Тироглобулин

Измерения вязкости позволяют определить молекулярный вес таких нитевидных молекул, как молекулы каучука или эфиров целлюлозы при определении же молекулярных весов белков положение осложняется электростатическим взаимодействием анионных и катионных боковых цепей белка и их влиянием на молекулы воды. В связи с этим вязкость белковых растворов зависит от pH раствора. Электростатическое действие ионизированных групп может быть уменьшено добавлением солей вязкость полиэлектролитов уменьшается добавлением хлористого натрия [49, 50]. Из сказанного ясно, что определение вязкости белковых растворов само по себе может быть лишь с трудом применено для установления молекулярного веса и формы белковых молекул этот метод, однако, может дать очень ценные результаты для изучения названных свойств белковых молекул при сочетании его с другими методами. Так, путем сочетания результатов вискозиметрии и измерений диффузии были получены следующие величины молекулярных весов для яичного альбумина 40 500, для лактоглобулина 41 500, сывороточного альбумина 67 100, сывороточного глобулина 150 000—200 000, амандина (из миндаля) 330 000, тироглобулина 676 000, гемоцианина спрута 2 780 000 [51, 52]. Молекулярный вес вируса табачной мозаики был найден равным 63 200 ООО и 42 600 000 размеры частиц вируса, в прекрасном соответствии с результатами диффузионных измерений [54], составили 11,5-725 и 12,3-430 тг [53]. [c.61]

Весьма широко распространено посттрансляционное присоединение углеводов к белкам. Все известные белки плазмы крови, напрнмер, представляют собой гликопротеины (за исключением альбумина и преальбумина). Гликопроте ины несут разнообразные функции, в частности структурные (коллаген), ферментативные (тромбин) и гормональные (тироглобулин). Содержание углеводов меняется от 0,5 /о в коллагене до примерно 85 % в групповых веществах крови. В гликопротеинах, однако, присутствует лишь относительно небольшое число типов углеводов, включающее О-галактозу, О-маннозу, О-глюкозу, -фукозу, Л -ацетил-/)-глюкозамин, УУ-ацетил-О-галактозамин и сиаловые кислоты. В некоторых растительных гликопротеинах содержится 1-араби-ноза. [c.548]

Тироксин (рис. 14.16) синтезируется в щитовидной железе из тирозиновых остатков белка тироглобулина, при этом иод вводится путем электрофильной. атаки на ароматические-кольца. [c.302]

Гальми и Штюльке сообщили, что в то время как подкожное введение 100 мг или более перхлората натрия мешает активному потреблению щитовидной железой крысы, получавшей пропилтиоурацил при введении перхлората натрия после приема далеко не весь захваченный Лвыводится из железы. Чем больше интервал между введением Л и перхлората натрия, тем меньшее количество Л может быть выведено из железы. Не способный выделяться Л , по-видимому, не может быть связан в виде тироглобулина. [c.176]

Наряду с сефадексом для гельфильтрации успешно применяются другие материалы, такие как агар и синтетические гидрофильные полимеры, например, полиакриламидные гели — биогели, а также гидрофобные полимеры, набухающие в органических растворителях и используемые для фракционирования гидрофобных полимеров. Весьма удачным для белковой физико-химии оказалось использование агара. Пористость агарового геля зависит от концентрации агара. С уменьшением его концентрации в геле доступность внутренних частей зерен для макромолекул увеличивается. На низкоконцентрированных гелях (2,5—5%) имеется возможность разделять белки с молекулярным весом вплоть до миллионов [25]. Так, гемоцианины, тироглобулин, у-глобу-лин человека, сывороточный альбумин, а- и р-лактоглобулин обладают существенно различными скоростями перемещения на колонке из агара. Стандартизация метода гельфильтрации позволяет его использовать не только для фракционирования белков, но и для определения молекулярного веса в весьма простом хроматографическом эксперименте. Интересной областью приложения гельфильтрации на сефадексе явилось определение молекулярного веса мономерных форм белков, способных к ассоциации. Как известно, полная диссоциация подобных комплексов наблюдается при столь низких концентрациях растворов, когда использование [c.204]

Аминокислоты тироксин и 3,3, 5-трииодтиронин являются двумя тироидными гормонами и, по-видимому, образуются в результате окислительного сочетания и иодирования двух молекул тирозина (см. гл. 30.3). Тироглобулин — гликопротеин с молекулярноГ- [c.227]

ЯВЛЯЮТСЯ, по-видимому, естественными рецепторами, специфически взаимодействующи,ми с холерным токсином, в результате чего стимулируется аденилатциклазная система в ткани. Гангл иозиды, связанные с нерастворимыми носителями, служат аффинными сорбентами холерного токсина. Этот токсин связывает также некоторые гликопротеины, такие, как фетуин и тироглобулин. [c.134]

I — тироглобулин 2 — v-глобулин (из сыворотки крови человека или крупного рогатого скота) 3 — альбумин из сыворотки крупного рогатого скота (димер) 4 — лактат дегидро-геназы (из сердца свиньи) 5 — гексокиназа (из дрожжей) — спиргговая дегидрогеназа (из печени лошади) 7 — альбумин из сыворотки крови крупного рогатого скота 5 — овальбумин 9 — химотрипсиноген /0 — цитохром С 7/— трипсиновый ингибитор (из бобов сои) J2 — карбоксипептидаза А /3 — фосфоглицеромутаза 14 — глицеролфосфатде-гидрогеназа /5 — креатинкиназа /5 — глицерол-бР-дегидрогеназа (из дрожжей) 17 аспарагиназа /5 — алкогольдегидрогеназа /9 — альдолаза 20 — глюкозоксидаза. [c.131]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.227 , c.548 ]

Общая органическая химия Т.11 (1986) -- [ c.264 , c.708 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.781 , c.803 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.354 ]

Белки Том 1 (1956) -- [ c.315 ]

Новые методы имуноанализа (1991) -- [ c.228 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.160 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология