Центры связывания фосфорильных групп

Центры связывания фосфорильных групп [c.263]

Прочность овязи фосфата с металлоферментом удивительно велика. Константа устойчивости комплекса, равная около 10 М [51, 63, 76], выше, чем можно было бы ожидать для взаимодействия ПРО Г и иона двухвалентного металла. Так, константа устойчивости комплекса типа М(НР04) равна 370 М для Мп + и 77 М- для Mg + [7]. Вероятно, вблизи иона цинка находится еще один катионный центр связывания, например протон аминогруппы боковой цепи аминокислоты, взаимодействующий с кислородными атомами фосфата. Образование фосфорилфермента при реакции с субстратом и НРО4 можно считать твердо установленным. После разрушения белка фосфат оказывается присоединенным к серину. Отсюда делается вывод о том, что в активном центре вблизи иона цинка находится остаток серина, ориентация которого делает возможной его атаку по фосфорильному атому присоединенного производного фосфата. Высокая термодинамическая устойчивость получающегося фосфорилфермента при гидролизе предполагает сохранение в нем значительной части взаимодействий комплекса фермент —фосфат [62]. Вполне вероятно, что фосфорильная группа, присоединенная к серину, сохраняет связь с ионом цинка. [c.642]

Для пируваткиназы [111], ускоряющей обратимую реакцию дефос-форилирования фосфонолпирувата в присутствии ADP с образованием АТР и пировиноградной кислоты, показано, что ADP и АТР делят общий связывающий центр на ферменте, как и в случае глице-раткиназы. Надо указать, что и в этом случае не предполагается фосфорилирования фермента. Механизм действия пируваткиназы относится к классу пуш-пульных реакций, при которой происходит прямой перенос фосфорильной группы с донора на акцептор с участием одного связывающего центра для ADP и АТР и другого — для пирувата и фосфоенолпирувата. Конкуренция за связывание с ферментом [112] происходит между АТР и фосфоенолпируватом [c.153]

Рибонуклеаза (КФ 2.7.7.16) переносит З -фосфат-пиримидин-нук-леотидный остаток из положения 5 соседнего нуклеотида в положение 2 самого пиримидинового нуклеотида с образованием циклического 2, 3 -нуклеотида. В этом случае она выполняет трансферазные функции. Рибонуклеаза поджелудочной железы способна также осуществлять перенос фосфорильной группы положения 2 циклического нуклеотида на воду. В последнем случае суммарная реакция выражается в деполимеризации RNA, и рибонуклеаза действует как эстераза, расщепляющая фосфоуглеродные связи и освобождающая мононуклеотид [18]. В активном центре фермента каталитически активными группами являются два остатка гистидина 12 и 119 [19, 20, 21], расстояние между которыми составляет примерно 10 A [21]. Входящий в состав активного центра остаток лизина участвует в связывании фосфатной группы субстрата. Модели активного центра рибонуклеазы приведены в гл. И1 на рис. 33 и 34. [c.174]

Каким образом осуществляется активация гликоген-синтазы глюкозой Напомним, что одна и та же фосфатаза действует на фосфорилазу и на гликоген-синтазу, Фосфорилаза Ь в отличие от а-формы не связывает фосфатазу. Следовательно, превращение фосфорилазы а в фосфорилазу Ь сопровождается освобождением фосфатазы, которая теперь может использоваться для активации гликоген-синтазы. Удаление фосфорильной группы из неактивной синтазы Ь превращает ее в активную а-форму. Вначале на одну молекулу фосфатазы приходится около десяти молекул фосфорилазы а. Следовательно, повышение активности синтазы может начаться только после перехода большей части фосфорилазы а в форму Ь (рис. 16.10). Эта замечательная, чувствительная к глюкозе система зависит от ключевых элементов 1) связи между аллостерическим центром для глюкозы и серинфосфатом, 2) использования одной и той же фосфатазы для инактивации фосфорилазы и активации гликоген-синтазы и 3) связывания фосфатазы [c.128]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология