Химотрипсин с папай

Лизоцим был третьим по счету белком и первым ферментом, структура которого была установлена методом рентгеноструктурного анализа при высоком разрешении. В настоящее время аналогичным образов охарактеризованы структуры многих других ферментов, в том числе рибонуклеазы, карбоксипептидазы, папаи-на, химотрипсина и субтилизина. Лизоцим, однако, по-прежнему остается самым ярким примером применения рентгенографии для объяснения характера действия ферментов. [c.258]

Ферменты, гидролизующие амидные и эфирные связи, можно разделить на три класса 1) требующие для каталитической активности наличия тиольной группы, такие, как папаии, фицин и другие растительные ферменты, 2) ингибируемые диизопропил-фторфосфатом (ДФФ), такие, как а-химотрипсин, трипсин, [c.343]

Пепсин, папайи и субтилизип обладают низкой специфичностью. Поэтому, за исключением пепсина, в этих ферментах, трудно обнаружить примеси других ферментов. В случае пепсина это не имеет большого значения, так как оптимум его активности наблюдается при pH 1,8—2,2, в то время как возможные примеси других ферментов проявляют свое действие в среде, близкой к нейтральной. Влияние примесей может быть ослаблено уменьшением времени переваривания исследуемого белка ферментом. Пепсин разрывает пептидные связи, соседние как с глутаминовой кислотой или глутамином, так и с фенилаланином или тирозином. Иногда отсутствие специфичности проявляется в том, что он гидролизует связи аланин — аланин и аланин — серии. Папаин обладает аналогичной низкой специфичностью с еще более широким спектром активности. Субтилизин также имеет широкий спектр активности, гидролизуя связи, которые расщепляют трипсин, химотрипсин и пепсин. Однако его особым преимуществом является способность гидролизовать нативные белки. Следовательно, с его помощью могут быть обнаружены дисульфидные моспжи, например в инсулине и рибонуклеазе. [c.395]

Протеазы распространены в животном и растительном мире существуют клеточные протеазы, осуществляющие соответствующие реакции внутри клеток. Особенно известен папаин, который выделяют нз плодов папайи. Но наиболее важны и наиболее изучены протеазы пищеварительного тракта животных и человека. Стенки желудка выделяют неактивный белок профермент) —пепсиноген. Под влиянием кислого желудочного сока и готового находящегося в желудочном соке пепсина от пепсиногена отщепляется полипептидная цепь, и он превращается в активный фермент пепсин, имеющий молекулярный вес 35 000 и давно уже полученный в кристаллическом виде. Пепсин при оптимальном pH 1,5—2,5 разрывает белки преимущественно по месту нахождения обеих ароматических аминокислот (тирозин и фенилаланин) у их аминного конца. При этом необходимо, чтобы аминокислота, соседняя с ароматической, имела такие зацепки для пепсина, как остатки СООН или 5Н, и не имела свободной КНг-группы. Этих условий оказывается, однако, достаточно для того, чтобы в желудке произошел гидролиз макромолекул белков на сравиительно небольшие пептидные цепи. Дальнейшее переваривание пищи в двенадцатиперстной кишке и далее в тонких кишках происходит в условиях уже щелочной среды. Двенадцатиперстную кишку снабжает ферментами поджелудочная железа, которая выделяет проферменты — трипсиноген, химотрипсииоген и профермент, соответствующий карбоксипептидазе. Эти проферменты (как и пепсиноген, см. выше) превращаются в двенадцатиперстной кишке в ферменты—трипсин, химотрипсин и карбоксипептидазу. [c.701]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология