, иными словами, разработке теории структурно-функциональной организации белка. Третья задача направлена на создание общей теории рассматриваемой функции (здесь биокатали-тической), учитывающей решения предшествующих задач, особенности ферментативного катализа, физико-химические основы этого явления и возможности современного естествознания. [c.77]

    Исследования гемсодержащих белков показывают, каким образом используются для биологических функций свойства полифунк-циональных химических соединений, таких, как железо порфир ино-вые комплексы. Белковая часть молекулы обеспечивает протекание в каждом случае единственной специфичной реакции на атоме железа гема и модификацию присущих гему химических свойств под действием физиологически важных факторов. [c.272]

    Весьма перспективными методами разделения белков (как и определения ряда физико-химических свойств) оказались разные варианты метода изоэлектрического фокусировання-изотахофореза, основанные на проведении электрофореза в поддерживающих средах (на колонке или в тонком слое) с градиентом pH. Точное местоположение на колонке каждого белка из смеси определяется значением его изоэлектрической точки, т.е. состоянием, при котором суммарный электрический заряд белковой частицы при данном значении pH равен нулю. При использовании [c.31]

    Протамины и гистоны. Данная группа белков отличается рядом характерных физико-химических свойств, своеобразием аминокислотного состава и представлена в основном белками с небольшой молекулярной массой. Протамины обладают выраженными основными свойствами, обусловленными наличием в их составе от 60 до 85% аргинина. Так, сальмин, выделенный из молок семги, состоит на 85% из аргинина. Высоким содержанием аргинина отличается другой хорошо изученный белок—клу-пеин, выделенный из молок сельди из 30 аминокислот в нем на долю аргинина приходится 21 остаток. Расшифрована первичная структура клу-пеина. Протамины хорошо растворимы в воде, изоэлектрическая точка их водных растворов находится в щелочной среде. По современным представлениям, протамины скорее всего являются пептидами, а не белками, поскольку их молекулярная масса не превышает 5000. Они составляют белковый компонент в структуре ряда сложных белков. [c.73]

    Из всех групп природных пигментов, рассмотренных в этой книге, меланины несомненно являются наиболее трудными для изучения. Выделение, очистка ы химическое разрушение меланинов представляют такую проблему, что их пришлось охарактеризовать не по какому-либо химическому свойству, а просто как группу темных, чрезвычайно стабильных полимеров. Поэтому в области структуры и биосинтеза меланинов перед увлеченными и настойчивыми исследователями структуры — Ш И-рокое поле деятельности. Мы еще очень далеки как от возможности определить структуру какого-либо меланина, так и от полного понимания его биосинтеза. В этой связи хотелось бы отметить, что меланины из многих объектов вообще не изучались. В детальной разработке нуждается еще один вопрос — белковое окружение меланинов in vivo. [c.278]

    Технология рекомбинантных ДНК позволяет выделять гены любых белков, существующих в природе, экспрессировать их в специфическом хозяйском организме и получать чистые белковые продукты. Однако физические и химические свойства таких природных белков часто не удовлетворяют условиям, обеспечивающим возможность их промышленного применения. Иногда для получения белков, обладающих нужными свойствами, в качестве источника соответствующих генов используют организмы, растущие в необычных, зачастую экстремальных условиях. Например, для синтеза а-амилазы, не утрачивающей своей активности при высокой температуре, выделили ее ген из Ba illus stearothermophilus — бактерии, естественной средой обитания которой являются горячие источники с температурой воды 90 °С. Полученная таким образом а-амилаза оставалась активной при температурах, при которых осуществляют промышленное производство этилового спирта из крахмала. Для получения белков с заранее заданными свойствами можно использовать также мутантные формы генов. Однако число мутантных белков, образующихся в результате замены отдельных нуклеотидов в структурном гене с помощью обычного мутагенеза, чрезвычайно велико. Мутагенез с последующим отбором редко приводит к существенному улучшению свойств исходного белка, поскольку большинство аминокислотных замен сопровождается снижением активности фермента. [c.158]

    Под денатурацией понимают изменение пространственной структуры белков и, как следствие, уменьшение или полное подавление функциональной активности, растворимости и других биологических и физико-химических свойств. Следует различать денатурацию и деградацию белков. При деградации происходит фрагментация первичной структуры и образование фрагментов белковой макромолекулы. Денатурация не сопровождается фрагментацией, однако может происходить разрыв дисульфидных мостиков, а также слабых водородных, гидрофобньгх и электростатических связей. В результате изменениям подвергается четвертичная (при ее наличии), третичная и в меньшей степени вторичная структуры. [c.53]

    Интенсивное изучение биологических катализаторов дало возможность составить целостное представление об этих, по сути, наиболее важньгх структурах живой материй. В частности, было установлено, что все ферменты являются макромолекулами белковой природы. (Каталитическая активность специфичных полинуклеотидов, принимающих участие в сплайсинге РНК, является исключением, подтверждающим общее правило.) Первостепенное значение для функций ферментов имеет первичная структура, определяющая тип катализируемых реакций. Гидролиз пептидных связей трипсином или пепсином необратимо инактивирует ферменты. Для проявления каталитического действия большое значение имеет также нативность высших белковых структур (гл. 3). Обратимая денатурация является фактором подавления или восстановления ферментативной активности. Физико-химические свойства ферментов соответствуют таковым для белков, причем заряд играет существенное значение для каталитического акта. Молекулярные массы ферментов лежат в пределах от 10 до 1000 kDa и более, т. е. в большинстве случаев фермент по размерам гораздо больше, чем субстрат. [c.61]

    Н1, Н2, НЗ, Н4, Н5), различающихся по содержанию (%) основных аминокислот, обусловливающему их физико-химические свойства (электрофоретическую подвижность, ИЭТ и др.). Гистоны являются эволюционно консервативными белками. Степень гомологии аминокислотных последовательностей гистонов Н2, НЗ, Н4, Н5 у разных видов животных, растений и грибов достаточно высока. Эти гистоны попарно образуют октамеры (белковые коры дисковидной формы, которые оплетаются молекулой ДНК). Участок ДНК, спирально оплетающий октаметр, содержит в среднем 145—150 нуклеотидных пар и формирует примерно 1,75 витка левой спирали. Свободные от контакта с белковыми корами участки ДНК называют линкерными (или связующими). Их длина варьирует в за- [c.182]

    В настоящее время липосомы используются как носители лекарств, так как их можно начинить различными лекарственными веществами. Состав липидов липосом можно произвольно варьировать и таю1м образом направленно изменять физико-химические свойства. Разработаны также методы включения функционально активных белков в мембрану липосомы. Такие искусственные белково-липидные структуры называются протеолипосомами. В липосомы можно вводить тканеспецифические антитела, что позволяет обеспечивать направленный транспорт включенньгх в них лекарств в определенные органы и ткани. [c.315]

    Возникает вопрос насколько универсальна данная окислительная система в связи с большим количеством катализируемых ею реакций Было доказано существование набора изоэнзимов цитохрома Р-450, причем каждый из них имеет свои собственные типы субстратов, по отношению к которым он имеет повышенную специфичность. Молекулярные формы цитохрома Р-450 являются истинными изоэнзимами, т. е. они кодируются различными генами или различными аллелями одного гена, отличаются некоторыми физико-химическими свойствами, но имеют одну и ту же геминную группировку. Установлено, что все исследованные организмы от бактерий до человека имеют набор изоэнзимов цитохрома Р-450. Субстраты могут связываться с цитохромом Р-450 по крайней мере двумя различными способами. Одна группа субстратов связывается с белковой частью цитохрома Р-450, в то время как другая группа субстратов взаимодействует с железом геминной группировки энзима. [c.512]

    Изложены результаты иссл( дований авторов по изучению коллоидно-химических свойств (дисперсность, солюбилизация) эмульсий и-алканов, образующихся при их ферментативном окислении в процессе микробиологического синтеза белковых веществ, и влияние различных факторов на изменение исследуемых параметров. Показана целесообразность введения ПАВ в качестве эмульгаторов для процесса биосинтеза. Предложена топохимическая схема реакции ферментативного окисления углеводородов микроорганизмами. согласно которой основным местом протекания реакции является область водной фазы, непосредственно примыкающая к большим каплям парафина. [c.330]

    Физико-химические свойства ферментов обусловлены их белковой природой. Ферменты не диализируют сквозь полупроницаемые мембраны, способны высаливаться и дают характерные для белка цветные реакции и реакции осаждения. При выделении ферментов методами высаливания, фракцио-нировйния ацетоном и колоночной хроматографии они не теряют каталитических свойств, что позволяет выделять активные ферментные препараты для практических целей (пепсин, трипсин, амилаза, липаза и др.). [c.99]

    Из мышечной ткани выделено несколько белковых фракций, отличных по химической природе и физико-химическим свойствам миоген, миоальбумин, миостромин, глобулин X, актин, миозин, нуклеопротеиды, коллаген. Все эти белковые вещества отличаются по молекулярному весу, изоэлектрической точке, растворимости, осаждаемости и по аминокислот- [c.247]

    Такое состояние носит название изоэлектрического состояния и для каждого белка в зависимости от его химических свойств наблюдается при определенной концентрации водородных ионов, которая поэтому называется изоэлектрической точкой данного белкового амфолита. При любой другой [Н+] белок уже не будет электронёйтральным. В средах с концентрацией водородных ионов большей, чем изоэлектрическая точка данного протеина, его молекулы находятся в состоянии белковых катионов [c.153]


Смотреть страницы где упоминается термин Белковые химические свойства: [c.68]    [c.629]    [c.159]    [c.68]    [c.280]   
Органическая химия Издание 3 (1963) -- [ c.340 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.343 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Белковые свойства



© 2025 chem21.info Реклама на сайте