МСГ-активность строение, видовые различия

Зависимость активности от строения первичной цепи при этом хотя и сохраняется, но становится более слабой . Практически в ходе эволюции оптимальные комбинации были отобраны, но видовые различия между белками в ряде случаев сохранились. Так, в инсулинах различного происхождения сочетание ала —сер — вал (инсулин быка) иногда замещается сочетанием ала — гли-вал (овца) или тре — сер — Или (кит). Заметны различия в кортикотропинах быка, свиньи и овцы, есть отличия в белках цитохрома с и т. д. [17]. [c.109]

На приведенной схеме изображены фрагменты цитохромов С, близколежащие от активного центра. У многих видов они совпадают, у более отдаленных — сходство меньшее, и в пределе оно сводится к рассмотренному вьшхе трипептиду. В других частях полипептидной цепи (в молекуле цитохрома С 104 аминокислотных звеньев) корреляция между последовательностями аминокислот становится малозаметной. Значительные видовые различия, за исключением области вблизи активного центра, найдены в ряде ферментов (химотрипсин, трипсин). Даже в пределах одного сложного организма строение ферментов с идентичными функциями варьирует от одной ткани к другой. В последнее время для подобных ферментов с одинаковыми функциями и идентичным строением активного центра, но с различным строением и химическим составом полипептидной цепи в целом предложен термин — изозимы (по аналогии с изотопами). [c.152]

Видовые различия в строении Л г относительно немногочисленны Изолированные а- и субъединицы не обладают биол активностью Дегликозилированный Л г значительно теряет биот активность и проявляет св-ва физиол антагониста нативного гормона [c.619]

Недавно из лаборатории Дю-Виньо вышла работа, в которой описан синтез вазопрессина свиньи [580]. Заслуживает внимания тот факт, что концевым остатком в молекулах упомянутых выше гормонов является глицинамид. В связи с этим возникает важный вопрос не существуют ли подобные связи и в белках В молекуле вазопрессина свиньи остаток аргинина замещен лизином. Несмотря на это видовое различие, оба вазопрес- ина обладают почти одинаковой физиологической активностью. Окситоцин является одним из главных гормонов задней доли. нпофиза он вызывает сокращение мускулатуры матки и выделение молока. Вазопрессин повышает артериальное давление, что связано с его сосудосуживающим действием кроме того, он проявляет антидиуретическое действие. Подобие строения молекул вазопрессина и окситоцина позволяет объяснить наличие слабой окситоцической активности у препаратов вазопрессина и, возможно, также наличие слабой прессорной активности у препаратов окситоцина. [c.74]

Полученные данные приведены в табл. 3, из которой отчетливо видны видовые различия однотипных холинэстераз. Например, АХЭ мозга собаки оказалось в 13.8 раз менее чувствительной к ЛГ-56, чем АХЭ мозга кролика. Для ЛГ-63 эти различия еще более выражены фермент мозга кролика в 27.9 раза чувствительнее к этому ингибитору, чем АХЭ мозга кошки. Эти очень четко выраженные различия с несомненностью свидетельствуют о том, что ферменты разных видов отличаются друг от друга строением своих молекул, по всей вероятности, структурой гидрофобных участков, расположенных вблизи активного центра (Кабач-никидр., 1970). Но еще более интересны факт, вытекающий из табл. 3, состоит в том, что АХЭ эритроцитов каждого вида по своей чувствительности ко всем ингибиторам почти не отличается от АХЭ мозга. [c.205]

Кратко охарактеризованы некоторые биологические особенности АХЭ головного мозга, представляющие теоретический и практический интерес. АХЭ мозга повсеместно представлена в животном мире и отличается чрезвычайным разнообразием как в отношении активности ее у разных представителей животного царства, так и в отношении ее физико-химических и молекулярных свойств. Одним из важных и мало изученных вопросов распространения АХЭ в природе является тонкое распределение ее в гистологических структурах мозга на клеточном и субклеточном уровне. У большинства исследованных видов животных АХЭ присутствует в виде множественных молекулярных форм (изоферментов). Биосинтез АХЭ в мозгу протекает медленно и осуществляется, по-видимому, только в теле клетки, откуда с током аксоплазмы АХЭ продвигается вдоль аксона и попадает в синаптическую область. Б ходе индивидуального развития животных накопление АХЭ в мозгу коррелирует о дифференциацией и развитием ЦНС. Есть работы, свидетельствующие о том, что и высшая нервная деятельность (поведенческие реакции) животных каким-то образом связана с активностью АХЭ в мозгу. Установлено, что при выраженных видовых различиях особенностей АХЭ мозга существует отчетливое сходство свойств, а следовательно, и структуры АХЭ мозга и эритроцитов внутри каждого вида. Это позволяет заключить, что у каждого данного вида животного строение АХЭ мозга и эритроцитов программируется одним и тем же структурным геном (или генами). Илл. — 1, табл. — 3, библ. — 86 назв. [c.214]

Один из важных факторов, определяющих агрегативную устойчивость суспензий микроорганизмов, — наличие поверхностного заряда клетки. Этот заряд зависит от видовой принадлежности, строения и физиологического состояния клеток и может варьироваться в широких пределах [14]. В отличие от частиц небиологической природы, имеющих четко выраженную границу раздела фаз, клеточная поверхность формируется на основе ряда поверхностных структур, включающих клеточную стенку, а также капсулы, пили, жгутики и ряд других, каждая из которых может оказьшать влияние на электрические поверхностные характеристики суспензий и определять их устойчивость [15]. Клеточные стенки микроорганизмов могут различаться как строением, так и химическим составом. Диссоциация функциональных групп полимеров формирует поверхностный заряд клеток. Заметный вклад в возникновение ловерх-ностного заряда вносят адсорбированные ионы металлов. Кроме того, образование поверхностных зарядов клеток обусловлено наличием трансмембранного потенциала, т. е. разности потенциала между цитоплазмой клетки и окружающей ее средой. Причина возникновения разности потенциалов связана с наличием физико-химических гра-диентов между цитоплазмой и средой, обусловленных активным переносом ионов и молекул клеткой. Трансмембранный потенциал может оказать заметное влияние на электрокинетический потенциал клетки [14]. [c.17]

В природе под каталитическим воздействием ферментов осуществляются процессы гидролиза, фосфоролиза, переноса различных групп (метильные радикалы, остатки фосфорной кислоты и т. д.), окисления и восстановления, расщепления и синтеза, изомеризации и т. п. Практически все химические преобразования в живом веществе протекают с помощью ферментов. Естественно поэтому, что каталитическая функция ферментов лежит в основе жизнедеятельности любого организма. При посредстве ферментов реализуется влияние как внутренних, генетических, так и внешних, природных факторов на развитие организма. Благодаря контакту ферментов с лекарственными веществами и антибиотиками достигается такое изменение ферментативных процессов, которое способствует излечению от болезней, в то же время изменение ферментативной активности под влиянием микробных токсинов и иных ядов ведет к гибели организма. Стимуляция роста животных и растений разнообразными препаратами, применяемыми в сельском хозяйстве, в большинстве случаев основана на их воздействии на процесс биосинтеза или активность тех или иных ферментов. Тончайшие различия строения ряда ферментов определяют видовые особенности организмов, а в нарушении биосинтеза некоторых из них заложена причина возникновения наследственных и других заболеваний. Все это свидетельствует об огромном значении ферментов для биологии, сельского хозяйства и медици Ш. [c.96]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология