Папаин активация

Рис. 77. Синергистическая активация профлавином гидролиза этилового эфира М-бензоил-1-аргинина, катализируемого папаином [34], если концентрация активатора, М

Как уже упоминалось, существует значительная перекрестная специфичность для а-химотрипсина, папаина и субтилизииа. Результаты подобных исследований хиральной специфичности, видимо, прольют свет на новые аспекты эволюционной дивергенции протеаз млекопитающих, бактерий и животных. Кроме того, активация зимогена, как правило, — это промежуточный этап как в биосинтезе протеаз, так и в самых разнообразных биологических процессах, например коагуляция крови, комплементарные реакции, выработка гормонов, фибриполпз и т. д. Такой точный и ограниченный протеолиз ферментами с широкой первичной специфичностью также показывает решающую важность третичной структурной специфичности протеаз в их взаимодействиях с природными субстратами [107]. [c.238]

Активация папаина. 10 мг имеющегося в продаже папаина растворяют в 1 мл 1 %-ного Na l и выдерживают при 37°С в течение 1 ч. Сразу же после такой обработки фермент готов для использования. [c.170]

Другой часто встречаемый тип активации состоит в устранении возможного ингибироваиия фермента в результате добавления определенных веществ. Многие ферменты теряют свою активность при мягком окислении, например кислородом воздуха в присутствии случайно находящихся следов ионов тяжелых металлов. К ним относятся папаин, катепсин и янтарная дегидраза. Ферментативная активность возвращается, однако, под влияиием таких восстановительных агентов, как восстановленный глутатион, цистеин или даже На8 или НСМ. Последние являются именно характерными реактивами превращения групп 8—8 в 8Н. Таким образом, кажется вероятным, что для проявления активности фермента необходимо наличие грунн 8Н, нрнчем их исчезновение в результате окисления в мягких условиях сопровождается потерей ферментативной активности. [c.803]

Папаин является сульфгидрильным ферментом для его активации необходимы обычные восстанавливающие агенты, например сероводород, цистеин или КСЫ реагенты на тиоловые группы — Hg2+, п-меркурибеизоат и иодацетат, — напротив, быстро инактивируют фермент. Соли гуанидиния, а также мочевина при концентрации свыше 3 М вызывают необратимую инактивацию фермента. Замечательным свойством папаина является его устойчивость к высокой температуре. [c.125]

Ко второму типу можно отнести папаин и уроканазу. При УФ-облучении папаина разрушается аминокислотный остаток цистина (Цис-25) (Дозе и Ризи), что приводит к конформационной активации фермента. Менее ясен вопрос о конкретных фотохимических и структурных событиях, приводящих к активации уроканазы. Судя по спектрам действия, к активации приводит свет, поглощаемый не только ароматическими аминокислотными остатками, нй и коферментом — а-кетобутиратом (А,=320 нм). [c.270]

Условия гидролиза. Папаин проявляет максимум активности в диапазоне pH 5—7,5, причем активацию фермента проводят в присутствии сульфгидрильных реагентов. Гидролиз проводят в 0,2 М пиридин-ацетатном буфере (pH 6,5), содержащем 1% (по объему) 2,3-димеркаптопропан-1-ола, в течение 1 ч при 37 X и соотношении фермент субстрат—I 50 (по объему) [84]. Папаин легко инактивируется при окислении в присутствии низких концентраций цистеина, солями тяжелых металлов или цианат-ионами [97]. Папаин устойчив в присутствии мочевины, причем активность сохраняется даже в 8 М растворе мочевины, од11ако раствор последней должен быть тщательно деионизирован, чтобы исключить инактивирующее действие цианат-ионов. [c.159]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология