Валин в организме человека

В состав природных белков обычно входят следующие аминокислоты аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, глицин, глутаминовая кислота, гистидин, глутамин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, оксипролин, пролин, серии, тирозин, треонин, триптофан и валин. Восемь аминокислот организм животных не может синтезировать, поэтому их называют биологически незаменимыми аминокислотами. К ним относятся фенилаланин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и валин. Эти аминокислоты должны регулярно и в нужном количестве поступать в организм вместе с пищевыми продуктами. Недостаток одной из этих аминокислот в пище может стать фактором, лимитирующим рост и развитие организма. В табл. 15 показано химическое строение незаменимых аминокислот и рекомендуемое для человека количество их в сутки. [c.155]

Необходимость их для животных и человека объясняется тем, что в животных организмах не могут синтезироваться соответствующие кетокислоты с разветвленной цепью. У растений же эти кетокислоты образуются довольно легко. Если при кормлении животных вместо валина, лейцина и изолейцина в рацион вводить соответственно а-кетоизовалериановую, а-кето-изокапроновую и а-кето-р-метилвалериановую кислоты, то организм полностью или почти полностью удовлетворяет свою потребность в незаменимых аминокислотах. Схемы реакций переаминирования, приводящие к образованию валина, лейцина и изолейцина, показаны ниже. Они являются общими как для растений, так и для животных [c.254]

Не синтезируются в организме человека, поступают с пищей. К ним относятся валин, лизин, фенилаланин. [c.642]

Несмотря на то что в состав белков человеческого организма и вхог дят все аминокислоты, перечисленные в табл. 14.1, однако отнюдь не все они должны обязательно содержаться в пище. Экспериментально доказано, что для человека существенное значение имеют девять аминокислот. Такими незаменимыми аминокислотами являются гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. Все остальные аминокислоты, которые называют зал1еныл1ьши аминокислотами, человеческий организм способен вырабатывать сам. Минимальные количества аминокислот, необходимые человеку в молодости, были установлены американским биохимиком У. Ч. Роузом. Ерли ежесуточное поступление в организм человека любой из восьми указанных аминокислот (за исключением гистидина) окажется ниже определенного уровня, то организм человека будет выделять больше соединений азота, нежели получать их с пищей белки в его организме станут распадаться быстрее, чем синтезироваться. Потребность молодых людей в аминокислотах колеблется в пределах двукратной дозы, например 0,4—0,8 г лизина в сутки. Минимальная потребность по Роузу представляет собой наибольшую величину для любого из наблюдаемых им лиц. Нет сомнений в том, что каждый человек отличается от другого своими генетическими особенностями, а следовательно, и своими биохимическими характеристиками. Данные, приведенные в табл. 14.2, вдвое превышают значения, установленные Роузом. Предположительно эти количества вполне достаточны для предотвращения нарушений белкового обмена для большинства людей (99%). Потребности женщин составляют приблизительно две трети от количеств, указанных для мужчин. [c.389]

Для жизнедеятельности организма человека н животных необходимы белки, жиры и углеводы, являющиеся пластическими и энергетическими материалами, а также минеральные соли н витамины. Среди жиров и продуктов гидролиза белков имеются незаменимые органические вещества, поступление которых должно обеспечиваться с пищей, так как они не синтезируются организмом. По-видимому, по мере эволюционного развития животного мира отдельные виды постепенно теряли способность к биосинтезу некоторых простых органических соединений, участвующих в метаболических процессах, так как более эффективным для организма путем они могли получить их из окружающей органической природы — растений и микроорганизмов или с животной пищей. К таким органическим соединениям относятся незаменимые -аминокислоты, незаменимые ненасыщенные жирные кислоты, а также витамины (термин витамины предложен Функом [2]). На необходимость для питания таких факторов ( витаминов ), не синтезируемых животными, указывал Лунин [3]. Для человека незаменимыми оказались восемь -аминокислот (из 20) валин, лейцин, изолейцин, лизин, треонин, метионин, фенилаланин триптофан [4]. Для животных незаменимых аминокислот значительно больше, например для крысы —11. [c.5]

Как указывалось ранее, незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека и животных, их необходимо включать в состав пищи для обеспечения оптимального роста и для поддержания азотистого баланса. Для человека являются незаменимыми следующие аминокислоты лейцин, изолейцин, валин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан, треонин, гистидин и аргинин. Восемь из перечисленных аминокислот оказались незаменимыми для многих изученных видов высших животных. Что же касается гистидина и аргинина, то эти аминокислоты могут синтезироваться в организме, но в количестве, не обеспечивающем оптимального роста и развития. Иначе обстоит дело со всеми остальными незаменимыми аминокислотами, так как организм совершенно утратил в ходе эволюции способность синтезировать их углеродные цепи, т. е. незаменимым у незаменимых аминокислот является их углеродный скелет. Высшие растения и большинство микроорганизмов способны к активному синтезу этих аминокислот. Пути их биосинтеза у различных видов организмов идентичны или близки и гораздо сложнее, чем пути образования заменимых аминокислот. Во многих из этих реакций участвуют такие посредники, как тетрагидрофолиевая кислота (ТГФ), переносчик одноуглеродных фрагментов (—СН3, — Hj, —СНО, — HNH, —СН=) и 5-адено-зилметионин — главный донор метильных групп в реакциях трансметилирования. [c.402]

Аминокислоты, которые не синтезируются в результате биохимических превращений в организме (и поэтому организм получает их исключительно с пищей), называются незаменимыми аминокислотами. Для человека это валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, фенилаланин и триптофан. [c.187]

Хотя в состав белков человеческого организма и входят все аминокислоты, перечисленные в табл. 24.1, однако отнюдь не все они должны содержаться в пище. Экспериментально доказано, что для человека существенное значение имеют девять аминокислот. Такими незаменимыми аминокислотами являются гистидин, лизин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин и валин. Человеческий организм, по-видимому, способен вырабатывать все остальные аминокислоты, которые называются необязательными аминокислотами. Некоторые организмы, обычно считающиеся более простыми, чем человек, значительно эффективнее вырабатывают все перечисленные аминокислоты из неорганических исходных веществ. Такой способностью обладает, например, красная хлебная плесень. В процессе эволюционного развития организмы утрачивают способность производить (с помощью ферментов) жизненно важные вещества, которые могут поступать в организм вместе с пищей. [c.677]

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтетические. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные (20 аминокислот), которые входят в состав белков. Все протеиногенные аминокислоты представляют собой -формы. Из них восемь являются незаменимыми, они синтезируются только растениями и не синтезируются в организме человека, поэтому их получают с пищей. К ним относятся валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, иногда в их число включают гистидин и аргинин, которые не синтезируются в организме ребенка. [c.10]

Следует отметить, что организм человека обладает способностью синтезировать только некоторые из нужных ему аминокислот. Имеется ряд аминокислот (они получили название незаменимых), которые организм построить не может и должен получать с пищей. К ним относятся лизин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, треонин, валин. [c.186]

В отличие ох углеводов первичная структура белков строго специфична для каждого вида организмов. Так, гормон инсулин, построенный из 51 остатка а-аминокислот в виде двух цепей, соединенных дисульфидными мостиками, имеет неодинаковый состав у различных видов животных. Трехчленные звенья в определенном месте цепи А молекулы инсулина содержат следующие аминокислотные остатки у быка аланин—серир—валин у свиньи треонин—серин—изолейцин у лошади треонин—глицин—изолейцин у овцы аланин—глицин—валин у человека треонин—серин—изолейцин (на схеме 9 они отмечены звездочками). Различия наблюдаются также в С-концевом остатке В-цепи в инсулине человека Это остаток треонина, а в инсулине быка — остаток аланина. [c.512]

Организм человека ограничен в своих возможностях превращать одну аминокислоту в другую. Превращение происходит в печени с помощью процессов транс-аминирования. Посредством трансаминаз аминогруппы переносятся с одной молекулы на другую. В то же время существуют аминокислоты, синтез которых в организме невозможен, и они должны быть получены с пищей это так называемые незаменимые аминокислоты лейцин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин (для роста детей незаменимой аминокислотой является также гистидин). Только при поступлении таких аминокислот возможно со-.хранить азотистое равновесие. [c.7]

С белковой пищей человек получает восемь незаменимых аминокислот лейцин, изолейциН, лизин, фенилаланин, валин, триптофан, треонин и метионин. Незаменимыми их называют потому, что они не могут быть синтезированы самим организмом. Отсутствие этих аминокислот приводит к прекращению роста, потере в весе и в конечном счете к гибели живого организма. Белки в организме действуют как буферные соединения и способствуют образованию эмульсий жиров в крови и протоплазме. [c.293]

Белки довольно резко различаются по аминокислотному составу, в том числе и по содержанию незаменимых аминокислот. Некоторые белки содержат все незаменимые аминокислоты в количестве, достаточном для организма человека и животных. Такие белки называются биологически полноценными. К ним относятся белки куриного яйца, молока, ряда органов животных. Однако многие белки, чаще всего растительного происхождения, не содержат или содержат в недостаточном количестве одну или несколько незаменимых аминокислот. Например, в белках зерновых злаков содержится недостаточное количество лизина и триптофана, в белках семян бобовых культур недостаточно метионина, в белках клубней картофеля мало валина и т. д. Эти белки называют неполноценными. Нетрудно рассчитать, что если в каком-либо белке одна из незаменимых аминокислот содержится в количестве в 2 раза меньшем, чем необходимо для удовлетворения потребностей [c.392]

Растения и большинство микроорганизмов способны синтезировать все входящие в их состав аминокислоты из простых веществ — углекислоты, воды и минеральных солей, тогда как в организме человека и животных некоторые аминокислоты не могут синтезироваться и должны поступать в организм в готовом виде как компоненты пищи. Такие аминокислоты принято называть незаменимыми, к ним относятся валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин. Отсутствие в пище хотя бы одной незаменимой аминокислоты приводит к тяжелым заболеваниям человека, а недостаток их в кормах снижает продуктивность сельскохозяйственных животных. [c.256]

В процессе пищеварения Б. подвергаются гидролизу до аминокислот, к-рые и всасываются в кровь. Пищ ценность Б. зависит от их аминокислотного состава, содержания в них т. наз. незаменимых аминокислот, не синтезирующихся в организмах (для человека незаменимы триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин и фенилаланин). В питательном отношении растит. Б. менее ценны, [c.253]

Все а-аминокислоты, входящие в состав белков, разделяются на заменимые и незаменимые. Аминокислоты, не синтезирующиеся в живом организме, получили название незаменимых аминокислот. Для человека и всех видов животных незаменимыми являются следующие девять аминокислот лизин, треонин, триптофан, метионин, гистидин, фенилаланин, лейцин, валин и изолейцин. [c.5]

Белки являются наиболее ценным компонентом пищи. Они участвуют в важнейших функциях организма. Основное же значение белков заключается в их незаменимости другими пищевыми веществами. Белки пищи в организме человека расщепляются до аминокислот. Определенная часть аминокислот, в свою очередь, расщепляется до органических кетокислот, из которых в организме вновь синтезируются новые аминокислоты, а затем белки. Это так называемые заменимые аминокислоты. Однако 8 аминокислот, а именно изо лейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, тригггофан, треонин и валин — не могут образовьшаться в организме взрослого человека из других аминокислот и поступают в организм только с пищей. Эти аминокислоты называются незаменимыми. При недостатке незаменимых аминокислот задерживаются рост и развитие организма. [c.9]

В 1902 г. английский врач А. Е. Гаррод (1857—1936) исследовал вольных, у которых моча темнела при стоянии на воздухе, и обнаружил, что изменение цвета вызвано присутствием в моче гомогентизино-вой кислоты, или 2,5-диоксифенилуксусной кислоты. Он описал это явление как врожденную ошибку обмена веществ . Позднее было установлено, что это результат генетической мутации фермент, который превращает гомогентизиновую кислоту в теле здорового человека в другие вещества, у больных или не синтезируется совсем или, возможно, синтезируется в измененной форме, не обладающей каталитической активностью. В 1949 г. была открыта причина другой генетической болезни— серповидноклеточной анемии, которая обусловлена присутствием в организме мутантного гена, детерминирующего синтез аномальной полипептидной цепи гемоглобина. В -цепи молекулы гемоглобина у больных серповидноклеточной анемией происходит замена одного аминокислотного остатка глутаминовой кислоты на валин, что уже было описано в разд. 15.6. Поскольку появление аномальных молекул гемоглобина влечет за собой болезнь, серповидноклеточная анемия была названа молекулярной болезнью. С 1949 г. обнаружены сотни молекулярных болезней. Для многих из них установлена природа генной мутации и соответствующее изменение в структуре молекулы белка, зависимого от мутировавшего гена. Для ряда таких болезней обнаружение нарушения на молекулярном уровне позволило практически полностью объяснить симптомы заболевания. [c.467]

Хотя название азота означает не поддерживающий жизни , па самом деле это необходимый для жизнедеятельности элемент. В растительных организмах его содержится в среднем 3%, в живых организмах до 10% от сухого веса. Азот накапливается в почвах (в среднем 0,2 вес.%). В белке животных и человека среднее содержание азота составляет 16%. Человек и животные не могут синтезировать 8 незаменимых аминокислот (валин, изолейцин, лейцин, фенилаланин, триптофан, метионин, треонин, лизин), и поэтому для них основным источником этих аминокислот являются белки растений и микроорганизмов. [c.8]

Известно, что в природные белки входит 20 аминокислот, из которых восемь не могут синтезироваться в организме животных. К незаменимым аминокислотам относятся фенилаланин, изо лейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и валин. Недостаток даже одной из незаменимых аминокислот в пище человека и в кормах сельскохозяйственных животных может привести к серьезному нарушению обмена веществ в организме, к замедлению его роста и развития. [c.359]

Применение. Наибольший практич. интерес представляют алифатич. аминокарбоновые к-ты, являющиеся основой синтетич. и природных полиамидов (белков, полипептидов). а-А. используют для получения синтетич. полипептидов. L-a-A., и в особенности те, к-рые не синтезируются в организме человека и наз. незаменимыми А. (валин, лейцин, пзолейцин, фенилаланин, треонин, метионин, лизин, триптофан), широко применяют в медицинской практике. ш-А. п их лактамы служат для промышленного синтеза полиамидов. Ароматич. А. используют в синтезе красителей и лекарственных препаратов. На основе ампиокарбоновых п амипофосфоповых к-т синтезируют селективные комплексообразующие иоиообменники. [c.55]

Другой метод оценки качества белков основан на изучении их аминокислотного состава. Зеленые растения могут синтезировать все аминокислоты, тогда как организм человека и животного лишен этой способности. Аминокислоты, которые не могут синтезироваться в животном организме, получили название незаменимых . В настоящее время установлено, что для человека незаменимыми являются по крайней мере 8 аминокислот триптофан, фенилаланин, метионин, лизин, валин, треонин, изолейцин, лейцин и 2 полузаменимых — аргинин и гистидин. Питание белком, не содержащим какой-либо из этих аминокислот, приводит к нарушениям обмена веществ й заболеваниям организма. Таким образом, лишь установив аминокислотный и фракционный состав белков, можно говорить о пищевой ценности продукта. [c.45]

Состояние белкового обмена целостного организма зависит не только от количества принимаемого с пищей белка, но и от качественного состава его. В опытах на животных было показано, что получение одинакового количества разных пищевьгх белков сопровождается в ряде случаев развитием отрицательного азотистого баланса. Так, скармливание равного количества казеина и желатина крысам приводило к положительному азотистому балансу в первом случае и к отрицательному—во втором . Имел значение различный аминокислотный состав белков, что послужило основанием для предположения о существовании в природе якобы неполноценных белков. Оказалось, что из 20 аминокислот в желатине почти отсутствуют (или содержатся в малых количествах) валин, тирозин, метионин и цистеин кроме того, желатин характеризуется другим, отличным от казеина процентным содержанием отдельных аминокислот. Этим можно объяснить тот факт, что замена в питании крыс казеина на желатин приводит к развитию отрицательного азотистого баланса. Приведенные данные свидетельствуют о том, что различные белки обладают неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма требуются достаточные количества разных белков пищи. По-видимому, справедливо положение, что, чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых веществ (например, белки шерсти, волос, перьев и др.), несмотря на их близкий аминокислотный состав к белкам тела человека, почти не используются в качестве пищевого белка, поскольку они не гидролизуются протеиназами кишечника человека и большинства животных. [c.413]

Для животного организма витамин Вс является важнейшим витамином, входящим в состав ферментов, катализирующих белковый обмен он выполняет важную функцию в превращениях аминокислот. Для каждого животного организма необходимо получать с пищей некоторые аминокислоты (например, для человека незаменимы валин, лейцин, нзолейшш, лизин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан), которые он не в состоянии синтезировать все же другие необходимые аминокислоты синтезируются организмом нз продуктов расщепления белков или из а-кетокислот. [c.355]

Аминокислоты, необходимые для функционирования живого организма, поступают готовыми с пищей или синтезируются самим организмом из компонентов, поступающих с пищей Первые называют незаменимьши аминокислотами Для человека незаменимыми аминокислотами являются валин изолейцин лейцин лизин метионин фенилаланин треонин триптофан [c.863]

Работы по биохимической переработке парафинов были начаты с 1957 г. во Франции. В этих работах было показано, что многие виды микробов живут и активно размножаются в смесях углеводородов в различных условиях в ловушках нефтеперерабатывающих заводов, в резервуарном отстое, в битумных покрытиНх дорог и пр. Были подобраны необходимые культуры бактерий, изучены их параметры роста и найдены оптимальные технические условия брожения углеводородных смесей. На 1 г парафиновых углеводородов получается около 1 г белковых веществ, содержащих все необходимые для питания человека и животных белки примерно с тем же содержанием И аминокислот (лейцин, валин, цистин, лизин, триптофан и др.), которые необходимы для роста организма. [c.28]

Гистидин, лизин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин и валин считаются незаменимыми аминокислотами для человека. Что означает это утверждение Какое зна шние для человеческого организма имеют другие аминокислоты. Почему казеин является погсноценным, а желатина неполноценным белком [c.501]

Для осуществления белкового синтеза, так же как и для других синтетических процессов, о которых мы говорили выше, необходима энергия в форме АТФ. Цикл лимонной кислоты поставляет эту энергию. Кроме того, синтез белка требует запаса мономерных единиц (или их предшественников) — приблизительно двадцати видов природных аминокислот. Большинство В1дсших животных, включая человека и крысу, синтезируют в достаточном количестве лишь около половины этих аминокислот остальные аминокислоты — аргинин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин — не могут быть синтезированы в самом организме они должны поступать с пищей и потому называются незаменимыми. Растения и большинство микроорганизмов, напротив, способны синтезировать все или почти все аминокислоты. Незаменимые аминокислоты помечены на фиг. 102 звездочкой. Предшественники для синтеза соединений обеих групп — заменимых аминокислот у животных и большей части аминокислот у других организмов — опять-таки поставляются циклом лимонной кислоты. [c.364]

При одном из таких нарушений, например, организм начинает синтезировать гемоглобин, белок которого вместо глутаминовой кислоты содержит валин. Нарушение как будто незначительное, но боковая цепь аминокислоты — валина не имеет отрицательного заряда (в отличие от глутаминовой кислоты), и поэтому у гемоглобина, содержащего валин (его обозначают НЬЗ, а нормальный гемоглобин НЬА), распределение зарядов иное. Мы знаем, как влияют величины зарядов частиц белка на его растворимость. Действительно, при отщеплении кислорода от гемоглобина типа НЬ5 получается продукт менее растворимый, чем в случае НЬА. Пока кислорода достаточно, гемоглобин НЬ5 в большом количестве связан с кислородом и концентрация его свободной формы ( дезоксигенированного гемоглобина ) невелика. Но если человек, которого природа наделила этим дефектным гемоглобином, находится в условиях недостатка кислорода (например, в горах на большой высоте), то гемоглобин НЬ5 накапливается в эритроцитах и начинает выпадать в осадок. В результате эритроциты сморщиваются и принимают форму серпиков (отсюда название болезни, о которой мы уже упоминали в главе о белках,— серповидная анемия). Эритроциты неправильной формы с трудом проходят через капилляры, закупоривают их это может служить причиной многих болей, вести к легким инфарктам и отмиранию тканей. [c.181]

Из перечисленных 22 аминокислот И необходимы для роста и развития животных и человека, не синтезируются в организме и должны вводиться с пищей (так называемые незаменимые аминокислоты). К ним относятся валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, финилаланин, триптофан, аргинин, тирозин и гистидин. Правда, последние три аминокислоты не являются незаменимыми для некоторых животных на определенных этапах развития и роста. Однако первые восемь аминокислот абсолютно незаменимы. [c.49]

В свободном виде в органах животных и растений обнаружено свыше 80 аминокислот. Однако в состав белковой молекулы обычно входит 22—23 аминокислоты, из них особенно необходимы так называемые незаменимые аминокислоты лейцин, фенилаланин, метионин, лизин, валин, изолейцин, треонин и триптофан. Эти аминокислоты не могут синтезироваться в животном и человеческом организме и должны быть доставлены человеку и животному в готовом виде с пищей. Незал енимые аминокислоты образуются только в растениях. Молекула белка представляет собой обычно одну длинную полипептидную цепь, состоящую из последовательно расположенных аминокислотных остатков, число которых может достигать нескольких сот единиц. [c.15]

Потребность в отдельных аминокислотах у различных видов животных неодинакова. Так, собака может обходиться без аргинина [35], между тем как крыса нуждается и в гистидине, и в аргинине [32]. Любопытно, что потребность в некоторых аминокислотах у многих бактерий и плесеней более резко выражена, чем у человека и других позвоночных. В гл. П1 уже указывалось, что не только валин, лейцин, изолейцин и лизин, но и такие заменимые для организма высших животных аминокислоты, как глицин, пролин и глутаминовая кислота, могут быть определены микробиологическим методом, так как эти последние аминокислоты не могут быть синтезированы микробами, используемыми для их определения. Необходимо также отметить, что потребность в отдельных аминокислотах у некоторых грибов и плесеней, например у Neurospora rassa, может резко меняться под влиянием облучения или других воздействий [36]. [c.368]

В главе 25 уже было дано определение незаменимых аминокислот — кислот, которые человек получает из пищи. Сам организм не может синтезировать эти кислоты или синтезирует их слишком медленно в количестве, недостаточном для построения гормонов, ферментов и других специфических молекул. Эти кислоты не способны к восстановительному аминированию или переаминирова-нию. Лизин и треонин, очевидно, необратимо дезаминируются. В молекулах валина, лейцина и изолейцина содержатся разветвленные цепи, в молекуле фенилаланина — бензольное кольцо, в молекуле триптофана — ядро индола. Такие разветвленные цепи и кольца необходимы организму, но не могут быть синтезированы в нем. Не происходит в животном организме и конденсации индола с аланином. [c.346]

Что же такое ГПГ Напомним, что вся информация об организме — от бактерии до человека — хранится (точнее, кодируется) в его ДНК. Знаменитая двойная спираль молекулы ДНК состоит всего из 4 оснований А (аденин), Т (тимин), Г (гуанин) и Ц (цитозин). Две нити ДНК связаны углеводородными мостиками , соединяющими между собой (по принципу ключ — замок ) соответствующие друг другу по химическому строению концы оснований (А — Т и Г — Ц). Допустим, нить ДНК представлена последовательностью ТТТАТТГТТГЦТ. Разобьем ее на слова из трех букв ТТТ АТТ ГТТ ГЦТ — это и есть генетический код, в котором каждое слово (триплет, или кодон) кодирует определенную аминокислоту. Так, выбранная последовательность кодирует короткий пептид (небольшой белок) из четырех аминокислот фенилаланина, изолейцина, валина и аланина. Когда говорят об экспрессии генов (реализации в клетке закодированной в ДНК информации), подразумевают, что кодоны считываются специальными ферментами клетки с образованием промежуточной информационной молекулы и-РНК (этап транскрипции), считывание триплетов которой (этап трансляции) происходит в рибосомах с образованием белков. [c.81]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология