Аланин-рацемаза

Рацемизация. Протон может быть вновь присоединен в исходное а-положение, но уже иестереоспецифично. Рацемазы, катализирующие реакции этого типа, имеют важное значение для бактерий, которые должны синтезировать из соответствующих Ь-изомеров О-аланин и О-глутаминовую кислоту, необходимые для синтеза пептидогликанов. [c.218]

В структуру пептогликана клеточной стенки бактерий включен о-аланин, отсутствующий в организме животных и человека. Для синтеза клеточной стенки бактерии при помощи фермента аланин-рацемазы превращают животный ь-аланин в в-форму. Аланин-рацемаза характерна для бактерий и не обнаружена у млекопитающих. Следовательно, она представляет хорошую мишень для ингибирования лекарственными препаратами. Замещение одного из протонов метильной группы на фтор дает фтораланин, с которым связывается аланин-рацемаза, что приводит к ее ингибированию. [c.77]

Важной особенностью ферментов в отличие от обычных катализаторов является стереохимическая селективность их действия. Многие ферменты катализируют превращения только оптически изомерных Ь- или О-форм или геометрических цис- или транс-шомеров химических соединений. Примерами тому могут служить оксидазы аминокислот. Напротив, существуют ферменты — рацемазы, катализирующие реакции рацемизации оптически активных изомеров соединений (бактериальная аланин-рацемаза). [c.99]

Химическая природа антибиотиков разнообразна и сложна, среди них есть пептиды, полиеновые соединения, полициклические вещества и т.п. Рассмотрение ее выходит за пределы учебника. Однако принцип действия антибиотиков может быть иллюстрирован на одном из простых примеров—механизме торможения биосинтеза гликопротеинов клеточной стенки бактерий D-циклосерином. В состав пептида, необходимого для биосинтеза пептидогликана клеточной стенки бактерий, входит D-аланин. Его образование из L-аланина, ускоряемое аланин-рацемазой, а также синтез О-аланил-В-аланина, катализируемый В-аланил-Ь-аланин-синтетазой, [c.175]

К ферментам изомеризации относят также группу ферментов, которая катализирует стереоизомеризацию органических соединений. Эти ферменты называют стереоизомеразами, или рацемазами. К ним принадлежит аланинрацемаза, которая катализирует превращение аминокислоты Ь-аланина в Е)-аланин [c.71]

У щтамма Pseudomonas, выделенного методом селективного выращивания на средах с DL-метионином, обнаружена ферментная система, катализирующая рацемизацию метионина [375]. Частично очищенная ферментная фракция, полученная из клеток этого микроорганизма, превращает каждый из изомеров метионина в рацемат реакция активируется при добавлении пиридоксальфосфата. Механизм реакции нельзя объяснить совместным действием рацемазы аланина и D-трансаминазы, поскольку ни пируват, ни а-кето- -метилтиомасляная кислота на нее не влияют. [c.243]

Ламберт и сотр. [38] изучили рацемизацию о- и ь-аланина под действием рацемазы, полученной из Es heri hia соИ, и определили энантиомерную дифференцирующую способность ферментов. Этот фермент катализирует процесс d- dl с большей скоростью, чем процесс ь—>-dl, как показано на рис. 6-4. [c.211]

Авторы [39, 40] синтезировали (5)-(—)-2-окси-2 -нитро-5-нитрозо-6,6 -диметилдифенил, который обладает активностью в рацемизации аланина, сравнимой с активностью фермента рацемазы. [c.213]

Представителем стереоизомераз являются л а кт а т-рацемаза, катализирующая взаимопревращение а- и /-молочной кислоты, и аланинрацемаза, ускоряющая обратимое превращение а-аланина в р-аланин. [c.21]

Рост пептидной цепи начинается с образования пептидной связи между аминогруппой L-аланина и карбоксильной группой остатка N-ацетилмурамовой кислоты в UDP-NAM. Далее последовательно присоединяются D-глутамат, L-ЛЙЗЙН и дипептид О-аланил-О-аланин (рис. 32.7). D-амино-кислоты образуются из соответствующих L-изомеров под действием рацемаз, содержащих в качестве простетической группы пиридоксальфосфат. Образование каждой из этих пептидных связей протекает за счет энергии АТР. Подчеркнем, что синтез в данном случае осуществляется не по обычному механизму синтеза белков на рибосомах, а специальными ферментами. Следовательно, информация относительно последовательности аминокислот определяется только специфичностью ферментов, а не нуклеотидной последовательностью информационной РПК. Пептид такого рода не мог бы быть синтезирован обычным путем на рибосомах, поскольку он включает D-ами-нокислоты и у-пептидную связь. [c.220]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология