Желобки в молекуле ДНК

А Желобок в белко вой молекуле [c.35]

Аминокислотные последовательности, образующие узнающие спирали репрессора и Сго, большей частью различны (рис 2 11) Этого и следовало ожидать В обоих случаях одна сторона спирали ( внутренняя ) соприкасается с основной частью белковой молекулы, а внешняя ложится в большой желобок ДНК и образует там специфические контакты Внутренние поверхности узнающих спиралей различаются, поскольку те основные части белковых молекул репрессора и Сго, с которыми они контактируют, различны Последовательности на внешних поверхностях узнающих спиралей сходны, но не идентичны хотя репрессор и Сго связываются с одними и теми же операторными участками, их относительное сродство к различным участкам неодинаково [c.51]

В присутствии двухвалентных катионов, в особенности магния, между полиуридиловыми и полиадениловыми кислотами легко образуется второй комплекс [88]. Изменение оптической плотности с изменением молярного соотношения двух полимеров вновь проходит через резкий минимум, что указывает на наличие стабильного комплекса. Однако этот минимум появляется при соотношении урацил аденин, равном 2 1, а комплекс является трехцепочечным с константой седиментации примерно на 50% выше константы седиментации двухцепочечного комплекса. Третья цепочка полиуридиловой кислоты, но-виднмому, заполняет глубокий спиральный желобок двойной спирали, замещая на этой поверхности молекулы воды и, таким образом, мало влияя на силы сцепления или факторы, определяющие форму комплекса. Вероятно, что второй остаток урацила в каждом триплете основа1шй присоединен к паре аденин — урацил в исходном комплексе посредством водородных связей между О и урацила и 6-аминогрунпой и N аденинового остатка. Были получены рентгенограммы таких трехцепочечных комплексов, но их полный анализ пока не осуществлен [89]. [c.541]

Конструирование определенного биологического катализатора ведется с учетом как специфичности белка, так и каталитической активности металлоорганического комплекса. Вот примеры такой модификации, проведенной для получения полусинтетических биоорганических комплексов . Миоглобин кашалота способен связывать кислород, но не обладает биокаталитической активностью. В результате объединения этой биомолекулы с тремя электрон-переносящими комплексами, содержащими рутений, которые связываются с остатками гистидина на поверхности молекул белка, образуется комплекс, способный восстанавливать кислород при одновременном окислении ряда органических субстратов, например аскорбата, со скоростью-почти такой же, как для природной аскорбатоксидазы. В принципе белки можно модифицировать и другими способами. Рассмотрим, например, папаин. Он относится к числу хорошо изученных протеолитических ферментов, для которого определена трехмерная структура. Поблизости от остатка цистеина-25 на поверхности белковой молекулы располагается протяженный желобок, в котором протекает реакция протеолиза. Этот участок может быть алкилирован производным флавина без изменения доступности участка связывания потенциальных субстратов. Такие модифицированные флавопапаины использовались для окисления Ы-алкил-1,4-дигидроникотинамидов, и каталитическая активность некоторых из этих модифицированных белков была существенно выше, чем у природных флавопротеин-ЫАОН-дегидрогеназ. Таким образом удалось создать очень эффективный полусинтетический фермент. Использование флавинов с высокоактивными, находящимися в определенном положении элек-трон-оттягивающими заместителями, возможно, позволит разработать эффективные катализаторы для восстановления никотин-амида. [c.182]

Иммуноэлектрофорез обычно проводят на горизонтальных пластинках агара или агарозы, как показано на рис. 9-19. Для этого готовят однородный слой и в нем делают ямку и желобок, в которые помещают антиген и антитело соответственно. Смесь антигенов помещают в ямку, после чего пластинку подвергают электрофорезу, во время которого молекулы движутся в обоих направлениях, причем проходимые расстояния зависят от их подвижностей и знака заряда. После окончания электрофореза в желобок вносят антисыворотку. Антисыворотка и антигены диффундируют через гель. Если при их встрече происходит реакция антиген — антитело, образуется видимая искривленная пре-ципитиновая линия (рис. 9-19, В и гл. 10). Этот метод позволяет идентифицировать ряд антигенов, вызывающих образование антител, и относительное количество каждого, причем возможно [c.243]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология