Глобула белковая форма

Растворение белков в воде связано с гидратацией каждой молекулы, что приводит к образованию вокруг белковой глобулы водных (гидратных) оболочек, состоящих из ориентированных в определенной форме в пространстве молекул воды. По химическим и физическим свойствам вода, входящая в состав гидратной оболочки, отличается от чистого растворителя. В частности, температура замерзания ее составляет —40°С. В этой воде хуже растворяются сахара, соли и другие вещества. Растворы белков отличаются крайней неустойчивостью, и под действием разнообразных факторов, нарушающих гидратацию, белки легко выпадают в осадок. Поэтому при добавлении к раствору белка любых водоотнимающих средств (спирт, ацетон, концентрированные растворы нейтральных солей щелочных металлов), а также под влиянием физических факторов (нагревание, облучение и др.) наблюдаются дегидратация молекул белка и их выпадение в осадок. [c.26]

Символы Е, ЕН, ЕНг и т. д. описывают состояния ионизации групп фермента, которые участвуют в ферментативной реакции. Ионизация остальных групп белковой глобулы здесь вообще не рассматривается. Будем полагать, что константы диссоциации ионогенных групп в свободном ферменте (/Са, /Св) и в фермент-субстратном комплексе (/ a. К ъ) различны [в принципе схема (6.177) может описывать и реакцию фермента, активный центр которого содержит четыре ионогенные группы, две из которых функционируют в свободной форме фермента, и две — в фермент-субстратном комплексе]. [c.259]

Здесь необходимо указать, что символы Е, ЕН, ЕНг и т. д. описывают только состояние ионизации определенных групп фермента, контролирующих ферментативную реакцию. Ионизация остальных групп белковой глобулы здесь вообще не рассматривается. Согласно схеме (10.1) активный центр фермента имеет две ионогенные группы, причем константы их диссоциации в свободном ферменте и в фермент-субстратном комплексе являются различными (в принципе, схема (10.1) может описывать и реакцию фермента, активный центр которого содержит четыре ионогенные группы, две функционируют в свободной форме фермента и две — в фермент-субстратном комплексе). [c.219]

Наряду с неорганическими частицами дисперсной фазы электрофорезу могут подвергаться и заряженные макромолекулы (и их агрегаты), в частности белковые молекулы. При этом, в зависимости от состава среды, прежде всего от pH, величина заряда, а. также и его знак могут быть различными (то же самое относится и к ряду неорганических золей, например амфотерных гидроксидов). В свою очередь заряд влияет на форму макромолекулы. Если макромолекула образует рыхлый клубок, в котором расстояние между ионами соизмеримо с толщиной ионной атмосферы, то движение макромолекулы может сопровождаться просачиванием дисперсионной среды через нее. Макромолекулы (и их агрегаты), образующие плотные глобулы, вполне подобны по своим электрофоретическим свойствам обычным коллоидным частицам. [c.194]

Определение ее как расплавленной глобулы, совпадающей с нативным состоянием по вторичной структуре и топологии укладки основной цепи, но отличающейся от него отсутствием плотной упаковки боковых групп, представляется неудачным и по своей форме, и по содержанию. Первое становится очевидным, если поставить вопрос, имеющий отношение не только к самому термину, но и ко всей гипотезе можно ли вообразить свертывание белковой цепи вне процесса, вне прохождения через ряд промежуточных состояний, и может ли одно из них не быть близко к нативному состоянию Очевидно, это очень трудно, так же трудно, как, например, представить отсутствие сходства между близким к завершению строящимся зданием и его окончательной архитектурой. Определение расплавленной глобулы неправильно также по существу, поскольку ее вторичные структуры и форма основной цепи молекулы не могут сколько-нибудь близко подойти к нативной структуре без предварительного установления строго детерминированных контактов между подавляющим большинством внутренних боковых цепей, ибо именно этот вид взаимодействий обусловливает структурные особенности каждой природной аминокислотной последовательности. [c.85]

Основные положения предложенной мною конформационной теории белков были сформулированы в общем виде и имели вначале чисто эвристический характер [40, 41]. Создание расчетного метода требовало их детализации и тщательной проверки. Достоинство теории даже в ее первоначальной, быть мо жет, несовершенной форме заключалось в том, что она позволяла всю необходимую работу с первой и до завершающей стадии заранее представить в виде строго последовательного ряда логически связанных между собой шагов, где каждое продвижение вперед опиралось на результаты предшествующих исследований и предваряло последующее. Иными словами, теория, отражавшая вначале чисто субъективное представление автора о структурной организации белка, в то же время представляла собой достаточно четко ориентированную рабочую программу исследования. Одно из положений теории, а именно предположение о согласованности в белковой глобуле всех внутри- и межостаточных взаимодействий, давало возможность разделить задачу на три большие взаимосвязанные части. Цель первой заключалась в кон-формационном анализе свободных остатков стандартных аминокислот, т.е. в оценке ближних взаимодействий валентно-несвязанных атомов. Идеальными моделями для изучения ближних взаимодействий явились молекулы метиламидов М-ацетил-а-аминокислот (СНз-СОМН-С НК-СОЫН-СНз). Вторая часть общей задачи состояла в выяснении влияния средних взаимодействий, т.е. взаимодействий между соседними по цепи остатками. Объектами исследования здесь могли служить любые природные олигопептиды. Цель третьей, завершающей части - изучение роли контактов между удаленными по цепи, но пространственно сближенными в глобуле остатками и априорный расчет трехмерной структуры белка. В дефинициях нелинейной неравновесной термодинамики эти цели могут быть сформулированы следующим образом. Во-первых, определение возможных конформационных флуктуаций у свободных аминокислотных остатков и выявление энергетически наиболее предпочтительных. Во-вторых, нахождение возможных конформационных флуктуаций локальных участков полипептидной цепи и установление среди них бифуркационных флуктуаций, ведущих к структурированию фрагментов за счет средних невалентных взаимодействий. В-третьих, анализ возможных флуктуаций лабильных по средним взаимодействиям участков полипептидной цепи и идентификация бифуркационных флуктуаций, обусловливающих комплементарные взаимодействия конформационно жестких нуклеаций, стабилизацию лабильных участков и, в конечном счете, образование нативной трехмерной структуры молекулы белка. [c.109]

Следовательно, наличие в белковой глобуле согласованности всех видов невалентных взаимодействий в условиях компактной, плотной упакованной структуры, т.е. при максимальной насыщенности стабилизирующих внутримолекулярных взаимодействий, является исключительным свойством белков как гетерогенных полимерных макромолекул обычно этим свойством наделены кристаллы только низкомолекулярных соединений. У белков оно было выработано в процессе эволюции путем вариации состава и порядка аминокислот. Дошедшие до нас последовательности белков свертываются в физиологических условиях таким образом, что в конечном счете все остатки приобретают те конформации из присущих им наборов низкоэнергетических форм, которые в глобуле оказываются наиболее комплементарными друг другу. Благодаря этому происходит резкая энергетическая дифференциация конформационных состояний, практически равноценных для свободных монопептидов, и выделение из огромного количества структурных вариантов уникальной нативной конформации белковой молекулы. [c.192]

При изучении эффекта Керра [119], а также при исследовании спектров флуоресценции 7-глобулина [1201 показано, что 90% ароматических остатков спрятаны внутри глобулы и находятся в гидрофобном окружении. При подробном изучении дифференциальных УФ-спектров 7-глобулина Окуловым и Троицким [1211 обнаружено, что примерно 17 остатков тирозина (из 56) и 3 остатка триптофана (из 22) расположены на поверхности нативной глобулы 7—8 тирозинов расположены в щелях глобулы и больше половины тирозинов (31—32) и подавляющая часть триптофанов находятся внутри глобулы. Авторами было замечено, что при pH 3 молекула 7-глобулина может набухать , что приводит к повышению доступности хромофоров без разрушения упорядоченных структур молекулы. Это, вероятно, связано с частичным разрушением глобулярной (третичной) структуры без нарушения вторичной. Если при этом частично или полностью разрушаются гидрофобные области, то естественно, что связывание углеводорода должно уменьшаться. Вероятно, такое поведение (существование частично развернутой формы белка) при изменении pH присуще всем глобулярным белкам. Однако для обнаружения этих форм недостаточно изучения только вязкости и оптической активности. Очень важную информацию может дать исследование связывания углеводородов. Дальнейшее увеличение заряда с изменением pH среды приводит белковую молекулу к состоянию, соответствующему полной дезорганизации глобулы, разрушению ее третичной и вторичной структуры, т. е, к состоянию клубка. [c.26]

Одно из наиболее существенных отличий процесса свертывания белковой цепи от перехода спираль-клубок синтетического полимера связано с дальними взаимодействиями, обусловливающими в значительной мере глобулярную форму нативной конформации белков. Свободная энергия глобулы по отношению к энергии полностью развернутого состояния, согласно Гё [61], может быть выражена суммой двух членов, пропорциональных объему и площади поверхности глобулы. При одном и том же объеме энергия системы будет минимальной при реализации пространственного строения белка в форме одной глобулы. Данное соображение послужило основанием для создания Гё однодоменной глобулярной модели свертывания белковой цепи, согласно которой аминокислотная последовательность на любой стадии ее структурирования состоит из двух частей - [c.492]

Вместе с тем в этих исследованиях выявляются важные особенности спиральных участков белковой цепи в глобуле. Анализ участков А, В, Е, G и Н а-спиралей свидетельствует о периодическом расположении в них неполярных аминокислотных остатков [111]. Спиральные последовательности ориентированы в глобуле таким образом, что эти остатки оказываются расположенными именно в ядре глобулы. Спирализация полипептидной цепи термодинамически выгодна для целого ряда аминокислотных остатков, так как она обеспечивает насыщение водородных связей. Но а-спирализация (равно как и образование Р-форм) определяется, вместе с тем, и гидрофобными взаимодействиями. Иными словами, вторичная структура стабилизуется пространственной структурой (третичной структурой) белка. [c.233]

Этот изгиб по форме напоминает шпильку для волос и стабилизируется одной водородной связью. Фактором, препятствующим его образованию, могут быть большие боковые радикалы, и поэтому довольно часто наблюдается включение в него наименьшего аминокислотного остатка — глицина. Эта конфигурация оказывается всегда на поверхности белковой глобулы, в связи с чем Р-изгиб принимает участие во взаимодействии с другими полипептидными цепями. [c.33]

Конформационный переход Т-> R включает не только изменение четвертичной структуры белковой глобулы. Релаксация затрагивает все части четырех субъединиц. Чтобы понять последовательность событий в ходе релаксационного процесса, рассмотрим основные физические характеристики трех главных форм гемоглобина. Они приведены на рис. 4.11. [c.75]

Структурные изменения в активном центре (вблизи гема) приводят также к значительным изменениям пространственной структуры всего белка. После присоединения кислорода (Т -> К-переход), некоторые аминокислотные остатки сдвигаются на 7 А. Эти структурные изменения инициируются присоединением одной молекулы кислорода, а затем распространяются на всю белковую глобулу. Поэтому в равновесной смеси присутствуют только Т и К формы. [c.76]

Однако можно полагать, что они также образованы многократно извитыми полипептидными цепочками. На поверхности глобул растворимых в воде белков расположены многочисленные гидрофильные группы боковых цепей (например, ОН, СООН, ЫНз и т. п.), несущие как положительные, так и отрицательные заряды, тогда как гидрофобные группы (углеводородные цепи, бензольные ядра и др.) остаются во внутренних частях белковой глобулы. Внутренняя часть глобул белка, по мнению ряда авторов образована многократно извитыми полипептидными цепями. Схематично строение мицеллы глобулярного белка (сывороточного глобулина) можно представить так, что частица белка состоит из центральной внутренней, устойчивой, скрученной полипептидной цепи и поверхностных концевых частей, способных изменять свою форму пОд влиянием различных воздействий, особенно воздействий денатурирующих агентов. [c.46]

Даже если бы уравнение (V. 4) строго соответствовало теории, все равно оно не могло бы привести к точному согласованию с экспериментом, поскольку сама теория базируется на некоторых допущениях. Прежде всего, форму молекул большинства белков в растворе лишь приближенно можно считать сферической. Кроме того, сомнительна правомерность допущения о равномерном распределении заряда вблизи поверхности белковой молекулы. От кислотных групп, находящихся внутри белковой глобулы, протон должен отщепляться с большим трудом, чем от таких же групп, находящихся на поверхности. К размазыванию заряда могли бы приводить колебания боковых цепей. Однако существуют заряженные боковые цепи, занимающие фиксированное положение на поверхности глобулы. Кроме того, теория исходит из одинакового значения диэлектрической проницаемости во всем объеме. На самом деле при добавлении любого электролита в водный раствор белка молекулы белка поляризуются и поэтому локальная диэлектрическая проницаемость вблизи каждой белковой молекулы может составлять До или даже менее от объемной диэлектрической проницаемости. К сожалению, методов определения истинного значения локальной диэлектрической проницаемости не существует. Таким образом, эта модель приводит к завышению величины электростатического взаимодействия, допуская существование размазанного заряда, и вместе с тем к занижению той же величины, допуская возможность использования объемного значения е благодаря такому компенсационному эффекту теория дает все же результаты, довольно близкие к опытным данным. Анализ кривых титрования глобулярных белков показывает, что они представляют собой достаточно непроницаемые молекулы, внутрь которых ионы не проникают. Молекулы связанной с белком воды располагаются на поверхности глобулы. [c.106]

Большинство боковых цепей аминокислотных остатков имеет вытянутую конфигурацию, хотя в принципе казалось бы возможным наличие различных свернутых форм. За немногими исключениями, боковые цепи неподвижны, т. е. занимают фиксированное положение в белковой глобуле, что стабилизирует ее внутреннюю структуру. [c.277]

Выше отмечалось, что, начиная с Хаггинса, огромную роль в стабилизации пространственной формы белковой цепи стали отводить пептидным водородным связям. Считалось, что именно они формируют вторичные структуры - а-спираль и р-складчатые листы. Но что в таком случае удерживает эти структуры в глобуле и под влиянием каких сил белковая цепь свертывается в нативную конформацию в водной среде, где пептидные водородные связи N-H...O= и электростатические взаимодействия малоэффективны Можно поставить вопрос иначе. Почему внутримолекулярные взаимодействия у природной гетерогенной аминокислотной последовательности превалируют в водном окружении над ее взаимодействиями с молекулами воды Фундаментальное значение в структурной организации белковой глобулы стали отводить так называемым гидрофобным взаимодействиям. Само понятие возникло в начальный период изучения коллоидного состояния высокомолекулярных веществ, в том числе белков. Первая теория явления, правда, не раскрывающая его сути, предложена, в 1916 г. И. Ленгмюром. Ему же принадлежит сам термин и разделение веществ на гидрофобные, гидрофильные и дифиль-ные. Природа гидрофобных взаимодействий была объяснена У. Козманом (1959 г.). Он показал, что низкое сродство углеводородов и углеводородных атомных групп к водному окружению обусловлено не неблагоприятными с энергетической точки зрения межмолекулярными контактами, а понижением энтропии. На энтропийный фактор обращали внимание еще в 1930-е годы для объяснения причин образования мицелл моющих средств в водных коллоидных растворах (Дж. Батлер, Г. Франк, Дж. Эдзал), однако такая трактовка формирования компактных структур не была перенесена на белки. Впервые это сделал Козман, поэтому гидрофобная концепция носит его имя. [c.73]

Если все Я расположены по одну сторону от сетки, то согласно Талмуду, Бреслеру, Афанасьеву и др. ) могут иметь место явления изменения формы сетки в зависимости от среды, в которой находится белковая молекула. Например, при наличии гидрофобного взаимодействия с Н2О молекула белка скручивается в цилиндр или глобулу, так что оказываются внутри глобулы и их соприкосновение с Н2О устраняется или, вообще говоря, уменьшается. [c.285]

Примером существования аналогичных глобул в биологии является сгроение вируса гепатита (рис. 13), который имеет сплошную структуру полная вирусная частица сосгоит из двух белковых оболочек и ДНК, заключенной внутри капсида (внутренней оболочки). Интересно, что форма вируса может быть как сферическая, напоминающая фуллерен, так и продолговатая, напоминающая тубелен. [c.23]

Однако это не так. Дело в том, что под словом меньше мы не вправе подразумевать молекулярную массу белка, а должньс оценивать тот параметр, который действительно определяет возможность проникновения белка в поры геля,— его молекулярные размеры. Но если плотности всех нативных белков (за немногими исключениями) почти одинаковы, то их размеры, а точнее объемы, должны быть пропорциональны массам. Это верно, но остается еще один фактор, играющий в этом рассмотрении ключевую роль,— форма молекулы. Белковая глобула может быть почти шаром, а может напоминать палочку, поэтому ее поведение при гель-фильтрации (способность проникать в поры геля) будет совершенно различным в этнх двух случаях. Но можно ли составить представление о форме молекулы белка, если пе рассматривать ее (в нативном состоянии ) [c.146]

В иредиоследнем столбце (см. выше) приведены стоксовы радиусы белков. Легко видеть, что они убывают в том же порядке, как увеличиваются значения К . Для этих радиусов основной закон гель-фильтрации выполняется. Однако простой зависимости между величинами а w М при гель-фильтрации предложить еще нельзя. Необходимо учесть еще один параметр — форму белковой глобулы. При двин ении в свободной жидкости молекулы разной формы, но с одинаковыми стоксовыми радиусами, эквивалентны, по с позици й проникновения в поры геля это не так. [c.148]

Во всех предложенных равновесных термодинамических моделях важнейшей характеристикой упорядоченного состояния белка считается глобулярность его нативной конформации с внутренним гидрофобным ядром и внешней гидрофильной оболочкой. Такое укоренившееся представление имеет, как уже отмечалось, мало общего с действительными трехмерными структурами белков в отношении как пространственной формы, так и характера распределения в глобуле аминокислотных остатков, в значительной мере искусственно подразделяемых на полярные и неполярные. Чтобы избежать рассмотрения неподдающихся учету при данном подходе гетерогенности белковой цепи и неравномерности упаковки аминокислотных остатков в нативной конформации, глобула предполагается структурно гомогенной, что не отвечает реальной ситуации. [c.83]

В белковых последовательностях естественно ожидать существования участков, которые, как и в случае сложных олигопептидов, складываются почти однозначным образом только за счет ближних и средних взаимодействий. Тогда дальние взаимодействия для таких структурно-автономных, нуклеационных белковых участков будут являться в основном следствием уже сложившихся пространственных форм, а не причиной их образования. Из общих соображений можно полагать, что не все олигопептидные участки белка должны обладать такими взаимодействиями. Для создания компактной глобулы требуется чередование конформационно жестких по ближним и средним взаимодействиям нуклеаций с более [c.405]

Н. Гё, рассматривая возможные пути достижения промежуточного, активированного состояния, предполагает, что этой стадии предшествует образование зародышевых, эмбриональных структур [66]. В предложенной им модели, названной эмбрионуклеационной, возникновение эмбрионов происходит за счет ближних взаимодействий, которые могут быть как согласованными, так и не согласованными с дальними взаимодействиями, актуальными для отдельных нуклеаций и белковой глобулы в целом. В первом случае будет иметь место дальнейший рост эмбриона и переход его в стабильную локальную структуру (нуклеацию), а во втором -распад, При согласовании ближних и дальних взаимодействий Гё допускает два механизма свертывания цепи [18]. По одному из них, механизму миграционного развития, эмбрион развивается путем поверхностной сорбции остатков неупорядоченной области и слияния с соседними по цепи эмбрионами. По другому, диффузионно-коллизионному, предложенному М.Карплюсом и Д. Уивером [67], эмбриональный рост происходит в результате столкновения и последующей коагуляции двух (или более) эмбрионов, принадлежащих разным, далеко отстоящим участкам последовательности. Оба механизма не противоречат друг другу и, по-видимому, отражают разные стадии процесса сборки. Первый требует меньшей потери энтропии и поэтому предпочтителен в начальной фазе структурирования. Второй сопряжен со значительным ограничением конформационной свободы и может быть выгоден после создания стабильных эмбрионов, переходящих в нуклеации. Впрочем, П. Ким и Р. Болдвин усматривают в диффузионно-коллизионном механизме еще одну возможность объединения зародышевых форм [68]. Они предполагают, что соударения эмбрионов приводят к конформационным перестройкам, благоприятным для их объединения. [c.494]

Возражения принципиального порядка вызывает также выбранный Меклером и Идлис способ трансляции гипотетической "жидкой" формы белка в "твердую трехмерную структуру с помощью кода П-К. Авторы работы [352] утверждают, что согласно коду П-К аминокислотные остатки, принадлежащие к одному из трех компонентов связности графа кода А-А [355], узнают друг друга и соединяются посредством так называемых П-К-связей, являющихся пептидными водородными связями NH...O а-с1шралей и -складчатых листов. Образование совокупности таких связей и вызывает конформационную перестройку всей белковой глобулы и вместе с сохранившимися А-А-связями стабилизирует "твердую" трехмерную структуру белка. [c.538]

В отличие от монотонной полиампнокислоты, белок содержит разнообразные остатки, в том числе и Про, которые не могут образовать водородных связв . Вторичные структуры — а-спирали и р-формы — представлены в белке лишь частично, они перемежаются неупорядочепнымп участками, в которых белковая цепь обладает значительной гибкостью. В результате белковая макромолекула сворачивается н глобулу, приобретая определенную пространст венную, третичную, структуру. Именно эта структура биологически фупкциональиа. (О фибриллярных белках мы будем говорить в 4.9.) [c.104]

В настояш ее время некоторыми авторами высказывается идея о том, что распределение полярных и неполярных аминокислот вдоль полипептидной цепи является одним из важных элементов кодирования пространственной структуры глобулярных белков. Еще Фишером [55] было показано, что соотношение суммарных объемов полярных и неполярных аминокислотных остатков может обусловливать форму белковой молекулы (сферическую или вытянутую), а также способность образовывать четвертичные структуры. Анализ, проведенный Перутцем, Кендрью и Уотсоном [66] на примере восемнадцати аминокислотных последовательностей в различных миоглобинах и гемоглобинах, показал, что из 150 остатков, входящих в эти молекулы, 33 находятся в местах, экранированных от контакта с водой, т. е. во внутреннем ядре белковой глобулы, причем 30 из 33 являются неполярными аминокислотами (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, иро-лин, цистеин, метионин, тирозоин и триптофан). Это наводит [c.16]

Актиновые филаменты ("цитокости"), чаще группирующиеся в форме тонких пучков, составлены из глобулярных белков Такие глобулы имеют полярный и боковой сайты связывания, благодаря которым они растут в длину в виде двойной цепи В желобке двухспирального филамента актина располагается тонкая белковая нить тропонина (рис 40), образующего вместе с миозином тропомиозин (от греч tropos — поворачивать, mis — мышца) [c.122]

Представление о последовательных уровнях макромолекулярной организации было впервые выдвинуто Линдерштрем-Лангом применительно к белкам и затем обобщено Дж. Берналом на любые типы М. Под первичной структурой белка понимают общее число пептидных связей в М. и характер чередования боковых радикалов аминокислотных остатков. Как известно, а,Ь-полипептиды способны принимать упорядоченные конформации типа а-спирали, кросс-Р-формы и др. Последовательность упорядоченных и неупорядоченных участков белковой цепи (однозначно предопределенную первичной структурой — см. ниже) называют вторичной структурой. Поскольку развернутая белковая М. в водной среде нестабильна из-за обилия гидрофобных боковых радикалов, она сворачивается в относительно компактное образование — квази-глобулу (отсюда термин глобулярные белки ) с устойчивой формой эта внешняя форма структурированной молекулы была названа третичной структурой. [c.58]

На рис. 2 была показана модель Н-структуры метНЬ (т. е. Ре ЮНг) лошади. Четыре субъединицы образуют тетраэдр. Гемовые группы (железопорфирины) находятся друг от друга на расстоянии 2,5—3,7 нм. В центре белковой глобулы находится полость, заполненная водой. Молекула имеет ось вращения второго порядка. Между различными субъединицами имеются обширные области контакта. В областях контакта О ] (и ОгРг) находятся 34 аминокислотных остатка, причем расстояние между 110 атомами различных цепей составляет менее 400 пм. Взаимодействие между субъединицами реализуется также при участии 4—5 водородных связей. Области контакта а1рг и (аг ) образованы 19 остатками и примерно 80 атомами различных цепей, которые находятся на расстоянии менее 400 пм. Все взаимодействия между ними имеют неполярный характер, за исключением, может быть, одной или двух водородных связей [172, 173 ]. В форме К отсутствуют контакты между одинаковыми субъединицами 102 или (31р2 127]. [c.150]

ТАТЕКС НАТУРА.ИЫ1ЫЙ — м.лсчный сок каучуконосных растений. Практич. значение имеет только Л. н. бразильской гевеи. Находится в млечниках, расположенных в коре растения, и добывается подсочкой. Молочно-белая жидкость о желтым, розовым или сероватым оттенком. Средний состав 52—60% воды,. 34—37% каучука, 2—2,7% белков, 1,65—3,4% смолы, 1,5—4,2% сахара, 0,7—0,2% минеральных веществ. Состав Л. н. зависит от возраста дерева, климатич. З с.ловий, времени года и т, д. Свежий Л. н. имеет щелочную реакцию (pH 7,2). К аучук находится в Л. н. в виде отрицательно заряженных глобул — взвешенных частиц шарообразной или грушеобразной формы, со средни размером 0,17—0,26 мк. Основная масса каучука содержится в частицах со средним размером ок. 1. НК. На поверхности глобул находится защитный адсорбционный слой поверхностно-активных веществ (белков, мыл жирных к-т и др.), обусловливающий устойчивость, Л. н. и препятствующий его коагуляции. Диснерсная фаза свежего Л. н., кроме глобул, содержит желтую фракцию в виде коллоидных частиц неправильной формы, по-видимо.му, белковой при-род >1. [c.465]

Равновесие 2К5Н- - /гОг = — ЗН + НгО сильно сдвинуто вправо, если раствор нейтрален или содержит неболь-щие количества щелочей в кислых растворах, наоборот, устойчивы сульфгидрильные группы 5Н. Связи — 5 —5 — могут быть внутримолекулярными или связывать мономерные единицы белка (например, сывороточный альбумин) в одну крупную частицу. В стабилизации формы молекулы играют роль и гидрофобные связи. Гидрофобные связи возникают за счет сил взаимодействия между углеводородными частями молекул белка. Углеводородные группы белковых частиц, находящихся в водной среде, ориентированы во внутренние зоны частицы, а гидрофильные группы (ОН, СООН) находятся на внещней стороне, которая обращена к воде. Вследствие этого внутри молекулы белка возникает углеводородное ядро, причем для того, чтобы его разрушить и перевести углеводородные группы в водную среду, надо затратить работу. Это и означает, что между углеводородными частями молекулы действуют силы притяжения. Кроме водородных, дисуль-фидных и гидрофобных связей, в поддержании формы молекулы белка принимают участие и другие факторы имеет значение возникновение солевых мостиков, действие сил Ван-дер-Ваальса особенно большое влияние оказывают молекулы воды. Сохранение определенной формы молекулы важно с биологической точки зрения. Оно обеспечивает, в частности, такое взаимное расположение групп атомов на поверхности молекулы, которое необходимо для проявления каталитической активности белка, его гормональных функций и т. д. Поэтому устойчивость глобул, так же как и многие особенности структур биологически активных молекул, не случайное свойство, а одно из средств стабилизации организма. [c.57]

Изучая общие свойства и состав белковой молекулы, мы установили, что белки построены из аминокислотных остатков, образующих цепи, отличающиеся не только по внутреннему строению (полипептидные, дикетопиперазиновые и другие связи), но и по внешней форме то они вытягиваются в нити, то эти нити скручиваются в шарики — глобулы. Но у всех белков имеется одно общее какова бы ни была длина этой цепи, какие бы формы эта цепь не принимала, на одном ее конце должна находиться свободная аминогруппа, а на другом — свободный карбоксил. Цепи могут иметь и ответвления, но и в них должны содержаться активные группы. Поэтому белки явно обнаруживают амфотерный характер отщепляя ионы водорода от карбоксильной группы, белковая молекула дает белковый ион с отрицательным зарядом отщепляя гидроксильный ион от гидратной формы аминной группы, дает белковый ион с положительным зарядом. Поэтому многие белки легко реагируют как со щелочами, так и с кислотами, давая растворимые в воде соли. [c.341]

Из имеющейся информации о природных белках очевидно, что структурными формами (а- и р-структурами), описанными в предыдущих разделах, нельзя охарактеризовать все аспекты их молекулярной организации. Спиральные участки для большинства белков являются лишь частью их макромолекулы и в большинстве случаев могут объяснить только малую долю ее конформации. Вместе с тем макромолекулы белка имеют ясно выраженную пространственную конфигурацию, которая не менее строго определена, чем конфигурация высоко спиральных систем. Этот уровень организации белковой молекулы, включающий в себя вторичную структуру полипептидных цепей, как мы уже упоминали, в настоящее время принято называть третичной структурой. Для пояснения напомним, что молекулы глобулярных белков представляют собой сверхклубки , состоящие из спиральных и аморфных сегментов. Последние наделяют полипептидные цепи достаточной гибкостью и позволяют им свернуться в компактную глобулу, которая стабилизируется различного рода связями. Вот эта пространственная упаковка чередующихся спиральных и аморфных участков первичной цепи в компактное и симметричное тело и составляет третичную структуру макромолекулы белка. [c.115]

Изменяются и молекулярно-кинетические свойства белков, зависящие от величины и формы их частиц. При денатурации таких белков, как сывороточный альбумин и глобулин, яичный альбумин и р-лактоглобулин, под действием различных денатурирующих факторов — крайние значения pH, обработка мочевиной и др. — сильно увеличивается удельная вязкость, наблюдается увеличение коэффициента диссимметрии и величины двойного личепреломления в потоке, а также уменьшение константы диффузии. Все это служит указанием на то, что при денатурации глобулярных белков происходит увеличение асимметрии белковой молекулы, обусловленное переходом от упорядоченной компактной глобулы к беспорядочному клубку. [c.190]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология