Лактатдегидрогеназа для диагностики

Анализ спектра И. в количественном и качественном отношениях в разл. тканях и органах человека имеет большое значение лля диагностики нек-рых заболеваний, в т. ч. и связанных с генетич. аномалиями. Напр., инфаркт миокарда сопровождается резким увеличением активности двух форм лактатдегидрогеназ - О4 и Р , причем эта аномалия сохра- [c.202]

Аланин-трансаминаза (называемая также глутамат-пируват—трансаминазой, ГПТ) и аспартат-трансаминаза (называемая также глута-мат-оксалоацетат—трансаминазой, ГОТ) играют важную роль в диагностике заболеваний сердца и печени. Тромбоз какой-либо из ветвей коронарной артерии вызывает местную аноксию и в конечном итоге отмирание одного из участков сердечной мышцы, так называемый инфаркт миокарда. При этом заболевании аланин-трансаминаза и аспар-тат-трансаминаза вместе с другими ферментами выходят из поврежденных клеток миокарда и попадают в кровоток. Определение в сыворотке крови концентрации этих двух трансаминаз и еще одного фермента миокарда, креатинкиназы, может дать ценную информацию о степени тяжести и о стадии повреждения сердечной мышцы. Креа-тинкиназа-первый фермент миокарда, появляющийся в крови после приступа ишемической болезни. Он также быстро исчезает из крови. Во вторую очередь появляется ГОТ, а затем ГПТ. Из поврежденных клеток миокарда или из клеток, испытывающих недостаток кислорода, выходит наружу и попадает в кровоток также и лактатдегидрогеназа. [c.575]

Изоферментами называются формы фермента, различающиеся между собой первичной структурой белка и каталитической активностью. Наличие изоферментов характерно для лактатдегидрогеназы, креатинкиназы, гексокиназы и других тканевых ферментов. Так, лактатдегидрогеназа, которая катализирует обратимую реакцию превращения лактата (молочной кислоты) в пировиноградную кислоту, содержится в организме человека в виде пяти изоферментов, условно обозначаемых как М , Н , МдН, MjHj, МН3. Все пять изоформ имеют одинаковую молекулярную массу (около 134 ООО), но разную каталитическую активность. Для них характерна тканевая специфичность. В скелетных мышцах преобладает тип (mus le — мышца), в сердечной мышце — тип Н (heart — сердце), в других тканях найдена комбинация этих типов. При изменении функционального состояния организма, условий среды, возраста возможно перераспределение отдельных изоформ фермента между отдельными тканями, что свидетельствует об изменении процессов обмена веществ или появлении новых изоформ. Изменение спектра изоформ или появление новых форм ферментов может использоваться при диагностике заболеваний или характеристике функционального состояния организма, в том числе при адаптации организма к физическим нагрузкам, так как при систематических тренировках могут появиться новые формы ферментов. [c.94]

Ферменты. Особый интерес в спортивной диагностике представляют тканевые ферменты, которые при различных функциональных состояниях организма поступают в кровь из скелетных мышц и других тканей. Такие ферменты называются клеточными, или индикаторными. К ним относятся альдолаза, каталаза, лактатдегидрогеназа, креатинкиназа и др. Для отдельных клеточных ферментов, например лактатдегидрогеназы скелетных мышц, характерно наличие нескольких форм (изоферментов). Появление в крови индикаторных ферментов или их отдельных изоформ, что связано с нарушением проницаемости клеточных мембран тканей, может использоваться при биохимическом контроле за функциональным состоянием спортсмена. [c.474]

Характер распределения изоферментов лактатдегидрогеназы отражает состояние организма. Повышение лактатдегидрогеназной активности в сыворотке крови наблюдается при различных заболеваниях (при болезнях сердца, печени, крови, мышц, почек и др.). Этот тест используется при диагностике инфаркта миокарда (при этом заболевании в сыворотке [c.197]

Лактатдегидрогеназа. Лактатдегидрогеназа (LDFI) представляет собой тетрамер, образующий пять изоферментов, которые различаются по структуре субъединиц и электрофоретической подвижности. В клетках млекопитающих LDH локализована только в цитоплазме и при повреждении клеток (заболеваниях печени и сердца) легко из нее высвобождается. Общая активность LDH в сыворотке имеет важное клиническое значение при диагностике различных заболеваний, таких, как острый инфаркт миокарда, застойные болезни сердца, злокачественное малокровие и гепатит. Нормальные содержания LDH в сыворотке крови взрослых мужчин и женщин находятся в пределах 63-155 и 62-131 ед. активности/л соответственно. [c.276]

Изоферменты лактатдегидрогеназы. Лактатдегидрогеназа представляет собой тетрамер, содержащий протомеры двух типов — М (от англ. mus le — мышца) и Н (от англ. heart — сердце). Известно пять изоферментов, различающихся набором протомеров М , М Н , М Н , М Н , Н . Изоферментный состав разных органов неодинаков. Например, в скелетных мышцах преобладает изофермент М , в сердечной мышце — Н (рис. 9.15). Изоферменты имеют разный суммарный заряд молекулы, что позволяет разделять их методом электрофореза и измерять активность (количество) каждого изофермента. При ряде заболеваний лактатдегидрогеназа появляется в крови определив ее изоферментный состав, можно узнать, какой орган поражен. Этот метод используется в клинической практике для диагностики. [c.259]