Каталитически активные групп

Пространственное взаимоотношение сорбционной гидрофобной области в активном центре и каталитически активных групп [c.147]

Ферменты — это сополимеры, состоящие из различных аминокислотных мономеров. Поэтому легко понять, почему использованию синтетических органических полимеров для воздействия на активность низкомолекулярных соединений уделяется в последнее время все большее внимание [168] эти реакции могут служить в качестве моделей для более сложных ферментативных процессов. Хотя полимерные катализаторы значительно менее эффективны, чем ферменты, обнаружено некоторое сходство между природными и синтетическими макромолекулярными системами. В частности, полимер с заряженными группами склонен концентрировать и/или отталкивать находящиеся вблизи него низкомолекулярные ионные реагенты и продукты, и, следовательно, он будет функционировать как ингибитор или ускоритель реакции, протекающей между двумя молекулами. Однако если к такому полимеру присоединить еще и каталитически активные группы, то уже сама молекула полимера, а не его противоионы, будет принимать участие в катализе 169, 170]. [c.294]

Структурные и термодинамические предпосылки механизма сближения и ориентации в ферментативном катализе. Итак, для эффективности катализа важно, чтобы замораживание реагирующих центров X и Y, которое происходит в комплексе XE-RY (и сопровождает образование связи E-R), как можно больше приблизило реакцию к переходному состоянию X...Y. Для этого необходимо, чтобы строение активного центра в высшей мере было комплементарным по отношению к той структуре молекулы субстрата, которую она должна принять в переходном состоянии реакции. Именно поэтому активный центр ферментов расположен обычно в складках полипептидных цепей, образующих как бы щель . Где-то в глубинных участках этой щели расположены аминокислотные остатки, взаимодействующие с субстратом. Благодаря такой структуре активного центра при переходе молекулы субстрата из свободнодвижущегося состояния (из раствора) в сорбированное состояние (когда она, образно говоря, втискивается в активный центр) происходит необходимое для реакции замораживание вращательных степеней свободы и сближение ее с каталитически активными группами белка. [c.56]

Согласно теории индуцированного соответствия, выдвинутой Кош-ландом мл. [43, 44], в свободном ферменте (в отсутствие субстрата) каталитически активные группы X и X расположены так, что они не могут одновременно взаимодействовать с субстратным фрагментом Y (см. схему а на рис. 17, //). Энергетически менее предпочтительная, но каталитически активная конформация активного центра образуется лишь в фермент-субстратном комплексе (схема б). На образование ее тратится часть свободной энергии сорбции. [c.60]

Иллюстрацией такого рода механизмам могут служить реакции, катализируемые карбоксипептидазой А. Сближение и ориентация молекулы субстрата по отношению к каталитически активным группам [c.60]

Для обычных О, 5, N кислот реакции обмена протона с основаниями и иона гидроксила с кислотой не зависят от основности или кислотности реагентов и представляют собой исключительно быстрые процессы, контролируемые диффузией к 10 М" -с" ) [38]. Следует, однако, учесть, что каталитически активная группа претерпевает в реакции не только протонирование, но и депротонирование [37] [c.273]

Высокая каталитическая активность и специфичность ферментов объясняются слитным механизмом каталитического процесса и сложным строением молекул ферментов с наличием ряда адсорбционных центров, обеспечивающих оптимальную ориентацию молекул реагентов по отношению к каталитически активным группам фермента. Молекулы реагентов образуют с активными центрами фермента цепочки перераспределения связей с одновременным сопряжением нескольких этапов химического превращения и значительной компенсацией энергии разрыва старых связей. Следует заметить, что теория ферментативных реакций еще только создаётся, а в механизме действия ферментов много неясного. [c.363]

Нуклеофилы с каталитически активной группой [c.307]

Локальная концентрация каталитически активных групп на полимере существенно выше, чем во всем объеме раствора. Следовательно, если субстрат связан с катализатором, то он должен быстрее превращаться в продукты по сравнению с реакцией в присутствии такого же количества катализатора, но равномерно распределенного по всему объему. [c.331]

Высокая локальная концентрация каталитически активных групп может приводить к реализации полифункционального катализа, что существенно повышает эффективность катализа (гл. 11). [c.331]

Роль белка или белковой части фермента (апофермента) состоит помимо прямого участия в катализе в связывании в определенном участке кофактора и в связывании субстрата или субстратов с определенной ориентацией их относительно каталитически активных групп. При этом осуществляется отбор строго определенных субстратов из множества сходных молекул, в принципе способных к таким же реакциям. Например, специфичность кар бокс и пептидаз именно к С-концевым остаткам в значительной мере обусловлена тем, что в связывании и ориентации относительно атома цикла принимают участие положительно заряженные остатки аргинина, которые взаимодействуют с концевой карбоксильной группой гидролизуемого пептида. [c.223]

Повышенную по сравнению с обычными катализаторами активность ионитов можно объяснить созданием в зоне реакции локальной концентрации каталитических активных групп, значительно превышающей среднюю концентрацию их в объеме, что связано с наличием в одной макромолекуле большого числа таких групп (концентрационный эффект). [c.593]

Наблюдаемую на опыте зависимость каталитических токов от pH можно объяснить образованием комплекса кобальта с соответствующим соединением, содержащим сульфгидрильную группу. [55]. Возрастание предельного тока при переходе от нейтральной области к более высоким значениям pH связано со стабилизацией этого комплекса. Диссоциация каталитически активной группы SH (для сульфгидрильных групп, входящих в состав белка, рКа 10) вызывает падение каталитического тока при pH > 10. [c.397]

В тех случаях, когда можно не учитывать эффект исключенного объема, вероятность взаимодействия реакционноспособной группы, находящейся в п-ом звене цепи, и каталитически активной группы, находящейся в /-ом звене цепи, можно рассчитывать так же, как вероятность взаимодействия двух групп, находящихся на концах цепи из 1/—п сегментов. Тогда среднеквадратичное расстояние между /г-ым и /-ым звеньями выразится через среднеквадратичное расстояние между концами как = /—n /Z для I/—п х х — некоторое критическое число мономерных звеньев, характеризующее минимальное расстояние между группами, на котором стерические затруднения уже не препятствуют взаимодействию). Константа скорости в этом случае выразится [38] следующим образом [c.46]

Многое указывает на то, что подобный механизм активирования имеет особенно большое значение для протекания химических реакций, катализируемых ферментами. В этих катализаторах сложного состава роль активатора исполняют белки или другие сложные органические молекулы, которые служат матрицей для подходящей ориентации субстрата относительно каталитически активной группы, которая очень часто представляет собой ион металла. [c.18]

Согласованность каталитического действия всех необходимых групп активного центра достигается в ферментах благодаря упорядоченному их расположению в белковой молекуле, строго комплементарному структуре субстрата. Уже один факт упорядоченной локализации, например трех каталитически активных групп при участии в реакции двух субстратов должен дать, по подсчетам Кош-ланда [5], увеличение скорости реакции в 10 раз по сравнению с неупорядоченным расположением тех же групп. Наблюдаемое реально увеличение скорости реакции при действии ферментов в среднем составляет 10 . Это отражает тот факт, что, помимо факторов, влияющих на вероятность соударения, имеют значение энергетические факторы. [c.29]

Специфика катализа с помощью К. п. связана 1) с влиянием на характер каталитич. процесса участков макромолекул, непосредственно не выполняющих каталитических функций, и 2) с кооперативным взаимодействием каталитически активных групп К. п. Кинетика реакций, катализируемых К. п., отличается от кинетики реакций в присутствии низкомолекулярпых соединений, содержащих те же, что и К. п., каталитически активные группы. [c.478]

Одно из замечательных свойств ферментов — высокая избирательность (селективность) их действия. Под селективностью катализаторов подразумевают их способность различать субстраты, отличающиеся химич. природой реакционноспособной связи, строением групп, непосредственно не участвующих в каталитич. акте, и конфигурацией асимметрич. центра молекулы. Селективность ферментативных реакций связывается со стадией предварительной адсорбции вследствие взаимодействия якорных групп субстрата и связывающих или контактных функциональных групп, входящих в активный центр фермента. Т. о., для осуществления селективности процесса К. п., помимо каталитически активных групп, должен содержать также связывающие группы. Синтетич. селективные К. п. делят на две группы 1) полиэлектролиты (полиамфолиты), работающие в области значений pH, близких к рК полиэлектролита, 2) сополимеры, в состав к-рых наряду с каталитически активными сомономерами входят сомономеры, осуществляющие связывание субстрата за счет сил электростатич. взаимодействия, водородных или гидрофобных связей. [c.478]

Кооперативное взаимодействие каталитически активных групп. Многоцентровые катализаторы гораздо более эффективны, чем обычные. Именно этим объясняют высокую эффективность ферментативных реакций, в частности катализируемых протеолитич. ферментами. При переходе от бимолекулярного к полифункциональ-ному катализу энтальпия активации переходного состояния сольволиза снижается. Кроме того, благодаря образованию фермент-субстратного комплекса, в котором каталитические и реакционноспособные группы [c.479]

Оценка кинетической важности эффекта сближения может быть дана при изучении модельных систем, содержащих один субстрат и одну каталитически активную группу, путем сравнения констант скоростей бимолекулярной реакции функциональной группы с даниы.м субстратом и внутримолекулярной реакции той же группы с аналогичной связью субстрата [c.137]

Катализаторы полимерные — катализаторы, каталитически активные группы к-рых входят в состав макромолекул. Исследование процессов, катализируемых К. п., в значительной мере стимулируется успехами в области синтеза и модификации полимеров, благодаря к-рым появилась возможность вводить в макромолекулы практически любые функциональные группы и получать макромолекулы с участками различной структуры и регулярности. Проблемы катализа К. п. связаны с необходимостью расширения круга высокоспецифич. катализаторов, обладающих высокой активностью и работающих в мягких условиях. С другой стороны, К. п.— подходящие объекты для моделирования ферментов. Знание химич. состава и конформационного состояния К. п. дает возможность выяснить роль и механизм влияния на каталитич. активность отдаленных групп макромолекулы, входящих в состав активных центров наряду с каталитически активными группами, а также значение и функции координационносвязанного металла и другие вопросы, к-рые на природных соединениях изучать гораздо труднее. [c.478]

Проблема синтетического аналога фермента начинается с постановки вопроса о том, как могут измениться каталитические свойства молекулы низкомолекулярного вещества, если ее прикрепить к полимерной цепи. Отметим сразу, что даже простейшая комбинация в этом случае фактически является сополимером. Прежде всего следует ожидать усредненного эффекта окружения. Став частью макромолекулы, каталитически активная группа Е (рис. 1) оказывается окруженной звеньями полимерной цепи, т. е. как бы попадает в более или менее концентрированный раствор звеньев в реакционной среде. Это уже само по себе может привести к изменению каталитической активности, например, за счет изменения ее рК, если Е — нуклеофильная группа. Если макромолекула-носитель обладает повышенным сродством к тому или иному субстрату (3) и способна экстрагировать его из реакционной среды, локальная концентрация субстрата в зоне реакции повысится. Последнее приведет к увеличению скорости каталитического процесса. Полимерные клубки с включен- [c.284]

Простетическая группа присоединена к белковой части (апофер-менту) либо ковалентно, либо при участии целого ряда более слабых сил (водородная связь, гидрофобное или ион-ионное взаимодействие и др.), которые ориентируют эту каталитически активную группу по отношению к полипептидной цепи. [c.14]

Стадии переноса протона в ферментативном катализе. Характерная особенность ферментативных реакций — участие в активных центрах многих ферментов в качестве каталитически активных групп сильных кислот и оснований. Основные закономерности кислотно-основного катализа в ферментативном действии рассмотрены в гл. П. Здесь оста- новимся на кинетике элементарной стадии переноса протона. [c.273]

Более внимательное рассмотрение изложенной выше концепции приводит к выводу, что для специфических фермент-субстратных взаимодействий "вовсе не обязательны напряжение или деформация субстрата. Достаточно, чтобы взаимодействие фермента с субстратом было лучнге в переходном состоянии по сравнению с основным состоянием фермент-субстратного комплекса. Этот вопрос детально рассмотрен в первой части книги [81]. Например, если субстрат в ходе его ферментативного превращения и, следовательно, структурной перестройки изменяет свою конформацию так, что прочность его взаимодействия с ферментом в переходном состоянии возрастает, то уменьшается свободная энергия активации и ускоряется реакция. При этом субстрат совершенно не обязательно должен подвергаться какой-либо деформации (т. е. изменению длин ковалентных связей и искажению валентных углов) при образовании комплекса Михаэлиса. Он может связаться с ферментом, помещая свою реакционноспособную связь в непосредственной близости от каталитически активных групп, но так, что прочность связывания при этом еще достаточно далека от потенциально достижимой. Тем самым субстрат как бы резервирует свободную энергию связывания для переходного состояния, что также приводит к ускорению ферментативной реакции. [c.163]

Участок молекулы Ф., где происходит превращ. субстрата, наз. активным центром. Его иногда подразделяют на участок, связывающий субстрат, и каталитич. участок. Последний содержит каталитически активные группы белка или кофакторы. Для многих Ф., состоящих из субъединиц, характерно наличие регуляторного участка (взаимодействующего с в-вами, регулирующими активность фермента), к-рый м. б. расположен не на той субъединице белка, где находится активный центр. [c.618]

Дифференциация мета- и /гара-замещенных фенилацетатов обусловлена характером связывания молекулы-гостя в полости молекулы-хозяина, и в частности характером связывания неполярной (углеводородной) части молекулы-гостя в полости молекулы-хозяина. При объяснении этого эффекта следует принимать во внимание следующее I) максимальная мета1пара-специфичность наблюдается для наиболее громоздких групп 2) реакционная способность незамещенных субстратов занимает промежуточное положение между реакционными способностями пара- и иега-замещенных субстратов, причем пара-за-мещенные молекулы характеризуются отрицательной специфичностью, а л ега-замещенные— положительной. Исходя из этих фактов, была предложена модель катализатора, показанная на рис. 12.11. В случае пара-замещенного эфира (небольшое ускорение) его сложноэфирная свя зь расположена на значительном расстоянии от каталитически активных групп циклоамилозы, тогда как в случае л ега-замещенного эфира (большое ускорение) сложноэфирная связь находится вблизи вторичных гидрок-сигрупп, окружающих полость циклоамилозы. Следовательно, катализ должен обеспечиваться стереоспецифическим взаимодействием одного из гидроксилов циклоамилозы с карбонильной группой сложного эфира (стереоспецифическое связывание). [c.324]

Теоретическое рассмотрение кинетики реакций функциональных групп в пределах одной и той же макромолекулы с учетом конфор-мационных эффектов было проведено в работах Моравца [35—40] и Сисидо [41—43]. В качестве моделей в этих работах были выбраны сополимеры, содержащие некоторое количество реакционно-способных групп и групп, катализирующих реакцию. Если взять растворы полимеров настолько малой концентрации, что взаимодействием функциональных групп, принадлежащих разным макромолекулам, можно пренебречь, то реакция будет происходить только тогда, когда реакционноспособная и каталитически активная группа, принадлежащие одной макромолекуле, окажутся в непосредственной близости друг от друга. Вероятность такого сближения двух групп, случайным образом расположенных в полимерной цепи, может быть рассчитана через функцию распределения расстояний между концами [37—38]. [c.45]

Теория активных ансамблей (Н. И. Кобозев). В определенном отношении эта теория близка к мультиплетной теории, в ряде пунктов она противоречит последней. Кобозев, так же как и Баландин, считает, что каталитический акт совершается не на отдельном атоме, а на группе атомов — на так называемом активном ансамбж. В отличие от представлений мультиплетной теории, считающей эти атомы элементами кристаллической решетки и оперирующей кристаллографическими параметрами, теория активных ансамблей рассматривает каталитически активную группу атомов как аморфное, некристаллическое образование. Теория Кобозева была вначале развита для нанесенных катализаторов, содержащих очень небольшое количество активного компонента, нанесенного на уголь, пемзу, силикагель и т. п. Предполагалось, что атомы нанесенного вещества не образуют кристаллической решетки, а группируются в аморфные каталитически активные ансамбли. [c.99]

Изучены каталитич. системы на основе полимеров и иековалентно связанных с ними иизкомолекулярных соединений, содержащих каталитически активные группы. Так, система полиэтиленоксид— К -карбобензокси-Ь-гистидин обладает более высокой каталитич. активностью по сравнению с активностью низкомолекулярного имидазолсодержащего соединения. [c.482]

При переходе от низкомолекулярных катализаторов к полимеррым вероятность полифункционального катализа повышается не только благодаря близкому расположению каталитически активных групп в первичной структуре макромолекул, но и вследствие того, что эти группы могут сближаться при сворачивании макромолекулы. Так, константа скорости гидролиза и-НФА в присутствии поли-4(5)-винилимидазола при pH 8,2 в 1,4 раза, а при pH 9,0 в 2,5 раза больше, чем в присутствии мономерного имидазола. Общий каталитич. эффект имидазола складывается из вклада нейтральной и анионной форм и должен зависеть от pH среды. Увеличение каталитич. активности в присутствии К. п. по сравнению с мономерными катализаторами связывается с трифункциональным взаимодействием между субстратом и двумя имидазольными группами. При средних значениях pH одна из нейтральных имидазольных групп выступает в роли нуклеофила, а другая — обобщенного основахшя (схема I) или к-ты (схема II) при более высоких значениях pH в роли обобщенного основания выступает имидазольная группа в анионной форме (схема III) [c.480]

Важные факторы, влияющие иа каталитич. активность ионита,— характер распределения реагирующих веществ между р-ром и катализатором, размер его зерен, набухаемость, обменная емкость и состояние связи подвижного иона в каталитически активной группе. В больтинстве случаев иониты типа сильных электролитов более эффективные катализаторы, чем слабокислые катиониты и слабоосновные аниониты. Наконец, скорость реакций ионообменного катализа зависит от концентрации каталитически активных противоионов в единице объема катализатора. [c.483]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология