Дыхательная цепь митохондрий

Рис. 96. Топография компонентов дыхательной цепи митохондрий

Рис. 15.4. Дыхательная цепь митохондрий.

Рис. 36. Схема переноса электронов в дыхательной цепи митохондрий SDH - сукцинатдегидрогеназа, yt - цитохром, fp - флавопротеид

Организация и функционирование дыхательной цепи. В клетках эукариот дыхательная цепь расположена во внутренней мембране митохондрий, у дышащих бактерий —в цитоплазматической мембране и специализированных структурах —мезосомах, или тилакоидах. Компоненты дыхательной цепи митохондрий в порядке убывания окислительно-восстановительного потенциала можно расположить, как показано в табл. 9.1. [c.309]

Теперь можно подвести итог тому, каков энергетический выход при окислении молекулы глюкозы, осуществляемом в максимально отлаженной энергетической системе, функционирующей в эукариотных клетках гликолиз—>ЦТК— -дыхательная цепь митохондрий. На первом этапе в процессе гликолитического разложения молекулы глюкозы образуются по 2 молекулы пирувата, АТФ и НАД Н2. Конечными продуктами реакции окислительного декарбоксилирования 2 молекул пирувата, катализируемой пируватдегидрогеназным комплексом, являются 2 молекулы ацетил-КоА и НАД Н2. Окисление 2 молекул ацетил-КоА в ЦТК приводит к образованию 6 молекул НАД Н2 и по 2 молекулы ФАД Н2 [c.366]

Рис. 94. Схема переноса электронов в дыхательной цепи митохондрий

Свободное окисление, не сопряженное с синтезом АТФ, может протекать и при окислении субстратов в дыхательной цепи митохондрий, например при действии разобщающих агентов — веществ, разделяющих два сопряженных процесса — окисление и фосфорилирование. [c.207]

Фиг. 31. Схема дыхательной цепи митохондрий животных.

НАД+ Перенос восстановительных эквивалентов в дыхательную цепь митохондрий [c.261]

Дыхательная цепь митохондрий растений изучена гораздо хуже, чем дыхательная цепь животных митохондрий. Известно, однако, что [c.69]

Исключительно важную роль ЦТК играет в энергетическом обмене организма. В этом процессе образуются первичные доноры водорода для дыхательной цепи митохондрий, которые окисляются НАД - или ФАД-зависимыми дегидрогеназами, передающими водород в цепь переноса электронов, где энергия электронов окисляемых субстратов способна трансформироваться в химическую энергию макроэргических связей АТФ. [c.265]

Перенос электрона в дыхательной цепи митохондрий [c.362]

Сопряженное с синтезом АТФ окисление НАДН в дыхательной цепи митохондрий представляет собой один из путей утилизации восстановительных эквивалентов клетки. Внутренняя мембрана митохондрий непроницаема для пиридиннуклеотидов и добавленный НАДН может быть окислен в дыхательной цепи только после разрушения внутренней мембраны. Однако в клетке существуют специальные челночные механизмы , которые обеспечивают окисление цитоплазматического НАДН дыхательной цепью и не требуют его переноса через внутреннюю мембрану митохондрий. [c.437]

Перенос электрона в лекарственных препаратах и гидроксилирование стероидов Запасание железа Перенос электрона при фотосинтезе Перенос электрона в дыхательной цепи митохондрий Перенос электрона при восстановлении кислорода Fe, перенос электрона при окислении лактата 2п [c.12]

Процесс ОДП является энергетически выгоден еще и потому, что в расчете на одну молекулу глюкозы происходит восстановление двух молекул НАДН, а следовательно, в процессе их окисления дыхательной цепью митохондрий синтезируется шесть молекул АТФ. [c.263]

Известны два основных тина биологического окисления. Главный путь состоит в прохождении активного водорода через систему переносчиков водорода (в дыхательной цепи митохондрий) и в соединении его в конце пути с кислородом с образованием воды. Этот путь очень важен, так как процесс фосфорилирования, сопряженный с реакциями дыхательной цепи, служит источником большей части АТФ, образующегося в результате биологического окисления (см. стр. 243). Второй путь представляет собой более прямое соединение активного водорода с кислородом в присутствии какой-либо оксидазы. Однако прямой путь окисления , по-видимому, не сопряжен с синтезом АТФ. [c.204]

В дыхательную цепь митохондрий входит большое число различных белков, осуществляющих в определенной последовательности перенос электронов от субстратов на кислород. На рис. 17-1 в составе дыхательной цепи показано только семь переносчиков электронов, но, как мы уже отмечали выше, это упрощенное ее изображение. В действительности в цепи переноса электронов имеется не менее 15 (а может быть, и больше) химических групп, способных присоединять и отдавать восстановительные эквиваленты в последовательности, показанной на рис. 17-5. [c.516]

Характеризуя дыхательную цепь, важно различать функциональные и нефункциональные компоненты. Во многих митохондриальных препаратах содержатся значительные количества цитохромов, которые не восстанавливаются ферментативно, а могут быть восстановлены только химическим путем, например путем добавления гидросульфита. На практике функциональными компонентами дыхательной цепи митохондрий считаются те, которые полностью окисляются в состоянии 2 и восстанавливаются нри переходе из состояния 3 в состояние 5. Ниже обсуждаются свойства именно функциональных компонентов дыхательной цепи животных и растительных митохондрий. [c.63]

Цитохром с легко экстрагируется из любой содержаш ей его ткани и может быть просто и быстро очиш,ен. В связи с этим структура цитохрома с изучена гораздо лучше, чем структура других цитохромов. Однако, хотя аминокислотная последовательность цитохрома с из разных тканей детально изучена [66], механизм окисления и восстановления железа в геме остается по существу неизвестным. Проводимые сейчас исследования показывают, что восстановление цитохрома с происходит через предварительное акцептирование электрона белком цитохрома, сопровождающееся изменением третичной структуры белка ([10] и С. Гринвуд, личное сообщение). В цитохроме с гем связан с белком через этиленовые группы колец I и II в положении 2 и 4 соответственно и через серу цистеина. Кроме того, две из шести координационных связей железа в геме замыкаются на имидазольном кольце гистидина [87]. В дыхательной цепи митохондрий цитохром с является субстратом цитохромоксидазы. [c.64]

Каждый из перечисленных выше компонентов дыхательной цепи способен к окислению и восстановлению, поэтому для каждой такой окислительно-восстановительной пары можно измерить окислительно-восстановительный потенциал. В таблице 15 приведены значения Е , как они известны в настоящее время. Знание этой величины полезно для определения последовательности реакций в дыхательной цепи, однако следует напомнить, что величины Е мало дают для оценки энергетического скачка между отдельными окислительно-восстановительными парами в цепи. Компоненты дыхательной цепи митохондрий могут находиться в различных установившихся состояниях окисления-восстановления, но ни в одном состоянии концентрации восстановленных и окисленных форм не бывают равными. [c.66]

Перенос электронов по дыхательной цепи митохондрий приводит к аккумуляции энергии окислительно-восстановительных реакций в виде АТФ. Протекание эндергонической реакции синтеза АТФ из АДФ и Ф ( 10 ккал/мол) возможно за счет экзергонической реакции окисления НАДН или сукцината кислородом. Механизмом, обеспечивающим сопряжение этих двух реакций, является АТФ-синтетазный комплекс, способный в определенных условиях катализировать гидролитический распад АТФ. Последняя реакция (АТФазная активность) служит удобным объектом для изучения механизма окислительного фосфорилирования. Схема, иллюстрирующая процесс образования и распада АТФ в митохондриях, приведена на рис. 60. [c.471]

Кроме этих реакций в клетках протекают окислительно-восстановительные реакции с изменением валентности атомов железа, как это имеет место при передаче водорода на кислород в системе дыхательной цепи митохондрий [c.46]

Флавиновые коферменты участвуют в окислении янтарной кислоты и некоторых продуктов обмена жирных кислот ФМН — один из переносчиков водорода в дыхательной цепи митохондрий. [c.50]

Одним из компонентов дыхательной цепи митохондрий является коэнзим Q, или убихинон. Это соединение способно к редокс-превраще-ниям и присутствует в митохондриях в количествах, более чем на порядок превышающих содержание ферментов дыхательной цепи. Коэнзим Q акцептирует электроны от дегидрогеназ, локализованных во внутренней мембране митохондрий (сукцинат- и НАДН-дегидроге-назы), и передает их комплексу III (с. 415). Согласно хемиосмоти-ческой гипотезе Митчела, в процессе редокс-превращений коэнзим Q осуществляет векторный перенос протонов через мембрану в так называемом Q-цикле . Реакция переноса электронов и протонов с участием коэнзима Q в комплексе III сопровождается высвобождением энергии, достаточной для синтеза одной молекулы АТФ. [c.421]

Около 90% всего потребляемого кислорода восстанавливается цитохро-моксидазным ферментом дыхательной цепи митохондрий по уравнению [c.207]

Перенос электронов по дыхательной цепи митохондрий завершает цитохромоксидаза (цитохром сЮг-оксидоредуктаза, комплекс IV), катализирующая реакцию восстановления молекулярного кислорода до воды. Донором электронов для фермента служит ферроцитохром с. Реакция специфически блокируется цианид- и азид-ионами, а также окисью углерода. Цитохромоксидаза прочно связана с внутренней мембраной митохондрий и является интегральным мембранным белком в раствор фермент может быть высвобожден лишь после растворения мембраны высокими концентрациями детергентов. В нативной мембране, а также в растворах неионных детергентов (тритон Х-100, твин-80, Emasol-1130) цитохромоксидаза присутствует в виде высокоактивного димера. Некоторые воздействия (рН>8,5, высокие концентрации солей и неионных детергентов) вызывают появление мономерных форм фермента. Каталитическая активность цитохромоксидазы зависит от степени агрегации молекулы фермента. [c.432]

В митохондриях некоторых тканей (печени, почки и др.) была обнаружена еще одна НАДН-оксидазная система, которая локализована в наружной мембране и, по-видимому, легко доступна для цитоплазматического НАДН. Этот так называемый внешний, нефосфорилирую-щий путь окисления НАДН включает в себя специфический флавопротеид — НАДН цитохром os-оксидоредуктазу и цитохром O5. Цитохром 5 является слегка аутоксидабельным гемопротеидом, а физиологическим акцептором электронов с цитохрома O5, по-видимому, служит цитохром с. В экспериментальных условиях активность этого пути окисления НАДН может быть измерена только после добавления цитохро-ма с, значительная часть которого вымывается из межмембранного пространства в процессе выделения митохондрий. В отличие от НАДН-оксидазной активности дыхательной цепи митохондрий внешний путь окисления НАДН нечувствителен к ротенону. [c.437]

Дыхательная цепь митохондрий представлена четырьмя дыхательными комплексами, катализирующими парциальные реакции окисления сукцината и НАДН кислородом (см. рис. 48, с. 415). В настоящее время установлено, что функционирование комплексов I, 1П и IV сопряжено с генерацией Изучение механизма функционирова- [c.438]

Рис. 2. Дыхательная цепь митохондрии (Ррь Ррг, Ррз — флаво-протеиды, СоО — кофермент Р, убихинон).

НАДН убихинон-оксидоредуктазный комплекс дыхательной цепи митохондрий (комплекс I — см. с. 415) катализирует реакцию окисления НАДН эндогенным убихиноном. Активность НАДН убихинон-оксидоредуктазы специфически ингибируется такими веществами, как амитал, пиерицидин, реин и ротенон. Последний ингибитор наиболее широко применяется при изучении переноса электронов в дыхательной цепи и молекулярной организации комплекса I. Ротенон обладает сильно выраженными гидрофобными свойствами и способен помимо НАДН убихинон-оксидоредуктазы взаимодействовать с гидрофобными участками многих белков, в частности бычьего сывороточного альбумина, и фосфолипидными мембранами. [c.441]

Современные представления о пунктах сопряжения реакций переноса электронов в дыхательной цепи митохондрий с аккумуляцией энергии могут быть суммированы в виде простой схемы (рис. 59). Из нее видно, что максимальное теоретически возможное количество мо-лекул АТФ, образующихся при переносе пары электронов от субстра- [c.467]

Восстановленные формы этих кофакторов способны транспортировать водород и электроны к дыхательной цепи митохондрий или иных энергосопрягающих мембран (см. далее). [c.309]

Биологические мембраны представляют собой динамическую структуру, компоненты которой подвержены быстрому метаболизму. Благодаря этому липвдное окружение мембранных белков обладает способностью в соответствии с изменением условий функционирования изменять свои физикохимические свойства упаковку, микровязкость, латеральную подвижность компонентов в бислое и т.д. Подавляющее больщинство мембранных белков функционирует в составе олигомерных ансамблей, например в дыхательной цепи митохондрий. Транспортные белки также организуют ассоциаты в бислое димеры (Са -АТФаза), тетрамеры (Ка /К -АТФаза) или даже более высокоорганизованные надмолекулярные комплексы. [c.316]

Железосерные белки входят в состав комплексов I, П, П1 дыхательной цепи митохондрий, выполняя роль второй простетической группы в процессе транспорта электронов. [c.197]

Восстановленные флавиннуклеотиды оксидаз Ь- и о-аминокислот могут непосредственно окисляться молекулярным кислородом, образуя пероксид водорода, который подвергается расщеплению под действием каталазы на воду и кислород. НАДН окисляется ферментами дыхательной цепи митохондрий с образованием конечного продукта — воды и молекулы АТФ, которая синтезируется в процессе сопряженного окислительного фосфорилирования. [c.373]

Это реакции цикла трикарбоновых кислот, процесса наглядно демонстрирующего единство метаболических превращений. Это основной амфиболический путь, обеспечивающий, с одной стороны, полное окисление ацетил-КоА, образовавшегося при распаде ве-ществ разных классов (аминокислоты, углеводы, липиды) до СО2 и Н2О и, с другой стороны, - предоставляющий исходные соединения для биосинтеза различных соединений. Цикл трикарбоновых кислот играет также центральную роль в энергетическом обмене, восстановительные эквиваленты окислительных реакций цикла депонируются в форме НАДН и ФАДН2, окисление которых в дыхательной цепи митохондрий сопровождается синтезом АТФ - универсальной энергетической валюты в организме. [c.457]

Рис. 17-4. Направление потока электронов и энергетические соотношения в дыхательной цепи митохондрий. E-FMN означает NADH-де-гидрогеназу Q-убихинон Ь, с,, с, и а-ци-ккал гохромы. Обратите внимание, что в дыхательной цепи имеется три участка (красные стрелки), в которых перенос электронов сопровождается относительно большим снижением свободной энергии. Эти этапы поставляют свободную энергию для синтеза АТР. Значения Е о для переносчиков электронов приведены в табл. 17-1.

В результате этих реакций образуются две молекулы NADH, которые служат донорами восстановительных эквивалентов для дыхательной цепи митохондрий. В ходе последующего переноса электронов к кислороду из ADP и Р образуется 2(3) = 6 молекул АТР. Образовавщийся из этанола ацетат далее активируется в печени короткоцепочечной ацил-СоА-синтетазой, в результате чего образуется ацетил-СоА. [c.822]

Применение ингибиторов не ограничивается блокированием метаболических процессов с целью обнаружения соответствующих ферментов. Вполне возможно, что использование ингибиторов поможет понять, каков тот механизм, благодаря которому ферменты функционируют в клетке как единая система. Так, например, с помощью таких ингибиторов, как цианиды, окись углерода и наркотики, удалось выявить порядок расположения цитохромов в митохондриальной системе переноса электронов. Спектрофотометрические измерения в присутствии ингибитора позволили с помощью правила перекреста Чанса и Уильямса [13] установить, на каком участке дыхательной цепи митохондрий локализовано его действие. Правило это заключается в следующем. Если к системе окислительно-восстановительных переносчиков электронов, находящихся в стационарном состоянии, добавить какой-либо ингибитор, то переносчики, расположенные на восстановленной стороне от места действия ингибитора, станут еще более восстановленными, а переносчики, расположенные на более окисленной стороне, станут еще более окисленными. Олигомяцин, 2,4-динитрофенол и дикумарин относятся к агентам, блокирующим использование свободной энергии, освобождающейся в дыхательной цепи, для синтеза АТФ. Применение ингибиторов для выяснения основных этапов переноса энергии подробно обсуждается в статье Д. Гриффитса [14]. [c.16]

Грин и его сотрудники воспользовались митохондриями сердечной мышцы для получения различных субмитохондриальных частиц, осуществляющих перенос электронов. В конце концов они получили четыре комплекса, каждый из которых был способен катализировать какую-либо одну реакцию переноса электронов. Объединяя эти комплексы в различных комбинациях, они наблюдали катализ двух или большего числа реакций. Основные компоненты дыхательной цепи митохондрий, а" также ки11етика соответствующих реакций в разных клетках весьма схожи [c.389]

ЦИТОХРОМРЕДУКТАЗЫ — ферменты или ферментные системы класса оксидоредуктаз, катализирующие перенос электронов и (или) водорода от различных субстратов па цитохромы. Цптохромредук-тазы делятся на две группы 1) сложные системы ферментов, входящие в электроно-транспортные дыхательные цепи митохондрий животных тканей 2) растворимые ферменты, имеющие относптельно простые структуру и функции. [c.441]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология