Аланин-трансаминаза

Рис. 31.7. Превращение аланина и серина в пируват. Аланин-трансаминаза и сериндегидратаза в качестве кофактора используют пиридоксальфосфат. В результате реакции, катализируемой сериндегидратазой, происходит элиминирование HjO из серина, приводящее к образованию ненасыщенной аминокислоты. Последняя перегруппировывается в а-иминокислоту, которая подвергается спонтанному гидролизу с образованием пирувата и аммиака. Таким образом, в уравнение суммарной реакции, катализируемой сериндегидратазой, вода не входит. Glu глутамат, а-

Препараты из самых разнообразных биологических объектов осуществляют обратимые реакции переаминирования между а-кетоглутаровой кислотой и аланином и между а-кетоглутаровой и аспарагиновой кислотами. Что эти две реакции катализируются отдельными ферментами, было доказано путем их разделения и частичной очистки оба фермента были выделены из сердечной мышцы свиньи. На разработку способов очистки глутамат-аспартат-трансаминазы [208, 262—264] и глутамат-аланин-трансаминазы [208, 265] затрачено много усилий, но до недавнего времени эти ферменты не были получены в виде гомогенных препаратов . Глутамат-аспартат-трансаминаза сердца свиньи проявляет активность по отношению к мезоксалевой кислоте (вместо щавелевоуксусной кислоты) и к цистеиновой кислоте (вместо аспарагиновой кислоты) однако с этими субстратами скорость реакции значительно понижена. Вместе с тем реакция переаминирования между цистеинсульфиновой кислотой и а-кетоглутаратом протекает в присутствии очищенных препаратов глутамат-аспартат-трансаминазы со значительно большей [c.214]

Аланин-трансаминаза (называемая также глутамат-пируват—трансаминазой, ГПТ) и аспартат-трансаминаза (называемая также глута-мат-оксалоацетат—трансаминазой, ГОТ) играют важную роль в диагностике заболеваний сердца и печени. Тромбоз какой-либо из ветвей коронарной артерии вызывает местную аноксию и в конечном итоге отмирание одного из участков сердечной мышцы, так называемый инфаркт миокарда. При этом заболевании аланин-трансаминаза и аспар-тат-трансаминаза вместе с другими ферментами выходят из поврежденных клеток миокарда и попадают в кровоток. Определение в сыворотке крови концентрации этих двух трансаминаз и еще одного фермента миокарда, креатинкиназы, может дать ценную информацию о степени тяжести и о стадии повреждения сердечной мышцы. Креа-тинкиназа-первый фермент миокарда, появляющийся в крови после приступа ишемической болезни. Он также быстро исчезает из крови. Во вторую очередь появляется ГОТ, а затем ГПТ. Из поврежденных клеток миокарда или из клеток, испытывающих недостаток кислорода, выходит наружу и попадает в кровоток также и лактатдегидрогеназа. [c.575]

Рис. 30.4. Действие аланин-трансаминазы вверху) и глута-мат-трансаминазы внизу).

В названиях трансаминаз, катализирующих обратимые реакции, также указываются обе аминокислоты, являющиеся субстратами, например глутамат-аланин-трансаминаза. Если в реакцию могут вступать не две, а несколько аминокислот, то применяются такие обозначения, как глутамат-валин, лейцин, изолейцин-трансаминаза. Но если фермент катализирует реакции между любой из аминокислот, входящих в группу субстратов, и аналогичными а-кетокислотами, то наименования всех субстратов следует соединять дефисами, например глутамат-валин-дейцин-изолейцин-траисаминаза. Эта номенклатура в данное время представляется удобной после того как трансаминазы будут получены в высокоочищенном состоянии, возможно, окажется желательным и даже необходимым пересмотреть терминологию. [c.214]

Очищенные препараты глутамат-аланин-трансаминазы сердца свиньи проявляют некоторую активность при замене пировиноградной кислоты а-кетомасляной или мезоксалевой кислотой [208, 269] однако этот фермент не катализирует реакций переаминирования с участием -у-метилглутаминовой или р-метилглу-таминовой кислоты [268]. [c.215]

Образование некоторых трансаминаз, по-видимому, носит приспособительный характер. У Е. соН активность валин-аланин-трансаминазы значительно возрастает при выращивании культуры на среде, не содержащей валина [319]. У N. rassa активность трансаминаз, осуществляющих реакции аланин-глутамат и асиартат-глутамат (в противоположность орнитин-глутамат-трансаминазе и некоторым другим), не зависит от содержания экзогенных аминокислот в питательной среде [320]. [c.233]

К трансферазам же относятся трансаминазы, или аминотрансферазы (А. Е. Браунштейн), например глутамат-трансаминаза, аланин-трансаминаза и т. д., обменивающие функции у соответствующих а-аминокислот и а-кетонокислот. Коферментом аминотрансфераз служит пирид-оксалъ-5-фосфат, и, следовательно, именно трансферазы образуются с участием витамина В . Схема действия кофермента аминотрансфераз выражается так [c.747]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология