Тромбин ингибирование

На основании этих данных был сделан вывод, что иммобилизованный гепарин способен взаимодействовать с еми же белками, что и гепарин в растворе, т. е. иммобилизация не сопровождается существенным изменением физиологических функций гепарина. К таким функциям прежде всего относится ингибирование гепарином процесса превращения фибриногена в фибрин под действием тромбина, а также способность комплексных соединений гепарина с некоторыми белками плазмы участвовать в лизисе нестабилизированного фибрина. В работе [67] было оценено тромбиновое время для иммобилизованного гепарина и гепарина в растворе. Для обоих соединений этот параметр имел одно и то же значение (20 2 с/мг гепарина), что свидетельствует о полном сохранении гепарином антикоагулянтных свойств при иммобилизации. [c.260]

Рис. 7.3. Ингибирование нейтрофильной эластазы и тромбина человека

Механизм превращения белков П. к. (см. схему) включает внеш. путь, в к-ром участвует тканевый фактор-липопро-теин, образующийся при повреждении ткани, и внутренний. Сплошные стрелки на схеме показывают пути активации белков П. к., пунктирные-пути ингибирования этого процесса (ФЛ-фосфолипиды мембраны клетки). Тромбин участвует в конечной стадии образования кровяного сгустка путем активации превращения фибриногена в фибрин. [c.129]

Другое подобное полимеризационное явление наблюдается для фибриногена — глобулярного белка, ответственного за свертывание крови. Обзор литературы по этому вопросу был сделан Шерагой и Ласковским [999]. Нативный фибриноген наблюдается в электронном микроскопе в виде линейной структуры, состоящей из трех узелков, связанных сравнительно тонкой нитью [1000]. В этой форме белок не обладает способностью к образованию агрегатов. Однако под действием протеолитическо-го фермента тромбина от фибриногена отщепляется небольшая пептидная молекула, и оставшийся белок ( фибриновый мономер ) проявляет высокую тенденцию к ассоциации с образованием больших структур и в конечном счете сшитого геля. Процесс поперечного сшивания может быть ингибирован различными реагентами в этих условиях можно изучать ассоциацию фибринового мономера до стержневидных полимеров. Исследование методом светорассеяния позволяет предположить, что поперечное сечение этих стержней в два раза больше поперечного сечения фибринового мономера, на основании чего было предположено [1001,1002], что линейный полимер фибрина растет в результате ступенчатого перекрытия удлиненных мономерных звеньев, как это схематически изображено на рис. 130, б. Однако размеры стержневидного фибринового полимера, наблюдаемые в электронном микроскопе, по-видимому, исключают ассоциацию путем параллельного расположения [1000], и причина этого расхождения еще не выяснена. [c.339]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология