Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Аланин-пируват—трансаминаза

    А. Одна из ключевых функций ГДГ —это содействие дезаминированию различных аминокислот трансаминазами, превращающими их аминогруппы в а-аминогруппу глутамата. Сочетание этих трансаминаз с ГДГ дает такой же эффект, какой мог бы быть получен, если бы существовали индивидуальные дегидрогеназы для каждой из остальных аминокислот. Рассмотрим, например, судьбу накапливающегося аланина в присутствии аланин-аминотрансферазы и ГДГ (рис. 62). В результате реакции аланина с а-кетоглутаратом образуются глутамат и пируват. Образующийся глутамат окисляется под влиянием НАД, что ведет к высвобождению МН " и регенерации ос-кетоглутарата. Конечным итогом будет окисление аланина восстанавливающимся НАД с образованием пирувата, МНТ и НАД-Н. [c.183]


    В реакциях, катализируемых трансаминазами, пируват образуется из аланина, оксалоацетат—из аспартата и а-кетоглутарат—из глутамата. Вследствие обратимости этих реакций цикл может служить источником углеродных скелетов при синтезе заменимых аминокислот. Например  [c.178]

    В большинстве тканей млекопитаюших имеются две трансаминазы аланин-пируват—трансаминаза (аланиновая трансаминаза) и глутамат-а-кетоглутарат—трансаминаза (глутамат- [c.308]

    Аланин-трансаминаза (называемая также глутамат-пируват—трансаминазой, ГПТ) и аспартат-трансаминаза (называемая также глута-мат-оксалоацетат—трансаминазой, ГОТ) играют важную роль в диагностике заболеваний сердца и печени. Тромбоз какой-либо из ветвей коронарной артерии вызывает местную аноксию и в конечном итоге отмирание одного из участков сердечной мышцы, так называемый инфаркт миокарда. При этом заболевании аланин-трансаминаза и аспар-тат-трансаминаза вместе с другими ферментами выходят из поврежденных клеток миокарда и попадают в кровоток. Определение в сыворотке крови концентрации этих двух трансаминаз и еще одного фермента миокарда, креатинкиназы, может дать ценную информацию о степени тяжести и о стадии повреждения сердечной мышцы. Креа-тинкиназа-первый фермент миокарда, появляющийся в крови после приступа ишемической болезни. Он также быстро исчезает из крови. Во вторую очередь появляется ГОТ, а затем ГПТ. Из поврежденных клеток миокарда или из клеток, испытывающих недостаток кислорода, выходит наружу и попадает в кровоток также и лактатдегидрогеназа. [c.575]

    У щтамма Pseudomonas, выделенного методом селективного выращивания на средах с DL-метионином, обнаружена ферментная система, катализирующая рацемизацию метионина [375]. Частично очищенная ферментная фракция, полученная из клеток этого микроорганизма, превращает каждый из изомеров метионина в рацемат реакция активируется при добавлении пиридоксальфосфата. Механизм реакции нельзя объяснить совместным действием рацемазы аланина и D-трансаминазы, поскольку ни пируват, ни а-кето- -метилтиомасляная кислота на нее не влияют. [c.243]

    Извество несколько путей биосинтеза аланина. Так, например, в некоторых организмах обнаружены трансаминазы, превращающие пируват в ала1П1н  [c.440]

    В первой реакции поглощается кислород, а во второй — выделяется двуокись углерода. Поэтому отнощение энантиомеров аминокислот может быть определено манометрическим методом с использованием прибора Варбурга (рис. 8-4). Отношение энантиомеров аминокислот может быть определено путем измерения радиоактивности продукта ферментативной реакции, если использованные субстраты содержали радиоизотопы. Так, ра-диоизотопным методом было определено отнощение энантиомеров в аланине [7]. Для этого о- или ь- С-аланин превращали в пировиноградную кислоту под действием оксидазы о-амино-кислот (ЕС 2.61.2) или под действием системы трансаминаза — L-глутаминовая кислота — пировиноградная кислота [схема (8.15)] соотнощение энантиомеров в аланине было определено путем измерения радиоактивности в образующемся пирувате. [c.269]


    L-аланин образуется из пирувата путем переаминирования с глутаматом, а L-аспартат—тем же путем из оксалоацетата (рис. 29.3). Перенос а-ами-ногруппы глутамата на амфиболические метаболиты иллюстрирует участие трансаминаз в процессах включения иона аммония в а-аминогруппы аминокислот. [c.301]

Рис. 31.7. Превращение аланина и серина в пируват. Аланин-трансаминаза и сериндегидратаза в качестве кофактора используют пиридоксальфосфат. В результате реакции, катализируемой сериндегидратазой, происходит элиминирование HjO из серина, приводящее к образованию ненасыщенной аминокислоты. Последняя перегруппировывается в а-иминокислоту, которая подвергается спонтанному гидролизу с образованием пирувата и аммиака. Таким образом, в уравнение суммарной реакции, катализируемой сериндегидратазой, вода не входит. Glu глутамат, а- Рис. 31.7. <a href="/info/1307599">Превращение аланина</a> и серина в пируват. <a href="/info/566205">Аланин-трансаминаза</a> и сериндегидратаза в <a href="/info/1411729">качестве кофактора</a> используют пиридоксальфосфат. В <a href="/info/71789">результате реакции</a>, катализируемой сериндегидратазой, происходит элиминирование HjO из серина, приводящее к <a href="/info/314526">образованию ненасыщенной</a> аминокислоты. Последняя перегруппировывается в а-иминокислоту, которая подвергается <a href="/info/605025">спонтанному гидролизу</a> с <a href="/info/628929">образованием пирувата</a> и аммиака. <a href="/info/461013">Таким образом</a>, в <a href="/info/27170">уравнение суммарной</a> реакции, катализируемой сериндегидратазой, вода не входит. Glu глутамат, а-

Смотреть страницы где упоминается термин Аланин-пируват—трансаминаза: [c.249]    [c.641]    [c.139]    [c.225]    [c.247]    [c.73]    [c.308]   
Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.308 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Аланин



© 2024 chem21.info Реклама на сайте