Белки нитевидные молекулы

Измерения вязкости позволяют определить молекулярный вес таких нитевидных молекул, как молекулы каучука или эфиров целлюлозы при определении же молекулярных весов белков положение осложняется электростатическим взаимодействием анионных и катионных боковых цепей белка и их влиянием на молекулы воды. В связи с этим вязкость белковых растворов зависит от pH раствора. Электростатическое действие ионизированных групп может быть уменьшено добавлением солей вязкость полиэлектролитов уменьшается добавлением хлористого натрия [49, 50]. Из сказанного ясно, что определение вязкости белковых растворов само по себе может быть лишь с трудом применено для установления молекулярного веса и формы белковых молекул этот метод, однако, может дать очень ценные результаты для изучения названных свойств белковых молекул при сочетании его с другими методами. Так, путем сочетания результатов вискозиметрии и измерений диффузии были получены следующие величины молекулярных весов для яичного альбумина 40 500, для лактоглобулина 41 500, сывороточного альбумина 67 100, сывороточного глобулина 150 000—200 000, амандина (из миндаля) 330 000, тироглобулина 676 000, гемоцианина спрута 2 780 000 [51, 52]. Молекулярный вес вируса табачной мозаики был найден равным 63 200 ООО и 42 600 000 размеры частиц вируса, в прекрасном соответствии с результатами диффузионных измерений [54], составили 11,5-725 и 12,3-430 тг [53]. [c.61]

По форме молекул все белки делят на две большие группы волокнистые (или фибриллярные) и глобулярные. Первые представляют собой нерастворимые в воде длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых не имеют глобулярной формы, а вытянуты вдоль одной оси. Большинство фибриллярных белков выполняет структурные или защитные функции. [c.425]

Нуклеиновые кислоты делятся на две группы дезоксирибонуклеиновые кислоты (ДНК) и рибонуклеиновые кислоты (РНК). Молекулы этих кислот имеют гигантские размеры, молекулярная масса их составляет 6 - 12 миллионов. По своей структуре это длинные, нитевидные молекулы, и в их макромолекуляр-ной цепи имеется, как следует из названия, остаток рибозы (см. выше в разд. Углеводы ). Нуклеиновые кислоты обычно соединены с белками, и в этом случае говорят о нуклеопротеинах. [c.85]

Если графически изобразить зависимость р/НТ с от с, то тангенс угла наклона прямой даст нам множитель В, а отрезок, отсекаемый на оси ординат, будет равен 1/М. Константа В носит название константы взаимодействия, и ее величину можно рассматривать как меру эффективного объема молекул, т. е. размера области вокруг центра данной молекулы, в которую другие молекулы не могут проникнуть. У длинных молекул эффективный (занятый) объем молекулы оказывается намного больше фактического, и величина В приобретает большие положительные значения. Поэтому отклонение от идеального поведения особенно велико для нитевидных молекул. Очевидно, что определение молекулярного веса значительно упрощается, если не учитывается константа взаимодействия и концентрация белка очень низка. В этом случае осмотическое давление определяется путем построения графической зависимости уо от с и экстраполяции кривой до с = 0 отрезок, отсекаемый на оси ординат, рассматривается как осмотическое давление идеального раствора и используется для расчета М согласно уравнениям (5) и (6). [c.131]

Э. Фишер синтезировал полипептиды, имеющие много общего с продуктами гидролиза белков они давали реакции, характерные для альбумоз, расщеплялись теми же ферментами, что и белки (соком поджелудочной железы), в организме претерпевали такие же превращения, что и белковые вещества. Белковые вещества различают не только по аминокислотному составу, но и по форме молекул. Существуют белки нитевидные (фибриллярные) и шаровидные (глобулярные). К первым относят белки волос, шерсти, шелка, мышечной ткани, ко вторым — большинство белков растений и животных. Установлено, что у большинства белков поли-пептидные цепи бывают свернуты в виде спирали. [c.383]

Фибриллярные белки растворяются большей частью только в концентрированных растворах солей. Такой раствор показывает всегда высокую вязкость (внутреннее трение), так как при течении нитевидных молекул они мешают друг другу. Многие белковые вещества по этой причине дают даже в относительно разбавленных растворах гели и показывают в состоянии золя явление тиксотропии. Оно заключается в том, что раствор, оставленный сам по себе, переходит в гель, но при движении разжижается. Общим свойством фибриллярных молекул является их способность к сильному взаимодействию между ближайшими молекулами и образованию больших агрегатов, в которых нитевидные молекулы располагаются более или менее параллельно. Такие агрегаты показывают двойное преломление. [c.83]

Белковые вещества классифицируют также по форме их молекул, подразделяя на две группы а) фибриллярные (волокнистые) белки, молекулы которых имеют нитевидную форму к ним относят фиброин шелка, кератин шерсти б) глобулярные белки, молекулы которых имеют округлую форму к ним относятся, например, альбумины, глобулины и ряд других, в том числе и сложные белки. [c.298]

Физико-химические методы, используемые для определения молекулярного веса белков, основаны на различных принципах и иногда дают сильно отличающиеся друг от друга результаты, толкование которых часто затруднительно и даже не всегда возможно. Это связано с тем, что результаты измерений зависят не только от величины и массы белковых молекул, но также и от их электрического заряда и формы. Последний фактор, в частности, имеет существенное значение в тех случаях, когда определяют скорость движения молекул, например скорость диффузии или скорость оседания в гравитационном поле. В то время как шарообразные молекулы в подобного рода опытах ведут себя закономерно, удлиненные нитевидные молекулы фибриллярных белков обнаруживают аномальное поведение. Отклонение от шарообразной формы приводит к увеличению коэффициента трения и соответственно — к снижению скорости диффузии. При определениях в концентрированных растворах, содержащих нитевидные молекулы, возникают и другие осложнения, зависящие от взаимных столкновений и временных связей молекул друг с другом. На результаты, полученные динамическими методами, влияет также гидратация частиц, поскольку движение молекул через растворитель будет замедлено, если поперечник их увеличится за счет гидратации. [c.48]

Если раствор высокомолекулярного вещества, например белка, поместить между двумя скрещенными призмами Николя, поле зрения останется темным. Если, однако, такой раствор заставить течь, то в растворах белков с палочковидными или нитевидными молекулами поле окажется освещенным, в то время как в растворах белков с шарообразными молекулами [c.57]

И в этом отношении мышца представляет собой счастливое исключение. Насколько известно автору данной статьи, сократительное вещество фибрилл — единственный белок, не связанный с нуклеиновой кислотой. Объясняется это очень просто. Длинные, нитевидные молекулы нуклеиновой кислоты, конечно, мешали бы процессу сокращения. Вместо нуклеиновых кислот сократительный белок пользуется -более мелкими частицами. Я считаю, что АТФ заменяет собой нуклеиновые кислоты в фибриллах. Так как молекула АТФ мала, то можно относительно легко изучить ее связь с мышечным белком и тем раскрыть одну из самых больших тайн жизни. [c.230]

Белки, форма молекул. Белковые молекулы могут быть шарообразными, глобулярными, а также удлиненными, нитевидными, фибриллярными. Чаще всего форма молекулы белка асимметричная, вытянутая. На рис. 4 показаны в соотношении р-мы и размеры некоторых молекул белка. [c.17]

Рентгеновский анализ показал, что цепи аминокислот, входящих в состав белка, которые образуют нитевидные молекулы фибриллярных белков и палочковидные — корпускулярных, устроены не просто. Они сами имеют спиральную форму, наподобие растянутой пружины. Причем в фибриллярных, нитчатых, белках эти цепи-пружины более растянуты, а в корпускулярных сжаты. [c.56]

Несмотря на серьезные успехи, достигнутые в химии и биохимии белков за последние годы, строение природных белков изучено недостаточно. Это не позволяет подробно классифицировать белки по их химическому строению. То же самое следует сказать о классификации с точки зрения тех функций, которые белки выполняют в организме. Поэтому до сих пор белки условно делят в зависимости от формы молекулы на две большие группы глобулярные и фибриллярные. Молекулы глобулярных белков имеют шаровидную или веретенообразную форму этн белки растворимы в воде и водных растворах солей. Фибриллярные белки имеют вытянутые нитевидные молекулы и нерастворимы. У млекопитающих фибриллярные белки составляют основу опорных и покровных тканей (более подробно см. раздел Пространственная структура белков ). [c.24]

Репликация, транскрипция и трансляция ядерного генома. У эукариот генетическая информация, содержащаяся в ядре, распределена между хромосомами. Каждая хромосома — это нитевидная структура, содержащая ДНК, основные белки особого типа, называемые гистонами и группу негистоновых белков, которые, вероятно, играют какую-то роль в регулировании функции генов. В неделящемся, или интерфазном, ядре каждая хромосома сильно выгнута и имеет толщину всего 20-30 нм поэтому ее нельзя увидеть с помощью светового микроскопа. Интерфазное ядро содержит ядрышко — органеллу, богатую РНК и связанную со специфическим участком хромосомы — ядрышковым организатором. Ядрышковый организатор содержит множество копий генов, определяющих структуру рибосомальных РНК ядрышко служит местом синтеза высокомолекулярного РНК-предшественника, из которого затем путем расщепления образуются основные типы молекул РНК, входящих в состав цитоплазматических рибосом. Эти РНК, а также матричные РНК, синтезируемые в других участках хромосом, выходят через ядерные поры в цитоплазму, где происходит сборка рибосом и синтезируется основная масса клеточного белка. [c.48]

Единственный путь определения формы молекул состоит в том, чтобы сделать их тем или иным способом видимыми , например с помощью рентгеновской кристаллографии. При исследовании высокомолекулярных веществ в растворе в настоящее время можно лишь выяснить, в какой степени их гидродинамическое поведение согласуется с принятой молекулярной моделью. Реально возможно рассматривать лишь те модели, которые поддаются обработке методами теоретической гидродинамики. Этому условию отвечают только модели эллипсоидов вращения (вытянутых или сплюснутых у полюсов) и модели гауссовых клубков. Последний тип моделей более близок физико-химикам, работающим в области полимеров, чем химикам, специализирующимся но белкам. Действительно, подобные конформации характерны скорее для длинных гибких нитевидных молекул, которые в растворе под влиянием броуновского движения принимают конфигурации неупорядоченных клубков, занимающих приблизительно сферическую область пространства. Свойства растворов молекул такого типа рассмотрены Флори [13] и Тенфордом [189]. Ограничения, налагаемые теорией, приводят к тому, что рассматриваемые модели лишь весьма приближенно описывают форму молекул. Реальные макромолекулы очень редко имеют форму правильных эллипсоидов вращения и никогда не бывают нитями незначительной толщины. В настоящее время детально выяснена форма молекул нескольких белков, например миоглобина [190] и рибонуклеазы [191], причем очень трудно подобрать подходящий эллипсоид, который аппроксимировал бы форму молекул этих веществ. Молекулы белков и, по-видимому, гликонротеинов могут иметь неправильную форму. Более того, нет оснований предполагать, что они являются вполне жесткими и непроницаемыми для растворителя. [c.73]

Относительные количества различных аминокислот в белке зависят от его происхождения и функции. Аминокислоты с углеводородными боковыми цепями преобладают в таких нерастворимых нитевидных белках, как шелк, шерсть и коллаген (белок, выполняющий функцию строительного материала в тканях). Аминокислоты с полярными боковыми цепями более распространены в водорастворимых белках. Полярные группы часто играют важную роль, определяя общую структуру белковой молекулы, [c.445]

По характеру упаковки белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки. Для глобулярных белков более характерна а-спи-ральная структура, спирали Рис. 4. Четвертичная структура бел- изогнуты, Свернуты . Макро- КОВ. Построение сложного белкового л. [c.14]

Еще одна система длинных нитевидных белков имеется в микротрубочках, о которых речь шла вьппе (разд. 2.14 и 2.15). Микротрубочки-это длинные полые трубки, каждая из которых построена из 13 белковых нитей, уложенных параллельно друг другу вокруг центральной полости. Каждая нить состоит из чередующихся молекул двух глобулярных белков-а-тубулина и р-тубулина. Микротрубочки входят в состав ресничек и жгутиков эукариот их взаимное скольжение или скручивание относительно друг друга сообщает ресничкам и жгутикам характерное винтообразное, вращательное или волнообразное движение, обеспечивающее перемещение клеток. Микротрубочки участвуют во многих других видах клеточной активности, например в делении клеток некоторым клеткам они придают ту или иную форму. Движение микротрубочек в жгутиках тоже зависит от гидролиза АТР. [c.183]

Протеиноиды — нерастворимые белки, входящие в состав шелка, волос, рогов, ногтей, копыт и сухожилий. Имеют нитевидную (фибриллярную) форму молекул. Содержат серу. [c.267]

На рисунке 19 представлена электронная микрофотография молекул вируса мозаики табака. Кроме электронной микроскопии, при исследовании белковых молекул широко использовался рентгеноструктурный анализ. Эти методы дали результаты, хорошо согласующиеся между собой. Белковые молекулы со сферической или близкой к сферической формой получили название глобулярных белков, а нитевидные, или палочковидные, [c.207]

Даже если предположить, что белковая молекула представляет собой длинное, нитевидное образование (пространственная конфигурация которого может принимать самую причудливую форму), трудно себе представить какую-либо упорядоченность в белковой системе. Однако фотография кристаллического растительного белка, полученная с помощью электронного микроскопа (фиг. 81), дает основание полагать, что по крайней мере некоторые, а вероятно большинство белков, могут каким-то образом существовать в совершенно определенных конформациях, или формах. Именно вторичная структура белка дает возможность образовывать такие уникальные формы белковой молекулы. [c.314]

Несмотря на то что использованные методы были весьма различными, полученные результаты, в общем, довольно хорошо согласуются между собой (для одного и того же белка). Установлено, что молекулярные веса различных протеинов колеблются от 6000—12 ООО до нескольких миллионов и даже до десятков миллионов, чаще всего от 20 000 до 90 000. Форма макромолекул найдена весьма различной от частиц почти шарообразных, лишь несколько удлиненных, до вытянутых, нитевидных. В первом случае говорят о глобулярных белках, во втором — о фибриллярных. Большинство ферментов и других специфически активных протеинов представляет собой глобулярные белки. Обычно, характеризуя форму белковых частиц и степень их асимметрии, условно пользуются представлением о гидродинамически эквивалентном эллипсоиде, приближенно принимаемом за форму молекулы белка. При этом указывают величину отношения размеров его полуосей — s/a. Здесь в — продольная и а — поперечная полуоси. Величина е/а колеблется у различных белков примерно от 1 до 200. У глобулярных белков (в том числе ферментов) она обычно составляет от 1—2 до 4—6. Следует отметить, что истинные формы белковых молекул далеко не ясны и поэтому величины подобного рода имеют в определенной мере условный характер. [c.31]

Ближе отвечает действительности представление, согласно которому [10] осмотическое давление определяется разницей в активности молекул воды но обе стороны мембраны. В то время как вода, в которую погружен осмометр, обладает полной активностью свободной воды, активность воды с внутренней стороны мембраны снижена гидратацией белка, а также иммобилизирующим действием нитевидных белковых молекул. С термодинамической точки зрения ток воды в направлении белкового раствора можно рассматривать как результат стремления энтропии к возрастанию. При высоком гидростатическом давлении межмолекулярные расстояния и энтропия уменьшаются [6]. [c.50]

При экстракции клеток 1-процентным раствором хлористого натрия в экстракт переходят только белки, нуклеопротеиды же не растворяются. Нуклеопротеиды, содержащие ДНК, могут быть извлечены путем повторной экстракции 6—11-процентными растворами хлористого натрия. Из этих растворов указанные нуклеопротеиды выпадают при разведении водой [286]. Растворы нуклеопротеидов очень вязки и обнаруживают сильное двойное лучепреломление в потоке. На этом основании высказывается мнение, что молекулы нуклеопротеидов имеют нитевидную форму. Отношение их осей варьирует от 40 1 до 60 1 [287]. [c.264]

Высокая вязкость клеточного сока указывает на то, что растворенные в этой жидкости белки имеют удлиненные, нитевидной формы молекулы. Используя поляризационный микроскоп, удается иногда определить ориентацию этих белковых нитей[801 [c.395]

Некоторые из таких белков могут растягиваться, причем нерастянутая а-форма молекулы переходит в растянутую р-форму. Этот процесс может быть прослежен методами рентгеновского анализа и, по-видимому, отвечает переходу спиральной формы полипептидной цепи (а-спираль, стр. 382) в растянутую (складчатая цепь, стр. 383). Миозин мыщечной ткани, по растворимости относящийся к альбуминам, в известном отношении близок к таким нитевидным молекулам. Соединяясь с другим мышечным белком, актином, который может существовать и в нитевидной и в глобулярной формах, миозин образует актомиозин, обладающий высокой е1Язкостью в растворах. [c.397]

Закон вязкости Штаудинге )а применим, естественно, только к таким коллоидам, где молекулы гомеополярны у гетерополярных — вследствие образования, роев ионов нитевидных молекул, как, например, в растворах белка, — отношения усложняются. [c.202]

Белки могут быть разбиты на два больших класса в соответствии с формой их молекул и некоторыми физическими свойствами глобулярные и фибриллярные белки (рис. 6-1). В глобулярных белках одна или большее число полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру сферической, или глобулярной, формы. Обьлно глобулярные белки растворимы в водных системах и легко диффундируют одни из.этих белков выполняют функции, обусловленные их подвижностью, а другие функционируют как динамические системы. К глобулярным белкам относятся почти все ферменты, равно как и транспортные белки крови, антитела и пищевые белки. Фибриллярные белки представляют собой нерастворимые в воде длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых не имеют глобулярной формы, а вытянуты вдоль одной оси. Большинство фибриллярных белков выполняет структурные или защитные функции. Типичными фибриллярными белками являются а-кератин волос и шерсти, фиброин шелка и коллаген сухожилий. [c.140]

Белковые вещества различают не только но аминокислотному составу, но и по форме молекул. Существуют белки нитевидные (фибриллярные) и шаровидные (глобулярные). К первым относят белки волос, шерсти, шелка, лшшечнои ткани, ко вторым — большинство [c.379]

Рентгенографический анализ вслед за исследованиями при помощи поляризационного микроскопа свидетельствует об упорядоченной структуре различных опорных образований организма (целлюлоза, коллаген, фиброин шелка, миофибриллы и проч.). Анализ структуры фиброина, коллагена и др. показывает, что молекулы белка в этих фибриллах расположены в форме вытянутых нитей по длиннику и, следовательно, фибрилла представляет собой более или менее упорядоченный пучок нитевидных молекул белка. [c.384]

Для исследования надмолекулярной структуры высокомолекулярных соединений применяется также электронный микроскоп. Для препаратов природной целлюлозы, фибриллярных белков и коллагена можно по соответствующим снимкам этих препаратов или препаратов, напыленных металлом, сделать вывод о расположении молекул в более крупных образованиях. Электронно-микроскопические исследования дают ценные результаты и при изучении вирусов так, можно было установить, что вирус табачной мозаики в жизнеспособном состоянии состоит не из одной молекулы, а при изменении pH распадается на большое число маленьких однотипных частиц. Распад является обратимым, хотя при этом процессе происходит потеря вирусом функций жизнедеятельности и способности к размножению. Электронный микроскоп является прибором для определения размеров частиц, лежащих между молекулярными и оптически определимыми. Однако отдельные нитевидные молекулы не могут быть наблюдаемы в электронном микроскопе, так как их поперечный размер слишком мал. Однако Хуземан и Руске удалось наблюдать отдельные шарообразные макромолекулы п-йодбензоил-гликогена эти макромолекулы были предварительно охарактеризованы другими методами. [c.198]

Белковые вещества различают не только по составу аминокислот, но и по форме молекул. Так, существуют белки нитевидные (фибриллярные) и шаровидные (глобулярные). К первой группе отьюсят белки волос, шерсти, шелка, мышечной ткани, ко второй группе — большинство белков растительных и животных организмов. [c.376]

Протеогликаны образуют агрегаты — структуры типа бутылочной щетки. Они состоят из гиалуроновой кислоты, протеогликано-вых субъединиц и низкомолекулярных связывающих белков. Стержнем агрегата является длинная нитевидная молекула гиалуроновой кислоты. К ней с помощью связывающих белков нековалентными связями присоединены субъединицы протеогликанов — это цепи ке-ратан- и хондроитинсульфатов, присоединенные ковалентными связями к полипептидной цепи, называемой сердцевидным или соге-белком. [c.466]

В процессе синтеза белка рибосома перемещается вдоль нитевидной молекулы мРНК. Процесс идет более эффективно, когда вдоль мРНК перемещается не одна рибосома, а одновременно много рибосом, напоминающих в этом случае бусины на нитке. Такие цепи рибосом называются полирибосомами или полисомами. На ЭР полисомы обнаруживаются в виде характерных завитков (рис. 5.26). [c.196]

Хотя большинство микротрубочек состоит, но-видимому, только из субъединиц тубулина, для построения специальных видов микротрубочек (каковы, например, дублеты микротрубочек в ресничке) используются дополнительные белки. Если заставить микротрубочки ресничек или жгутиков диссоциировать в разбавленном солевом растворе, то из такой смеси удается выделить особенно устойчивые фрагменты субфибриллы А-ленты, состоящие из двух-четырех протофиламентов. Помимо тубулина эти фрагменты содержат белок тектин, образующий длинные нити голщиной 2-3 нм, видимо, родственные промежуточным филаментам. Тектиновые филаменты вытянуты вдоль стенки дублета микротрубочек и, вероятно, способствуют образованию общей стенки А- и В-субфибрилл. Как полагают, эти филаменты или какие-то еще не известные нитевидные молекулы определяют расположение на микротрубочках специальных периодических структур, которые будут описаны ниже. [c.295]

Вторичная структура белка. Строго линейная полипептидная цепь присуща крайне ограниченному числу белков. Одним из таких белков является фиброин шелка—белок, выделяемый гусеницами шелкопряда. В силу особых условрш формирования шелкового волокна в мощном мускульном прессе гусеницы нитевидные молекулы фиброина, почти лишенные обрамляющих главную полипептидную цепь радикалов, ориентируются вдоль шелкоотделительного протока и плотно упаковываются по ходу шелкового волокна, приобретающего на некоторых участках псевдокристаллическое строение. Рентгеноструктурный анализ дал возможность выявить в первую очередь именно линейный характер полипептидных цепей в фиброине шелка и, таким образом, в 30-е годы нашего столетия возникло представление о белковой молекуле как полностью вытянутой полипептидной цепи с периодом идентичности в 0,71 нм (подобной той, что изображена на рис. 23). [c.65]

Интерфаза подразделяется на три периода С,, 5 и Сг. В период С, дочерние клетки вступают после митоза. Количество хромосом в них диплоидное, каждая хромосома состоит из одной хроматиды. Соответственно у человека количество двуспиральных молекул ДНК равно 46, по одной нитевидной молекуле на хромосому, перешедшую в состояние хроматина. Объем же клеток, общее содержание органслл, белков и РНК вдвое меньше, чем в исходной родительской клетке. В это время начинается рост клеток за счет накопления клеточных белков, мембранных структур и органелл. Продолжительность периода С) непостоянна, и, в отличие от других фаз клеточного цикла, может изменяться от нулевых значений до многих часов, (в некоторых случаях даже месяцев) в зависимости от сроков эмбрио- и онтогенеза, от особенностей ткани и р)яда других факторов. [c.77]

Многие высокомолекулярные белки имеют спиральную структуру молекул (вторичная структура белка). Две спирали за счет образования многочисленных межмолекулярных водородных связей образуют двойную спираль. На один виток спирали приходится около четырех аминокислотных остатков (-КН-К-СО-) с различными по строению углеводородными радикалами К. Расстояние между витками спирали около 0,54 нм. Внутримолекулярная во дородная связь стабилизирует структуру каждой спирали. Структуру двойной спирали многих белков стабилизируют, кроме водородных связей, также дисульфидные связи 8-8, возникающие между соседними макромолекулами. Спирали белка могуг свтаться в клубок или образовывать нитевидные структуры — фибриллы. [c.43]

Организованная определённым образом во вторичную структуру молекула белка затем укладывается в компактную, плотную структуру, назьшаемую третичной структурой белка. В её образовании участвуют как регулярные (спирализованные или р-складчатые), так и аморфные участки полипептидной цепи. В некоторой степени третичная структура белков отражена в системе классификации белков, основанной на их растворимости в водных средах и являющейся более ранней по сравнению с уже уттоминавшейся системой деления белков по продуктам их гидролиза (см. с. 66). В этом варианте классификации различают глобулярные белки, растворимые в воде и водных растворах кислот, оснований и солей, и фибриллярные белки, нерастворимые в этих растворителях. Третичная структура фибриллярных белков характеризуется нитевидностью (лат. fibrilla - волоконце), длина молекул этих белков в сотни раз больше их диаметра, что обусловлено параллельной (или анти-параллельной) ориентацией их цепей. Цепи фибриллярных белков группируются друг около друга в виде протяжённых пучков и отличаются очень большим числом межцепочечных водородных связей. Такие молекулы нерастворимы в воде, так как растворение требует высоких энергетических затрат на разрьш водородных связей, и очень прочны, поэтому они являются основным строительным материалом живых тканей (например кератины, коллаген, эластин, миозин, фиброин и пр.). [c.70]

Миозин представляет собой белок необычного сзроения, состоящий из длинной нитевидной части (хвост) и двух глобулярных головок. Общая длина одной молекулы составляет порядка 1600 нм, из которых на долю головок приходится около 200 нм. Миозин обычно выделяется в виде гексамера, образованного двумя одинаковыми полипептидными цепями с молекулярной массой 200 ООО каждая (так называемые тяжелые цепи) и четырьмя легкими цепями с молекулярной массой около 20 ООО. Тяжелые цепи закручены спиралью одна вокруг другой, образуя хвост, и несут на одном конце глобулярные головки, ассоциированные с легкими цепями. На головках миозина находятся два важных функциональных центра — каталитический центр, способный в определенных условиях осуществлять гидролитическое расщепление /3-7-пирофосфатной связи АТФ, и центр, обеспечивающий способность специфично связываться с другим мышечным белком — актином. [c.435]

Рис. 7-18. Миозин и актин-два нитевидных белка сократительной системы. А. Молекула миозина имеет длинный хвост, состоящий из двух суперспирализованных а-спиральньгх полипептидных цепей (тяжелые цепи). Г оловка молекулы, содержащая четыре легкие цепи, обладает ферментативной активностью она способна отщеплять от АТР фосфатную группу. Б. Схема строения р-актина, состоящего из двух обвитых одна вокруг другой цепей С-актина.

Выделенные и очищенные белки имеют в большинстве случаев вид белых порошков или сохраняют природную форму (например, белки шерсти и шелка). Установлено, что белки по форме молекул могут быть разделены на две группы фибриллярньте или нитевидные и глобулярные или шаровидные. Представителем первой группы является фиброин шелка [c.265]

Кроме указанных, имеются и другие данные по составу белков листьев [96, 101—103, 108], По Хэнсону, Барриену и Вуду [109], бедки хлоропластов богаты серой (около 70% от всей серы белков листьев сосредоточено в хлоропластах). Менке [90] полагает, что способность к нитевидным образованиям у хлоропластов, описанная Кюстером [83], указывает на присутствие молекул в виде длинных цепочек. Он находит, что около 80% белков хлоропластов нерастворимы в воде, соляной кислоте и водных щелочах для их экстрагирования нужно применять 60-процентный спирт с 0,3% едкого [c.374]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология