ФЕРМЕНТЫ Из истории энзимологии

Учение о ферментах имеет свою по меньшей мере полуторавековую историю. За это время сложились не только ясные представления о ферментах как специфических каталитических агентах, но и были достигнуты большие успехи в препаративной энзи-мологии, изучении свойств, функций и природы ферментов. Особенно важны достижения в изучении одной из самых интересных проблем энзимологии — механизма действия ферментов.. [c.164]

Третье направление медицинской энзимологии—энзимотерапия, т.е. использование ферментов и модуляторов (активаторов и ингибиторов) действия ферментов в качестве лекарственных средств, имеет пока небольшую историю. До сих пор работы в этом направлении почти не выходят за рамки эксперимента. Исключение составляют некоторые протеиназы пепсин, трипсин, химотрипсин и их смеси (абомин, химопсин), которые применяют для лечения ряда болезней пищеварительного тракта. Помимо протеиназ, ряд других ферментов, в частности РНКаза, ДНКаза, гиалуронидаза, коллагеназы, эластазы, отдельно или в смеси с протеина-зами используются при ожогах, для обработки ран, воспалительных очагов, устранения отеков, гематом, келоидных рубцов, кавернозных процессов при туберкулезе легких и др. Ферменты применяются также для лечения сердечно-сосудистых заболеваний, растворения сгустков крови. В нашей стране разработан первый в мире препарат иммобилизованной стрептокина-зы, рекомендованный для лечения инфаркта миокарда. Калликреины—ферменты кининовой системы используются для снижения кровяного давления. [c.167]

Суммируя, можно кратко так охарактеризовать основные этапы развития учения о ферментах. История энзимологии как науки начинается с работ Кирхгофа, открывшего первую реакцию с внестехиометрическим участием агентов биологического происхождения, и с работы Пайена и Персо, впервые выделивших этот агент в виде более или менее очищенного препарата. Однако этим исследованиям предшествовал продолжительный иредысторический период, во время которого сложилось и укрепилось представление, что в основе всех жизненных процессов лежат химические реакции, и во время которого наука впервые столкнулась с проявлением действия ферментов, но еще не делала попыток истолкования сущности наблюдаемых явлений. Хотя работы Кирхгофа и Пайена и Персо разделяют почти два десятилетия, именно эти работы необходимо считать основополагающими, так как каждая из них явилась исходной для целых направлений в энзимологии, которые определяли все ее развитие в течение первого этапа. [c.178]

Суммируя, можно кратко охарактеризовать основные этапы развития учения о ферментах следующим образом. История энзимологии начинается с работ Кирхгофа, открывшего первую ферментативную реакцию, и с работы Пайена и Персо, впервые вьщеливших фермент в виде более или менее очищенного препарата. Однако этим исследованиям предшествовал продолжительный период, в течение которого сложилось и укрепилось представление, что в основе всех жизненных процессов лежат химические реакции. [c.183]

Многие из указанных выше эффектов можно прекрасно проиллюстрировать на примере механизмов связывания и катализа, осуществляемых ферментом лизоцимом. Лизоцим занимает особое место в истории энзимологии, поскольку его трехмерная структура была первой нз структур белков, определенных методом рентгеноструктурного анализа [134]. Это маленький белок, состоящий из одной полипептидной цепи длиной в 129 аминокислотных остатков, катализирует гидролиз гликозидных связей углеводного компонента клеточной стенки бактерий (как часть защитного механизма против бактериальной инфекции). Природным субстратом лизоцима является чередующийся сополимер (86) Л -ацетил-[5-0-мурамовой кислоты (NAM) и Л -ацетил-р-й-глюкоз-амина (NAG), связанных [i-1-> 4-гликозидными связями, однако большая часть работ по изучению механизма была проведена на более простых субстратах. Так, поли-Л -ацетилглюкозамин также гидролизуется ферментом, однако эффективность этой реакции существенно зависит от размера субстрата и трисахарид (NAG)3 фактически является ингибитором лизоцима. Сравнение трехмерных структур фермента и комплекса последнего с (NAG)a показывает, что трисахарид связывается во впадине фермента. Такое сравнение позволяет детально исследовать связывание трех моно-сахаридных звеньев (NAG)a в участках А, В и С фермента, которое осуществляется посредством комбинации гидрофобных рччимодействий и водородных связей. Как отмечалось при об- [c.528]

В послевоенные годы появилось значительное число фу даментальных монографий по химии ферменте , а также учебных пособий. Характерно, что многие из них содержат вводные главы по истории энзимологии, а одна из первых послевоенных обобшающих монографий по химии ферментов, книга Дж.Самнера и Г.Ф.Сомерса, - любопытную хронологическую таблицу основных событий в истории энзимология [c.12]

В настоящее время во всех реестрах и справочниках лекарственных средств самостоятельно выделяются лекарственные средства, объединенные в фармакотерапевтическую группу "Ферменты ". Название фермент происходит от латинского слова " ГегтеШит" - закваска, что ассоциируется с природой процессов брожения, которые первыми в мире показал известный французский ученый Луи Пастер еще в 1856 году Чуть позже, в 1864 году, российский академик Кирхгоф доказал целевое получение жидкого препарата ячменного солода. Это официальные вехи истории общепризнанной, в настоящее время активно развивающейся науки энзимологии. В то же время истоки можно обнаружить в глубинах веков, когда человек, используя известные ему растения, продукты жизнедеятельности и органы насекомых и животных, освоил в нащем понимании технологии получения сыра, хлеба, вина, пива, уксуса, других пищевых продуктов. [c.201]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология