Рибонуклеаза механизм действия

Рис. 45. Механизм действия панкреатической рибонуклеазы.

В число наиболее известных гидролитических ферментов, для которых получены сведения о структуре и механизме действия, входят экзопептидаза карбоксипептидаза А (гл. 6), рибонуклеаза А (гл. 3) и лизоцим. В настоящей главе мы рассмотрим химию последнего. [c.238]

Бычья панкреатическая рибонуклеаза, как было рассмотрено выше (разд. 7.3.1), гидролизует РНК ее аминокислотная последовательность приведена на рис. 9.7. Еще до установления трехмерной структуры фермента, когда была известна только его аминокислотная последовательность, серия интересных исследований позволила получить значительную информацию об активном центре и механизме действия рибонуклеазы. [c.306]

В результате изучения взаимодействия ферментов с субстратами и ингибиторами удалось выяснить ряд важных вопросов, касающихся механизма ферментативных реакций. Детальное рассмотрение всех этих исследований увело бы нас слишком в сторону. Поэтому мы остановимся только на некоторых выводах, имеющих непосредственное отношение к предмету этой книги. Прежде всего рассмотрим свойства самого фермента. Активность фермента, как правило, зависит от целостности его третичной структуры. Под действием денатурирующих агентов, изменяющих конформацию фермента, его активность либо уменьшается, либо исчезает полностью. По меньшей мере в одном случае — для рибонуклеазы — установлено, что связывание фермента с субстратом способствует сохранению его конформации даже в присутствии агентов, которые в отсутствие субстрата вызывают денатурацию. Вместе с тем не вся первичная структура необходима для обеспечения активности. Например, фермент папаин, по своим свойствам подобный протеолитическим ферментам, сохраняет свою активность при отщеплении 3/5 его молекулы. Активный фрагмент папаина сохраняет чувствительность к действию денатурирующих агентов, и это свидетельствует о том, что для обеспечения активности необходима определенная третичная структура. В свете этих данных вЪз-никает вопрос почему молекулы ферментов так велики [c.395]

При изучении механизма действия рибонуклеазы показано, что кислотно-основной характер катализа обеспечивают две имидазольные группы [c.215]

Щелочной гидролиз РНК Дает смесь 2 - и З -нуклеотидов. Механизм этого процесса связан с участием свободных 2 -0Н-групп рибозы и образованием циклических 2, 3 -фосфатов и аналогичен механизму действия панкреатической рибонуклеазы (гл. 7, разд. Д.2). Поскольку у дезоксирибозы нет свободной 2 -0Н-группы, ДНК в щелочной среде не разрушается. [c.166]

Был выдвинут несколько отличный механизм действия панкреатической рибонуклеазы, затрагивающий два гистидиновых остатка под номером 119 и 48 (или 105) [140]. По существу, он представляет собой перемещение протона от одного имидазольного остатка к другому, как схематически изображено на стр. 384. [c.382]

В данном разделе речь будет идти о таких ферментативных реакциях, в которых участвуют ферменты, не имеющие в активных центрах ионов металлов, и для которых достаточно точно установлен механизм нуклеофильного замещения у тетраэдрического атома фосфора в молекуле субстрата. В подобных случаях электрофильная атака в пуш-пульном механизме нуклеофильного замещения у фосфора обеспечивается за счет образования водородной связи между нуклеофильным центром реагирующей части молекулы фосфорсодержащего соединения и кислотной группой активного центра фермента. В качестве примера рассмотрим недавно опубликованные работы, посвященные механизму действия рибонуклеазы поджелудочной железы быка ниже будут обсуждены некоторые вопросы, связанные с фосфорилированием и дефосфорилированием активных центров эстераз. [c.577]

Рибонуклеаза А содержит четыре гистидиновых остатка (подробнее об этом белке см. гл. 16). В нативном белке каждый из них имеет характерное магнитное окружение, и соответствующие линии хорошо разрешаются при рабочей частоте 100 МГц. Такой спектр представлен на рис. 9.21 сигналы от -2-протонов четырех гистидиновых остатков пронумерованы от 1 до 4. Благодаря специальным экспериментальным подходам удалось соотнести все четыре линии с определенными остатками белковой последовательности. Как мы увидим позже (гл. 16), эта информация позволила значительно глубже понять механизм действия фермента, поскольку два из этих четырех остатков (His и His ) принимают непосредственное участие в каталитическом акте. [c.161]

Таким образом, в понимании механизма реакции, катализируемой рибонуклеазой, достигнуты огромные успехи. На примере этого фермента мы дали лишь краткий обзор разнообразных методов, которые следует использовать при изучении механизма действия ферментов, однако большое число важных исследований здесь не рассматривалось. При этом необходимо отметить, что исследования с помощью физических методов (кинетика, рентгеноструктурный анализ и т.д.) хотя и дают очень ценную информацию, не всегда способны ответить на многие из возникающих вопросов. Естественно, что наилучшего понимания механизма действия ферментов достигают только при совокупном использовании данных, полученных как физико-химическими, так и любыми другими методами. Это хорошо показано на примере исследования рибонуклеазы. [c.81]

Разработанные в последние годы методы селективного гидролиза, разделения и идентификации открыли новые возможности для химического изучения структуры полипептидов и белков. Как уже указывалось, эти природные продукты включают разнообразный материал антибиотики, гормоны, токсины, ферйенты,. вирусы, волокна и т. д. Хотя за короткий период времени был достигнут большой прогресс в выяснении структуры различных природных продуктов, работа по установлению химической структуры белков в значительной степени осложнена их макромолеку-лярной природой. Изучение последовательности аминокислот в полипептидах и белках показывает наличие в них своеобразных группировок аминокислот. Например, из семи основных аминокислот, имеющихся в АКТГ, четыре расположены по соседству, а все семь включены в последовательность из 14 аминокислот из семи кислых аминокислот, ирисутствуюпщх в этом гормоне, три находятся по соседству друг с другом. В рибонуклеазе три остатка серина и три остатка аланина находятся рядом аналогична располагаются три ароматические аминокислоты в инсулине. Для ряда ферментов — тромбина, трипсина, химотрипсина и фосфоглюкомутазы было отмечено наличие одинаковой последовательности из шести аминокислот. Отмечено, что в структуре-и механизме действия протеолитических ферментов важную роль играют определенные трипептиды [160]. В настоящее время из-за ограниченности наших знаний относительно точного молекулярного механизма действия гормонов и ферментов можно делать только предположения о значении тёх или иных аминокислотных группировок. Вопрос о связи определенной последовательности аминокислот с функциями различных соединений может быть выяснен лишь по мере накопления экспериментального материала. Тем самым, по-видимому, станет возможным значительно более полное понимание механизма действия природных соединений на молекулярном уровне. [c.418]

Увеличение температуры от 22 до 32—37° приводит к ускорению реакции. При 32° реакция ускоряется более, чем в 8 раз, по сравнению с контролем под действием НЭМ и при 37° — под действием НММ. Дальнейшее повышение температуры приводит к снижению стимулирующего эффекта НЭМ и НММ. Активация рибонуклеазы под влиянием НЭМ и НММ позволяет подойти к выяснению молекулярного механизма стимуляции. [c.38]

В работе показано, что НММ и НЭМ вызывают значительную активацию рибонуклеазы при pH 7,6 в пределах биологических температур 22—42°. Увеличение температуры от 22 до 32° приводит к ускорению реакции. Нод действием НЭМ при 32° реакция ускоряется более, чем в 8 раз по сравнению с контролем, а под действием НММ ускорение наблюдается при температуре 37°. Дальнейшее повышение температуры приводит к снижению стимулирующего эффекта НММ и НЭМ. Активация рибонуклеазы под влиянием НММ и НЭМ позволяет подойти к выяснению молекулярного механизма стимуляции. Илл. 2. [c.341]

Сказанное можно пояснить на примере фермента, активный центр и механизм действия которого достаточно хорошо изучены и который будет ниже детально рассматриваться, — панкреатической рибонуклеазы. Этот фермент катализирует двустаДийный гидролиз фосфодиэфирных связей в РИК, сходный в общих чертах со щелочным гидролизом этих связей. На первой стадии происходит внутримолекулярная атака атома Р на 2 -011-группу примыкающего со стороиы 3 -кислородного атома остатка рибозы с образованием циклического 2, 3 -<1)осфата и разрывом межнуклеотидноП связи. Во второй стадии происходит гидролиз пятичленного фосфодиэфирного цикла. На примере одного из простейших субстратов рибонуклеазы — уридили.п(3 — 5 )аденозина — процесс можно записать в виде [c.200]

Другая группа косвенных доказательств — это данные по изменению реакционной способности функциональных групп остатка сахара или фосфата в зависимости от природы гетероциклического основания. Такого рода различия отмечались часто, однако детальные кинетические исследования в этой области почти отсутствуют. Примером подобных исследований может служить работа Вит-целя по кинетике гидролиза динуклеозидмонофосфатов, содержащих остаток пиримидиновых нуклеозид-З -фосфатов, по сравнению с аналогичными соединениями, содержащими остаток пуриновых нуклеозид-З -фосфатов. Наблюдаемые кинетические отличия можно объяснить повышенной нуклеофильностью гидроксильной группы при С-2 пиримидиннуклеозидов за счет образования водородной связи с гетероциклическим ядром. Представления о взаимодействии карбонильной группы при С-2 пиримидина с гидроксильной группой при С-2 остатка рибозы используются для объяснения механизма действия панкреатической рибонуклеазы [c.142]

Подобная ситуация, по-видимому, реализуется в механизме действия рибонуклеазы. На примере синтетических аналогов переходного состояния субстратов было предположено [307], что в гидролизе рибозилфосфатных эфиров, катализированном рибонук-леазой, участвуют соединения типа переходного состояния субстрата, в которых фосфатная группа напоминает пентаковалентную тригональную бипирамиду. Присоединение и отщепление групп происходит вдоль оси симметрии. Соединения типа переходного состояния субстрата, стереохимия которых аналогична бипира-мидальпой стереохимии фосфата, могут быть представлены с помощью рис. 28 на примере нуклеазы стафилококка и образуются, вероятно, при нуклеофильной атаке кислородным лигандом, координированным ионом Са(П). [c.119]

За последние годы достигнуты определенные успехи в изучении молекулярного механизма действия ферментов, участвующих в переносе фосфорильной группы. Так, в результате исследования строения активного центра рибонуклеазы поджелудочной железы быка было показано, что в состав активного центра этого фермента входят две имидазольные группы, одна из к-рых находится в виде основания, а другая — протонирована. Предполагается, что первое имидазольное кольцо участвует в образованш водородной связи с молекулой воды или оксигруииой спирта, в то время как вторая имидазольная группа, находящаяся в протонированном состоянии, образует водородную связь с эфирным кислородом. [c.254]

Полученные результаты позволили сделать определенные выводы о трех группировках активного центра, значения р/С для которых составляли 5, 6 и 6, 7. На основании зависимости этих величин от температуры был сделан вывод, что наименьшее значение р/С относится к карбоксильной группе (слабая температурная зависимость), а наибольшее — к имидазольной группировке (сильная температурная зависимость). Природа группировки с промежуточным значением р/С, равным 6, оставалась (и остается до сих пор) неясной. Сама величина р/С 6 может быть отнесена к имидазолу, но вместе с тем она не зависит от температуры, что характерно для карбоксила. Авторы предполагают, что это имидазол с аномальной величиной АН ионизации, однако признают, что для окончательного доказательства этого предположения, нужны дополнительные данные. В этой работе были установлены детали механизма действия рибонуклеазы, в том числе обнаружены реакции изомеризации свободного фермента и комплекса фермент—продукт. Тшатель-ность кинетического анализа, проведенного в этой работе, позволяет отнестись с доверием к предложенному авторами химическому механизму действия рибонуклеазы, хотя не вполне ясно, действительно ли все обнаруженные реакции изомеризации входят в последовательность каталитических реакций. [c.218]

В результате исследования 1370—3731 строения активного центра рибонуклеазы (РНК-азы) поджелудочной железы быка было показано, что в состав активного центра этого фермента входят две имидазольные группы, одна из которых протонирована, а другая находится в виде основания. Авторы предположили следующую схему строения и механизма действия активного центра РНК-азы [374, 375]. На рис. 26, А (стр. 578) показано строение фермент-суб-стратного комплекса. Одно имидазольное кольцо (I) участвует в образовании водородной связи с молекулой воды или с оксигруп-пой замещенного спирта (общеосновной катализ). Другое имидазольное кольцо (И), находящееся в протонированном состоянии, образует водородную связь с эфирным кислородом. Участок (П1) соответствует области дополнительных связей между ферментом и молекулой нуклеофильного реагента. Специфичной является область (IV), где происходит взаимодействие между ферментом и пиримидиновым кольцом, по-видимому, с участием атома азота [376]. Таким образом, в переходном состоянии (см. рис. 26, Б), по-существу, имеет место пуш-пульный механизм, когда нуклеофильная атака на атом фосфюра кислородом активированной оксигруппы нуклеофильного реагента сопряжена с образованием водородной связи между кислородом отходящей группировки и кислотной группой фермента. На рис. 26, В показан комплекс фермент продукты. Если подходящим нуклеофильным реагентом является оксигруппа рибозы полинуклеотидной цепи РНК, то в результате реакции происходит удлинение цепи на одно звено (см. рис. 26 Г,). [c.577]

Возможность образования циклических промежуточных продуктов существует только для РНК, так как ДНК не имеет гидроксидной группы при С-2. Это объясняет относительную стабильность ДНК в слабых щелочах. Панкреатическая рибонуклеаза и рибонуклеаза Т1 (табл. 7.3) также образуют и гидролизуют циклические 2, 3 -фосфаты, которые превращаются только в З -фосфа-ты. Структура и механизм действия панкреатической РНазы приводятся ниже (гл. 9). Различные типы циклических нуклеотидов, например аденозин-3, 5 -циклофосфат, как доказано, играют важную роль в процессах метаболизма (часть третья). [c.233]

В принципе сканирующим методом можно получить больще всего сведений, так как он дает информацию об электронной структуре активного центра и о конформации фермент-субстратных комплексов. Однако его практическое использование часто затрудняется сложностями при разрещении широких перекрывающихся линий в спектрах больших белковых молекул, а также еще и необходимостью выполнения измерений протонного резонанса в DsO, для чего обычно требуется неоднократная лиофилизация белка. Первое осложнение преодолевается применением новейшей техники с большой разрешающей способностью [59]. О ее воз-можностях можно судить по работе Ярдецкого с сотр. [60], посвященной механизму действия рибонуклеазы. Предварительные эксперименты такого рода были выполнены и с аденилаткиназой (разд. 3.3). [c.671]

Ниже будут рассмотрены четыре различных гидролитических фермента (химотрипсин, рибонуклеаза, лизоцим и карбоксипепти-др.за А) их изучение может служить примером использования различных экспериментальных подходов с целью выяснения структурно-функциональных особенностей ферментов. Для каждого из этих ферментов установлена первичная структура, выяснена структура активного центра и механизм связывания субстрата. Кроме того, детально изучены каталитические свойства этих ферментов, и на основе полученных данных предсказан вероятный механизм действия каждого из них. [c.298]

Активный центр — щель в глобуле рибонуклеазы имеет довольно сложное строение, а каталитический участок содержит остатки гистидина, лизина, серина и треонина. На рис. 32 по данным работы [19] показано на модели строение активного центра рибонуклеазы после адсорбции различных ингибиторов. Гистидиновые остатки (His 12 и His 119) в комплексе с двумя первыми ингибиторами заряжены положительно. В состав активного центра входят лизиновые остатки (Lys 41 и Lys 7), оксигруппы Ser 123 и Tlir 45. Фенилаланин 120 играет большую роль в адсорбционном центре. Механизм действия рибонуклеазы рассматривается в гл. V. Недостаточное разрешение рентгенограмм не позволяет пока с такой определенностью, как для лизоцима, установить молекулярный механизм действия фермента. Однако имеющиеся данные позволяют считать достоверным тот факт, что каталитическая активность рибонуклеазы связана со щелевой адсорбцией молекулы субстрата и стерически обусловленными (жесткими) конформациями каталитически активных аминокислотных остатков относительно молекулы субстрата. [c.118]

Заканчивая рассмотрение механизма действия ферментативных ЦПС, необходимо подчеркнуть, что они не являются ни цепями передачи протона, ни простыми аналогами систем сопряженных связей, ни прежними полупроводниковыми моделями ферментативной активности. ЦПС — это прототропная система, функционирующая путем альтернирующего изменения кратности связей (на 1), достигаемого за счет присоединения и отщепления протонов у ее концов (или в цикле). При этом протоны не переносятся по цепи, а лишь смещаются на доли длины межатомных связей при гетеролитическом разрыве и возникновении связей атомов водорода. Вместе с тем альтернирующее изменение кратности связей в ЦПС имеет мало общего с изменениями в системах сопряженных связей, поскольку ЦПС могут быть построены только с участием а-связей и разрывов (рибонуклеаза, ацетилхолинэстераза и т. п.), либо включать в себя перемещение единственной двойной связи (а-химотрипсин, каталаза и т. п.) или подключать часть системы сопряженных связей (как в некоторых пиридоксалевых ферментах). При этом характерное для системы сопряженных связей перераспределение гс-электронов не играет особой роли и не является решающим для построения ЦПС. Образование и распад активного комплекса при переносе заряда в ЦПС определяется присоединением и отщеплением протонов на концах открытых цепей или в циклах ЦПС, а не выигрышем энергии резонанса, как это иногда отмечают для системы сопряженных связей. При окислительно-восстановитель-ных реакциях в ЦПС часто происходит перенос и Н . [c.266]

Действие панкреатической рибонуклеазы . Рибонуклеаза относится к ферментам, имеющим многофункциональную природу активного центра. Для рибонуклеазы характерно выполнение двух функций гидролазной и трансферазной. Рассмотрим механизм действия панкреатической рибонуклеазы, катализирующей гидролитическое расщепление рибонуклеиновой кислоты, иа примере гидролиза эфира цитидин-З -фосфата. [c.241]

Хотя на данном этапе методы химического гидролиза не позволяют сделать выбора между 3 —5 - и 2 —5 -межнуклеотидными связями, доказательства, по-видимому, исключительного присутствия 3 —5 -структуры были получены на основании исследований ферментативного гидролиза рибонуклеиновых кислот и простых нуклеотидных производных. Из различных источников был выделен ряд нуклеаз, которые катализируют гидролиз нуклеиновых кислот на более мелкие фрагменты. Панкреатическая рибонуклеаза [93] — один из группы ферментов, обнаруживающих высокую специфичность к рибонуклеиновым кислотам,— была тщательно изучена и дано объяснение механизма ее действия. Ранние исследования показали, что фермент действует по пиримидиннуклеозидным звеньям, так как крупные педиализуемые остатки после ферментативного расщепления рибонуклеиновой кислоты значительно обогащены пуринами [94] кроме того, выделяются пиримидиновые мононуклеотиды, но не обнаружено свободных пуриновых мононуклеотидов [75, 95, 96]. Дальнейшие исследования кислотного или щелочного гидролиза продуктов, полученных в результате последовательной обработки рибонуклеиновой кислоты рибонуклеазой и фосфомоноэстеразой предстательной железы, привели к заключению, что специфичность рибонуклеазы такова, что нуклеиновые кислоты расщепляются ею с образованием смеси пиримидиновых мононуклеотидов и пуриновых олигонуклеотидов, содержащих в качестве концевой единицы пиримидиновый нуклео-зид-2 (или 3 )-фосфат [75, 97]. [c.377]

Представителями РНКаз I являются нанкреатические РНКазы, выделенные из многих объектов. Установлена первичная структура панкреатической РНКазы быка, свиньи, овцы, жирафа, марала, косули, северного оленя, лани, шиншиллы, мьшш, крысы, морской свинки, одногорбого верблюда и нутрии. Во всех случаях, за исключением двух последних, фермент состоит из 124 аминокислотных остатков. Выяснена третичная структура некоторых панкреатических РНКаз. Панкреатические РНКазы могут быть однокомпонентными (рибонуклеаза А) и дьухкомпонентными (рибонуклеаза В, содержащая углеводный остаток с М = 1350). Механизм действия их на РНК детально исследован и является ярким дополнением к материалам гл. III, касающимся механизма действия ферментов. [c.226]

Так же детально, как и механизм катализа аспартатаминотрансферазой, Хаммес изучил механизм действия рибонуклеазы А. Реакция, катализируемая этим ферментом, включает переэте-рификацию 3, 5 -динуклеотида с образованием циклического 2, 3 -циклофосфата, после чего следует гидролиз циклического фосфата, с образованием 3 -нуклеотида. [c.184]

Исследование механизмов действия аспартатаминотрансфе-разы и рибонуклеазы А прекрасно иллюстрирует возможности и достижения нестационарных кинетических методов при изучении механизмов ферментативного катализа. [c.185]

Химический механизм действия рибонуклеазы в том виде, в каком его себе сейчас представляют, был построен из общих соображений еще до установления кристаллической структуры фермента [170]. Известно, что график зависимости активности фермента от pH представляет собой колоколообразную кривую с максимумом при pH 7. рН-зависимостьйса1/ м показывает, что скорость гидролиза зависит от состояния ионизации в свободном ферменте основания с р/(а = 5,22 и кислоты с р/(а = 6,78, в то время как из рН-зависимости ft at следует, что в фермент-субстратном комплексе эти значения р/Са изменяются до 6,3 и 8,1. Было высказано предположение, что реакция катализируется по механизму общего кислотно-основного катализа с участием двух остатков гистидина, как выяснилось позднее,— His-12 и His-119 [c.389]

Фермент имеет мол. вес 16 900 и образован единственной поли-пептидной цепью, содержащей 149 аминокислотных остатков. Структура стафилококковой нуклеазы и его комплекса с тими-дин-3, 5 -дифосфатом была установлена с разрешением 2,0 А [181, 182], и, несмотря на это, механизм действия фермента не известен. Вспомнив об успехах, достигнутых при исследовании рибонуклеазы, и имея в виду все вышесказанное о стафилококковой нуклеазе, можно сделать вывод, что определение структуры фермента не означает, что мы автоматически устанавливаем механизм его действия. И тем не менее данные о кристаллической структуре послужили основой при выяснении механизма действия рассматриваемого фермента. [c.394]

Самый ценный вывод, который был сделан на основании данных, полученных методом рентгеноструктурного анализа, состоит в том, что основной группой, отщепляющей протон от 2 -гидроксила, является Н1з-12, в то время как кислотная группа, отдающая протон уходящему 5 -кислороду, принадлежит Н1з-П9 [59]. (Любопытно, однако, что синтезированное производное рибонуклеазы с М -карбоксиметилированным остатком Н13-12 проявляет некоторую каталитическую активность — факт, в связи с которым возникает ряд вопросов [60].) Характер зависимости активности рибонуклеазы от pH согласуется с предложенным механизмом, поскольку найдены два значения р а (5,4 н 6,4), соответствующие двум группам, состояние ионизации которых контролирует активность фермента. (На основании ЯМР-спектров, показанных на рис. 2-42, было получено значение р/Са, равное 5,8.) Вблизи двух остатков гистидина расположен остаток Ьуз-41. Возможно, его положительный заряд используется для частичной нейтрализации отрицательного заряда на атомах кислорода фосфатной группы, облегчая атаку нуклеофильным агентом. С точки зрения химии рибонуклеазы интересен тот-факт, что под действием бактериальной пептидазы отщепляется фрагмент, содержащий двадцать аминокислотных остатков. Этот 5-пептид . Может воссоединяться с остальной частью молекулы с образованием активного фермента, называемого рибонуклеазой 5. Структура этого, фермента была определена методом дифракции рентгеновских лучей и по существу оказалась аналогичной структуре нативной рибонуклеазы. [c.121]

Благодаря исследованиям Мура, Сте11на и их сотрудников 19, 57] в настоящее время полностью выяснена последовательность аминокислот в молекуле рибонуклеазы. Изучены так ке активный пентр молекулы и механизм ферментативного действия [10—13]. [c.85]

Следует заметить, что в этой схеме предполагается активация молекул воды, так же как и молекул органического субстрата. Гипотетический механизм в общих чертах может быть применен для объяснения действия ряда диэстераз (рибонуклеаза из такадиастазы, диэстеразы селезенки) на РНК (гидролиз до З -фосфатов без промежуточного образования 2, З -циклофосфата) и на 2, З -циклофосфаты (с образованием нуклеозид-2 -фосфатов), а также действия диэстеразы змеиного яда на полинуклеотиды (с образованием нуклеозид-5 - [c.382]

Ферментативный фрагмент из 20—30 аминокислотных остатков вполне может быть приготовлеи синтетически. Да и полный синтез инсулина (51 звено) представляется сейчас реальной задачей. Один пз наиболее изученных ферментов — рибонуклеаза (РНК-аза). Поскольку для нее известна структурная формула, то существует большая вероятность понять механизм ее действия в ближайшем будущем. [c.142]

В активных центрах некоторых ферментов обнаружено по два гисти-дйновых остатка. Из предложенных для них механизмов катализа кислотно-основной парой двух имидазолов следует, что один из остатков содержит ион имидазолия, проявляющий свое действие по механизму общего кислотного катализа, а другой находится в форме свободного основания и функционирует как обобщенный основной катализатор. В рибонуклеазе в течение реакции эти гистидиновые остатки попеременно находятся в форме иона имидазолия и свободного основания. [c.174]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология