Конформационный анализ, использование спектроскопии ЯМР

Использование в ЯМР-спектроскопии более концентрированных растворов по сравнению с применяемыми в других спектральных методах может снижать правомочность сопоставления данных различных методов, поскольку в некоторых случаях [72] высокая концентрация вещества благоприятствует определенным конформациям (например, р-форме). Применение физических методов для конформационного анализа полипептидов рассмотрено в обзорах [73—75]. [c.443]

Остановимся-на важнейшем аспекте, с которым, на наш взгляд, связаны дальнейшие перспективы применения ЯМР С. Речь пойдет о использовании интегральных интенсивностей в спектрах С как меры числа атомов углерода или о количественном анализе с помощью ЯМР В этой связи следует заметить, что количественному анализу с помощью С (установление изомерного состава, конформационный анализ, обнаружение примесей и т. п.) посвящено удивительно мало работ. В то же время очевидно, что повседневный интерес химиков-органи-ков к спектрам ЯМР в существенной степени определяется именно возможностями количественного анализа. Трудности количественного анализа с помощью спектров ЯМР С довольно убедительно освещены в предлагаемой книге. Любопытно отметить, что в некоторых случаях (например, при отсутствии задержек между импульсами) сигналы ЯМР С некоторых атомов углерода, имеющих большие времена релаксации, получаются более чем на порядок заниженными по интенсивности и, следовательно, могут привести к совершенно неверным результатам при количественном анализе. Очевидно также, что введение задержек между импульсами частично снимает преимущества импульсной фурье-спектроскопии перед стационарной методикой. Аналогичные трудности [c.7]

Наиболее ценные для конформационного анализа замешенных гидразинов данные получены к настоящему времени с помощью ЯМР. В основном использовался резонанс на протонах, но в последние годы широко стал применяться и резонанс на ядрах углерода Достаточно полную сводку работ по использованию спектроскопии ЯМР Н и 1 С в кон-формационном анализе гидразинов можно найти в статьях [39, 40]. Применение спектроскопии ЯМР имеет определенное преимущество перед спектроскопией на протонах в связи со значительно большим различием в химических сдвигах ядер углерода, принадлежащих разным конформерам. Это позволяет делать достаточно строгие выводы о термодинамической стабильности конформаций таких гидразинов, изучение которых с помощью спектроскопии ЯМР Н затруднительно или просто невозможно. Параметры активации конформационных переходов в гидразинах находятся обычными методами динамической спектроскопии ЯМР, основанными на измерении температуры коалесценции или на полном анализе температурной зависимости формы линий. [c.21]

Спектроскопия в видимой и ультрафиолетовой областях используется в биохимии для идентификации и количественного анализа соединений, а также для исследования кинетики реакций и конформационных характеристик хромофоров, содержащихся в биологически активных молекулах. Рассмотрим теперь примеры, иллюстрирующие возможности использования спектров поглощения. [c.521]

Среди исследованных в литературе олигопептидов есть несколько сравнительно высокомолекулярных объектов. Самым крупным из них является N-концевой фрагмент мембранного глобулярного белка мелиттина (20 аминокислотных остатков). Впервые его конформационные возможности с помош ью фрагментарного подхода были рассчитаны Шерагой и соавт, [283]. Найденные две низкоэнергетические структуры напоминали друг друга и состояли в основном из 4,5 остатков а-спирали. Похожие конформации фрагмента мелиттина были получены позднее и в работах [284— 286] при использовании других расчетных методов. Результаты теоретического анализа качественно согласуются с данными рентгеноструктурного анализа [287] и ЯМР-спектроскопии [288] о пространственном строении мелиттина в кристалле и растворе. [c.395]