Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Ингибирование неконкурентное

    В зависимости от численных значений множителей а и (3 эффектор Э может выступать в роли либо ингибитора (I), либо активатора (А, промотора) ферментативной реакции. Полный кинетический анализ и сводная таблица возможных частных случаев ингибирования и активации фермента в рамках схемы (6.14) даны в работе [6]. Некоторые частные случаи имеют особое значение и широко применяются для описания кинетики ферментативных процессов. К их числу относится полное конкурентное ингибирование, полное неконкурентное ингибирование, бесконкурентное ингибирование, простая активация и некоторые типы смешанного ингибирования и активации. [c.219]


    Применение метода Диксона к анализу нетривиальных типов ингибирования. Как отмечалось выше, обработка данных по влиянию ингибиторов на кинетику ферментативных реакций может быть проведена в, координатах Лайнуивера-Берка (1/ц, 1/[8]о) или, согласно методу Диксона, в координатах l v, [I]). Метод Диксона обладает тем преимуществом, что он позволяет определять значение константы ингибирования непосредственно из кинетических данных, не прибегая к дополнительным построениям. С другой стороны, вид графика в координатах Диксона не позволяет отличить смешанный тип ингибирования от конкурентного или неконкурентного ингибирования, как это обычно можно сделать при построении в координатах Лайнуивера-Берка. Однако [c.82]

Рис. 81. Обработка кинетических данных по неполному неконкурентному ингибированию эриохромом черным Т гидролиза этилового эфира К-ацетил-Ь-тирозина, катализируемого а-химотрипсином Рис. 81. Обработка кинетических данных по неполному неконкурентному ингибированию эриохромом черным Т <a href="/info/1036552">гидролиза этилового эфира</a> К-ацетил-Ь-тирозина, катализируемого а-химотрипсином
    Из графика в координатах Лайнуивера-Берка (рис. 39) видно, что ингибирование ферментативной активности имеет неконкурентный характер, и прямая в координатах (уо/ ь [I]) указывает на полный неконкурентный тпп ингибирования (рис. 40). Для определения величины К1 можно использовать или координат ты Vй Vl, [I]), прямая линия в которых имеет тангенс угла наклона, равный 1//С1 (рис. 40) или координаты Диксона (рис. 41). [c.100]

    Механизм ингибирующего действия также различен, но в своем большинстве сводится к двум типам торможения конкурентному и неконкурентному. При конкурентном торможении ингибитор, обладая сродством (изостерией) с субстратом, соединяется с ферментом, т. е. конкурирует с ним за фермент. Прн добавлении большого количества субстрата (вытеснении ингибитора) активность фермента восстанавливается. Если торможение реакции не снимается добавленным субстратом, происходит неконкурентное ингибирование. [c.121]

    Ингибитор фермента — вещество, соединяющееся с ферментом и лишающее его каталитической активности. Ингибитор может конкурировать с субстратом или быть неконкурентным. Если ингибитор конкурентный, то степень ингибирования фермента определяется соотношением концентраций ингибитора и субстрата. Молекулы ингибитора и субстрата конкурируют за присоединение к одному и тому же активному центру молекулы фермента. [c.399]


Рис. 41. Определение в координатах Диксона константы неконкурентного ингибирования гидролиза бутирилхолина, катализируемого холинэстеразой. Концентрации субстрата (а) — МО-3 м- (б) 2,5-10- М (в)-9.1-10-5 М (г) -5-10-5 М Рис. 41. Определение в <a href="/info/829291">координатах Диксона</a> константы неконкурентного ингибирования гидролиза <a href="/info/573742">бутирилхолина</a>, катализируемого <a href="/info/1414">холинэстеразой</a>. Концентрации субстрата (а) — МО-3 м- (б) 2,5-10- М (в)-9.1-10-5 М (г) -5-10-5 М
    В некоторых работах за показатель ингибирующей способности эффектора принимают такую концентрацию последнего, которая вызывает уменьшение скорости ферментативной реакции в два раза (Iso). Найти связь между I50 и Ki для случаев конкурентного и неконкурентного ингибирования. [c.90]

    Рис 36. Графическое определение констант ингибирования для конкурентного (Л) и неконкурентного ( ) ингибиторов методом Диксона [c.214]

    Конечные продукты реакции часто являются также ингибиторами ферментов, что может быть следствием двух причин частного случая конкурентного обратимого ингибирования и неконкурентного ингибирования — взаимодействия с функциональными группами вне активного центра, влияющего на активность фермента. [c.121]

    Для неконкурентного типа ингибирования выполняется отношение [c.101]

Рис. 39. Неконкурентное ингибирование бензоатом 1,2,5-три-метилпиперидола-4 реакции гидролиза бутирилхолина, катализируемой холинэстеразой. Рис. 39. Неконкурентное ингибирование бензоатом 1,2,5-три-метилпиперидола-4 <a href="/info/2684">реакции гидролиза</a> <a href="/info/573742">бутирилхолина</a>, катализируемой холинэстеразой.
    Полное неконкурентное ингибирование (а = 1, 3 = 0). В случае полного неконкурентного ингибирования выражение для начальной скорости ферментативной реакции имеет вид [c.220]

    Строение молекулы продукта Р не соответствует строению активного центра фермента, и ингибирование фермента продуктом часто не носит характера конкурентного торможения (т. е. борьбы между субстратом и ингибитором за активный центр фермента). Хотя конкурентное торможение и само по себе является средством регулирования и наблюдается в ряде случаев, все же ингибирование неконкурентного типа более интересно оно свидетельствует о наличии специфической связи между активным центром и точками молекулы фермента, которые, казалось бы, не имеют прямого отношения к каталитическому акту. [c.187]

    В данном случае можно провести аналогию ионогенного процесса с неконкурентным ингибированием (член [Н ]//Са) и, соответственно, неконкурентной активацией (член /Св/1 Н+1). [c.260]

    Неконкурентное ингибирование. Неконкурентное ингибирование вызывается веществами, не имеющими структурного сходства с субстратом и связывающимися с каталитическими группами активного центра или с другими фрагментами молекулы фермента таким образом, что это затрагивает структуру каталитического центра, мешая взаимодействию с ним субстрата. Неконкурентное ингибирование приводит к образованию тройного комплекса фермент — субстрат — ингибитор (Е81), однако дальнейшего превращения этого комплекса в продукты не происходит  [c.117]

    Ингибирование цитохрома Р-450 ксенобиотиками осуществляется различными путями. Химическое вещество может связываться с апоферментом, вернее, с некоторыми гидрофобными сайтами, локализованными в белковой части фермента. Ингибирование фермента в данном случае конкурентно, так как ингибитор может вытесняться из энзима при помощи того или иного субстрата. Ксенобиотики, взаимодействующие с железом геминной группы цитохрома Р-450, ингибируют фермент, блокируя его способность активировать молекулярный кислород. Это ингибирование неконкурентно по своей природе. Соединения, разрушающие мембрану эндоплазматического ретикулума, в которую встроены энзимы биотрансформации, в частности цитохром Р-450, также являются ингибиторами этих энзимов. [c.525]

    Ингибирование неконкурентное ингибитор не оказывает токсического действия на эритроциты и не взаимодействует с протеинами плазмы. [c.215]

    Неконкурентное ингибирование — присоединение ингибитора к ферменту вне активного центра с образованием неактивной формы катализатора (IS] > [Е1)  [c.246]

    Известно [17], что неконкурентное ингибирование ферментативной активности а-химотрипсина борной кислотой обусловлено взаимодействием ингибитора с имидазольной группой остатка гистидина-57 активного центра фермента. В табл. 20 приведены результаты совместного воздействия борной и н-гексилборной кислот на кинетику гидролиза анилидного субстрата, катализируемого а-химотрипсином [18]. Определить, принимает ли гистидин-57 активного центра фермента участие в связывании н-гексилборной кислоты. [c.97]

    Обратимое ингибирование характеризуется равновесием между ферментом и ингибитором Константа равновесия (/СО служит мерой их сродства. Обратимые ингибиторы, действие которых приводит к увеличению эффективной Кт, называют конкурентными. Неконкурентные ингибиторы не влияют на величину Кт, но уменьшают максимальную скорость. Существуют ингибиторы, изменяющие как Кт, так и V. В случае конкурентного ингибирования [c.212]


    Однако на практике невозможно отличить зависимости, подобные приведенным на рис. 3, от тех, в которых имеет место ингибирование продуктами. Дело в том, что идеальные примеры конкурентного ингибирования продуктами встречаются достаточно редко и в реальных экспериментах часто осложнены дополнительным неконкурентным или смешанным ингибированием (см. [21]). В этих случаях также наблюдаются отклонения от линейности графиков в координатах интегрального уравнения скорости (хотя в целом сохраняется вид веера, как на рис. 3) с соответствующими нарушениями положения общей точки пересечения на [c.33]

    Неконкурентное ингибирование субстратом — вторая молекула субстрата дает неактивный комплекс с Е  [c.192]

Рис. 40. Определение константы неконкурентного ингибирования гидролиза бутирилхолина, катализируемого холинэстеразой Рис. 40. <a href="/info/207789">Определение константы</a> неконкурентного ингибирования гидролиза <a href="/info/573742">бутирилхолина</a>, катализируемого холинэстеразой
    В с чае обратимого неконкурентного ингибирования фермента ингибиторы I, взаимодействуя с ферментом, образуют каталитически неактивные комплексы Ы. Для ингибигоров этого типа верхняя фаница определяемых содержаний лимитируется величиной ЛГ, = предел [c.78]

    Неконкурентное ингибирование, при к-ром И. присоединяется к активному ферменту или комплексу фермента с субстратом с образованием каталитически неактивной формы  [c.221]

    Неконкурентное ингибирование и активация [c.28]

    Для определения К1 неконкурентного ингибитора к пробам культуры, взятым в экспоненциальной фазе роста, добавляют различные дозы ингибитора и определяют скорость роста. Зависимость от / изобрал<ена на рис. 6.11, Б. При обработке результатов по Лайнуиверу и Бэрку строится график зависимости // 1 от / (см. рис. 6.11, у4) и графически определяется д,о без ипгибито-ра- 1т и Н. Д. Иерусалимский предложил применить к росту микроорганизмов при ингибировании неконкурентными ингибиторами уравнение, известное в энзимологии. Оно описывает зависимость скорости роста культу- [c.134]

    И зависимость в координатах Лайнуивера — Бёрка представляет собой пучок прямых, пересекающихся на оси абсцисс (рис. 75). Константу неконкурентного ингибирования можно определить, зная величину [c.220]


Смотреть страницы где упоминается термин Ингибирование неконкурентное: [c.223]    [c.243]    [c.415]    [c.48]    [c.75]    [c.563]    [c.221]    [c.81]    [c.102]    [c.104]    [c.213]    [c.214]    [c.23]   
Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.28 , c.31 ]

Очистка сточных вод (2004) -- [ c.109 ]

Биохимия (2004) -- [ c.77 ]

Неформальная кинетика (1985) -- [ c.68 , c.70 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.175 , c.182 , c.183 , c.185 ]

Основы ферментативной кинетики (1979) -- [ c.81 , c.83 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.122 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Ингибирование



© 2025 chem21.info Реклама на сайте