Аминокислотная оксидаза специфическое действие

Из-за множества биокаталитических процессов, протекающих в клетках, избирательности действия сенсоров на основе цельных клеток ткани следует уделять особое внимание. Изучение избирательности биосенсора на основе ткани почки свиньи показало его пригодность для определения глутамина в сложных биологических объектах. Специально изучалось влияние большого числа соединений (мочевина, Ь-аланин, Ь-аргинин, Ь-гистидин, Ь-валин, Ь-серин, Ь-глутаминат, Ь-аспарагин, Ь-аспартат, О-аланин, О-аспартат, глицин и креатинин), которые могли бы создавать помехи работе сенсора, но оказалось, что они не дают заметного сигнала. Как известно, в клетках почки свиньи велика концентрация О-аминокислотной оксидазы [16], поэтому проверяли также отклик сенсора на различные О-аминокислоты. В присутствии кислорода и воды этот фермент катализирует окислительное деаминиро-вание нескольких О-аминокислот. Однако в специфических условиях работы глутаминовый биосенсор не обнаруживал чувствительности к проверяемым О-аминокислотам. То, что побочные биокаталитические процессы не влияют на сигнал биосенсора, по всей вероятности, обусловлено отсутствием флавинадениндинуклеотида в буферной системе [23]. [c.37]

Описана аминокислотная оксидаза из печени индюка этот фермент, обладает, по-видимому, относительно специфическим действием на Ь-диаминокислоты — аргинин, лизин, орнитин, превращая их в соответствующие а-кетокислоты [344]. [c.343]

Известно несколько ферментов дезаминирования. Наиболее широко изучалась Г)-аминокисл9тная оксидаза почек и печени животных, содержаш аяся, вероятно, и в других тканях. Этот фермент действует на все В-аминокислоты, за редким исключением, к числу которых относится В-глутаминовая кислота. Так как В-аминокислоты редко образуются в природе, а этот фермент имеет повсеместное распространение, его функция еще точно не выяснена. Ъ-Аминокислотная оксидаза сопровождает В-аминокислотную оксидазу в животных тканях, но ее труднее выделить, чем первую. Ь-Аминокислотная оксидаза дезаминирует мопоаминомонокарбо-новые кислоты и оксиаминокислоты, но не действует на диаминокислоты и на дикарбоновые аминокислоты. Гликоколь дезаминируется только его специфическим ферментом — гликокольоксид азой. [c.388]

Обратимое превращение аспарагиновой кислоты в щавелевоуксусную было рассмотрено в гл. И1. Процессу окисления углеродного остова аспарагиновой кислоты, наблюдаемому в опытах с тканевыми препаратами крысы [10], вероятно, предшествует переаминирование. Аспарагиновая кислота декарбоксилируется различными специфическими декарбоксилазами с образованием либо а-аланина, либо р-аланина (стр. 208). Были рассмотрены также роль аспарагиновой кислоты в образовании аргининоянтарной кислоты в процессе синтеза мочевины (стр. 339) и использование а-аминогруппы аспарагиновой кислоты в биосинтезе пуринов (стр. 283, и [11]). L- и D-изомеры аспарагиновой кислоты не дезаминируются со сколько-нибудь заметной ско-)остью под действием общих аминокислотных оксидаз. Однако -аспарагин оки-сляется оксидазой змеиных ядов, а относительно специфичные оксидазы, найденные в почках животных различных видов, катализируют окисление D-аспарагиновой кислоты (стр. 187). Биосинтез аспарагина был рассмотрен в гл. Ill этот вопрос нуждается в дальнейшем изучении [12]. В организме животных, по-видимому, возможен синтез аспарагина. Имеются [c.311]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология