Трипсин температурная зависимость

При изучении кинетики гидролиза /г-нитроанилида К-бен-зоил-ОЬ-аргинина, катализируемого трипсином, была определена температурная зависимость константы диссоциации ионогенной группы фермента, контролирующей реакцию (табл. 2). Вычислить теплоту ионизации этой группы. [c.252]

В таблице 9 приведена температурная зависимость каталитической константы гидролиза этилового эфира Ы-бензоил-Ь-аргинина, катализируемого трипсином, в 2%-ном геле агар-агара. Вычислить значения стандартных энтальпии и энтропии активации реакции. [c.255]

Температурная зависимость константы скорости инактивации а-трипсина под действием ультразвука. Условия опыта pH 4,2 ионная сила 0.01М (буферный раствор) 1Е]о = 2-10- М интенсивность ультразвука 2 Вт/см [c.257]

В таблице 12 приведена температурная зависимость эффективной константы скорости инактивации а-трипсина под действием ультразвука. Найти температуру конформационного перехода и рассчитать значения энтальпии и энтропии конформационного перехода активного центра фермента. [c.258]

Рис. 117. Определение температуры конформационного перехода активного центра а-трипсина по температурной зависимости эффективной константы скорости ультразвуковой инактивации фермента

Рис. 12.2. Температурные зависимости гидролиза казеина свободным и связанным трипсином (быка) [5]. Реакционные смеси содержали 10 мкг свободного или 100 мкг связанного на носителе трипсина в 1,6 мл фосфатного буфера (pH 7,5). / — свободный трипсин 2 — трипсин, связанный с КМ-целлюлозой 3 — трипсин связанный с малеиновым сополимером.

В самом деле, если проследить зависимость активности любого фермента от температуры, то можно заметить ту же закономерность, что и на рис. 73, т. е. те же характерные температурные точки минимум, оптимум и максимум. В качестве примера на рис. 74 приведены кривые действия фермента трипсина у различ- [c.192]

В таблице 13 приведены температурные зависимости инактивации р- и у-трипсина под действием ультразвука. Найти значения температуры конформационяых переходов активных центров обоих ферментов и вычислить значения энтальпии и энтропии конформацнонных переходов. [c.258]

Возможность использования изменений энтальпии (Д//) и энтропии (Д ) для понимания природы биохимических реакций моншо проиллюстрировать на примере изучения температурной зависимости денатурации белков. В табл. 7 приведены термодинамические параметры денатурации химотрипсина, трипсина и ингибитора трипсииа. Изменения энтропии при денатурации этих белков необычно велики (для болыяинства реакций денатурации величины Д5 лежат в пределах от -1-10 до —30 энтр. ед1молъ)] столь сильные изменения энтропии красноречиво свидетельствуют о весьма высокой стенени структурной организации этих белков в нативном состоянии и об утрате этой организации в результате тепловой денатурации. [c.35]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология