Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Три основных физиологических вида белковых молекул

    Кислотно-основные свойства. Эти свойства аминокислот определяют многие физико-химические и биологические свойства белков. На этих свойствах основаны, кроме того, почти все методы выделения и идентификации аминокислот. Аминокислоты легко растворимы в воде. Они кристаллизуются из нейтральных водных растворов в форме биполярных (амфотер-ных) ионов (цвиттерионов), а не в виде недиссоциированных молекул (последнюю структуру приводят для удобства представления, однако все аминокислоты при физиологических значениях pH имеют структуру цвитте-риона). [c.37]


    Гемопротеиновые ферменты каталазу и пероксидазу часто сравнивают с гемоглобином и миоглобином сточки зрения отношения к перекиси водорода. Хотя такого рода подход и может быть поучительным, все же нет никакнх доказательств, что взаимодействие гемоглобина или миоглобина с перекисью водорода в организме имеет в обычных условиях существенное 31 ачение. Оба эти вещества образуются за счет связывания белка, называемого глобином, с восстановленным протопорфирином железа, или феррогемом [3701. Гемоглобин содержит четыре группы феррогема на молекулу, а миоглобин—только одну. Основная физиологическая функция этих веществ состоит в координационном связывании молекулярного кислорода. В таком виде гемоглобин функционирует в качестве переносчика кислорода из легких к тканям, что [c.350]

    Более подробно выяснено значение витамина А в процессе свето-ощущения. В этом важном физиологическом процессе большую роль играет особый хромолипопротеин—сложный белок родопсин, или зрительный пурпур, являющийся основным светочувствительным пигментом сетчатки, в частности палочек, занимающих ее периферическую часть. Установлено, что родопсин состоит из липопротеина опсина и простетической группы, представленной альдегидом витамина А (ретиналь) связь между ними осуществляется через альдегидную группу витамина и свободную -КН,-группу лизина молекулы белка с образованием шиффова основания. На свету родопсин расщепляется на белок опсин и ретиналь последний подвергается серии конформационных изменений и превращению в транс-форму. С этими превращениями каким-то образом связана трансформация энергии световых лучей в зрительное возбуждение—процесс, молекулярный механизм которого до сих пор остается загадкой. В темноте происходит обратный процесс—синтез родопсина, требующий наличия активной формы альдегида—11-г<ис-ретиналя, который может синтезироваться из -ретинола, или транс-ретиналя, или транс-формы витамина А при участии двух специфических ферментов—дегидрогеназы и изомеразы. Более подробно цикл превращений родопсина в сетчатке глаза на свету и в темноте можно представить в виде схемы  [c.211]


Смотреть главы в:

Принципы структурной организации белков -> Три основных физиологических вида белковых молекул

Принципы структурной организации белков -> Три основных физиологических вида белковых молекул




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Молекулы белка

Молекулы основное



© 2026 chem21.info Реклама на сайте