Метионин рацемизация

При гидролизе белоксодержашее сырье (отходы пищевой и молочной промышленности) нагревают с растворами кислот или щелочей при температуре 100 —105 °С в течение 20 — 48 ч. Чаще всего используют 20 %-й раствор соляной кислоты, обеспечивающий глу- бокий гидролиз белка. Кроме того, для ускорения реакции гидролиза белков используют иммобилизованные протеолитические ферменты и ионообменные смолы. В ходе кислотного гидролиза бежов происходят рацемизация и разрушение некоторых составляюищх их аминокислот. При кислотном гидролизе полностью разрушается триптофан и достаточно значительны потери цистеина, метионина и т р рина (10—30%). Лучшим способом уменьшения потерь aMHHflik f от при гидролизе является проведение его в вакууме или в атмосфере инертного газа, а также соблюдение высокого соотношения количества кислоты, взятой для гидролиза, и массы белка (200 1). Рациональное использование сырья при гидролизе, характерное для многих других биотехнологических производств, обеспечивает создание безотходных технологий и способствует оздоровлению окружающей среды. Ранее методом гидролиза получали аминокислоты исключительно для фармацевтических и научных целей. В последнее время сфера использования белковых гидролизатов существенно расширилась. Их применяют в медицине, животноводстве, пищевой и микробиологической промышленности. [c.42]

Сильные щелочи эффективно гидролизуют белки, но их ценность ограничивается сопутствующим быстрым разрушением некоторых аминокислот. В щелочном растворе интенсивно протекает также рацемизация оптически активных аминокислот. Аргинин быстро расщепляется при действии щелочи с образованием орнитина и аммиака. Этот процесс, вероятно, идет даже при 25°, а при 70° в 5 н. едком натре аргинин полностью разрушается с высокой скоростью [10]. Серии, треонин, цистин, цистеин и метионин также разлагаются при нагревании в щелочном растворе с образованием аммиака. Они особенно лабильны, когда входят в состав пептидов [11—13]. Максимальные количества аминокислот, освобождающиеся из белков под действием 5 н. едкого натра, значительно ниже, чем под действием 6 н. соляной кислоты, что объясняется разложением [10]. Щелочной гидролиз нельзя поэтому приме- [c.122]

У бактерий найдены ферменты, катализирующие рацемизацию аланина, метионина, глутамата, пролина, лизина и серина, а также эпимеризацию оксипролина и диаминонимелата. Последний фермент, как точно известно, участвует в биосинтезе L-лизина. Кроме того, в обмене пролина ж аланина у некоторых организмов участвуют D-формы, а не L-изомеры. Метаболическая роль других ферментов не столь ясна мон но думать, что они участвуют в синтезе D-аминокислот, используемых для построения клеточных оболочек. [c.446]

Для того чтобы избежать таких реакций, в аминную функцию кислоты вводится защитная группа , действующая на аминную функцию как ацилирующий агент. Защитная группа удовлетворяет предъявляемым к ней требованиям в том случае, если она может быть без труда введена в аминогруппу, не вызывает рацемизации оптически активной кислоты, инертна в реакциях, ведущих к образованию пептидных связей, и может быть легко удалена без затрагивания пептидных связей или чувствительных функциональных групп боковых цепей аминокислоты, например серусодержащих групп цистеина, цистина и метионина. [c.118]

ОТ 3 до 7 буферные соли удаляли возгонкой при 40°. Все аминокислоты, за исключением метионина, были получены аналитически чистыми, с выходом в среднем около 60%. При гидролизе около 50% цистина подверглись рацемизации. Были использованы также летучие кислоты. Аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту и тирозин Хере и сотр. [17] выделяли при помощи колонки с дауэкс [c.82]

Определение качественного и количественного аминокислотного состава белков и пептидов проводят после их гидролиза кислотой или щелочью. Оба вида гидролиза разрушают некоторые аминокислоты. При щелочном гидролизе частично разрушаются цистеин, серии, треонин и происходит частичная рацемизация некоторых аминокислот. При гидролизе соляной кислотой (5,7 н., 105—110° С), которая обычно используется при кислотном гидролизе пептидных связей, практически полностью разрушается триптофан. В связи с этим содержание триптофана в пробах обычно определяют после щелочного гидролиза или спектрофотометрическим методом Кроме того, наблюдаются значительные потери оксиаминокислот (серина, треонина, тирозина), се-русодержащих аминокислот (цистеина, метионина) и частично пролива. При этом степень разрушения аминокислот зависит от чистоты и концентрации НС1, используемой для гидролиза, а также длительности и температуры гидролиза. Следует отметить, что примеси альдегидов при кислотном гидролизе приводят к значительной потере тирозина, а также цистеина, гистидина, глутаминовой кислоты и лизина, а примеси углеводов в больших концентрациях — к разрушению аргинина. [c.123]

Для гидролиза белков до составляющих их аминокислот обычно используют хлороводородную кислоту (бМ, 24 ч, 120°С, эвакуированные запаянные ампулы). Однако этот метод не лищеи побочных реакций. Из генетически кодированных аминокислот интенсивно распадается триптофан, в то время как выходы серина и треонина составляют только 90—95%. Может происходить также хлорирование тирозина и образование орнитина из аргинина. Нередко метионин частично превращается в соответствующий сульфоксид, а цистеин полностью окисляется в цистин. Глутамин и аспарагин, естественно, гидролизуются до глутаминовой и аспарагиновой кислот. Использование п-толуолсульфокислоты может повысить выход триптофана [11], однако эту аминокислоту обычно определяют после гидролиза с помощью гидроксида бария. С другой стороны, щелочной гидролиз, помимо того, что вызывает рацемизацию, приводит к больщим потерям серина, треонина, цистеина и аргинина. [c.231]

В тканях высших животных D-аминокислоты не найдены если они и присутствуют в этих тканях, то их концентрации, очевидно, невелики. Тем не менее животные способны усваивать D-изомеры некоторых аминокислот, и иногда в такой степени, что последние могут обеспечивать рост животных взамен соответствующих L-изомеров. Усвоение D-аминокислот зависит в основном от скорости их превращения в L-изомеры. Такая инверсия может осуществляться по крайней мере двумя путями 1) окислительное превращение D-изомера в аналогичную а-кето-кислоту и последующее специфическое для L-конфигурации реаминирование (переаминирование, стр. 210) и 2) прямая рацемизация— реакция, которую до сих пор наблюдали лишь у бактерий (стр. 239). По-видимому, наличие оксидазы D-аминокислот является необходимым, но не всегда достаточным условием использования D-аминокислот в организме животных. Как показывает табл. 15, D-фенилаланин и D-метионин усваиваются мышью, крысой и человеком. Однако имеются данные о том, что у человека D-фенилаланин не может полностью покрывать потребность в L-изомере, хотя эквивалентное количество DL-фенилаланина достаточно для поддержания азотистого равновесия [46]. [c.135]

У щтамма Pseudomonas, выделенного методом селективного выращивания на средах с DL-метионином, обнаружена ферментная система, катализирующая рацемизацию метионина [375]. Частично очищенная ферментная фракция, полученная из клеток этого микроорганизма, превращает каждый из изомеров метионина в рацемат реакция активируется при добавлении пиридоксальфосфата. Механизм реакции нельзя объяснить совместным действием рацемазы аланина и D-трансаминазы, поскольку ни пируват, ни а-кето- -метилтиомасляная кислота на нее не влияют. [c.243]

Недавно Ли и Беттнер-Януш [1356а] показали, что смесь, образующаяся после полного гидролиза обработанного щелочью а-МСГ, содержит 50% о-аргинииа и несколько меньшие количества D-фенилаланина, о-тирозина, о-метионина и D-гистидина на этом основании авторы предположили, что именно рацемизация ответственна за пролонгирование действия обработанных щелочью препаратов МСГ. [c.259]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология