Цитохромоксидаза аминокислотная последовательность

Цитохром с легко экстрагируется из любой содержаш ей его ткани и может быть просто и быстро очиш,ен. В связи с этим структура цитохрома с изучена гораздо лучше, чем структура других цитохромов. Однако, хотя аминокислотная последовательность цитохрома с из разных тканей детально изучена [66], механизм окисления и восстановления железа в геме остается по существу неизвестным. Проводимые сейчас исследования показывают, что восстановление цитохрома с происходит через предварительное акцептирование электрона белком цитохрома, сопровождающееся изменением третичной структуры белка ([10] и С. Гринвуд, личное сообщение). В цитохроме с гем связан с белком через этиленовые группы колец I и II в положении 2 и 4 соответственно и через серу цистеина. Кроме того, две из шести координационных связей железа в геме замыкаются на имидазольном кольце гистидина [87]. В дыхательной цепи митохондрий цитохром с является субстратом цитохромоксидазы. [c.64]

Для всех субъединиц цитохромоксидазы выяснены аминокислотные последовательности. Анализ чередования гидрофобных и гидрофильных сегментов в субъединицах I, II и III показал, что они могли бы содержать соответственно 12, 2 и 7 а-спиральных колонн, пересекающих мембрану. [c.90]

I и И1 предсказана на основании нуклеотидной последовательности соответствующих структурных генов митохондриальной ДНК (Ф. Сейгер и др.). Молекула цитохромоксидазы содержит, по-видимому, по одной копии большинства субъединиц. Биосинтез трех больших субъединиц (I—111) происходит в митохондриях, остальные субъединицы синтезируиугся в цитоплазме в виде предшественников с N-концевыми сигнальными последовательностями (от 2 ООО до 6 ООО), необходимыми для транспорта через мембрану. Детали процесса самосборки активного комплекса из отдельных субъединиц пока не выяснены. Считается общепризнанным, что субъединицы 1 и II участвуют в связывании простетических групп (гемов и ионов меди) и образовании 4 окислительно-восстановительных центров. Точная локализация простетических групп в апобелках затруднена, так как они ие связаны ковалентно с аминокислотными остатками этих белков и легко теряются при выделении субъединиц. [c.617]

Производные свободного основания порфина и их металлокомплексы в качестве простетических групп входят в состав многих природных белков (ци-тохромы, гемоглобин, цитохромоксидаза, реакционные центры фотосинтеза и др.) [1]. Колебательная спектроскопия позволяет исследовать тонкие структурные перестройки в металлокомплексах порфиринов при изменении спинового состояния центрального иона [2], а также изучать роль аминокислотных остатков окружения в функционировании активных центров сложных белков [3,4]. Относительно большие размеры молекул порфиринов биологического происхождения и несимметричные замещения атомов водорода в тетрапиррольном макроцикле приводят к высокой плотности колебательных уровней, что осложняет задачу расшифровки колебательных спектров. Авторы [5] отмечают, что надежное решение этой задачи требует теоретического и экспериментального исследования ряда молекул данного класса с последовательным усложнением структуры и обязательным использованием изотопозамещенных молекул. [c.121]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология