Природные белки

Методом электрофореза можно характеризовать фракционный состав сложных природных белков, дать характеристику энзимов, вирусов, бактерий, форменных элементов крови, латексов и др. [c.327]

Структура белка. Современные экспериментальные методы позволили установить структуру природных белков. Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру белка. [c.448]

Вторичная структура белка — форма полипептид-ной цепи в пространстве. С помощью рентгеноструктурного анализа и других физических методов исследования установлено, что полипеп-тидные цепи природных белков находятся в скрученном состоянии — в виде спирали. Спиральная структура удерживается водородными связями, возникающими между группами СО и NH аминокислотных остатков соседних витков спирали (на рис. 18.1, а обозначены пунктиром). Подобная вторичная структура получила название а-спирали (рис. 18.1, а). Водородные связи в ней направлены параллельно длинной оси спирали (а-спирали чередуются с аморфными частями). [c.352]

Не следует забывать, что среди аминокислот, входящих в состав природных белков, имеются также моноаминодикарбоновые кислоты и диаминомонокарбоновые кислоты. Избыток первых в данном белке увеличивает его кислотный характер. В белках основного характера содержится некоторый избыток диаминокислот. [c.395]

Электрокинетические явления имеют большое практическое значение. Используя их, можно определять весьма важную характеристику дисперсных систем — -потенциал, а с помощью электрофореза можно разделять на фракции и характеризовать такие сложные смеси, какими являются природные белки и другие вы- сокомолекулярные электролиты. [c.218]

Все природные белки содержат пять химических элементов, чисто которых в различных белках близко и колеблется в незначительных пределах 50—53 % —С, 7 —8%—Н, 20-24%-О, 16-18%-К 0,5-1,8%-8. [c.360]

Аминокислоты — структурные элементы белков. В молекулах природных белков встречается около 20 аминокислот. Как видно из табл. 3, некоторые из белковых цепей аминокислот несут отрицательный заряд, тогда как другие заряжены положительно одни боковые группы гидрофобны, другие, наоборот, полярны и, следовательно, сильно сольватируются водой. [c.8]

Несмотря на работы многочисленных исследователей, до сих пор еще не получены вещества, тождественные природному белку. Трудность решения этой задачи объясняется не только физико-химическими свойствами белков, затрудняющими получение их в чистом виде, но и громадным числом возможных изомеров. Так, если предположить, что в состав молекул белков каждый из двадцати продуктов гидролиза входит в количестве только одной молекулы, то, изменяя порядок сочетания, мы получим [c.396]

Велика склонность к образованию свободных радикалов у серы. Показано, что при действии ионизирующего излучения на природные белки молекула цистеина легко распадается на два свободных радикала в результате гемолитического распада связи 5—8 [c.263]

Аминокислоты, выделенные из природных белков [c.234]

С помощью ультрацентрифуги удалось доказать однородность молекул большинства природных белков, исследовать свойства ферментов, гормонов, вирусов, установить молекулярную степень дисперсности частиц в растворах ВМС и решить ряд других важных для развития науки вопросов. Методом ультрацентрифугирования можно исследовать также растворы низкомолекулярных веществ. [c.387]

В продуктах распада природных белков были обнаружены различные аминокислоты. Еще в 1888 г. Данилевский высказал гипотезу о том, что различные аминокислоты, образуя белки, соединяются за счет амино- и карбоксильных групп с образованием группировки—Н—С—, впоследствии Названной пептидной НО [c.180]

Все аминокислоты природных белков являются -аминокислотами и, кроме глицина, не имеющего асимметрического атома, содержат такую же асимметрическую группировку, как -аланин [c.279]

Поэтому аминокислоты природных белков можно рассматривать как производные Ь (+)-аланина, у которого водородные атомы при р-углероде замещены различными группами. На этом основании все а-аминокислоты белков с асимметрическим углеродом являются соединениями -ряда (стр. 204), независимо от того, в каком направлении они вращают плоскость поляризации. О-Изомеры а-амино-кислот в природных белках не встречаются и животными организмами не усваиваются. [c.280]

Выделение из белковых веществ. Важнейший источник a-a шнo-кислот — природные белки. При гидролизе белков (стр. 289) образуются сложные смеси, содержащие различные аминокислоты, а также некоторые другие вещества. Трудность заключается в разделении таких смесей на составные части. Однако теперь уже существуют разнообразные методы, позволяющие выделять из белковых гидролизатов индивидуальные аминокислоты. [c.285]

Синтез аминокислот. Аминокислоты, в том числе и выделяемые из природных белков, могут быть получены путем синтеза. В настоящее время для этой цели разработаны различные методы. [c.286]

Методы электрофореза имеют большое теоретическое и практическое значение. Знание величины -потенииала позволяет судить об устойчивости коллоидного раствора, поскольку изменение устойчивости, как правило, происходит симбатно с изменением электрокинетического потенциала. Но измерение электрофоретической подвижности может иметь более широкое значение. В настоящее время электрофорез является мощным средством для изучения фракционного состава сложных биологических систем — природных белков [c.407]

Растворы природных белков оптически активны (обычно отклоняют плоскость поляризации влево). [c.295]

Природные белки, как правило, принимают термодинамически наиболее выгодную конформацию, энергия которой оказывается минимальной с учетом ряда пространственных [c.640]

Полипептидная цепь, имеющая ту или иную вторичную структуру (т. е. форму а-спирали, 3-форму или иную конформацию), может приобретать еще одну форму упорядочения — третичную структуру. Именно третичная структура и определяет в значительной степени биологические свойства каждого конкретного белка. Так называемая денатурация— утрата специфических свойств природного белка — связана прежде всего с изменениями третичной (а также вторичной) структуры. [c.334]

Остановимся на характеристике гомогенно-каталитического ферментативного катализа, который осуществляется при использовании биологических катализаторов—ферментов, представляющих собой природные белки, входящие в состав тканей. Ферментативный катализ является основой управления сложных жизненных процессов в растениях и животных организмах. Так, фотосинтез, брожение, дыхание, пищеварение, синтез белков, сокращение мышц являются каталитическими процессами, использующими в качестве катализаторов различные ферменты. [c.183]

Пептидная цепь имеет определенную пространственную форму, которая составляет вторичную структуру белка. В природных белках пептидная цепь имеет форму спирали, обычно ее называют а-спиралью. Спиралевидная форма молекулы сохраняется за счет возникновения водородных связей между атомами водорода и кислорода в пептидной группе, которые располагаются между витками спирали (рис. 29.1). [c.448]

АЛЬБУМИНЫ (лат. albumen — белок)—простейшие представители природных белков, растворимы в воде. Содержатся в белке яиц, сыворотке крови, молоке, семенах растений, откуда их и получают. А. применяются в кондитерской и текстильной промышленности, в медицине и в фармацевтике. [c.19]

КИСЛОТЫ, входящие в состав природных белков, принадлежат к /--ряду [c.396]

Как оказалось, эта кислота принадлежит к ряду О-амино-кислот, а не к ряду -аминокислот, к которому принадлежат все аминокислоты обычных природных белков [c.602]

Наиболее трудоемким и важным вопросом химии инсулина (а также ряда других природных белков и пептидов, имевших связи S—S) является вопрос о создании из восстановленных (природных или синтетических) цепей, содержащих цистеиновые остатки, та ких пептидов, в которых цистиновые мостики связывали бы соответствующие амино кислотные остатки в таком же порядке, в каком они связаны в природном пептиде, так как только в этом случае могут быть получены синтетические препараты, обладающие полной биологической активностью природных соединений. [c.698]

Чрезвычайно поразительным является тот факт, что лишь один из двух возможных энантиомеров каждой аминокислоты обнаружен в животных и растительных белках и что каждый такой энантиомер имеет одинаковую конфигурацию для всех аминокислот иными словами, во всех случаях атом водорода, карбоксильная группа и аминогруппа занимают одинаковое пространственное положение относительно группы R у а-атома углерода. Такая конфигурация называется L-конфигура-цией — все природные белки построены из ь-аминокислот. [c.387]

Однако определить порядок аминокислот в полипептидной цепи молекулы природного белка удалось лишь полстолетия спустя, после того как был разработан еще один метод анализа. [c.129]

Протамины — наиболее простые из природных белков с низкими молекулярными массами состоят преимущественно из диаминокислот и являются сильными основаниями. Хорошо растворимы в воде, в разбавленных кислотах и щелочах. Не свертываются при нагревании. Представители протаминов обнаружены в сперматозоидах рыб в составе сложных белков — нуклеоиротеидов. [c.297]

Ферменты — высокомолекулярные белковые соединения, состоящие из аминокислот, связанных пептидными связями. В составе природных белков встречается около двадцати аминокислот. Молекулярная масса ферментов лежит в пределах от 10 до 10 . Молекула фермента в своем составе имеет чередующиеся полярные группы СООН, ННа, МН, ОН, 5Н и другие, а также гидрофобные группы. Первичная структура фермента обуславливается порядком чередования различных аминокислот. В результате теплового хаотического движения макромолекула фермента изгибается, свертывается в рыхлые клубки. Между отдельными участками полипептидной цепи возникает межмолекулярное взаимодействие, приводящее к образованию водородных связей другие участки могут взаимодействовать за счет электростатических или ван-дер-ваальсовых сил [c.632]

В конечном итоге Л. Н. Акимова и Н. И. Гаврилов [38, 39] пришли в заключению, что связи между дикетопиперазииами и пептидами осуществляются через карбонильные группы (в положении 2,5) первых и аминогруппы последних, причем эти связи называются алшаинньшп. Синтезированные модельные соединения такого типа ферментируются желудочным соком, что указывает на близость этих структур к природным белкам. [c.544]

Природные белки, или протеины, можно разделить на Д15е группы [c.395]

По числу остатков аминокислот в молекуле белка различают дипептиды (приведенный выще глицилаланин), трипептиды и т.д. Природные белки протеины) содержат от 100 до Г 10 остатков аминокислот, что отвечает относительной молекулярной массе ГЮ - -10 (а.е.м.). [c.229]

Как иллюстрация этой возможности на рис. 28 показана хроматограмма очистки природного белка —гемоглобина — от повареной соли, использующейся для выделения гемоглобина из сыворотки крови. Как видно из хроматограммы, при пропускании смеси гемоглобина и ЫаС1 через сефадекс 0-25 можно получить образцы белка, не содержащие соли. [c.79]

Большинство природных белков содержит значительные количества (25—30%) дикарбоновых аминокислот (глютаминовой и аспарагиновой) и, следовательно, относятся к кислым белкам. Существует и относительно небольшая группа основных белков с преобладанием свободных групп —ЫНз за счет повышенного (до 80%) содержания диаминовых аминокислот (лизина, аргинина, орнитина, цитруллина). Изоэлектрическая точка кислых белков лежит в слабокислой среде, основных — в слабощелочной среде. В табл. 39 приводятся изоэлектрические точки некоторых белков. [c.188]

Для доказательства присутствия белка в биологических жидкостях и растворах, а также установления амипокислотпого состава различных природных белков используют цветные реакции. Их применяют для качественного и количественного анализа белков, в том числе и содержащихся в них аминокислот. [c.427]

Электрофорез паходит применение не только для опреде.ггения электрокинетического потенциала коллоидных частиц и макромолекул, но и для разделения таких сложных систем, какими, например, являются природные белки и другие высокомолекулярные [c.147]

Последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи создает первичную структуру белка она установлена в настоящее время для ряда природных белков. Осуществлен и синтез ряда белков, например инсулина (51 аминокислота), рибонуклеазы (124 аминокислотных остатка). Синтезы подобного рода требуют последовательного осуществления сотен химических операций. Большую помощь оказывает при этом метод твердофазного синтеза, предложенный Мэрифильдом в 1963 г. полипептидная цепь постепенно наращивается на полимерном носителе (полисти-рольной смоле) и лишь после завершения синтеза снимается е носителя. [c.635]

Большинство природных белков содержит значительные количества (25—30%) дикарбоновых аминокислот (глутаминовой и аспарагиновой) и, следовательно, относятся к кислым белкам. Существует и относительно небольшая группа основных белков с преобладанием свободных групп —NH2 за счет повышенного (до 80%) содержания диампновых аминокислот (лизина, аргинина, орнитина, цитруллина). Изоэлектрическая точка кислых белкон [c.216]

Большинство природных белков содержит значив тельные количества остатков дикарбоновых аминоч кислот, т. е. кислот с двумя карбоксильными группами. Поэтому эти белки являются более сильными кислотами, чем основаниями. Изоэлектрическая точка таких белков находится в области pH ниже 7, и для ее достижения в раствор белка нужно ввести некоторое количество кислоты, чтобы подавить ионизацию карбоксильных групп. [c.263]

Все перечнслепг1ые выше ампнокпслоты найдены п природных белках и поэтому наиболее валены. Ниже представлены некоторые другпе распространенные природные аминокислоты [c.56]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология