треонин биосинтез

Рис. 22-8. Биосинтез изолейцина из треонина у Е. соИ. Первая реакция этого биосинтетического пути ингибируется его конечным продуктом-изо лейцином. Это один из первых изученных примеров аллостерического ингибирования по типу обратной связи. Валин способен устранять или предотвращать ингибирующее действие изолейцина.

В клетках микроорганизмов лизин синтезируется из аспарагиновой кислоты и служит конечным продуктом разветвленного метаболического пути биосинтеза, общего для трех аминокислот — лизина, метионина и треонина (рис. 3.3). [c.44]

Все природные а-аминокислоты делятся на незаменимые которые поступают в организм только из внешней среды (ва-лин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин), и заменимые, синтез которых происходит в организме. Исходными веществами для биосинтеза [c.51]

Другая катаболическая реакция треонина [уравнение (14-29), стадия б]—это расщепление на глицин и ацетальдегид, катализируемое серин-оксиметилтрансферазой [уравнение (8-19)]. Третьим и количественно более существенным путем является дегидрирование [уравнение (14-29), стадия в] и декарбоксилирование с образованием аминоаце-тона [уравнение (14-29), стадия г]. Аминоацетон выводится с мочой, но он может также быть окислен [уравнение (14-29), стадия д] в ме-тилглиоксаль, который может подвергаться превращению в D-лактат под действием глиоксилазы (гл. 7, разд. Л). Аминоацетон служит также источником 1-амино-2-пропанола при биосинтезе витамина Bis (стадия е, дополнение 8-Л). Было постулировано, что метилглиоксаль является природным регулятором роста, препятствующим чрезмерной пролиферации клеток у животных [63 ]. [c.114]

Необходимо подчеркнуть, что морковь, кроме каротиноидов, содержит важный набор незаменимых аминокислот (лизин, метионин, лейцин, треонин), а также бетаин (300 мг%), холин (11 мг%). Последние обладают липотропным действием и участвуют в биосинтезе метионина, фосфолипидов и в кроветворении. [c.398]

Пути биосинтеза конкретных аминокислот различаются деталями схемы и природой исходной окси- или оксокислоты. По этому последнему фактору аминокислоты подразделяются на аминокислоты, происходящие из пировиноградной кислоты — лейцин, изолейцин, валин, лизин, аланин аминокислоты, происходящие из щавелевоуксусной кислоты — аспарагиновая кислота, аспарагин, треонин, метионин аминокислоты, происходящие из 2-оксоглу-таровой кислоты —аргинин, пролин, глутаминовая кислота, глутамин аминокислоты, происходящие из продуктов [c.80]

Две схемы биосинтеза треонина. [c.138]

Для жизнедеятельности организма человека н животных необходимы белки, жиры и углеводы, являющиеся пластическими и энергетическими материалами, а также минеральные соли н витамины. Среди жиров и продуктов гидролиза белков имеются незаменимые органические вещества, поступление которых должно обеспечиваться с пищей, так как они не синтезируются организмом. По-видимому, по мере эволюционного развития животного мира отдельные виды постепенно теряли способность к биосинтезу некоторых простых органических соединений, участвующих в метаболических процессах, так как более эффективным для организма путем они могли получить их из окружающей органической природы — растений и микроорганизмов или с животной пищей. К таким органическим соединениям относятся незаменимые -аминокислоты, незаменимые ненасыщенные жирные кислоты, а также витамины (термин витамины предложен Функом [2]). На необходимость для питания таких факторов ( витаминов ), не синтезируемых животными, указывал Лунин [3]. Для человека незаменимыми оказались восемь -аминокислот (из 20) валин, лейцин, изолейцин, лизин, треонин, метионин, фенилаланин триптофан [4]. Для животных незаменимых аминокислот значительно больше, например для крысы —11. [c.5]

Как указывалось ранее, незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека и животных, их необходимо включать в состав пищи для обеспечения оптимального роста и для поддержания азотистого баланса. Для человека являются незаменимыми следующие аминокислоты лейцин, изолейцин, валин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан, треонин, гистидин и аргинин. Восемь из перечисленных аминокислот оказались незаменимыми для многих изученных видов высших животных. Что же касается гистидина и аргинина, то эти аминокислоты могут синтезироваться в организме, но в количестве, не обеспечивающем оптимального роста и развития. Иначе обстоит дело со всеми остальными незаменимыми аминокислотами, так как организм совершенно утратил в ходе эволюции способность синтезировать их углеродные цепи, т. е. незаменимым у незаменимых аминокислот является их углеродный скелет. Высшие растения и большинство микроорганизмов способны к активному синтезу этих аминокислот. Пути их биосинтеза у различных видов организмов идентичны или близки и гораздо сложнее, чем пути образования заменимых аминокислот. Во многих из этих реакций участвуют такие посредники, как тетрагидрофолиевая кислота (ТГФ), переносчик одноуглеродных фрагментов (—СН3, — Hj, —СНО, — HNH, —СН=) и 5-адено-зилметионин — главный донор метильных групп в реакциях трансметилирования. [c.402]

L-ИЗОЛЕЙЦИН (L-a-aминo- -мeтилвaлepиaнoвaя к-та) С2НзСН(СНэ)СН(МН2)СООН, крист. [а] 4-40,3° (конц. 4 г Б 100 мл 6 н. НС1) рК СООН и NHs соотв. 2,32 и 9,76 ограниченно раств. в воде и сп., не раств. в эф. Незаменимая аминокислота, входит в состав белков. Пептидные связи, образованные И., плохо гидролизуются нз-за пространств, затруднений. Биосинтез — из треонина. Остаток алло-И. содержится в молекулах нек-рых антибиотиков. [c.210]

Сейчас во всем мире в больших количествах получают глутаминовую кислоту или ее натриевую соль (около 100 ООО т в год), -лизин и метионин (по 50 000 т в год). Большую часть этого количества дает микробиологический синтез (за исключением получения метионина). Для биосинтеза используют ауксотрофные мутанты, т. е. бактерии, которые под влиянием мутагенных факторов (облучение, химическое воздействие и др.), утратили способность самостоятельно синтезировать какую-нибудь необходимую для роста и развития аминокислоту, например гомосерин, а с другой стороны, приобрели способность к сверхсинтезу другой аминокислоты. Это значит, что для роста и размножения таких бактерий в среде должны содержаться определенные аминокислоты — гомосерин, треонин или метионин и т. д. Очень часто этим мутантам необходим и биотин. Такие бактерии называют гомосериндефицитными или биотиндефицитными. В то же время эти мутанты обладают способностью в большом количе- [c.157]

Белки синтезируются на рибосомах из отдельных аминокислот, образуемых самими микроорганизмами. Исключение составляют некоторые ауксотрофные мутанты, для которых необходимо присутствие в среде определенных аминокислот. Биосинтез аминокислот в клетке идет ферментативно из неорганического азота и различных соединений углерода, например продуктов аэробного или анаэробного разложения углеводов. Многие аминокислоты образуются из промежуточных продуктов цикла Кребса из а-кетоглутаровой кислоты — глутаминовая кислота, орнитин, аргинин, пролин из щавелевоуксусной кислоты — Ь-ас-парагиновая кислота, гомосерин, метионин, треонин, диаминопимелиновая кислота, лизин, изолейцин из пировиноградной кислоты — аланин, валин, лейцин, серии, глицин, цистеин (рис. 17). [c.41]

Глицин — подвижная аминокислота, служащая исходным продуктом синтеза ряда веществ в организмах. При фотосинтезе меченая углекислота через короткие промежутки времени обнаруживается в составе глицина, который может образоваться также при расщеплении серина, распаде треонина и в ряде других процессов. В свою очередь, глицин участвует в биосинтезе пуриновых оснований, углеводов, глутатиона, а также других аминокислот. [c.249]

В окисл.-восстановит. р-циях небольшая скорость м. б. обусловлена тем, что числа электронов, отдаваемых одной частицей восстановителя и принимаемых одной частицей окислителя, не совпадают. При этом катализатором м. б. частица, способная чпереключать одноэлектронный механизм р-ции на двухэлектронный (см. Окислительновосстановительный катализ). Большие возможности для Г. к. открываются при использ. в кач-ве катализаторов комплексных соед. переходных металлов (см. Катализ комплексными соединениями). А. Е. Шилов. ГОМОЛИТИЧЕСКИЕ РЕАКЦИИ, происходят в результате разрыва одной или неск. электронных пар, образующих хим. связь, и (или) образования новой связи при взаимод. частиц, каждая из к-рых обладает неспаренным электроном. В Г. р. участвуют или образуются атомы или своб. радикалы. Типичные Г. р. мономолекулярный и бимолекулярный распады молекул с образованием своб. радикалов р-ции отрыва, замещения и присоед. с участием своб. радикалов рекомбинация и диспропорционирование своб. радикалов. К Г. р. часто относят также окисл.-восстановит. р-ции с переносом одного электрона. При Г. р. атомов (радикалов) с молекулами выполняется принцип неуничтожимости своб. валентности. Г. р.— элементарные акты мн. цепных р-ций, вапр. радикальной и анионной полимеризации, хлорирования и нитрования алиф. соединений. L-ГОМОСЕРИН (Ь-а-амино-у-оксимасляная к-та) НОСН2СНгСН(ЫНг)СООН, крист. раств. в воде. Легко образует 7-лактон. Содержится в соке ряда растений, в белки не включается. Предшественник треонина. Биосинтез — последоват. восстановлением группы Э-СООН аспарагиновой к-ты. Получ. галогенированием и послед, аминированием бутиролактона. Образуется из метионина при специфич. расщеплении пептидной цепи белков бромцианом эта р-ция использ. для определения первичной структуры белка. [c.141]

У. Какие процессы осуществл т-ся при биосинтезе треонина по схеме КгСНзСНзОнЛ. НСН2 Н20-Р=0(0Н)2 и н=сн2- всн(он)снз в стадии 1) I. 2) П, 3) Ш Здесь Я - Н00С-СН(/Ш2)- а. Восстановление б. Окисление в. Гидратация г. Отщепление НдРО д. Получение ангидрида е. Образование сложного эфира 1 [c.274]

По хим. св-вам Г,-типичная алифатич. а-аминокислота. Количеств, определение основано на образовании окрашенных продуктов с о-фталевым альдегидом (р-ция Циммермана). В составе белков встречается чаще, чем др. аминокислоты. Служит предшественником в биосинтезе пор-фириновых соед. и пуриновых оснований. Г.-кодируемая аминокислота, заменимая его биосинтез осуществляется переамииированием глиоксиловой к-ты, ферментативным расщеплением серина и треонина. Синтезируют Г, из хлоруксусной к-ты и NH3. В спектре ЯМР в DjO хим. сдвиг протонов группы [c.587]

Мутагенные факторы могут изменить нормальный биосинтез аминокислот в клетке, воздействуя на генетический аппарат. Если в результате облучения или воздействия химических факторов ДНК не дает информацию для синтеза фермента и в клетке не синтезируется, например фермент гомосериндегидроге-наза, катализирующий превращение полуальдегида аспарагиновой кислоты в гомосерин, то клетка может синтезировать необходимые для своего существования белки только в том случае, если в питательной среде уже содержится готовый гомосерин. Так как аспарагиновая кислота является исходным пунктом биосинтеза не только гомосерина, но и треонина, изолейцина, метионина, а также лизина, то отсутствие упомянутого фермента влияет на биосинтез всех этих аминокислот. Прекращение биосинтеза гомосерина одновременно прекращает биосинтез треонина, изолейцина и метионина, поэтому эти аминокислоты также должны содержаться в среде роста данной культуры. В данных условиях весь ход биосинтеза аминокислот в клетке идет в направлении от аспарагиновой кислоты к лизину. [c.158]

Биосинтез L-mpeo- . -. нз 2-оксомасляной (образуется из треонина) и пировиноградной к-т в результате сложной цепи р-ций распадается в организме до 2-метилацетоуксусной к-ты. Синтетически Ь-трео- . может быть получен аминированием 2-бром-З-метилпентановой к-ты. В спектре ПМР h-mpeo-W. в 0,0 хим. сдвиги (в м.д.) 3,67 (а-СН), 1,987 (р-СН), 1,014 (Р -СНз), 1,475 и 1,263 (y- H ), 0,942 8-СНз). [c.185]

Как ни странно, меченый триптофан не включался в кольца А, и В, хотя хорошо известна роль этой аминокислоты как источника хпнолиновой системы в других природных соединениях [34]. Эти данные еще раз подчеркивают необходимость экспериментальной проверки биогенетических схем, даже если структурный анализ указывает на возможность осуществления одного из самых типичных путей биосинтеза. В случае стрептонигрина можно было бы предложить, например, вполне разумную схему (схема 27 путь б),, в которой предшественниками являются аминокислоты триптофан (кольца Ли В), тирозин или дофамин (кольцо О и часть кольца С) и треонин (оставшийся кротонильный фрагмент кольца С и атом азота). [c.377]

Схема биосинтеза лизина у бактерий через диаминопимелиновую кислот показана на рис.2. У многих природных штаммов этих родов бактерий лизин совместно с треонином ингибирует фермент аспартаткиназу, что замедляет образование лизина. Чтобы устранить этот нежелательный эффект, генетики создали штаммы, способные синтезировать гомосериндегидрогеназу. Таким образом, накопление гомосерина, треонина и метионина исключается. Если к среде добавить в необходимых для роста культуры дозах треонин, метионин или гомосерип, то происходит интенсивный сверхсинтез лизина. [c.27]

Для примера рассмотрим биосинтез метионина, треонина и лизина, которые относятся к так называемому биосинтетическому семейству аспартата, т. е. в синтезе всех трех аминокислот в качестве одного из предшественников выступает аспартат. [c.403]

Смотреть страницы где упоминается термин треонин биосинтез: [c.141] [c.57] [c.92] [c.209] [c.112] [c.221] [c.39] [c.382] [c.161] [c.408] [c.171] [c.393] [c.394] [c.455] [c.403] [c.668] [c.27] [c.30] [c.31] [c.128] [c.242] [c.57] [c.210] [c.149]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология