роста человека, структура гена

Фактор как долго может определяться са.мопроизвольно с помощью молекулярного механизма транскрипции и трансляции ДНК для нас же особый интерес представляют факторы сколько и где . Если сайт (т. е. клеточное окружение развивающейся козетки на пути от нервной пластинки к специализированному органу-мишени) влияет на экспрессию гена, то это предполагает ограничение генетической детерминированности организма. В самом деле, имеются доказательства того, что клетки влияют друг на друга в период развития. Это происходит либо при прямом контакте, молекулярный механизм которого не вполне ясен, либо при выделении химических сигналов, называемых факторами роста нервов. Последние мы будем обсуждать в связи с термином трофизм, а механизм прямого контакта будет показан на примере образования и стабилизации синапсов. Следует отметить, что не только генетическая программа определяет окончательную структуру нейрональной сети, существенно также положение отдельной клетки в пространстве и времени. Именно последнее и помогло сделать следующий вывод геном человека содержит >10 генов, а число синапсов >10 (10 ° нейронов, каждый из которых имеет 10 синапсов, см. выше), так что маловероятно (хотя и нельзя считать совсем невозможным вследствие огромного разнообразия антител, продуцируемых ограниченным числом генов), чтобы специфичность каждого отдельного синапса программировалась определенным участком гена. Мы еще вернемся к этому важному вопросу при рассмотрении синаптогенеза, т. е. процесса образования и стабилизации специфических синапсов. Представляется вполне допустимым, что развитие нервной системы контролируется несколькими факторами генетическим, трофи- [c.319]

В последние годы для крупномасштабного получения труднодоступных пептидов все более широкое распространение получают методы генной инженерии (технологии рекомбинантных ДНК). Некоторые из белков (инсулин, гормон роста), полученных этим методом, абсолютно идентичны природным белкам человека. Другое вещества, например гликопротеин эритропоэтин, идентичны нативным веществам по структуре полипептидной цепи, но немного отличаются от них по строению боковых углеводных цепей в зависимости от продуцирующей линии животных клеток. Получение белков и некоторых гликопротеинов в качестве стандартов генно-инженерным путем наиболее удобно в случае труднодоступных объектов (интерлейкины 1а и ренин, интерфероны человека). Проблемы контроля производства и детального исследования свойств рекомбинантных продуктов рассмотрены в работах [11, 12]. [c.35]

Молекула П. (мол. масса ок. 23 тыс.) представляет собой одну полипептидную цепь, построенную из 199 аминокислотных остатков и имеющую три дисульфидные связи. Установлена первичная структура П. человека и нескольких видов животных. Видовые различия в хим. строении П. немногочисленны. N-Концевое положение в полипептидной цепи П. у человека и ряда животных (напр., свинья, кит) занимает остаток лейцина, у др. животных (напр., овца, крупный рогатый скот)-остаток треонина. С-Концевым аминокислотным остатком в молекуле П. независимо от видовой принадлежности является остаток цистеина. Молекула П. обладает довольно устойчивой третичной структурой ок. 50% полипептидной цепи находится в виде а-спирали, По хим. строению, физ.-хим. и биол. св-вам П, сходен с гормоном роста (со.штотропином) и плацентарным. гак-тогеном. Считается, что эти трн регуляторных белка произошли в процессе эволюции в результате дупликации гена [c.99]

Рис. 45.2. Схематическое изображение структуры гена гормона роста человека. Г ен имеет длину около 45 т. п. и. и состоит из 5 экзонов и 4 интронов. Заштрихованные участки обозначают некодирующие области в экзонах 1 и 5. Стрелки указывают направление транскрипции.

Рис. 14.6. Структура генома гибридных вирусов, содержащих ген гормона роста человека.

В гипофизе человека содержится от 3,7 до 6,0 мг СТГ. Обладая М = 21 ООО, он представлен одной полипептидной цепочкой из 191 аминокислотного остатка. Первичная структура ее выяснена Ч. Ли и сотр. (1969) и уточнена Г. Найлом с сотр. (1973). Известна также первичная структура СТГ быка и овцы (по 191 аминокислотному остатку). Изучена последовательность аминокислотных остатков в гормоне роста многих рыб (байкальского омуля, кеты, форели, угря, трески, лосося, щуки и др.) и выявлена множественность генов, кодирующих слегка различающиеся варианты полипептидных цепей СТГ даже у одного и того же вида рыб. Эти данные открывают новое направление в химии гормонов пептидной природы, раскрывающее причину множественности не только у СТГ, но и во многих других случаях. [c.455]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология