Гемагглютинин вируса гриппа, свойства

N1—N8) у вирусов A Поэтому система обозначения вируса гриппа включает название штамма, номера субтипов гемагглютинина и нейраминидазы Например, вирус гриппа А(свиной) Тайвань /1/70(H3N2) Это значит, что вирус изолирован от свиней на острове Тайвань в 1970 году, содержит гемагглютинин 3(НЗ) и нейраминидазу 2 (N2) Оба антигена (Н и N) формируются и контролируются генами (РНК-фрагментами) независимо друг от друга Вследствие сегментарности генома вирус проявляет рекомбинацию с высокой частотой и, как следствие, происходят изменения в антигенных свойствах вирусов (прежде всего — по гемагглютинину и нейраминидазе) [c.181]

Один из известных факторов, обуславливающих инфекционность вирионов вируса гриппа, — это протеолитическое расщепление гемагглютинина (ГА). Расположенные на поверхности вириона молекулы гемагглютинина расщепляются эндогенными клеточными протеазами на молекулы меньшего размера, ГА1 к ГА2 [7, 8]. В некоторых типах клеток, не имеющих соответствующей протеазы, продуктивное размножение вируса гриппа и образование бляшек могут быть индуцированы включением в агаровое покрытие трипсина [9]. Разные штаммы вирусов гриппа отличаются друг от друга по чувствительности к действию протеаз, причем недавние исследования показали, что чувствительность к расщеплению определяется первичной структурой белка в районе соединения ГА1—ГА2 [10]. Аминокислотная последовательность в сайте расщепления молекулы ГА очень сходна с таковой в сайте расщепления белка Р вируса Сендай, и было высказано предположение о том, что механизмы функционирования этих белков, обеспечивающие проникновение вирусов в клетку, аналогичны [И]. Хотя расщепление ГА необходимо для проявления инфекционности, это не единственный фактор, определяющий патогенность вирусов гриппа. По-видимому, данное свойство контролируется несколькими вирусными генами. [c.167]

Общим свойством всех растворимых в воде ингибиторов гемагглютининов вируса гриппа является наличие в простетической группе только сиаловой кислоты и N-ацетилгалактозамина или также и других сахаров, таких, как галактоза, манноза, фукоза и N-ацетилглюкозамин. Сиаловая кислота занимает концевое положение в гетеросахариде. Электрофоретическая подвижность ингибиторов высока, и при нейтральном pH граница ингибитора движется к аноду. Нри обработке ингибитора нейраминидазой концевой остаток сиаловой кислоты отщепляется, приводя к потере ингибирующей способности и уменьшению электрофоретической подвижности. Гликопротеин, выделенный из эритроцитов человека и принимаемый за клеточный рецептор для вирусов гриппа, обладает вышеупомянутыми свойствами (табл. 3). [c.248]

Несомненно, что наиболее точно установленные к настоящему времени различия в вирулентности, зависящие от вируса, связаны с расщеплением НА. H-D. Klenk и соавт. [27], а также S. Lazarowitz и Р. hoppin [28] первыми показали, что частицы вируса, продуцируемые в клетках, в которых не имеется протеаз хозяина, способных расщеплять вирусный НА на субъединицы НА1 и НА2, могут прикрепляться к рецепторам клетки-хозяина, но неспособны инициировать инфекцию. Впоследствии на различных клеточных системах и интактных животных было показано, что для многоцикловой репликации различных вирусов гриппа необходимо, чтобы клетки хозяина могли осуществлять процесс расщепления [8]. Затем было обнаружено, что это свойство необязательно связано с серотипом НА некоторые Н7-содержащие вирусы являются патогенными и реплицируются с расщепленным НА, тогда как НА других авирулентных вирусов того же серотипа не расщепляется [18]. Более того, обнаружили корреляцию этих различий с последовательностью карбоксильных окончаний различных видов НА1. В вирусах человека, содержащих Н2 и НЗ, а также в авирулентных Н7-содержащих птичьих вирусах только аргинин глициновый пептид чувствителен к протеолитическому расщеплению, в то время как связующий пептид в карбоксильных окончаниях НА1 вирулентных штаммов с Н7 имеет большую длину и содержит основные пептиды. В результате возникло предположение, что эти структурные различия в участках расщепления непосредственно связаны с расщепляемостью различных гемагглютининов в тех или иных клеточных системах хозяина [8]. [c.299]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология