Ферменты ключевые

Проблема выяснения приицнпов контроля метаболизма упростится, если мы сосредоточим свое внимание на ферментах, которые при данных условиях катализируют лимитирующие стадии, — ключевых2> фцр. ментах. Ключевыми часто являются ферменты, катализирующие- [c.63]

Спиртовое брожение. — Способность ферментов катализировать многие другие реакции, кроме перечисленных выше, прекрасно иллюстрируется тщательно изученной последовательностью реакций ферментативного расщепления гексоз до этилового спирта и двуокиси углерода. Ключевыми промежуточными продуктами являются /)-фруктозо-6-фосфат и 0-фруктозо-1,б-дифосфат, образующиеся под действием фермента из сахара и донора фосфата. Расщепление фруктозо-1,6-дифосфата идет через обратимую альдолизацию с переносом водорода от С -гидроксила к третьему углеродному атому, причем образуются фрагменты I и II [c.722]

К рассмотренным типам аллостерической регуляции активности ключевых ферментов под действием клеточных метаболитов следует добавить такой важный тип регуляции, как регуляция соединениями, являющимися индикаторами энергетического состояния клетки (неорганический фосфат, пирофосфат, адениновые нлн другие пуриновые нуклеотиды) этот тип регуляции характерен для путей расщепления, а также для амфиболических путей, в ходе которых могут осуществляться процессы и биосинтеза, и расщепления. — Прим. перев. [c.70]

Аденозиндезаминаза (КФ 3.5.4.4) (АДА) - ключевой фермент катаболизма аденозина или 2 -дезоксиаденозина в живых организмах и играет исключительно важную роль в регуляции иммунитета у млекопитающих, осуществляя гидролт ическое превращение соответствующих нуютеозидов в инозин (2 -дезоксиинозин) и аммиак. [c.70]

Регуляция глутамин-синтетазы Е со//-впечатляющий пример кумулятивного ингибирования по типу обратной связи. Напомним, что глутамин синтезируется из глутамата, NH4 и АТР (разд. 21.2). Глутамин-синтетаза состоит из 12 субъединиц с мол.массой 50 кДа каждая, уложенных в два параллельных гексагональных кольца (рис. 21.15). Этот фермент - ключевой регуляторный элемент метаболизма, поскольку он, как показали Эрл Стэдтман (Earl Stadtman) и его коллеги, регулирует поток азота. Амидная группа глутамина-источник азота в биосинтезе ряда соединений, например триптофана, гистидина, карбамоилфосфата, глюкозамин-6-фосфата, СТР и АМР. Глутамин-синтетаза кумулятивно ингибируется каждым из этих конечных продуктов метаболизма глутамина, а также аланином и глицином. Видимо, в молекуле этого фермента имеются участки связывания для каждого из этих ингибиторов. Ферментативная активность глутамин-синтетазы почти полностью подавляется при связывании всех восьми конечных продуктов. [c.245]

В фермент-субстратном комплексе фермент взаимодействует с молекулой (молекулами) субстрата (субстратов), ослабляя ключевые связи и уменьшая энергию активации. Обсуждая работу автомобильных каталитических [c.443]

В качестве модели, объясняющей колебания в ферментативной реакции, в работе Чая [43] была предложена модель, основанная на механизме обратной связи градиента протонов, проникающих сквозь мембрану. Активность ключевого фермента в реакции зависит от pH во внутреннем отделении. Были обнаружены предсказываемые моделью колебания значения pH, а также активности фермента и концентрации субстрата. В работе Чая и Чо [44] эта концепция была расширена и расчетным путем были получены подобные экспериментальным колебания компонентов ферментативных реакций. [c.125]

Фосфофруктокиназа — один из ключевых ферментов, регулирующих процесс гликолиза в целом. Активной формой фермента является тетрамер, состоящий из 4 субъединиц с молекулярной массой 83 000 Да каждая. В зависимости от условий тетрамеры могут превращаться в высокополимерные агрегаты или диссоциировать на неактивные димеры и мономеры. Фосфофруктокиназа является аллостерическим ферментом. К числу аллостерических эффекторов относятся субстраты (АТФ, фруктозо-6-фосфат) и продукты реакции (АДФ, фруктозо-1,6-дифосфат), а также такие метаболиты, как АМФ, цАМФ, цитрат, фруктозо-2,6-дифосфат, фосфокреатин, 3-фосфоглицерат, 2-фосфо-глицерат, фосфоенолпируват, ионы МН4+, К+, неорганический фосфат и др. [c.238]

В заключение можно сказать, что идея ключевых ферментов является весьма ценной, однако следует иметь в виду, что в зависимости от условий в роли ключевых могут выступать различные ферменты. Важно также отдавать себе отчет в том, что скорости реакций часто определяются скоростью диффузии того или иного соединения через мембрану. Следовательно, процессы транспорта через мембраны также могут быть лимитирующими стадиями метаболизма. [c.65]

Фермент является тетрамером и в тканях млекопитающих представлен тремя изоформами, среди которых наиболее распространены L-пируваткиназа, или печеночный изозим, и М пируваткиназа, иначе мышечный изозим. Общепризнанным является представление о L-пи-руваткиназе печени как об одном из ключевых ферментов гликолиза. Проблема регуляторной роли jWi-пируваткиназы в контролировании гликолиза в скелетной мышце остается нерешенной. Отчасти это связано с тем, что к пируваткиназе мышечной ткани применимы не все критерии, согласно которым, по современным представлениям, фермент может выдвигаться на роль ключевого. В частности, является спорным вопрос об аллостерической природе фермента, а также о проявлении им кооперативных свойств при взаимодействии с субстратами. Возможная причина противоречий связана, по-видимому, с выраженной конформационной подвижностью [-изозима пируваткиназы, вследствие чего фермент утрачивает кооперативные свойства при изменении pH или ионного состава среды. [c.333]

Более распространенным типом регуляции, чем активация предшественником, является ингибирование по типу отрицательной обратной связи, когда накопление конечного продукта метаболической цепи приводит к выключению ферментов, необходимых для его синтеза. Чаще всего подавляется активность первого фермента, занимающего ключевое положение в данной биосинтетической цепи. В то же время продукт часто подавляет активность более чем одного фермента цепи (рис.6-15). Когда клетка продуцирует два или большее число изоферментов, специфическим продуктом нередко ингибируется только один из них. Например, на рис. 6-15 продукт Р подавляет активность только одного из двух изоферментов, катализирующих превращение А в В активность же другого контролируется путем химической модификации. [c.70]

Фотосинтез требуст наличия хлорофилла и сложной системы ферментов, других белков и нуклеиновых кислот. Эти компоненты образуются в основном из питательных веществ почвы. Минеральные питательные вещества, такие, как нитраты (NO3 ), фосфаты (РОц ), магний (Mg +) и калий (К+), извлекаются из почвы корнями. Фосфаты становятся частью молекул АТФ (аденозинтрифосфат см. гл, VII, разд. А.7), запасающих энергию, ДНК и РНК (см. гл. VII, А.6) и других фосфорсодержащих молекул. Ион магния -ключевой компонент хлорофилла, который необходим для фотосинтеза. [c.513]

В качестве моделей ферментов, как правило, используют синтетические органические молекулы, обладающие характерными особенностями ферментативных систем. Они меньше ферментов по размеру и проще по структуре. Следовательно, моделирование ферментов — это попытка воспроизвести на гораздо более простом уровне некий ключевой параметр ферментативной функции. Выявление определенного фактора, ответственного за каталитическую активность фермента в биологической системе, является трудоемкой задачей, требующей ясного представления о роли каждого компонента в катализе. Но, располагая подходящими моделями, мы можем оценить относительную важность каждого каталитического параметра в отсутствие других, не рассматриваемых в данный момент. Главное преимущество использования искусственных структур для моделирования ферментативных реакций состоит в том, что вещества можно создавать именно для изучения определенного конкретного свойства. Структура модели в дальнейшем может быть усовершенствована путем сочетания таких особенностей, которые дают наибольший вклад в катализ, и создания таких моделей, которые по своей эффективности действительно приближаются к ферментам. Таким образом, с помощью методов синтетической химии становится возможным создание миниатюрного фермента , который лишен макромоле-кулярного пептидного остова, но содержит активные химические группы, правильно ориентированные в соответствии с геометрией активного центра фермента. Этот подход называют биомимети-ческим химическим подходом к изучению биологических систем . Биомиметическая химия — это та область химии, где делается попытка имитировать такие характерные для катализируемых ферментами реакций особенности, как огромная скорость и селективность [350, 351]. Хочется надеяться, что такой подход в конце концов позволит установить связь между сложными структурами биоорганических молекул и их функциями в живом [c.263]

Тетрагидро фолиевая кислота (FH V)-коферментная форма витамина фолачшш. Является К. ферментов, катализирующих перенос одноуглеродных групп [ H , Hj, СН, СНО, СН(= NH)] в биосинтезе пуринов, пиримидинов и нек-рых аминокислот. РНд-К. ключевых ферментов в биосинтезе гетероцикла тимидина (напр., тимидилат-синтетазы)-структурного фрагмента молекул ДНК. [c.489]

Молекула киназы фосфорилазы состоит из субъединиц четырех типов ар б. Молекулярная масса фермента — 1,3-10 Да — отвечает формуле (аРуб)4- Киназа фосфорилазы играет, как показано, ключевую роль в регуляции обмена гликогена и в сопряжении гликогенолиза и мышечного сокращения. В скелетной мускулатуре она существует в двух молекулярных формах нефосфорилированной ( неактивированная ) и фосфорилированной ( активированная ). Первая активна лищь при pH 8,2, вторая — при pH 6,8 и 8,2. При активации фермента отнощение активностей, измеренных при pH 6,8/8,2, возрастает от 0,05 до 0,9—1,0. Активация киназы достигается фосфорилированием а- и р-субъединиц, которое катализирует цАМФ-зависимая протеинкиназа. Каталитическую роль выполняет -субъединица б-субъединица идентична a +- вязывaющeмy белку — кальмодулину. Ферментативная активность киназы фосфорилазы полностью зависит от ионов На р-субъединице фермента имеется регуляторный центр, обладающий высоким сродством к АДФ. Константа Михаэлиса для АТФ равна [c.223]

В высших организмах присутствует белковый комплекс, осуществляющий специфич. перенос через биол. мембраны АТФ в обмен на АДФ (транслоказа адениновых нуклеотидов) и являющийся первым хорошо изученным белком-пе-реносчиком. Особая роль аденозин-5 -фосфорных к-т в биоэнергетике обусловливает то, что эти соед. являются также аллостерич. регуляторами ряда ключевых ферментов. [c.34]

Открывая первый этап в метаболизме глюкозы —ее фосфорилирование, гексокиназная реакция занимает ключевое положение по отношению к важнейшим путям обмена углеводов гликолизу, биосинтезу гликогена и пентозофосфатному пути. Реализация функции ключевого фермента во многом зависит от способности гексокиназы к взаимодействию с митохондриальными мембранами. [c.374]

Возможно, включение металло-ко-энзимов в общий раздел о витаминах и ко-ферментах связано с их ключевой ролью в катализе широкого набора химических процессов in vivo и витамин-но-подобной зависимостью живых организмов от металлов, их образующих как и витамины, энзим-образующие элементы должны быть внесены экзогенно — не случайно поливитаминные препараты часто идут в комплексе с [c.353]

В. усиливает реабсорбцию воды в почечных канальцах, уменьшая мочеотделение и повышая осмотич. концентрацию мочи (антидиуретич. действие). Ключевая стадия в механизме действия В.-активация фермента аденилатциклазы и образование под ее влиянием циклич. 3, 5 -аденозинмоно-фосфата. [c.342]

Др. тип регуляции активности ключевых ферментов-их хим. модификация (напр., обратимое ковалентное фосфорилирование, гликозилирование). Нек-рые ферменты активны в модифицированном, а ряд ферментов - в немодифици-рованном состоянии. Хим. модификация и превращение модифицированного фермента в исходную форму катализируются разными ферментами, чаще всего аллостерич. природы, к-рые, т. обр., выступают в роли регуляторов активности ферментов. Так, катализирующая фосфорилирование белков, в т. ч. ферментов, цАМФ-зависимая протеинкиназа-тетрамерный белок, состоящий из двух типов субъединиц (полипептидов). Фермент активен лишь после связывания двух молекул циклич. аденозинмонофосфата (цАМФ) с двумя регуляторными субъединицами в результате такого связывания фермент диссоциирует на две каталитически активные субъединицы и димер, с к-рым связаны две молекулы цАМФ. Т. обр., изменение активности ферментов путем их хим. модификации дополняет аллостерич. регуляцию и составляет часть каскадного механизма регуляции. Хим. модификацию ферментов осуществляют также специфич. протеазы, катализирующие ограниченный протеолиз и тем самым инактивирующие ферменты (напр., разрушая апоформы ферментов) или, наоборот, превращающие неактивные проферменты (напр., проферменты пищеварит. протеаз-пепсина и трипсина) в каталитически активные формы. [c.219]

Соед., подавляющие Д. (дыхат. яды), выключают энерго обеспечение организма и потому являются быстродействую щими ядами. Классич. дыхат. яды (цианиды, изоцианиды сульфиды, азиды, СО и NO) угнетают концевой фермент дыхат. цепи митохондрий цитохром-с-оксидазу). Эти же соед. угнетают транспорт Oj по организму, связываясь с гемоглобином. Др. важный класс дыхат. ядов - гидрофобные орг. в-ва, часто хиноидной природы, выступающие как антагонисты убихинона (замещенного 1,4-бензохинона), играющего ключевую роль во мн. стадиях переноса электронов по дыхат. цепи. Сильнейшие яды этого класса-токсич. антибиотики (ротенон, пирицидин, антимицин, миксотиа-зол), 2-гептил-4-гидроксихинолин-К-оксид их используют в исследованиях тканевого Д. Способность к умеренному подавлению убихинон-зависимых р-ций в дыхат. цепи свойственна мн. лек. ср-вам (напр., барбитуратам), фунгицидам и пестицидам. [c.125]

Поиск новых Л.С. осуществляют направленной хим. модификацией структуры биогенных в-в, входящих в состав организма, или синтезом соед., воздействующих на активность ферментов, к-рые катализируют ключевые р-ции катаболизма важных физиологически активных биогенных в-в. Др. путь поиска-синтез соед., близких по структуре к известным Л. с., а также скрининг (биол. испытания любых хим. соед. с целью выявления Л. с.). [c.584]

Наряду с коферментными ф-циями, выполняемыми в составе дегидрогеназ, НАД является также аллостерич. регулятором (регуляторные ф-ции обусловлены воздействием на участки фермента, ие входящие в активный центр) активности ряда ключевых ферментов энергетич. обмена донором остатка адениловой к-ты при репарации (восстановлении) разрывов фосфодиэфирных связей в цепях ДНК, осуществляемой ДНК-лигазой регулятором синтеза и репликации (самовоспроизведении) ДНК и др. [c.239]

Т. способен превращать в активные ферменты все проферменты поджелудочной железы (напр., профермент фосфолипазы, химотрипсиноген), в связи с чем занимает ключевое положение среди пищеварит. ферментов. [c.639]

Чрезвычайно широкая распространенность Ф.-к. в тканях животных, растений и микроорганизмов определяется ключевой ролью фермента в образовании глюкозы из физиол. предшественника - пировиноградной к-ты. Количество фермента в тканях млекопитающих регулируется гормонами шюкагон увеличивает синтез Ф.-к., а инсулин - снижает. [c.140]

Таким способом низкомолекулярные метаболиты передают информацию об уровне своей концентрации и состоянии обмена веществ ключевым ферментам метаболизма. Ключевые ферменты — это регуляторы периодичности в процессе функционирования энзима и соответственно образования продукта. Эти ферменты представлены в клетке аллостерическими, белками, а конечные метаболиты — аллостерическими эффекторами (активаторами и ингибиторами) ключевых энзимов. С помощью описанного механизма конечные продукты саморегулируют свой биосинтез. Ретроингибирование — способ точного и быстрого регулирования образования продукта. [c.35]

Для отбора мутантов с дефектами экспрессии генов и регуляции обмена веществ используют эффективные кетоды селекции. Один из них состоит в получении мутантов, устойчивых к структурным аналогам целевого продукта (см. с. 35). В основе другого метода лежит выделение ревертантов из ауксотрофных мутантов. У таких мутантов восстановлена способность к синтезу конечного продукта, однако механизм ретроингибирования у них не функционирует вследствие изменения пространственной структуры ключевого фермента. [c.39]

Первоначально витамин В12 получали исключительно из природного сырья, но из 1 т печени можно было вьщелить всего лишь 15 мг витамина. Единственный способ его получения в настояшее время — микробиологический синтез. Обнаружение витамина в качестве побочного продукта при производстве антибиотиков в значительной степени стимулировало поиск организмов-проду-центов витамина и изучение путей его образования. Однако механизмы регуляции биосинтеза витамина В до настоящего времени полностью не расшифрованы. Известно, что при высоких концентрациях витамин полностью репрессирует синтез ключевых ферментов своего новообразования. [c.55]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология