Сульфгидрильные группы, содержание в ферментах

Молекула белка, стабилизированная дисульфидными связями, устойчива к действию денатурирующих агентов и протеолитических ферментов. Поэтому при наличии в исследуемом белке дисульфидных связей необходимыми этапами работы являются их восстановление и последующая модификация или окисление с образованием стабильных производных цистеина. Число дисульфидных связей в белке определяется по разности суммарного содержания остатков цистеина и количества свободных сульфгидрильных групп. [c.75]

Второй путь регуляции состоит в обратимых взаимопревращениях различных конформационных состояний глутаминсинтетазы. Выделенный в присутствии двухвалентных металлов олигомерный фермент стабилен, обладает каталитической активностью, и его субъединицы, очевидно, достаточно плотно упакованы, поскольку ни одна из его сульфгидрильных групп не взаимодействует с обычными реагентами на эти группы. Однако при удалении двухвалентных катионов фермент переходит в неактивную форму при этом сульфгидрильные группы обнажаются, и в таком состоянии молекула более легко диссоциирует на составляющие ее субъединицы. Таким образом, изменение содержания в среде двухвалентных металлов также может играть определенную роль в осуществлении биологической регуляции. [c.119]

Альдолазная активность миогена была установлена В. А. Энгельгард-том и его сотрудниками еще в 1939 г. (Усп. совр. биол., XIV, 177, 1941). Согласно данным М. М. Заалишвили, альдолазная активность связана с той фракцией миогена, которая выделяется в виде миогена А, Миоген А не содержит свободных сульфгидрильных групп содержание свободных аминогрупп равно 0,9%, а карбоксильных — 1,85% общего количества белка. Ультрафиолетовый спектр поглощения миогена А имеет максимум при 278 тр.. Этот максимум не смещается при реакции миогена А с гексозодифосфатом, следовательно, соединение фермента с субстратом происходит не через те группировки, которые обусловливают характер ультрафиолетового спектра. — Прим. ред, [c.186]

Наблюдаются фазовые изменения активности аланинамино-трансферазы сыворотки крови через 1 мес после начала опыта активность ее снижается до 0,60+0,24 мкмоль (в контроле 1,26 +0,21 мкмоль), через 2,5 мес картина нормализуется, а через 4 мес активность фермента повышается до 2,43 0,17 мкмоль [482]. На протяжении эксперимента отмечалось повышение содержания общих (42,45 2,50) и свободных (29,32 1,2) сульфгидрильных групп крови по сравнению с контролем (34,55 1,9 и 21,70 2,0 соответственно), однако через 1 мес после окончания опыта эти показатели нормализуются [481]. Длительная ингаляция крыс и морских свинок при концентрации ДВС 1,2 0.,5 и 1,1 0,04 мг/м соответственно не вызывает изменения изученных интегральных, функциональных и биохимических показателей. При нанесении капель 50%-ного раствора ДВС масле па кожу крыс в течение 1 мес не отмечалось явлений дерматита и симптомов отравления [481 ]. [c.172]

Ферментативный синтез глютатиона в животных тканях протекает с большой -скоростью. Биологическая функция глютатиона до сих пор недостаточно выяснена она по-видимому, в основном сводится к поддержанию на определенном уровне содержания биологически активных сульфгидрильных групп в белках клетки в зависимости от окислительно-восстановительного потенциала среды этим можно объяснить также активирование SH-глютатионом ряда протеолитических ферментов (например, катеп-сина) и других биологически активных белков (гормонов и ферментов). Глютатион является коэнзимом дегидрогеназы 3-фосфоглицериновой кислоты и глиоксалазы. [c.347]

Алкилирование 5Н-групп. Для определения содержания сульфгидрильных групп в белках или для ингибирования ряда 8Н-содержащих ферментов ранее довольно широко применялись такие алкилирующие агенты, как йодацетат, йодацетамид, йодэтанол и другие. Однако в настоящее время известно, что все они могут необратимо соединяться с 8Н-группами только в мягких условиях (pH 7—8). Реакция протекает согласно уравнению [c.66]

Соединения данной группы повреждают прорастающие семена, но на вегетирующие сорняки действуют слабее. Они блокируют ферменты с сульфгидрильными группами, подавляя процесс окислительного фосфорилирования, нарушают азотный обмен, подавляют активность нитратредуктазы. Наиболее характерной является способность подавлять синтез белков и нуклеиновых кислот. Многие специалисты считают, что синтез белков прекращается вследствие вытеснения этими гербицидами аминокислот, связанных с тРНК. Например, они могут связываться с аминогруппой амино-ацил-тРНК и встраиваться вместо аминокислот в белковую цепь. В результате образуются белки, не обладающие ферментной активностью. Установлено, что в семенах с высоким содержанием крахмала соединения данной группы подавляют действие гибберелловой кислоты, активирующей а-амилазу, и тем самым задерживают прорастание семян. Избирательность действия зависит главным образом от способности зародыша поглощать действующее вещество. [c.28]

Сравнение аналогичных последовательностей КПВ и КПА быка дает основание предположить, что эти ферменты представляют собой структурные гомологи [152, 153]. Предполагается, что структурные гены двух карбоксипентидаз происходят от общего предшественника [152—154]. По аминокислотному составу два белка довольно близки. Поразительные различия наблюдаются только в содержании полуцистина, которое составляет семь для КПВ [142] и два для КПА. КПВ быка содержит три дисульфидных мостика и одну сульфгидрильную группу. Одна из петель цепи КПВ раз- [c.552]

Взаимодействие бромпикрина и хлорпикрина с яичным аль-бумино М, миозином и ферментами, содержащими сульфгидриль-ные группы, было исследовано Фредериком и Дере [87, 92]. Измеряя кривую титрования и электрофоретичеокую подвижность яичного альбумина, обработанного хлорпикрином, эти авторы пришли к. заключению, согласно которому основное действие этого токсического вещества состоит в окислении — SH-rpynn. Уасазашшй вывод основывался иа том, что кривая титрования в интервале рН 8 — 11 смещалась на такое расстояние, которое точно соответствовало содержанию в яичном альбумине четырех — SH-групп. Кроме того, это смещение обусловливалось влиянием денатурации на скорость реакции. Однако иод, который также окисляет сульфгидрильные группы яичного альбумина, вызывает иное смещение кривой титрования. Было высказано [c.301]

Обсуждая природу мишени, Элдъярн и Пил предположили, что это должны быть какие-то радиочувствительные эндогенные тиольные белки. Однако их выводы основывались на данных, полученных на простых физико-химических моделях, и в этом заключается ограниченность концепции, которая подвергалась критическому анализу в ряде работ. Так, 3. Бак (1968) отмечал, ЧТО изолированная от биохимической основы концепция смешанных дисульфидов не смогла объяснить ряд фавтов, полученных на биологических объектах. Он пересмотрел ее с позиций новых данных, полученных на млекопитающих, и изложил концепцию в самых общих понятиях . 3. Бак предположил, что после введения тиольного радиопротектора основная его масса связывается с белками, что приводит к нарушению равновесия эндогенных свободных и связанных сульфгидрильных групп происходит увеличение содержания тиолов (глютатиона и др.) и высвобождение ряда ферментов из связанного состояния. Этот процесс является необратимым и непродолжительным, так что в течение часа [c.270]

Пока еще не удалось показать, что содержание тиольных групп в молекуле ферментов снижается за счет радиационно-химических процессов даже при использовании высоких доз ионизирующей радиации (Штреффер, 1972). Сомнения по поводу значимости ферментов в первичных физико-химических процессах лучевого поражения высказывали и другие исследователи. Однако несмотря на многочисленные критические замечания по поводу представлений Е. Баррона о повышенной радиочувствительности тиольных ферментов, сама проблема радиочувствительности высокофункциональных сульфгидрильных групп и их участия в механизмах лучевого поражения не утратила своей остроты и актуальности. Так, [c.277]

Окисление сульфгидрильных групп до дисульфидных протекает спонтанно под действием растворенного кислорода воздуха. С целью увеличения содержания тиольных групп в исходном белке проводят восстановление дисульфидных связей подходящим восстановителем, например боргидридом натрия, меркаптоэтанолом, Дитиотреитолом, цистеином или его производными. Однако реокисление тиольных групп при проведении реакции (20) может приводить к образованию неправильных внутримолекулярных дисульфидных мостиков в белке и, таким образом, сопровождаться существенной потерей каталитической активности иммобилизованного фермента. Содержание сульфгидрильных групп в белке можно увеличить за счет введения эндогенных групп, т. е. тиоли-рованием. Для этого, избрав в качестве групп-мишеней аминогруппы белка, обрабатывают их подходящими ацилирующими или алкилирующими реагентами, содержащими защищенную сульфгидрильную группу, например тиолактоном гомоцистеииа. Пример указанного реагента интересен тем, что при его использовании в белке увеличивается содержание сульфгидрильных групп, тогда как число аминогрупп не изменяется (а- и е-аминогруппы белка образуют с реагентом амидную связь, однако реагент несет на себе собственную а-аминогруппу, а также сульфгидрильную, формируемую при раскрытии лактонного кольца). [c.94]

ЛИСТЬЯ. Содержание органически связанной серы колеблется от 0,06% в хвое до 0,7% в листьях некоторых крестоцветных. НеЙ1ральная сера в органических соединениях входит в состав сульфгидрильных, дисульфидных и сульфо-групп или гетероциклических ядер. SH-форма серы имеет большое значение в процессах синтеза незаменимых аминокислот цистеина и метионина. Путем окисления сульфгидрильные соединения преврашаются в соединения, содержащие сульфид. Редокс-система ци-стеин — цистин и трипептид глутатион участвуют в образовании третичной структуры белков. Активность многих ферментов также зависит от присутствия высокореактивной SH-группы, как, например, кофермента А. Физиологически важная дисульфидная связь липоевой кислоты принимает участие в расщеплении пировино-градной кислоты и биосинтезе ацетил-КоА. [c.109]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология