Аспарагиновая кислота структура

Не менее поучительно сопоставление сорбционных функций а-химотрипсина и другой сериновой протеазы — трипсина. Размеры и форма субстратсвязывающего (сорбционного) участка в активных центрах обоих ферментов примерно одинаковы [3]. Единственное различие в первичной структуре полипептидных фрагментов, образующих гидрофобный карман , состоит в том, что в а-химотрипсине остаток 189 — это серин (см. рис. 9), а в трипсине в соответствующем положении находится отрицательно заряженная аспарагиновая кислота. Это приводит к тому, что в отличие от а-химотрипсина трипсин обнаруживает специфичность к гидролизу пептидных связей, образованных положительно заряженной аминокислотой (Lys, Arg). Сорбция положительно заряженного субстрата на ферменте (вблизи каталитически активного нуклеофила активного центра) происходит в данном случае за счет электростатических взаимодействий (рис. И, б). [c.35]

Смешанному ангидриду К-бензил-ОЬ-аспарагиновой кислоты и фосгена было приписано строение V [49]. Правильность предложенной структуры, по-видимому, вызывает сомнение, так [c.183]

Хронокондуктометрическим методом изучены кислотно-основные взаимодействия в водных растворах амфолитов. Исследованы 20 аминокислот, имеющих биполярную структуру (глицин, валин, серин, цистеин, аспарагиновая кислота и др.) амфолиты, содержащие в растворах как незаряженные молекулы, так и цвиттерионы (п- и л -аминобензойные кислоты, никотиновая кислота) и обычные амфолиты (о-, м- и п-аминофенолы). Исследованы более 100 смесей, содержащих амфолиты. [c.343]

Таким образом, бимолекулярные стадии ферментативных реакций, для которых величины констант скоростей лежат в диапазоне 10 — 10 М -с , должны быть отнесены к реакциям, контролируемым диффузией реагентов в растворе. Как видно из табл. 34, в большинстве случаев константы скорости образования фермент-субстратных комплексов (к ) ниже этого предела. Это связано, как правило, со стерическими затруднениями, которые накладывает структура активного центра на скорость процесса комплексообразования (см. 7 гл. I). На это указывает, в частности, высокая чувствительность этой константы скорости к структуре органического лиганда. Например, введение в аспарагиновую кислоту а-метильной группы почтив 10 раз уменьшает константу скорости комплексообразования этого субстрата с активным центром аспартатаминотрансферазы (см. табл. 34). [c.271]

Пиридиновое ядро входит в состав многих конденсированных алкалоидных молекул. В то же время веществ, содержащих неконденсированный цикл пиридина, не так много. Несмотря на простоту структуры, биосинтетические пути к ним сложны, многообразны и часто не до конца выяснены. В живой природе существуют, по крайней мере, четыре основных способа конструирования пиридиновых молекул. По одному из них непосредственным предшественником пиридинов выступают участники первичного метаболизма. Именно так растения и бактерии из фосфоглицеринового альдегида и аспарагиновой кислоты синтезируют пиридин-3-карбоновую кислоту 6.130, именуемую никотиновой. Основные этапы рождения этой молекулы показаны на схеме 113. [c.457]

Поскольку парциальные заряды на полярных атомах боковых групп (лизина, аргинина, глутаминовой и аспарагиновой кислот)обычно в несколоко раз выше, чем для атомов основной цепи [101, то электростатические контакты между ними должны давать значительный вклад в стабилизацию белковой конформации. Исследование атом-атомных взаимодействий в -спиральных белках с известной пространственноЛ структурой позволяет сделать вывод о значительном количестве (9 ) электростатических контактов внутри структуры белка. Вклад одного гидрофобного контакта дает выигрыш энергии л/ o.s ккал/моль, а одного электростатического до 4 ккал/моль. В связи с этим проведенный адализ подтверждает необходимость учета этого типа взаимодействий при расчете энергии определенных конформаций белка. [c.141]

Это, наверное, самая неопределенная структура. Единственное, что можно сказать о ней — то, что это комплекс из нескольких полипептидных цепочек, связанных между собой самыми различными связями как слабыми водородными и ионными, так и прочными ковалентными, включая дисульфидные, сложноэфирные и амидные. Типичным случаем четвертичной структурной организации белка является молекула гемоглобина, состоящая из четырех полипептидных цепочек, связанных между собой водородными, гидрофобными и ионными связями. Особую роль выполняют ионные связи между аспарагиновой кислотой с одной стороны, лизином и аргинином с другой стороны — они образуются только в дезок-сигемоглобине и разрываются при ок-сигенировании атома железа. В свою очередь, гемы связаны с белковыми [c.99]

Второй гликопротеин куриного белка — овомукоид имеет молекулярный вес примерно 28 ООО и содержит около 20% углеводов, в числе которых находится манноза, галактоза, глюкозамин и небольшие количества N-ацетилнейраминовой кислоты. Считается наиболее вероятным, что овомукоид содержит три одинаковые или близкие по структуре олигосахаридные цепи , из которых для одной однозначно доказана гликопеп-тидная связь ацилгликозиламидного типа через аспарагиновую кислоту и N-ацетилглюкозамин. Высказано предположение, что другие связи могут быть О-гликозидными . Строение углеводных цепей- овомукоида еще не установлено, однако в результате протеолиза и частичного кислотного гидролиза выделено несколько гликопептидов. По имеющимся данным, углеводная цепь овомукоида содержит галактозу, маннозу и глюкозамин в соотношении 1 4 8. Распад по Смиту показывает, что концевыми остатками являются галактоза и манноза олигосахаридные цепи гликопротеина, по-видимому, сильно разветвлены . [c.576]

Активные антагонисты были получены путем внесения различных изменений в структуру молекулы аспарагиновой кислоты. К ним относятся замещение р-карбоксильной группы сульфо-нильным остатком (цистеиновая кислота), замещение водородного атома при 3-углероде амино- или оксигруппой и введение ацильных групп. [c.152]

В природе встречается свыше 70 аминокислот, но только 20 из них играют важную роль в живых системах. Названия этих кислот (и их сокращения, которые также часто используются) вместе со структурными формулами приведены в табл. 25-1. Все аминокислоты, за исключением пролина и окси-пролина (см. табл. 25-1), имеют структуру К— И(NИ2) 02И различия между аминокислотами определяются природой радикала. В некоторых случаях отличия между радикалами незначительны так, а-аминокислоты глутамин и аспарагин являются моноамидами соответственно глутаминовой и аспарагиновой кислот. [c.382]

Последовательность аминокислот в ферменте фактически расшифрована [П2—П51. Дальнейшее исследование позволило предположить, что остатки № П9 (гистидин), 121 (аспарагиновая кислота), 15 (аспарагин) и 41 (лизин)—все находятся в активном центре или близко от него [116]. Искусственно вызванная микрогетерогенность рибонуклеазы может быть следствием различий скорее во вторичной и третичной структуре, чем в первичной последовательности аминокислот [117]. [c.380]

Рассмотрим другой пример гидролиз глицил-Ь-аспарагиновой кислоты в присутствии Со(1г1еп) (Н20)0Н]2+. Ситуация немного сложнее, чем в предыдущем случае, так как можно представить себе существование трех структур [c.356]

Интересно отметить, что нагревание определенных смесей а-аминокислот приводит к получению пептидоподобных молекул, называемых прогеноидами,. с молекулярным весом около 5000 и с нестатистическим распределением, причем глутаминовая и аспарагиновая кислоты, лизин и аланин входят в структуру протеноидов легче, чем другие аминокислоты [24]. [c.386]

Структура 6-1 предпочтительнее, как следует из данных ЯМР и изотопного обмена протон — дейтрон, и гидролиз протекает с выходом 20%. Опять-таки о ионом кобальта связывается сначала М-конец, а затем карбонил амидной связи. у-Карбоксильпая группа аспарагиновой кислоты может участвовать в гидролизе, способствуя стабилизации комплекса. [c.357]

Следует подчеркнуть, что, хотя величина а меняется в зависимости от условий, молекулярная структура остается неизменной. Это справедливо даже в тех случаях, когда с изменением условий меняется не только величина вращения, но и его направление. Так, для одного из энантиомеров аспарагиновой кислоты величина [а]о в водном растворе меняется от +4,36° при 20 °С до —1,86° при 90 °С, а структура молекулы остается неизменной. Следствием такого изменения [а]о является то, что при некоторой температуре вращение не наблюдается-, в случае аспарагиновой кислоты [а]о = 0 при 75 °С. Естественно, что для второго энантиомера изменение вращения происходит противоположным образом. Известны и другие случаи обращения знака вращения при изменении длины волны, растворителя и даже концентрации [9]. Теоретически величина [а] не должна зависеть от концентрации, так как последняя учитывается в формуле, выражающей удельное вращение, однако зачастую зависимость отклоняется от линейной за счет ассоциации, диссоциации и взаимодействия между растворенным веществом и растворителем. Например, величина [a]D для раствора (—)-2-этил-2-метилян-тарной кислоты в хлороформе составляет —5,0° при с = 16,5 —0,7° при с=10,6 +1,7° при с=8,5 и +18,9° при с = 2,2 [10]. [c.132]

Регистр химических соединений AS — это основанная на использовании ЭВМ система, которая идентифицирует введенные в нее химические вещества на базе их структуры и нрисваивает каждой определенной химической субстанции определенный номер, который представляет это вещество в ЭВМ. Например, D-аспараги-новая кислота имеет номер 1783-96-6, L-аспарагиновая 56-84-8, DL-аспарагиновая 617-45-8 и аспарагиновая кислота без уточнения стереохимии 6899-03-2 видно, что все пространственные формы имеют различные регистрационные номера. Регистрация началась [c.227]

Для связывания белков наиболее часто используют такие группы молекулы белка, как N-концевая а-аминогруппа и s-ами-ногруппа лизина, а также С-концевая карбоксильная группа и карбоксильные группы глутаминовой и аспарагиновой кислот. Фенольные гидроксильные группы тирозина или SH-группы остатков цистеина могут также принимать участие в связывании. В углеводах и их производных чаще всего в связывании принимают участие гидроксильные и аминогруппы, в нуклеиновых кислотах — фосфатные группы, гидроксильные группы сахара и амино- или енольные группы оснований. Высокомолекулярные соединения, которые обладают большим числом групп, способных связываться, присоединяются несколькими участками. Вследствие этого значительно уменьшается риск отщепления связанной молекулы, однако многоточечное связывание может приводить к деформации нативной структуры иммобилизованной молекулы и таким образом изменять ее свойства. Иногда применяют методы более лабильного связывания, например через тиолсложноэфир- [c.231]

Длительное время отсутствовали доказательства того, что перечисленные требования не являются обязательными для производных аспартама, обладающих сладким вкусом. Так, при замене аспарагиновой кислоты близкими по структуре кислотами, в частности глутаминовой кислотой, сладкий вкус исчезает [36]. Очевидно, что прн взаимодействии с рецепторами необходимо, чтобы система АН.В была плоской, т, е. в [c.95]

Основой молекулярной структуры всех белков являются полипептидные цепи, в которых а-аминогруппы и а-карбоксильные группы различных аминокислот соединены пептидными связями. Поэтому все а-карбоксильные и а-аминогруппы, за исключением концевых групп, не могут ионизироваться при обычных условиях, и их нельзя рассматривать как кислотные или основные группы. Ионизируемые группы белков содержатся преимущественно в боковых цепях остатков трехвалентных аминокислот к цим относятся р- и у-карбоксильные группы глютаминовой и аспарагиновой кислот, не связанные в амидах, имидозольная группа гистидина, 8-аминогруппа лизина, гуанидиновая группа аргинина, фенольная группа тирозина и сульфгидрильная группа цистеина. Эти ионогенные группы боковых цепей и представляют собой главную причину появления электрического заряда на поверхности белковой молекулы. В зависимости от pH окружающей среды протоны присоединяются к боковым группам или отщепляются от них, в результате чего меняются состояние ионизационного равновесия этих групп и знак заряда белковой молекулы (значения р/С для отдельных боковых групп белков довольно близки к значениям р Сз, представленным в табл. 6). А так как соотношения этих группировок различны для разных белков, то и изоэлектрические точки этих белков будут соответствовать различным значениям pH. Подчеркнем, что под изоэлектрической точкой белковой молекулы обычно понимают то значение pH, при котором ее средний свободный (эффективный) заряд равен нулю. [c.158]

Растворимость глютенинов в растворах детергентов или в мылах [100, 122, 124, 176] ясно указывает, что гидрофобные взаимодействия играют важную роль в структуре и агрегации глютенинов. Составляющие их субъединицы должны поэтому характеризоваться значительной гидрофобностью поверхности. Действительно, эти субъединицы глютенинов богаты неполярными аминокислотами и бедны заряженными аминокислотами (глутаминовая кислота преимущественно в амидированной форме, как и аспарагиновая кислота), что благоприятствует существованию гидрофобных зон. Показатель средней гидрофобности позволяет различать две группы субъединиц, характеризующихся разной гидрофобностью и относящихся к разным областям молекулярных масс (см. табл. 6Б.13 и 65.14) [c.212]

Тот факт, что другая сериновая протеиназа, субтилизин, белок,, не обладающий структурной близостью к группе химотрипсина, содержит, тем не менее, тот же каталитический участок, явился ошеломляющим открытием. Из трехмерной структуры субтили-зина следует, что в последнем также имеется система водородных связей аспарагиновая кислота-32. .. гистидин-64. .. серин-221,. аналогичная найденной в химотрипсине [51] (см. рис. 24.1.14). Этот факт означает, что каталитические механизмы, используемые обоими этими ферментами, также идентичны. Отсюда, безусловно,, следует заключение, что две линии в эволюции ферментов пришли к одному и тому же решению проблемы гидролиза амидной связи. Если это заключение справедливо для сериновых протеиназ, оно может быть справедливо и для протеиназ, в механизмах действия которых участвуют другие аминокислотные остатки, и вообще для ферментов, катализирующих любую данную реакцию. Эти данные, таким образом, могут служить косвенным доказательством нашего предположения о том, что очень большое число-ферментов, участвующих в жизненных процессах, может использовать значительно меньшее число каталитических механизмов. [c.490]

Хиральность свойственна и белкам, и углеводам, и нуклеиновым кислотам, и ряду низкомолекулярных соединений в клетке. Углеводы в ДНК и РНК всегда фигурируют в D-форме, Азотистые основания имеют плоское строение и, следовательно, лишены х1фальности. В процессах метаболизма, происходящих без рацемизации, т. е. без превращений зеркальных антиподов друг в друга, клетка усваивает лишь те из них, которым отвечают структуры ее биологических молекул. Организм усваивает L-, но не / -аминокислоты. Попав в антимир , в котором растения и животные содержат молекулы с противоположными конфигурациями, земной организм погиб бы от голода Для организма D- и -антиподы разнятся. Известны вещества, ядовитые в одной форме и безвредные в зеркальной форме -аспарагиновая кислота безвкусна, ее антипод сладок. Еще Пастер установил, что некоторые бактерии питаются преимущественно одним антиподом данного вещества. [c.44]

Знакомство со структурой аминокислот лучше всего начать с глицина, аланина, серина, аспарагиновой кислоты и глутаминовой кислоты. Отметим, что структуру многих аминокислот можно получить из структуры аланина заменой одного из атомов водорода на другую группу. Так, замена р-водорода аланина дает [c.84]

При обработке овальбумина различными протеиназами выделен ряд гликопептидов, который позволил установить последовательность аминокислот вблизи узловой гликопептидной связи С другой стороны, действием проназы получен гликопептид, содержаш,ий только аспарагиновую кислоту и неизменную олигосахаридиую цепь, полная структура которой была выяснена метилированием и периодатным окислением . На основании всех этих данных фрагмент структуры овальбумина вблизи гликопептидной связи может быть изображен следующим образом [c.576]

В 1962 г. М. Перутц и Дж. Кендрью (Кембриджский университет) были удостоены Нобелевской премии по химии за работу по установлению структуры гемоглобина и родственного ему миоглобина — молекулы, способной хранить кислород. На основании данных рентгеноструктурного анализа и зная аминокислотную последовательность (стр. 1050), они определили трехмерную структуру этих очень сложных молекул совершенно точно для миоглобина и почти точно для гемоглобина. Они установили, например, что молекула закручена в а-спираль на протяжении шестнадцати звеньев, начиная с концевого Ы-звена, после чего цепь поворачивает под прямым углом. Исследователи смогли даже сказать, почему она поворачивает в углу находится звено аспарагиновой кислоты, карбоксильная группа которой нарушает водород >ые связи, необходимые для продолжения спирали, что и приводит к изменению формы цепи. Четыре сложенные цепи гемоглобина образуют вместе сфероидную молекулу с размерами 64 А х 55 А х 50 А. Четыре плоские группы гема, каждая из которых содержит атом железа, способный связывать молекулу кислорода, укладываются в отдельных карманах в этой сфере. Когда переносится кислород, то цепи слегка смещаются, в результате чего эти карманы становятся немного меньше по размеру Перутц описал гемоглобин как дышащую молекулу . Эти карманы оторочены углеводородными остатками аминокислот подобное неполярное окружение предотвращает перенос электронов между кислоредом-и-ионом железа и допускает комплексеобразование, необходимое для переноса кислорода. [c.1061]

Водородные связи, которые обычно образуются в результате взаимодействия фенольного гидроксила тирозина (14) и карбоксила глутаминовой (24) или аспарагиновой кислоты, могут вносить свой вклад в стабилизацию третичной структуры. Ионные взаимодействия, например между р-карбоксильной группой аспарагиновой кислоты (18) и е-аминогруппой лизина (8), также, по-видимому, участвуют в стабилизации структуры. Ди-сульфидные связи могут быть образованы между боковыми цепями или группами К двух остатков цистеина (4, 10) естественно ожидать, что белковая структура, фиксированная такими связями, будет очень стабильна. Недавно было высказано предположение, согласно которому внутренняя часть белковой молекулы представляет собой каплю масла . Это дает основания утверждать, что гидрофобные взаимодействия могут быть важным фактором в определении третичной структуры. Неполярные группы К таких аминокислот, как фенилаланин (11), лейцин (13), триптофан (15), изолейцин (16) и валин (19), несовместимы с высокополярными молекулами воды. Рентгеноструктурное исследование подтвердило предположение, что эти группы стремятся разместиться во внутренней части пептидной цепи и исключить воду из своего непосредственного соседства. Стабилизация структуры белка, являющаяся результа-татом этого процесса, имеет энтропийную природу, и, хотя для белков оиа не может быть точпо рассчитана, ее можно оценить, измеряя термодинамические параметры переноса углеводородов из неполярных растворителей в воду. Например, переход [c.381]

Боковые группы некоторых аминокислот (аспарагиновой и глутаминовой кис,)ют, лизина, гистидина, аргинина, цистеина и тирозина) имеют кис-,лый или основный характер. Соответствующие значения Ка такгке приведены в табл. 8. Изоэлектрические структуры этих аминокислот завпсят, естественно, от кислотности или основности боковых групп. Превалирующие изоэлектрические структуры аспарагиновой кислоты и лизина, определенные исходя из значений приведены ниже [c.46]

На фиг. 19 (полоса Е) показано положение на электрофореграм-ме ряда небольших пептидов (по 5—15 мкг) относительно аспарагиновой кислоты после разделения при pH 2,0 в градиенте потенциала 90 в/см. В большинстве случаев небольшие пептиды, полученные из более длинных (по 6—10 остатков), обычно можно разделить четко и быстро однократным электрофорезом. Так, для подтверждения предполагаемой структуры р-меланотроиного гормона Гаррис и Роос [17] подвергли пептиды, полученные из ферментативных гидролизатов этого гормона, дальнейшему частичному гидролизу кислотой. Электрофореграммы фрагментов, полученных при кислотном гидролизе двух пептидов, приведены на фиг. 19 (полосы Ж и 3). Электрофорез проводили в следующих условиях для пептида Т1 пиридин — уксусная кислота — вода (10 0,4 90, по объему), рН6,5, 35—40 в/см, 2 час, а для пептида Т2(3) пиридин — уксусная кислота — вода (1 10 189), pH 3,5, 35—40 в/см, 2 час. Теплообменником служил толуол. [c.54]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология