Гемоглобин НЬ у разных видов

Гемоглобин разных видов млекопитающих 65 000 15 000—16 000 4 С, D/M, ЕА. F. S. X Обычно молекулы гемоглобина состоят из двух пар идентичных полипептидных цепей 4, 16, 35 [c.392]

Скорость денатурации одних и тех же белков, выделенных из крови различных видов животных, может резко различаться. Это было показано на примере денатурации гемоглобинов разных видов животных едким натром. Так, например, гемоглобин человека денатурируется на 50% 0,05 н. раствором едкого натра в течение 20—30 сек., между тем денатурация на 50% гемоглобина быка происходит лишь в течение нескольких часов [180]. Интересно отметить, что скорость денатурации обоих гемоглобинов при нагревании или при действии соляной кислоты одинакова [181]. Эти данные могут быть объяснены тем, что разные денатурирующие агенты действуют на различные группировки белков, образуя отличающиеся друг от друга конечные продукты [182]. [c.155]

Исследователи — как химики, так и биологи--называют поразительным тот факт, что из такого узкого круга отобранных природой органических веществ составлен труднообозримый мир животных и растений. Полагают, что, когда период химической подготовки — период интенсивных и разнообразных превращений — сменился периодом биологической эволюции, химическая эволюция словно застыла. Теперь находят массу доказательств тому, что аминокислотный состав гемоглобина самых низших позвоночных животных и человека практически один и тот же более нли менее одинаковыми остаются у разных видов растений состав ферментативных средств, состав веществ, накапливаемых впрок, и т. д. [c.196]

Гомологичные белки. Белки с одинаковой функцией и сходными свойствами у разных видов организмов, например гемоглобины. [c.1010]

Гемоглобин и цитохром с представляют собой белки, характерные для животных разных видов. Рентгенографическое исследование и изучение аминокислотных последовательностей этих белков для различных-организмов позволяют проследить пу -ти их эволюции. [c.262]

Приведу другой пример. Гемоглобины различных видов позвоночных разнятся аминокислотным составом. Поскольку эти гемоглобины связаны эволюционно, можно считать, что различия в аминокислотной структуре цепей — мутационные различия, закрепленные естественным отбором. Сопоставим структуры активных центров [c.291]

Гемоглобины различных видов животных денатурируются 0,25 н. едким натром с разной скоростью. Гемоглобин человека [c.251]

Идея о связи пигментов с белками и липидами получила в настоящее время полное подтверждение, но вопрос о характере этой связи изучен еще недостаточно. Можно, однако считать установленным, что связь эта не отличается прочностью, поскольку она легко разрушается уже в результате повышения концентрации растворителя. Отсутствуют также строго постоянные соотношения в комплексах пигмент — белок, которые характерны, например, для гемоглобина. В последнем, как известно, на каждую молекулу белка с молекулярным весом 66 ООО приходится четыре группы гемина. Соотношения между белками и хлорофиллом не укладываются в эту схему. Кроме того, эти соотношения непостоянны они изменяются в ходе развития растения и различны у разных видов. В среднем на I молекулу белка (молекулярный вес—17 ООО) приходится от 3 до 10 молекул хлорофилла и 15—25 молекул липидов. [c.127]

Транспорт кислорода по кровяному руслу-основная жизненная функция в царстве животных-кодируется древним семейством генов. Основной компонент эритроцита клетки-белок-тетрамер глобин, который при связывании с (железосодержащим) гемом образует гемоглобин. Для ряда организмов были исследованы гены, кодирующие полипептидные цепи глобина. Все функционально активные гены глобина имеют сходную в общих чертах структуру и включают три экзона, как было показано ранее на рис. 20.16. Мы пришли к выводу о том, что все гены глобина произошли от общего гена-предка (гл. 20). Поэтому, проследив за развитием индивидуальных генов глобина в пределах одного вида и у представителей разных видов, можно многое узнать об общих механизмах эволюции систем генов. [c.268]

Гомологичными называют белки, выполняющие у разных видов одинаковые функции, например гемоглобин у всех позвоночных осуществляет транспорт [c.25]

У некоторых групп животных имеются свойственные только им соединения — специфические ферменты, дыхательные пигменты, переносчики электронов и др. Даже гемоглобин у разных млекопитающих имеет свою специфику (меняются форма кристаллов, изоэлектрическая точка, соотношение метионина и цистина и др.). Отмечена направленная эволюция ряда биохимических систем, которая совершается с одинаковой последовательностью в разных филогенетических ветвях. Виды и роды по ряду биохимических параметров различаются между собой. [c.189]

Строением белков объясняются их весьма разнообразные. свойства. Они имеют разную растворимость некоторые растворяются в воде, другие — в разбавленных растворах нейтральных солей, а некоторые совсем не обладают свойством растворимости (например, белки покровных тканей). При растворении белков в воде образуется своеобразная молекулярно-дисперсная система (раствор высокомолекулярного вещества). Некоторые белки могут быть выделены в виде кристаллов (белок куриного яйца, гемоглобина крови). [c.353]

Многие химические реакции протекают при приготовлении пищи. Если бисквит делают с применением кислого молока и питьевой соды, то между молоком и содой происходит химическая реакция, при которой содержащееся в кислом молоке вещество — молочная кислота взаимодействует с содой, в результате чего образуется газ — двуокись углерода, который выделяется в виде мелких пузырьков и поднимает тесто. И, конечно же, огромное число химических реакций протекает в человеческом организме. Пища, которую ест человек, переваривается в желудке и в кишечнике. Кислород, содержащийся во вдыхаемом воздухе, соединяется с веществом — гемоглобином, входящим в состав эритроцитов, а затем освобождается в тканях, где происходит множество разных реакций. Биохимики и физиологи заняты изучением химических реакций, происходящих в человеческом организме. [c.20]

Наряду с различиями в гемоглобине между семействами, родами, видами или даже подвидами могут также существовать различия в гемоглобине у какого-либо индивида в разные периоды жизни или даже в одно и то же время. Как упоминалось выше, человек имеет различные тины гемоглобина в крови в разные периоды жизни. Та же ситуация встречается и у других видов например, гемоглобины цыпленка и курицы или головастика и лягушки различны, причем во всех случаях пигмент молодого организма имеет более высокое сродство к кислороду. [c.175]

Можно сделать еще другое общее заключение, состоящее в, том, что структуры этих белковых молекул относительно устойчивые, т. е. молекулы не могут легко изменять свою конформацию. Это подтверждается, например, данными Брэгга и Перутца- , которые показали, что в некоторых химических модификациях гемоглобина, различающихся степенью окисления атома железа и биологическими источниками их получения (гемоглобины человека и лошади) и кристаллизующихся в структурах с совершенно различной симметрией и размерами элементарной ячейки (некоторые из этих данных приведены в табл. 1), размеры молекул тем не менее должны быть близкими к какой-то общей для всех модификаций величине. Для любой элементарной ячейки подходящим является продолговатый эллипсоид вращения с осями 53x53x71 А. Возможные отклонения от этих размеров составляют всего несколько процентов. Из этих наблюдений ясно видно., что для всех молекул гемоглобинов общей является определенная, довольно жесткая структура, на которую не влияют ни слабые химические вариации, включая химические различия между гемоглобинами разных видов, ни способ кристаллизации. [c.77]

Основной белок эритроцитов — гемоглобин (его нет в плазме крови). Белковым компонентом его служит глобин, соединенный с простетической группой — гемом. Гем имеет сложное строение, содержит железо. Гемоглобины разных видов животных различаются своим белковым компонентом, хотя все содержат гем [c.163]

Еще один тип мутации, затрагивающей активный центр, выражается в том, что в щели, занимаемой гемом, на место неполярной группы становится полярная. Между гемом и полипептидной цепью существует 60 меж-атомньпс контактов, причем эти контакты по своей природе неполярны. Поскольку эти неполярные взаимодействия устойчиво сохраняются в нормальных гемоглобинах разных видов животных, можно думать, что большинство из них имеет существенное значение для функционирования молекулы гемоглобина. В самом деле, мутации в участках связывания гема почти всегда приводят к неблагоприятным последствиям. Рассмотрим для примера гемогло- [c.99]

Как индивидуальное развитие организма, так и эволюционное развитие в целом, в конечном счете определяются сложными нелинейными молекулярными процессами. Мы вправе говорить о молекулярных основах эволюции. С одной стороны, эволюционные взаимосвязи между биологическими структурами прослеживаются вплоть до молекулярного уровня — устанавливаюг-ея закономерные гомологии в первичной структуре однотипных белков разных видов (цитохром с, гемоглобин и т. д.). С другой стороны, сделаны первые шаги в построении молекулярной теории эволюции. Эйген предложил теорию эволюции и самоорганизации макромолекул, дающую принципиальное модельцое истолкование естественного отбора в добиологической системе. Исходное понятие этой теории, имеющее, как уже сказано, фун- [c.610]

При изучении аминокислотных последовательностей гомологичных белков, вьщеленных из разных видов, было сделано несколько важных выводов. К гомологичным белкам относятся те белки, которые у разных видов вьшолняют одинаковые функции. Примером может служить гемоглобин у всех позвоночных он осуществляет одну и ту же функцию, связанную с транспортом кислорода. Гомо-логичные белки разных вцдов обычно имеют полипептидные цепи, идентичные или почти идентичные по длине. Более того, в аминокислотных последовательностях гомологичных белков во многих положениях всегда находятся одни и те же аминокислоты-их называют инва-1 риантными остатками. Вместе с т хь в других положениях таких белков наблюдаются значительные различия в этих положениях аминокислоты варьируют от вида к виду такие аминокислотные остатки называются вариабельными. Всю совокупность сходных черт в аминокислотных последовательностях гомологичных белков объединяют в понятие гомология последовательностей наличие такой гомологии предполагает, что животные, из которых [c.155]

ГЕМОГЛОБИНЫ — красные пигменты эритроцитов крови человека и позвоночных животных, являющиеся сложными бел1 ами группы хромопротеидов (хромопротеинов) и осуществляющие перенос моле-1 улярного кислорода от легких или др. органов дыхания к тканям. В крови человека в среднем содержится 14,5% Г., его общее количество ок. 750 е в крови млекопитающих— ок. 12,7 г на 1 кг веса животного. Концентрация Г. в крови животных разных видов различна напр, в крови овцы 9% Г., лошади 16%. Г. различных видов позвоночных животных имеют близкие мол. веса (порядка 66 ООО—68 ООО) отличаются химич. составом и строением белкового компонента глобина. Г. содержат одну и ту же простетич. (небелковую) rpynnj, на долю к-рой приходится ок. 4% от веса Г. Простетич. группа в молекуле Г. представлена 4 одинаковыми железонорфирино- [c.418]

В гл. 1П указывалось, что первичная структура некоторых полипептид-ных гормонов (в частности, вазопрессина и меланоцитстимулирующего гормона) у разных биологических видов не вполне одинакова. Такая же видовая специфичность наблюдается и у белков. Сэнгер и его сотрудники, работая с препаратами инсулина, выделенными от разных видов млекопитающих, во всех случаях обнаружили те или иные вариации либо в А-цепи (на участке, ограниченном дисульфидным мостиком), либо в В-цепи (на ее карбоксильном конце). В препаратах цитохрома с, выделенных от разных видов, также были обнаружены индивидуальные различия, определяющиеся природой аминокислот в ключевом пептидном сегменте. Помимо этих вариаций, обусловленных видовой специфичностью, встречаются также и различия в белках одного и того же вида, возникшие в результате мутаций. Большинство сведений о влиянии мутаций на структуру белка почерпнуто нами из прекрасных работ Ингрэма. Ингрэм и его сотрудники показали, что нормальный гемоглобин взрослого человека и гемоглобин больных таким наследственным заболеванием, как серповидноклеточная анемия, отличаются только тем, что в определенном положении р-цепи остаток глутаминовой кислоты в аномальном гемоглобине заменен валином. (Напомним, что молекула гемоглобина состоит из двух пар идентичных цепей а- и Р-цепей в гемоглобине взрослого человека или а- и у-цепей в гемоглобине плода.) [c.96]

Биохимия животных одного класса практически одинакова так, например, все млекопитающие имеют гемоглобин, однако существуют некоторые различия в аминокислотном составе для разных видов (например, в случпе инсулина см.2 ). Более того, может с щегтвовать небольшое различие (например, в отдельных аминокислотных остатках) для отдельных индивидуумов одного вида, вызванное индивидуальным генетическим кодом. Наконец, у данной особи могут быть два или больше типа слегка различных белковых молекул. Эти различия не сказываются сколько-нибудь существенным образом на большинстве физико-химических свойств, поэтому обычно нет необходн- [c.19]

Между тяжестью отравления и метгемоглобинообразованием у разных видов животных параллелизма нет у лягушек, кур, белых мышей, а обычно — и кроликов, даже при смертельном отравлении метгемоглобин спектроскопически не обнаруживается, напротив, метгемоглобин найден в крови морских свинок, кошек и собак. У собак доза в 200 мг/кг вызывает превращение в метгемоглобин 70—75% гемоглобина. При увеличении дозы до 1DOO мг/кг процентное содержание метгемоглобина не увеличивается. Доза в 100 мг/кг не дает стойкой метгемоглобииемии и животное оправляется (Кларк и соавторы). Острое отравление приводит к стойкой [c.433]

В обмене белков участвуют чрезвычайно сложные молекулы их сложность заключается не только в том, что они построены приблизительно из двадцати разных аминокислот, но также и в том, что содержание этих аминокислот, а также последовательность их расположения в молекулах различны. Это приводит к образованию самых разнообразных белков. Все тканевые белки животных, принадлежащих к разным видам, а также белки разных органов и желез имеют специфическое строение и состав. Белки иного типа — это белки ферментов и гормонов, плазменные белки, белок гемоглобина, а также белки различных нуклеонротеидов. Проблема анаболизма, т. е. синтеза белков, необходимых для роста и развития организма, еще далека от разрешения. Процесс катаболизма, или расщепления белков, при котором осво- [c.378]

Белки организмов разных видов, проявляющие одинаковую биологическую функцию (эволюционно родственные), могут иметь схожее пространственное строение (третичные структуры), но при этом существенно отличаться по первичной структуре. Например, к таким белкам относятся миоглобины и гемоглобины, а также трипсин, химотрипсин, эластаза и другие протеолитические ферменты животных. Вероятно, существует еще нерасшифрованный стереохимический код, определяющий способ [c.68]

Некоторые из белковых веществ имеют простое строение, так как они при расщеплении дают почти исключительно какую-нибудь одну аминокислоту. К таким белкам относится сальмин и клупеин, вещества, которые были получены Косселем из тестикул лосося и сельди, они дают 89 /о аргинина. Гистоны также содержат много аргинина, именно около 27 /о- Однако и преобладающем большинстве случаев белковые вещества при расщеплении превращаются в целый ряд аминокислот, причем относительные количества этих кислот различны для разных видов белка. Лейцин почти всегда количественно преобладает, напр., в гемоглобине, кератине и эластине только в фиброине и в клее его находится меньше в них встречается зато в большом количестве гликокол. Из двухосновных аминокислот большей частью в незначительных количествах встречается аспарагин в казеине довольно много глютамина. Тирозин представляет главный продукт распада фиброина наряду с аланином и гликоколом, Цистин важная составная часть кератина он может быть получен в количестве 8 /д из коровьей шерсти. Следующая таблица дает общий обзор продуктов распада белковых веществ цифры означают проценты [c.332]

У разных видов по аминокислотной последовательности. Аналогично последовательность а-цепи гемоглобина человека отличается 1, 18 и 50-м остатками от а-цепей гемоглобина гориллы, кролика и карпа соответственно. Тем не менее все эти гемоглобиньг позвоночных представляют собой переносчики кислорода с субъ-единичной структурой агрг н имеют сходную конфцэмацию п одинаковую биологическую функцию. [c.101]

Сходства и различия в последовательностях аминокислот в полипептидных цепях гомологичных белков, принадлежащих разным видам, могут служить определенной и количественной мерой степени молекулярной дифференциации. Сейчас уже собрано множество данных о гомологичности молекул гемоглобина, миоглобина, цитохрома с, иммуноглобулина и других белков (см. интересные обзоры Dayhoff, 1968, 1969, 1972, 1978). Здесь мы рассмотрим лишь несколько типичных примеров. [c.357]

Нас здесь больше интересует степень дифференциации гемо глобиновых цепей у разных видов. Возьмем в качестве эталона гемоглобин здорового взрослого человека. Число различий по аминокислотам меж,ду человеком и разными другими видами млекопитающих представлено в табл. 32,1. Как показывает эта таблица, у человека и у шимпанзе последоаате ышсти амйиокис- [c.357]

Нас здесь больше интересует степень дифференцировки гемо-глобиновых цепей у разных видов. Возьмем в качестве эталона темоглобин здорового взрослого человека. Число различий по аминокислотам между человеком и разными другими видами млекопитающих представлено в табл. 29.1. Как показывает эта таблица, у человека и у обезьяны последовательности аминокислот и в а-, и в р-цепях идентичны. Гемоглобины человека и гориллы различаются лишь по двум аминокислотам. Человек и широконосые обезьяны довольно близки друг к другу по строению гемоглобина (рис. 29.1, Б, и 29.2, Б). Различия в строении темоглобина между человеком и представителями других отрядов [c.282]

Как видно из табл. 29.4, разные виды белков изменяются с различной средней скоростью. Гистоны крайне консервативны. Цитохром с, инсулин и некоторые другие белки очень консервативны. В отличие от этих белков фибринопептиды и гормоны роста изменяются быстро. А у гемоглобинов наблюдается промежуточная скорость изменения. [c.290]

Рис. 15. Третичная структура гемоглобина Видиы отдельные участки цепей со спиральной конфигурацией, плоские гемогруппы и сульфгидрильные группировки. Черные и белые пластинки соответствуют разным глобиновым частицам.

Как известно, участок ДНК, несущий информацию о синтезе индивидуального белка, называется геном, а участок, контролирующий синтез единственной полипептидной цепи и ответственный за него,— цистроном. Следовательно, если белок состоит из нескольких (более одного) полипептидов, то естественно предположить, что в синтезе такого белка должны участвовать несколько (более одного) цистронов. Это не всегда соответствует действительности, особенно если полипептидные цепи идентичны (например, а,- и р -цепи гемоглобина). Если, например, пептидные цепи какой-либо одной белковой молекулы являются неидентичными, то это не всегда означает, что они синтезируются как результат действия разных цистронов. Подобный белок может синтезироваться в виде единственной полипептидной цепи с последующими протеолитическими разрывами в одном или нескольких местах и отщеплением неактивных участков. Типичным примером подобной модификации является гормон инсулин, синтезирующийся в виде единого полипептида препроинсулина, который после ферментативного гидролиза превращается сначала в неактивный предшественник проинсулин, а затем в активный гормон инсулин, содержащий две разных размеров и последовательности полипептидные цепи (см. рис. 1.14). [c.532]

Биологические функции белков исключительно разнооб разны. Некоторые из них обладают свойствами гормонов, ре гулирующих различные процессы обмена веществ (например инсулин поддерживает уровень сахара в крови) другие белкв действуют как катализаторы (ферменты) биологических про цессов, и, наконец, ряд белков является биологическим стро ительным материалом (например, коллаген соединительны тканей и кератин волос). Выше уже были упомянуты свойств гемоглобина млекопитающих как переносчика кислорода Функция некоторых белков крови заключается в обраЕэваниЕ антител, обусловливающих сопротивляемость к заболеваниям а так называемые нуклеопротеиды входят в качестве важной составной части в гены, которые несут наследственную инфор мадию и передают ее в процессе деления клетки. Вирусы, на пример вирус табачной мозаики, состоят из нуклеопротеидов заключенных в белковую оболочку. Структура многих вирусо настолько регулярна, что они могут быть получены в виде хо рошо образованных кристаллов. [c.512]

Явления микромеркуриализма нередко выявляются среди сотрудников научно-исследовательских учреждений работавших в условиях воздействия малых концентраций Р. (на уровне ПДК или выше) на протяжении 8—10 лет (в отдельных случаях и при стаже 3 года). Основные проявления микромеркуриализма выражались у них в виде неврастенического синдрома с явлениями вегетативной дисфункции при выраженных в разной степени нарушениях со стороны психической сферы (повышенная раздражительность, эмоциональная неустойчивость, повышенная утомляемость, пониженная умственная работоспособность с ослаблением внимания, ухудшение памяти и др.). Почти во всех случаях отмечался характерный мелкий и частый тремор пальцев вытянутых рук, у многих выявлен тремор век и языка. В ряде случаев указанные расстройства сочетались с увеличением щитовидной железы. Имели место также кровоточивость десен, гиперсаливация, гингивиты. Выявлялись снижение гемоглобина и числа эритроцитов, лейкопения, реже — лейкоцитоз, сдвиг в лейкоцитарной формуле, увеличение или уменьшение содержания SH-rpynn крови. [c.180]

Универсальность кода. Было показано, что почти все 64 триплета при их испытании в бесклеточных системах несут какую-то смысловую нагрузку. Это делает естественным предположение, согласно которому какие-то черты генетического кода носят универсальный характер. Более того, гетерологич-ные бесклеточные системы (т. е. системы, содержащие рибосомы из организма одного вида, а транспортные РНК и активирующие ферменты — из организма другого вида) способны синтезировать полипептиды так же эффективно, как и соответствующие гомологичные системы, что опять-таки свидетельствует об универсальности кода. Имеются также косвенные данные, говорящие о том, что смысл данного кодона сохраняется неизменным для разных систем. Наконец,, было показано, что белоксинтезирующая система из Е. olt способна транслировать информацию, содержащуюся в РНК из вируса растений. Данные, полученные в опытах на Е. oli и других бактериях, на вирусах, дролоках, проростках растений, ретикулоцитах кролика, печени крысы, гемоглобине человека и т. д., убедительно подтверждают предполо- [c.499]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология