Железо протопорфирин

Биологическое включение иона железа (И) в протопорфирин IX катализируется экстрактами из самых разнообразных источников соответствующий фермент называется феррохелатазой [73]. В большинстве случаев для осуществления этого процесса необходимы анаэробные условия и присутствие восстановительных агентов типа глутатиона. Этот фермент способен также катализировать включение ионов других двухвалентных металлов, например кобальта, цинка, меди, марганца и никеля, но только кобальт и, в меньшей степени, цинк могут сравниться с железом по скорости включения. [c.658]

На заключительной стадии протопорфирин ЕХ присоединяет молекулу железа при участии гемсинтетазы (или феррохелатазы) и образуется гем. Источником железа в этой реакции является белок ферритин, который депонирует железо в наибольших количествах он откладывается в клетках костного мозга, печени, селезенки. [c.415]

Железо может быть введено в протопорфирин IX без участия ферментов путем нагревания с солью железа(II) в уксусной кислоте или в пиридине. При физиологических значениях pH, однако, неферментативное включение железа осуществляется довольно медленно. Железо вообще не включается в порфириногены, конформация пиррольных колец которых не столь идеально соответствует образованию комплекса, как планарная сопряженная кольцевая система порфирина. В то же время цинк способен связываться с порфириногенами и порфиринами как ферментативным путем, так и без участия ферментов нежелательное образование комплексных соединений с цинком затрудняет изучение железопорфиринов. [c.658]

В заключительной стадии протопорфирин IX присоединяет молекулу железа при участии феррохелатазы (гемсинтазы), и образуется гем. Последний используется для биосинтеза всех гемсодержащих хромопротеинов. [c.505]

Цитохромы состоят из различных по структуре белков и связанных с ними гемов, которые могут иметь структуру протопорфирина железа (см. V) или существенно отличаются от него системой боковых заместителей в пиррольных ядрах. Так порфирин железа в цито-хроме(с) имеет вместо двух винильных групп тиоэфирные, образованные остатками цистеина белковых молекул [c.289]

Фермент пероксидаза содержит белок с М,. = 34000— 150000 в форме, которая зависит от объекта (клетки щитовидной железы, молока, хрена, редьки, дрожжей, плесени и т. д.), и протопорфирин Fe(III). Пятое координационное место Fe занимает имидазол Im, а шестое — либо свободно, либо занято молекулой Н2О. Комплекс (1т)Ре (Н20)ПП является высокоспиновым (5 = ), железо выходит из плоскости N4. Существует множество пероксидаз, отличающихся природой молекулы белка, т. е. структурой белковой части молекулы. [c.750]

Недостаток железа в организме может вызвать нарушение последнего этапа синтеза гема — превращение протопорфирина IX в гем. Как результат этого развивается анемия, сопровождающаяся увеличением содержания порфиринов, в частности протопорфирина IX, в эритроцитах. [c.584]

Гемоглобин осуществляет в организме транспорт кислорода от легких к тканям. 1 г гемоглобина при нормальном давлении связывает 1,35 см кислорода, что соответствует соотношению Ре 02= 1 1. В гемоглобине железо находится в двухвалентном состоянии. Соответствующее соединение железа, свободное от белковой компоненты [т. е. комплекс железа(II) с протопорфирином], называют гемом. Было показано, что молекула кислорода обратимо реагирует с гемоглобином с образованием оксигемоглобина, причем железо сохраняет свою степень окисления и остается двухвалентным. Положение равновесия зависит от парциального давления кислорода [c.612]

ГЕМ м. Природное внутрикомплексное соединение железа (П) и протопорфирина является составной частью некоторых сложных белков. [c.96]

Порфирины. Для удаления железа из гемина последний обрабатывается кислотами и металлами (Р<1 или, лучше, Ре) при этом образуется протопорфирин. Обработка гемина кислотами в несколько иных условиях приводит не только к отщеплению железа, но также и к присоединению двух молекул воды, причем получается гематопорфирин. Вода присоединяется по двум боковым винильным цепям протопорфирина (полную формулу см. ниже) [c.623]

В работах [150, 153—156] на основании исследования температурной зависимости магнитной восприимчивости некоторых гемопротеинов было показано, что взаимодействие каркаса порфирина с окружающей полипептидной цепью существенно для регуляции спинового состояния гемового железа. Давно известно, что ферри-гемопротеины характеризуются зависящим от температуры равновесием между высоко- и низкоспиновыми состояниями, причем это равновесие зависит от природы лиганда, связанного по шестому координационному месту [107—112]. Анализ термодинамических параметров спинового равновесия [112, 153—156] показывает, что, в то время как разность энергии между двумя спиновыми состояниями зависит от природы лиганда, координированного по шестому месту, т. е. зависит от эффектов орбитального расщепления, создаваемого лигандом, температура перехода, при которой концентрации высоко- и низкоспиновых гемопротеинов равны, зависит от природы апопротеина, с которым связана группа железо-протопорфирина IX. Кроме того, зависящее от температуры равновесие изменяется при замещении железопротопорфирина IX в соответствующих апопротеинах на другие гемовые производные [150, 156]. Такие изменения зависят от неполярных контактов порфиринового кольца с остатками белка. Эти результаты были затем проанализированы теоретически 1157 с целью описания зависящего от температуры спинового равновесия в терминах кооперативного образования и разрыва контактов Ван-дер-Ваальса между порфирином и глобином. Вероятно, изменение спинового состоя- [c.63]

В более поздних исследованиях Вен-Пин Су и Миллер (Wen-Pin-Hsu а. Miller, 1965) пришли к заключению о необходимости железа для окислительного декарбоксилирования копропорфи-риногена и превращения его в протопорфирин. Добавление железа к нормальным или хлоротичным дискам листьев табака, инфильтрированным С-меченой б-аминолевулиновой кислотой, приводило в их экспериментах к заметному увеличению скорости синтеза хлорофилла. В культуральной среде, содержащей диски листьев и мало железа, накапливался меченый копропорфирин содержание последнего быстро снижалось как в железонедостаточных, так и нормальных дисках листьев после добавления в инкубационную среду железа. Протопорфирин был также найден при недостатке железа, однако в значительно меньшей концентрации. [c.230]

Гематин, а также гемохромоген п[)и отщеплении железа превращаются, в зависимости от условий, в протопорфирин или гематопор-фирин a-iHafiOaN . Последнее соедииеиие обладает кислотными свойствами и имеет карбоксильные группы прн его окислительном расщеплении получается гематиновая кислота, образующаяся из пиррольных ядер. Пирролыгые соединения вообще обладают способностью при окислении хромовой кислотой образовывать производные малеинимида [c.975]

Феррогем, называемый также просто гемом, представляет собой железо(II)протопорфирин с двухвалентным атомом железа вместо двух центральных атомов водорода. Атом железа расположен в плоскости молекулы (или вблизи плоскости) и образует связи со всеми четырьмя атомами азота. Феррогем входит в состав гемоглобина и некоторых других белков. [c.376]

Феррогем легко окисляется до ферригема, содержащего железо (III). Ферригемхлорид (старое название геминхлорид) образует черные кристаллы. Протопорфирин пурпурного цвета его цвет, черный цвет солей гемина и красный цвет крови обусловлены системой резонирующих двойных связей в структуре порфирина. [c.376]

Не содержащий металла, незамещенный тетрапиррольный макроцикл, составляющий основу хлорофилла и гема крови, называют порфцном, а не содержащий иона двухвалентного железа гем — протопорфирином IX. Кроме того, гем входит в состав гидроперок-сидаз и цитохромов — восстановительно-окислительных ферментов, обеспечивающих перенос электронов. В качестве активного центра этих ферментов гем играет в них роль простетической группы. [c.217]

Способность к специфическим взаимодействиям определяется наличием в молекулах порфиринов и металлопорфиринов разнообразных центров специфической сольватации, к которым, в первую очередь, следует отнести сопряженную л-систему макрокольца, реакционный центр лиганда порфирина, центральный атом металла в составе металлопорфиринов, гетероатомы, входящие в состав периферийных заместителей. В биологических структурах молекулы металлопорфиринов, как правило, принимают участие в нескольких типах последовательных или параллельных специфических взаимодействий, которые могут иметь конкурентный характер. Например, я-система и периферийные заместители железо(П)протопорфирина - простетического фрагмента гемоглобина и цитохромов вступают в специфические взаимодействия с алифитическими и ароматическими радикалами аминокислотных остатков протеина или других органических молекул (лекарственных препаратов, токсинов и т.д.), которые оказывают влияние на координационные свойства центрального атома железа и биологическую активность хромопротеина в целом [1, 2]. При этом существенное влияние имеют pH и электролитный состав среды, температура [3]. Очевидно, что изучение природных макрообъектов и анализ результатов, полученных для таких сложных многокомпонентных систем, в большинстве случаев представляет трудноразрешимую задачу и не позволяет выявить роль каждого компонента. Поэтому исследования, позволяющие вскрыть факторы, влияющие на активность металлопорфиринов и механизмы их биохимического поведения, проводятся на упрощенных модельных системах. Эти системы содержат металлопорфирин и активный молекулярный лиганд, помещенные [c.298]

Из формулы видно, что железо связано с двумя атомами азота молекулы протопорфирина ковалентно и с двумя другими—координационными связями, обозначенными пунктирными линиями. В зависимости от химической природы групп, находящихся в боковой цепи, порфирины классифицируют на этио-, мезо-, копро- и протопорфирины. Последние наиболее распространены в природе. Из возможных 15 изомеров про-топорфиринов благодаря наличию трех разных заместителей самым распространенным оказался протопорфирин IX. [c.79]

Гем, ответственный за связывание кислорода, находитси в гидрофобном кармане , образованном особыми, для этого предназначенными аминокислотами. Гем представляет собой макроцикл протопорфирина с координационно связанным ионом двухвалентного железа, находящимся в центре молекулы. Ион железа координационно связан с четырьмя расположенными по сфере атомами азота протопорфирина и двумя остатками гистидина (Р8 и Е7), относящимися к глобиновому компоненту. Такая пространственная фиксация гема делает возможным связывание молекулы кислорода в качестве шестого лнганда со стороны гема, повернутой к гистидину Р8. Имидазольное кольцо гистидина Е7 непрямо, через молекулу кислорода, координирует с центральным ионом железа (II) (рис. 3-38). [c.414]

Большой интерес для биохимии гемоглобина представляют результаты работы [54], в которой методом ПМР изучалась скорость имидазольного обмена на протопорфирине Ре(П), а также на комплексах железа(П) с октаэтилпорфином и тетрафенилпорфином [c.265]

Краситель крови. 1. Гем и гемин. Краситель крови гемоглобин является хромопротеидом, состоящим из белка — глобина — и собственно красителя—гема Сз4Нд204К4Ре (см. стр. 453). Гем представляет собой соединение протопорфирина з4Hз404N4 с комплексно связанным двухвалентным железом. Гем крайне неустойчив. [c.623]

Роль координационных явлений в металлопорфиринах также отчетливо выступает в ферментных системах на основе протопорфирина железа, имеющего относительно простой набор заместителей. Роль каждого из заместителей в протопорфирине строго определена. Остатки пропионовой кислоты (V), как псевдоалкильные заместители, относительно слабо воздействуют на электронную систему порфирина. Они прочно связывают комплекс с белком в средах, близких к нейтральным за счет кислотно-основного взаимодействия групп СООН с основными центрами белковой молекулы. [c.286]

Гемоглобин эритроцитов обеспечивает обратимое связывание и транспорт кислорода от легких во все органы и клетки живых существ. Миоглобин сохраняет запасенный кислород в мышцах. В этих гемопротеидах молекула белка-протеина связана с одной или несколькими молекулами гема(У), представляющего собой комплекс Ре(П) с протопорфирином. В настоящее время известен аминокислотный состав и последовательность аминокислот в протеине гемоглобина, место присоединения частиц гема, пространственная структура гемоглобина. Гем, РеПП, локализован в расщелине между спиралями белковой молекулы. По соседству с гемом находится так называемый проксимальный (соседний) фрагмент имидазола (Im) гистидино-вого (His) остатка, а на известном удалении с противоположной стороны от атома железа гема находится так называемый гисталь-ный (удаленный) имидазол другой гистидиновой молекулы. В отсутствие О2 атом Ре(П) в гемоглобине прочно связан с порфирином четырьмя донорно-акцепторными связями Fe-N и намного менее прочной [c.286]

Исследование реакций комплексообразования природных металлопорфиринов с нейтральными электронодонорными (-акцепторными) молекулярными лигандами представляет несомненный интерес как в теоретическом, так и в практическом плане. Многообразие полезных функций металлопорфиринов в первую очередь связано с их координационными свойствами, под которыми понимают дополнительную координацию заряженных или нейтральных частиц на центральном атоме металла. Механизмы протекания данных процессов в значительной степени определяются особенностями формирования сольватного окружения металлопорфиринов в биологических структурах и модельных растворах. В биоструктурах молекулы металлопорфиринов окружены псевдосольватной оболочкой, сформированной за счет универсальных и специфических взаимодействий с гидрофобными и гидрофильными фрагментами аминокислотных остатков белковой части хромопротеинов. Так, Ре(П)протопорфирин, являющийся простетической группой хромопротеинов (гемоглобин, миоглобин, цитохромы, пероксидазы) живых организмов [1], за чет электростатических взаимодействий пропионовых остатков связан с полярными фрагментами белка. При этом центральный атом металла вступает в дополнительное координационное взаимодействие с имидазольным остатком проксимального гистидина [33]. В гемоглобине (рис. 6.5) щестое координационное место остается открытым для взаимодействия с молекулами газообразных веществ (О2, СО, N0) и ионов окислителей (N02, Оз). В цитохромах (рис. 6.5) как пятое, так и шестое координационные места заняты за счет донорно-акцепторного взаимодействия с аминокислотными электронодонорными радикалами (например, гистидина и метионина). В результате проявляется новое свойство металлопорфирина - способность участвовать в легкообратимом окислительновосстановительном процессе переноса электрона, сопровождающемся обратимым изменением степени окисления иона железа Ре " Ре . [c.312]

Четвертичные структуры белка образуются тогда, когда молекула белка включает в свою структуру химически связанные комплексы хлорофилла, протопорфирина железа (II), или гема, группировки из ионов металлов (Ре, Си, 2п, Со, Мо и др.), углеводы, фосфорную кислоту, жиры и т. д. В этом случае белки являются не простыми, а сложными и называются протеидами. К числу протеидов (сложных белков) относятся хромопротеиды (белок связан с молекулой — хромофором), гликопротеиды (белок связан с углеводами), липопротеиды (белок связан с липидом), фосфопротеиды (белок этерифицирован фосфорной кислотой, как, например, в казеине молока), нуклео-протеиды (белок связан с нуклеиновой кислотой). Небелковая часть молекулы протеида называется простетической группой. [c.722]

На первой стадии цикла ферригем, т. е. протопорфирин, содержащий при атоме железа два экстралиганда L (один — атом серы цистеинового ос- [c.748]

В чем-то сходна с ними гардерова железа у новорожденных грызунов, которая, как считают, является внеглазным фоторецептором, контролирующим их циркадианные ритмы. Эта железа наряду со значительным количеством протопорфирина IX (11.7) содержит необычный, с тремя карбоксильными группами, порфирин (11.6). Напрашивается предположение, что эти порфирины представляют собой фоторецепторные пигменты, но оно пока не проверено. [c.381]

При отщеплении иона железа образуется протопорфирин, который при декарбоксилировании и гидрировании превращается в этиопорфи-рин. При биологическом окислении гемоглобина в билирубин просходит отщепление обозначенной выше кружком метиновой группы (см. раздел 2.3.3 производные пиррола). Итогом структурных исследований гемина был его синтез, осуществленный в 1930 г. Г. Фишером. [c.612]

Гемоглобин переносит кислород от легких в сеть артериальных кровеносных сосудов млекопитающих и состоит из белка глобина, связанного с простетиче-ской группой — пигментом гемом. Чрезвычайно близкое структурное родство гема и хлорофилла поразительно и дает возможность предположить их общее эволюционное происхождение. В окисленном гемоглобине присутствует щестикоординированное железо(П), которое связано с атомом азота имвдазоль-ного фрагмента белка гистидина, расположенного с одной стороны плоскости макроцикла, и молекулярным кислородом, находящимся с другой стороны. Гем без железа(П) называется протопорфирином IX, а незамещенный макроцикл называется порфирином. Гем также входит в состав цитохромов [5] — ферментов, обеспечивающих перенос электронов. [c.310]

Живые организмы состоят из огромного числа различных химических компонентов — органических и неорганических, низкомолекулярных и полимерных. Прежде всего среди неорганических компонентов должна быть названа вбда, так как все известные жизненные процессы протекают в водных растворах. Для поддержания ионной силы и pH среды, при которых протекают процессы жизнеде-ятельгости, необходимы определенные концентрации неорганических ионов. Многочисленные органические соединения, например, этиловый спирт, ацетальдегид, уксусная кислота, являются продуктами и субстратами биохимических превращений. Большое число соединений, найденных в живых организмах, представляют собой различные комплексы. В качестве примера можно привеста 1ел, который представляет собой комплекс железа с плоской молекулой протопорфирина [c.13]

Порфирины образуют комплексы с ионами многих мeтaJ лoв, таких, как магний, железо, цинк, никель, кобальт, медь и серебро. В таких комплексах ион металла находится в центре порфиринового ядра, причем его четыре ли-гандных места заняты атомами азота пиррола. Наиболее важное биохимическое значение имеют комплексы, образованные железом и протопорфирином IX (гл. 3). Комплекс, в котором железо находится в двухвалентном состоянии, называется гемом, а комплекс с трехвалентным железом — гемином. [c.411]

Гемоглобин является составной частью красных кровяных тел крови и служит в качестве переносчика кислорода от легких к тканям тела. При кислотной обработке гемоглобин освобождается от белка (глобина), гидролизуясь до простетической группы, называемой гемом , и комплексной соли железа—гемина (IX). Строение гемина как протопорфирина точно установлено его синтезом в 1929 г. [7]. [c.318]

Гем-белки присутствуют во всех живых организмах и играют важную роль в процессах переноса кислорода, а также как переносчики электронов в окислительно-восстановительных реакциях и как ферменты. Гем-группа входит в активный центр всех таких белков, но характер биологической функции каждого из них зависит от природы связанных с гемом лигандов, структуры и конформации окружающих его полипептидных цепей, с которыми он взаимодействует, а также от степени окисления атома железа в центре порфиринового кольца. Гем-группа в миоглобине и гемоглобине— это железосодержащий протопорфирин или протогем IX , в котором железо связано с четырьмя атомами азота. [c.367]

В крови наблюдаются увеличение содержания гемоглобина и эритроцитов или, напротив, анемия, сдвиг формулы влево, реже — увеличение числа тромбоцитов возможен также ретикулоцитоз. В более поздних стадиях хронического отравления и при недостаточной функции кроветворных органов развивается анемия. В крови возрастает содержание пировиноградной кислоты, кальция, фосфора, З-глобулинов, общих липидов, (З липопротеинов, холестерина, фибриногена, повышается активность каталазы и ацетилхолинэстеразы крови и снижается уровень сахара. Повышается содержание негемоглобинового железа в сыворотке крови, свободного протопорфирина и ко-пропорфирина, а также витамина С в моче (Тиунов, Кустов). [c.317]

Гем представляет собой комплексное соединение двухвалентного железа с красящим веществом — протопорфирином. Геминами называют аналогичные соединения с трехвалентным железом (обычный гемин содержит также ион хлора, еематин содержит гидроксил-ион, насыщающий третью валентность железа) (ом. главу Группа пиррола. Красящее вещество крови ). [c.453]

В результате введения в протопорфирин комплексно связанного железа получается наконец гемин (Г. Фишер и К. Цейле, 1929 г.) [c.626]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология