Казеин продукты гидролиза белков

Потребляемые человеком белковые продукты можно разделить на полноценные белковые продукты, которые содержат все незаменимые аминокислоты, и неполноценные белковые продукты, в которых отсутствует одна или более незаменимых аминокислот. Казеин, например, основной белок молока, с этой точки зрения является полноценным белком, тогда как желатина — белок, получаемый из костей, кожи и сухожилий (при частичном гидролизе нерастворимого белка коллагена и образуется желатина)—неполноценный белок. Желатина не содержит или содержит очень мало треонина и вовсе не содержит триптофана. [c.485]

Под влиянием желудочного сока легко подвергается превращению белок молока казеиноген. Растворимый в молоке казеиноген ферментативно переходит в нерастворимый в присутствии ионов кальция казеин. Молоко при этом створаживается. Превращение казеиногена в казеин имеет существенное значение для переваривания его в желудке, особенно у детей и молодых млекопитающих животных, когда молоко является единственным продуктом их питания. Створоженное молоко задерживается в желудке и подвергается более длительному воздействию пепсина. В желудочном соке детей и молодых млекопитающих, например телят, содержится фермент химозин (реннин), катализирующий превращение казеиногена в казеин. Под влиянием химозина казеиноген в незначительной степени гидролизуется и образующийся при этом казеин в присутствии кальция дает нерастворимый в воде казеинат кальция. В жел.удочном соке взрослых животных, как это установлено И. П. Павловым, химозин отсутствует, и створаживание молока в желудке у них происходит под влиянием пепсина. На первом этапе воздействия пепсина на казеиноген из него получается казеин, который затем подвергается дальнейшему гидролитическому расщеплению. Следовательно, различие в действии химозина и пепсина на казеиноген заключается в том, что первый, т. е. химозин, вызывает незначительный по своему объему гидролиз казеиногена с образованием казенна и на этом его функция заканчивается, в то время как пепсин вызывает более глубокий гидролиз казеиногена, оканчивающийся на первом этапе образованием из него казеина. [c.335]

Кроме вариабельности в содержании непосредственно белков, что в той или иной степени отражается на содержании аминокислот, имеет большое значение видовая или сортовая вариабельность аминокислот одного и того же продукта. Кроме того, в отличие от метода определения белков метод определения аминокислот дает значительно большой вклад в общую вариабельность аминокислотного состава. Выше бьши подробно рассмотрены причины расхождений в аминокислотном анализе, в том числе проведение одного гидролиза вместо пяти, отсутствие анализа стандартных образцов продукта и внешнего стандарта и т. д. В результате в высокобелковых продуктах (мясо, рыба, птица, зерно и зернобобовые) при определении лизина, лейцина, изолейцина, треонина, валина, аргинина, глицина, пролина, серина, гистидина, аспарагиновой и глутаминовой кислот, фенилаланина, аланина, тирозина, общий коэффициент вариации (относительное среднеквадратичное отклонение) равен 10%, при определении метионина — 15 %, триптофана и цистина — 25% [12]. Для низкобелковых (овощи и фрукты) вариабельность значительно выше — 20, 25 и 30% соответственно [12]. Эти расчеты хорошо совпадают с прямыми экспериментальными данными по межлабораторному испытанию определения состава аминокислот ряда высокобелковых продуктов (казеин, белок яиц, соя, [c.287]

Приблизительно в 1950 г. было установлено, что мука, обработанная следами треххлористого азота (чем облегчается выпечка изделий, изготовленных из этой муки), оказывает токсическое действие (истерия и конвульсии) на собак и некоторых других животных. Этот факт вызвал большой интерес. Первое сообщение, посвященное этому вопросу, было опубликовано Меланби [43] другие исследователи [44— 46], работавшие в дальнейшем над этой темой, подтвердили результаты первой работы. Ядовитое вещество образуется при действии треххлористого азота ( агена ) на белок глютен, содержащийся в пшеничной муке. Другие белки, например зеин, казеин, яичный альбумин, гемоглобин и протеин риса, также становятся токсичными при подобной обработке кератин же и арахин ядовитых свойств при этом не приобретают. Наконец, был сделан вывод, что ядовитыми становятся лишь белки со сравнительно высоким содержанием метионина. Оказалось, что казеин и зеин, частично окисленные перекисью водорода (при этом затрагиваются остатки метионина), не становятся токсичными после воздействия на них треххлористого азота. С другой стороны, свободный метионин или продукты гидролиза зеина и казеина не дают токсического вещества при обработке агеном в случае метионина при этом образуется его сульфоксид или сульфон. [c.55]

Продукты гидролиза характеризуют белок активного ила как нуклеопротеид с большим содержанием фосфора — до 1,8% (в казеине содержится всего лишь 0,85% фосфора). [c.190]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология