Реакция комплементарная

Второй метод введения способных к сополимеризации групп в один из компонентов стабилизатора путем реакции комплементарных реакционноспособных групп в полимере и в молекуле, содержащей полимеризуемую группу (см. рис. И1.10, б), нашел широкое применение. В итоге развился метод получения многих достаточно чистых привитых сополимеров метод реализуем в промышленном масштабе на сравнительно простом химическом оборудовании [24]. [c.107]

Хотя ферменты — это прежде всего большие белки, они могут содержать небелковую часть. В таких случаях белковая часть называется апоферментом, а другая часть — кофер.нентом. Коферментом может быть химически связанная простетическая группа или отдельный реагент, начинающий играть роль во время протекания реакции. Он может быть таким простым, как ион металла или таким сложным, как кофермент В12, родственный витамину В12 (гл. 13). Обычно кофермент вступает в реакцию, комплементарную (дополнительную) к реакции, в которую вступает субстрат. Так, если субстрат окисляется, кофермент восстанавливается если субстрат отщепляет побочный продукт, кофермент реагирует с последним и т. д. [c.273]

Включение комплементарного белка в комплексы антиген— антитело особенно интересно, так как в целом осадки, образованные антигеном с антителом, исключительно чисты и никогда не адсорбируют посторонних (неродственных им) белков из раствора, в котором происходит реакция. Комплементарные свойства сыворотки могут быть устранены различными частицами, и в том числе частицами белка тепловой коагуляции. Однако эти процессы различаются и с качественной, и с количественной стороны. Установлено, что комплемент состоит из нескольких компонентов и те компоненты, которые, избирательно фиксируются агрегатами антиген—антитело, не аналогичны тем, которые адсорбируются другими частицами кроме того, количество агрегата антиген—антитело, необходимое для того, чтобы связать данное количество комплемента, значительно меньше количества любых других частиц. [c.689]

Конечно, по мере того как новые основания сближаются с матричной цепью, они должны вступать в реакцию полимеризации, давая комплементарную цепь. Для этого две мономерные единицы образуют между собой 3, 5 -фосфодиэфирную связь. Ферментом, который катализирует такую реакцию полимеризации, является ДНК-полимераза. Как и в случае образования пептидной связи, для образования фосфодиэфирной связи затрачивается определенная энергия. Следовательно, мономерные единицы нельзя последовательно присоединять в форме монофосфатов, но следует сначала активировать, превратив в трифосфаты. Для обеспечения правильной последовательной полимеризации ферменту необходимо присутствие родительской цепи в качестве матрицы. Помимо этого для фермента необходимо присутствие затравки ДНК, с которой начинается синтез новой цепи. Следовательно, имеет место не синтез совершенно новой цепи, а удли- [c.148]

Структурные и термодинамические предпосылки механизма сближения и ориентации в ферментативном катализе. Итак, для эффективности катализа важно, чтобы замораживание реагирующих центров X и Y, которое происходит в комплексе XE-RY (и сопровождает образование связи E-R), как можно больше приблизило реакцию к переходному состоянию X...Y. Для этого необходимо, чтобы строение активного центра в высшей мере было комплементарным по отношению к той структуре молекулы субстрата, которую она должна принять в переходном состоянии реакции. Именно поэтому активный центр ферментов расположен обычно в складках полипептидных цепей, образующих как бы щель . Где-то в глубинных участках этой щели расположены аминокислотные остатки, взаимодействующие с субстратом. Благодаря такой структуре активного центра при переходе молекулы субстрата из свободнодвижущегося состояния (из раствора) в сорбированное состояние (когда она, образно говоря, втискивается в активный центр) происходит необходимое для реакции замораживание вращательных степеней свободы и сближение ее с каталитически активными группами белка. [c.56]

Комплементарные и некомплементарные реакции. В комплементарной окислительно-восстановительной реакции окислитель и восстановитель изменяют свои степени окисления на одну и ту же величину, например [c.104]

Специфичность ферментов связана с комплементарностью структуры и их активного центра со структурой субстратов. Активный центр, как правило, располагается в полости макромолекулы фермента. Согласно теории Кошланда эта комплементарность является индуцированной субстрат в момент взаимодействия с активным центром вызывает такое изменение геометрии фермента, которое соответствует оптимальной для данной реакции ориентации каталитических групп. [c.241]

На примере лизоцима был впервые рассмотрен конкретный механизм напряжения субстрата в активном центре, благодаря чему возросла за последние годы популярность этого фермента как объекта физико-химической энзимологии. Сама гипотеза напряжения, или деформации, восходит к Холдену [76] и Полингу [77, 78] и состоит в том, что активный центр фермента может быть структурно комплементарен субстрату в переходном состоянии реакции (для большей строгости здесь следовало бы говорить о взаимной комплементарности фермента и субстрата). В этом случае при образовании фермент-субстратного комплекса в ферменте пли субстрате, а скорее в обоих реагентах могут возникать напряжения или деформации, которые, в свою очередь, приводят [c.162]

Окислительно-восстановительные реакции подразделяют на комплементарные и некомплементарные. К-первым относят такие в которых окислитель и восстановитель изменяют свои окисли тельные числа на одну и ту же величину, например [c.281]

В период расслабления мышцы реакция с АТФ изменяет структуру участков связывания, нарушает комплементарность и филаменты актина выдвигаются из промежутков между нитями миозина. [c.438]

Первой ступенью в эволюции жизни на Земле была, вероятно, эволюция молекул. В водном растворе содержалось множество мелких молекул, которые беспорядочно образовывались под действием солнечного света, разрядов молний и других источников энергии и обладали способностью катализировать реакции, приводившие к синтезу копий самих себя. По-видимому, этот процесс проходил в две стадии во-первых, под влиянием каталитического действия (как на матрице) шло образование молекулы, комплементарной по структуре первоначальной молекуле, а затем эта вторая молекула служила матрицей для образования новой молекулы, которая была идентична первоначальной молекуле. Тот факт, что такой двухстадийный процесс репликации (или эквивалентный ему одностадийный процесс репликации молекулы, состоящей из двух комплементарных частей) осуществляется в настоящее время нуклеиновыми кислотами при репликации генов, позволяет предположить, что первыми самовоспроизводящимися молекулами на Земле были действительно молекулы нуклеиновой кислоты. Учитывая важную роль, которую белки играют в живых организмах, полагали, что именно они должны были быть первыми самоудваивающимися молекулами, однако существующие в этом отношении данные говорят в пользу нуклеиновых кислот. [c.465]

ПО ДВОЙНОЙ связи. Она комплементарна реакции алкен —— 1,2-диол, кото- [c.448]

Если в матрицу, состоящую из пиримидинов poly (С), введено небольшое количество пуринов (например. А), так что в некоторых районах имеется чередование пуриновых звеньев и пиримидиновых, то такая матрица более эффективно чаправляет реакцию конденсации комплементарных оснований (добавлением ыо- [c.187]

Как уже упоминалось, существует значительная перекрестная специфичность для а-химотрипсина, папаина и субтилизииа. Результаты подобных исследований хиральной специфичности, видимо, прольют свет на новые аспекты эволюционной дивергенции протеаз млекопитающих, бактерий и животных. Кроме того, активация зимогена, как правило, — это промежуточный этап как в биосинтезе протеаз, так и в самых разнообразных биологических процессах, например коагуляция крови, комплементарные реакции, выработка гормонов, фибриполпз и т. д. Такой точный и ограниченный протеолиз ферментами с широкой первичной специфичностью также показывает решающую важность третичной структурной специфичности протеаз в их взаимодействиях с природными субстратами [107]. [c.238]

В итоге сорбционных взаимодействий между боковыми химически инертными группами субстрата и комплементарными участками активного центра происходит связывание субстратной молекулы на ферменте в положении, стереоспецифически ориентированном по отношению к нуклеофилу активного центра (как это показано на рис. 33). Силы сорбции стабилизируют тем самым переходное состояние реакции и приводят поэтому к ее ускорению (см. гл. II, схема 2.10). [c.135]

Эти процессы можно классифицировать на две подгруппы 1) реакции, при протекании которых природа и число ближайших к иону частиц, т. е. состав внутренней координационной сферы, не изменяются при образовании переходного состояния стадии переноса электрона (внешнесферные реакции электронного переноса) к таким реакциям относится взаимодействие между ферри- и ферроцианид-анионами, когда группы СЫ остаются расположенными симметрично вокруг Ре + или Ре +, а также реакция между ионами Мп04 и МпОГ 2) реакции, в переходном состоянии которых один или несколько лигандов одновременно входят в состав внутренней координационной сферы окисленной или восстановленной форм (внутрисферные реакции электронного переноса). При комплементарных реакциях электронного переноса окислитель и восстановитель изменяют свои степени окисления на одну и ту же величину. Возможны более сложные процессы типа [c.89]

Водородные связи играют исключительную роль в биохимии. Они образуются при многочисленных фермент-суб-стратных взаимодействиях, иммунологических реакциях, обеспечивают и обусловливают снециф ику взаимодействия ойнований нуклеиновых кислот в двойной спирали ДНК, при переносе информации от ДНК к РНК и далее к белковым структурам. Уотсон и Крик показали, что единственно возможной структурой двойной спирали ДНК является такая, при которой пу ин одной цепи образует комплементарную пару с пиримидином другой цепи при помощи водородных связей [c.39]

Известен ряд методов восстановления группы С = 0 альдегидов и кетонов до группы СНа [427]. Два наиболее важных из них — это восстановление по Клемменсену и реакция Киж-нера — Вольфа. Реакция Клемменсена заключается в нагревании альдегида или кетона с амальгамой цинка в водной НС1 [428]. По этой реакции чаще восстанавливают кетоны, чем альдегиды. При восстановлении по Кижнеру — Вольфу [429] альдегид или кетон нагревают с гидразингидратом и основанием (обычно NaOH или КОН). Оригинальная методика практически полностью вытеснена модификацией Хуанг-Минлона [430] реакции Кижнера — Вольфа, согласно которой взаимодействие проводят в кипящем диэтиленгликоле. Реакцию можно вести и в более мягких условиях (при комнатной температуре) в диметилсульфоксиде при использовании в качестве основания грет-бутилата калия [431]. Реакция Кижнера — Вольфа применима также к семикарбазонам альдегидов и кетонов. Восстановление по Клемменсену на практике легче, но оно оказывается непригодным для высокомолекулярных и чувствительных к действию кислот субстратов. В этих случаях весьма полезна методика Кижнера — Вольфа. Для высокомолекулярных субстратов успешно применяется модифицированная методика Клемменсена, в которой используются активированный цинк и газообразный НС1 в таком органическом растворителе, как эфир или уксусный ангидрид [432]. Реакции Клемменсена и Кижнера — Вольфа комплементарны, поскольку в первой используется кислая среда, а во второй — щелочная. [c.313]

ДНК-полимеразной реакции (рассуатриваемой в гл. II при обсуждении репликации ДНК). Принцип метода показан иа рис. 7. Как и при секвенировании ДНК по Максаму — Гилберту, здесь добиваются, чтобы обрыв цепи (при попадании на ее З -конец комплементарного терминаторного нуклеотидного остатка) происходил равновероятно по всем положениям данного остатка (рис. 7 — остаток Т). Это достигается экспериментальным выбором правиль ного соотношения дезоксинуклеозидтрифосфатов и терминаторного [c.18]

Идентификация модифицированных нуклеотидных остатков в полинуклеотидной цепи РНК долгое время была задачей особой трудности. С появлением современных методов секвенирования нуклеиновых кислот она существенно упростилась. Модификацию РНК или ее расщепление ферментами ведут таким образом, чтобы (как и при секвенировании) было затронуто в среднем только одно звено на молекулу (в чем есть дополнительный смысл, так как множественная модификация РНК искажает ее структуру). Далее, если изучается РНК небольшого размера или сегмент РНК, примыкающий к одному из ее концов, то этот конец метят радиоактивной меткой и задача идентификации модифицированного основания (после расщепления соответствующего звена) или атакованной нуклеазой межнуклеотидной связи сводится, как и при секвенировании, к определению длины фрагмента по его подвижности в высокоразрешающем электрофорезе в геле. В том случае, когда анализируемый район удален от концов молекулы на расстояние больше 150—200 н. о., используют реакцию обратной транскрипции (см. гл. 13). Для этого синтезируют олигонуклеотид, комплементарный участку РНК, расположенному вблизи от анализируемого района с З -концевой стороны молекулы, и далее используют его как праймер для обратной траискриптазы. Так как этот фермент останавливается на модифицйрованных остатках матрицы (или в том месте, где расщеплена фосфодиэфирная связь), то вновь по длине образующегося фрагмента можно определить положение модифицированного звена в РНК. [c.40]

Рис. 52. Структура Холидея или полухиаама — промежуточное соединение реакции гомологичной рекомбинации (Комплементарное спаривание цепей, принадлежащих разным дуплексам, обеспечивает взаимное узнавание гомологичных молекул)

Механизм передачи ДНК из клетки в клетку состоит в том, что специальный белок узнает определенную последовательность, имеющуюся у трансмиссивных и мобилизуемых плазмид и называемую ориджином переноса, вносит в эту последовательность одноцепочечный разрыв и ковалентно связывается с его 5 -концом. Затем цепь ДНК, с которой связан белок, переносится в клетку-реципиент, а неразорванная комплементарная цепь остается в клетке-доноре. Весь этот процесс осуществляют белки, кодируемые га-генами трансмиссивной плазмиды, в частности один из этих генов кодирует специальную хеликазу, которая в АТР-зависимой реакции разделяет переносимую в реципиент и остающуюся в доноре цепи ДНК. Клеточный аппарат синтеза ДНК достраивает одиночные цепи и в доноре и в реципиенте до дуплексов. Белок, сидящий на 5 -конце перенесенной цепи, видимо, способствует замыканию плазмиды в реципиентной клетке в кольцо (таким образо.м, этот белок напоминает по свойствам топоизомеразы 1-го типа и родственные ферменты, например А-белок фага ФХ174 см. гл. ХП1/. [c.111]

По-видимому, в образовании лассо участвует последовательность сайта ветвления РНК, окружающая участвующий в реакции аденозин и способная образовывать комплементарную структуру с 5 -концом интрона (рис. 104). Внутренняя часть интрона, в ряде случаев достаточно протяженная, может быть безболезненно удалена без нарушения сплайсинга. Вопрос о том, какова судьба и возможная роль выщепляемых интронов, остается не ясным. [c.177]

Как уже упоминалось, ПК в качестве лигандов могут обладать как групповой специфичностью (для белков хроматина, факторов управления трансляцией, нуклеаз и др.), так и индивидуальной (для индивидуальных мРНК, белков-регуляторов транскрипции и др.). Во втором случае на аффинном сорбенте должны быть закреплены вполне определенные участки генома. Это стало возмолшым после создания способов отбора и наработки в достаточных количествах строго идентичных фрагментов ДНК методами генной инженерии. В последнее время возникла еще одна область использования иммобилизованных НК — в качестве праймеров матричного синтеза. Эти приложения предъявляют разные требования к характеру фиксации НК на матрице. В первом случае расположение точек закрепления на молекуле НК может быть произвольным, во втором определенные и достаточно протяженные участки полинуклеотидной цепи должны быть свободны для комплементарного взаимодействия, а в третьем закрепление НК на матрице желательно осуществить лишь по одному определенному концу молекулы. Что же касается возможности реакций с активированными матрицами, то вдоль всей молекулы НК во множестве располагаются химически эквивалентные группы аминогруппы нуклеиновых оснований, гидроксилы сахаров и др. В особом положении находится только концевой остаток фосфорной кислоты или сахара. [c.387]

Для решения различных задач желательно иметь аффинные сорбенты как с денатурпроваиными (однонитевыми) ДНК или РНК, так и с нативными двунитевыми молекулами. Условия их химического взаимодействия с матрицей различны — во втором случае часть аминогрупп оснований участвует в образовании водородных связей между комплементарными нитями. Моично ожидать, что они труднее будут вступать в реакцию с активными группами матрицы, чем свободные аминогруппы однонитевых НК. [c.387]

Каким образом клеткам удается достичь столь высокой степени точности в выборе нуж ного основания в процессах репликации и транскрипции, а также при спаривании кодона с антикодоном в процессе синтеза белка В ранних работах исследователи часто высказывали мнение, что специфичность спаривания оснований определяется исключительно образованием двух (или соответственно трех) водородных связей и стабилизацией за счет взаимодействия соседних участков спирали. Оказалось, однако, что свободная энергия образования пар оснований мала (гл. 2, разд. Г, 6), а дополнительная свободная энергия, обусловленная связыванием основания с концом уже существующей цепи, не в состоянии обеспечить специфичность спаривания. Исходя из современных энзимологических данных, можно предположить, что важную роль в обеспечении правильности спаривания играет сам фермент. РНК- и ДНК-полимеразы — достаточно крупные молекулы. Следовательно, связывающее место фермента может полностью окружить двойную спираль. Если это так, то нетрудно представить себе, что лроцесс выбора основания может протекать так, как это показано на рис. 15-5. На приведенном рисунке изображено гуаниновое основание матричной цепи молекулы ДНК, расположенное в месте наращивания комплементарной цепи (ДНК или РНК) с З -конца. Для образования правильной пары оснований соответствующий нуклеозидтрифосфат должен быть пристроен до того, как произойдет реакция замещения, в результате которой нуклеотид присоединится к растущей цепи. Предположим, что у фермента есть связывающие места для дезоксирибозного компонента матричного нуклеотида и для сахарного компонента включающегося нуклеозидтрифосфата, причем эти места расположены на строго оцределенном расстоянии друг от друга. Как показано на рис. 15-5, в каждом связывающем [c.212]

Хотя в большинстве описываемых реакций электронная плотность па диенах повышена по сравнению с диенофилами, комплементарная электронная природа обоих реагентов представляет главное условие протекания реакции циклоприсоединения. В ряде случаев реакция Дильса — Альдера проходит между диенофилами, обогащенными электронами, и диенами, обедненными электронами. Примером может служить получение инсектицида альдрина, в котором в роли электронодефицитного диена выступает гексахлорцикло-пеитадиен [c.515]

По мере разделения перекрученных qeneit исходной молекулы к их основаниям, ставшим теперь доступными, присоединяются комплементарные нуклеозид-5 -трифосфаты, но с противоположных концов двух цепей. При взаимодействии трифосфатов с З -оксигруппами предыдущих нуклеотидов в растущих цепях образуются новые 3, 5 -фосфодиэфирные связи и освобождаются молекулы неорганического фосфата. В результате каждая из двух родительских цепей дает начало двойной спирали с новой цепью, когда та становится достаточно длинной. Раньше принято было считать, что раскручивание исходных цепей может происходить только на концах двойной спирали. Сейчас установлено, что эти цепи расходятся в нескольких местах на протяжении всей спирали, а образовавшиеся в каждом месте полинуклео-тидные фрагменты соединяются в процессе еще одной реакции (она здесь не показана), давая законченные нити очень большой длины. ФФ — неорганический пирофосфат. [c.484]

Фотохимическое и термическое циклоприсоединение — метйды, часто дополняющие друг друга в отношении возможностей синтеза. Теоретической основой этой комплементарности термического и фотохимического способа проведения реакций являются припципы орбитальной симметрии, которые подробно обсуждены в гл. 10 кн. 1. [c.197]

ПОЛИМЕР-ПОЛИМЕРНЫЕ КОМПЛЕКСЫ (интерполимерные комплексы, поликомплексы), содержат цепи, состоящие из комплементарных макромолекул устойчивые мах-ромол. соединения. Св-ва качественно отличны от св-в исходных полимеров. Так, из р-римых в воде полимеров образуются поликомплексы (П.), нерастворимые в реакц. среде. Получают П. смешением р-ров комплементарных макромолекул и матричным синтезом. Известны П., образованные химически комплементарными сетчатыми и линейными макромолекулами. Такие П. могут быть получены как матричным синтезом, так и путем химически активир. транспорта линейных макромолекул в заранее синтезир. сетчатые полимеры. Схема образования П. из химически комплементарных макромолекул представлена ннже (а и -упорядоченная и неупорядоченная структуры соотв.) [c.14]

Скорость восстановления (ренатурации) двойной спирали зависит от вероятности столкновения двух комплементарных нуклеотидных последовательностей и их концентрации в растворе. Скорость реакции гибридизации можно использовать для определения концентрации любьсс последовательностей РНК или ДНК в смеси, содержащей и другие фрагменты нуклеиновых кислот. Для этого необходимо иметь чистый одноцепочечный фрагмент ДНК, комплементарный к тому фрагменту, который надлежит выявить. Обычно фрагмент ДНК, полученный клонированием либо химическим путем, метят по Р в целях прослеживания включения фрагмента в состав дуплексов при гибридизации. Одноцепочеч- [c.110]

ДНК-зонды применяют для поиска родственных генов в реакциях гибридизацрш с РНК — для выявления экспрессии данного гена в различных клетках. Для вьывления молекул нуклеиновых кислот, комплементарных всему зонду (или его участку), ДНК-зонды часто сочетают с методом гель-электрофореза, что позволяет получать информацию о размерах гибридизируемых молекул ДНК. Эффективное использование современных приборов, способных автоматически синтезировать любые нуклеотидные последовательности за короткий промежуток времени, дало возможность перестраивать гены, что представляет собой один из важных аспектов генной инженерии. Обмен генами, а также введение в клетку гена другого вида организма осуществляют посредством генетической рекомбинации in vitro. Этот подход был разработан на бактериях, в частности на Е. соИ. Он основан на важном свойстве ДНК — способности к перестройкам, изменяющим комбинацию генов в геноме и их экспрессию. Такая уникальная способность ДНК позволяет приспосабливаться данному виду к изменяющейся среде. Генетическую рекомбинацию подразделяют на два больших класса общую рекомбинацию и сайт-специфическую рекомбинацию. В процессе общей рекомбинации генетический обмен в ДНК происходит между гомологичными нуклеотидными последовательностями, например между двумя копиями одной и той же хромосомы в процессе мейоза (кроссинговера), или при скрещивании и перегруппировке генов у бактерий. [c.112]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология