Диссоциация рибосом на субчастицы

Необходимо отметить также некоторые внешние факторы, как способствующие, так и противодействующие ассоциации рибосомных субчастиц (рис. 74). Уже говорилось, что увеличение концентрации одновалентных катионов (К+, NH4 и др.) всегда способствует диссоциации, и чем больше их концентрация, тем требуется больше Mg2+ для поддержания ассоциированного состояния. Здесь, несомненно, играет роль прямой конкурирующий эффект (вытеснение Mg2+ из рибосомы). [c.121]

Итак, во всех случаях инициации трансляции предшествует диссоциация нетранслирующих 70S рибосом на 30S и 50S субчастицы. Как уже говорилось, в физиологических условиях нетранслирующие рибосомы находятся в обратимом равновесии со своими субчастицами. IF-3 имеет довольно сильное сродство именно к диссоциированной 30S субчастице и, связываясь с ней, препятствует ее реассоциации с 50S субчастицей таким образом, 30S субчастица уводится из равновесия и подготавливается для инициации [c.226]

Третий этап синтеза белка - трансляция - происходит на рибосомах. Каждая рибосома состоит из двух частей — большой и малой субчастиц. По химическому составу обе субчастицы представляют собою нуклеопротеиды, состоящие из рибосомных Р1Ж и белков. Рибосомы способны легко распадаться на субчастицы (диссоциация), которые снова могут соединяться друг с другом, образуя рибосому (ассоциация). [c.71]

Как и в случае прокариот, терминировавшие (нетранслирующие) рибосомы перед инициацией трансляции должны перейти в диссоциированное состояние. Однако эукариотические 80S рибосомы довольно стабильны, и надо полагать, что их окончательная диссоциация на субчастицы после терминации трансляции достигается только в результате действия белковых факторов. Во всяком случае, в цитоплазматических экстрактах эукариотических клеток существуют так называемые нативные 40S и 60S субчастицы, отличающиеся от производных 40S и 60S субчастиц, получаемых из 80S рибосом путем диссоциации понижением концентрации Mg2+. Нативные субчастицы не способны ассоциировать в 80S рибосомы при умеренных концентрациях Mg +, в противоположность производным субчастицам. Нативные субчастщы, и [c.249]

Вакантная рибосома обладает значительно меньшей прочностью ассоциации ее субчастиц, чем рибосома с лигандами, так что теперь имеет место обратимая диссоциация-ассоциация после диссоциации 50S субчастицы мРНК-связанная 30S субчастица непрочно удерживается на матрице и тоже может легко диссоцииро- [c.271]

Эти полиамины характеризуются антимутагенным эффектом, способностью повышать устойчивость протопластов к осмотическому лизису, стабилизировать 70S рибосомы (предупреждают их диссоциацию на субчастицы) [c.104]

Терминация цепи состоит в том, что по мере движения рибосомы вдоль мРНК возникает сигнал к завершению процесса образования пептида. Такими сигналами служат кодоны УАА, УАГ и УГА. В результате этого из рибосомы высвобождается полная полипептидная цепь и, вероятно, осуществляется диссоциация рибосомы на субчастицы и разрушается мРНК. [c.83]

Трансляция начинается с диссоциации рибосомы на субчаст1щы, которые сразу же присоединяются к начальной части молекулы информационной РНК, поступающей из ядра. При этом между субчастицами остается пространство (так называемый туннель), где располагается небольшой участок иРНК. [c.71]

Большая (60S) субчастица эукариотической 80S рибосомы содержит существенно более крупную РНК, чем бактериальная 23S РНК. Эта эукариотическая РНК обозначается как 26S или 28S РНК и имеет молекулярную массу от (1,2—1,3) 10 дальтон у грибов и высших растений до (1,6—1,7) 10 дальтон у птиц и млекопитающих. Соответственно, цепь 26S РНК Sa haromy es состот из 3392—3393 нуклеотидных остатков, а цепь 28S РНК крысы —из 4700—4800 нуклеотидных остатков. С 26S—28S РНК тесно ассоциирована низкомолекулярная 5,8S РНК, состоящая из 160 нуклеотидных остатков и, как уже указывалось, представляющая собой гомолог 5 -концевой последовательности бактериальной 23S РНК диссоциация 5,8S РНК от 28S РНК достигается лишь в результате разворачивания под действием температуры или денатурирующих агентов. [c.70]

Необходимость достаточных концентраций Mg2+ или Са + в среде (не менее 1 мМ) для поддержания ассоциированного состояния рибосом и>ежде всего связана, по-видимому, со структурно-функциональными особенностями рибосомной РНК РНК в рибосоме находится преиму- ственно в виде Mg2+- oли. Связанный Mg + ответствен за то, что отрицательные заряды фосфатов РНК в основном нейтрализованы, ролиэлектролитные свойства РНК не проявляются и тесные РНК-РНК-Взаимодействия могут быть разрешены. Понижение концентрации Mg2+ в среде (или повышение конкурентной концентрации одновалентного катиона) приводит к частичному удалению Mg + из рибосомы, что должно сказаться прежде всего на слабых РНК-РНК-взаимодействиях. Похоже на то, что диссоциация рибосом на субчастицы обусловлена прежде всего нарушением или ослаблением каких-то локальных контактов 16S (18S) РНК малой субчастицы с 23S (28S) РНК большой суб- [c.119]

Для идентификации белковых компонентов 50S субчастицы, формирующих факторсвязьшающий участок, были использованы, в частности, антитела против различных рибосомных белков. Оказалось, что только антитела против белка L7 / L12 ингибировали связьшание EF-G, в то время как антитела против большого разнообразия других белков не влияли на эту функцию. Первоначально из этих опытов был сделан вьшод, что местом присоединения EF-G является белок L7 / L12. Действительно, избирательное удаление белка L7 / L12 то 50S субчастицы (с помощью диссоциации 0,5 М NH4 I с этанолом) приводило к значительному падению связьшания EF-G с рибосомой. Однако сродство не исчезало совсем, а лишь уменьшалось. Было показано, что даже при полном отсутствии белков L7 / L12 на рибосоме EF-G способен, хотя и гораздо менее эффективно, не только связываться, но и осуществлять свои функции в гидролизе ГТФ и в транслокации. Следовательно, белок L7 / L12 лишь помогает связьшанию EF-G, а основным связьшающим компонентом, ввиду отсутствия других причастных белков, должна быть рибосомная РНК. В прямых экспериментах это было подтверждено было найдено специфическое сродство определенного района 23S РНК к EF-G. [c.145]

Оказалось, что в первичной ассоциации с мРНК и следующей затем инициации трансляции участвует, скорее, 30S субчастица, а не 70S рибосома. Именно 30S субчастица уводится из этой равновесной смеси на мРНК и затем вовлекается в первые стадии инициации. 50S субчастица присоединяется на более поздних стадиях инициации к 308-мРНК-инициаторному комплексу. Факторы инициации— прежде всего IF-3 (а также, возможно, IF-1)— способствуют сдвигу равновесия в сторону диссоциации свободных нетранслирующих рибосом на субчастицы. [c.225]

Рибосомы испытывают три вида структурных превращений обратимую диссоциацию на две субъединицы, разворачивание субъединиц, разборку субъединиц. Как уже сказано, диссоциация может быть вызвана понижением концентрации ионов Mg Электронная микроскопия показывает, что ассоциирующие субъединицы взаимодействуют определенными участками своих поверхностей. Роль ионов Mgf + (или Са ), вероятно, сводится к экранировке отрицательных зарядов фосфатных и карбоксильных групп. Взаимодействие субъединиц в рибосоме до сих пор детально не изучено. Имеются данные, указывающие на существование в клетке фонда свободных субъединиц, находящихся в равновесии с нефункционирующими рибосомами, в которых связь между субъединицами недостаточно стабильна. Эта связь стабилизуется при взаимодействии с компонентами белок-синтезирующей системы, в частности тРНК [92]. Спирин и Гаврилова подчеркивают значение лабильной ассоциации двух неравных субчастиц в рибосоме [87]. [c.579]

Для того чтобы 308-субчастица связалась с мРНК, совершенно необходимо присутствие фактора IF3. В результате промывки свободных 308-субчастиц (раствором хлористого аммония) или при искусственной диссоциации 708-рибосомы на субчастицы (при пониженной концентрации ионов Mg ) можно получить малую субчастицу, лишенную этого фактора. Такие субчастицы не способны к образованию инициирующего комплекса с мРНК. Однако специфичность узнавания участков инициации на мРНК всецело определяется рибосомной субчастицей. Таким образом, фактор IF3, по-видимому, не участвует в выборе участка инициации, а необходим только для его взаимодействия с малой субчастицей. [c.76]

Все рибосомы при диссоциации распадаются на две неравные субчастицы большая из этих частиц по размерам в два раза превышает меньшую. Каждая субчастица содержит высокомолекулярную рРНК и определенное количество различных белков почти все из них представлены в рибосоме только одной копией. Большая субчастица помимо основной рРНК может содержать еще и молекулы малых РНК. [c.102]

Терминация полипептида заключается в диссоциации пептидил-тРНК на полипептид и тРНК, освобождении иРНК и субчастиц рибосомы, которые тем самым становятся способными к новому акту инициации трансляции. [c.399]

С более сложной четвертичной структурой мы встречаемся в случае рибосомы Е. соН. Она содержит три молекулы РНК и приблизительно 55 разных белковых цепей. Все они, кроме одной, имеются в единственном числе, один белок — в четырех экземплярах. Интактная 705-рибосома с мол. массой 2,6 10 легко разделяется на две субчастицы, неравные по величине 30S и 50S. Как видно из рис. 1.6, можно осушествить дальнейшую диссоциацию каждой из этих субчастиц с образованием целого ряда промежуточных частиц. Диссоциация заканчивается получением индивидуальных компонентов. Для таких структурных образований, как рибосомы, которые на самом деле являются некоторой иерархией уровней четвертичной структуры, иногда оказывается удобным термин пятеричная структура , который отражает более высокую степень ассоциации. Но мы будем избегать применения этого термина. [c.20]

Итак, создается впечатление, что чувствительность белкового синтеза к давлению ие может быть иепосредствеино приписана чувствительности к давлению реакции диссоциации субчастиц. Не исключено, что в составе полисом рибосомы приобретают больщую устойчивость. Возможно также, что неорганические ионы способны проявлять стабилизирующее действие и что комбинация ионов, применяемых для синтеза белка in vitro, защищает 70 S-рибосомы от диссоциации при повышении давления. [c.139]

Рибосома у всех без иск сючения организмов состоит из большой и малой субчастиц, одна, примерно, вдвое больше другой У бактерий эти субчастицы имеют константы седиментации 50S и 30S. В естественных условиях субчастицы ассоциированы, но легко диссоциируют при понижении концентрации до 1-0,1 тМ, повышение ионной силы раствора (до I М) способствует диссоциации. [c.14]

Именно IF-3 присоединяется первым к 30S субчастице рибосомы, открывая этап инициации белкового синтеза и изымая 30S субчастицу рибосомы из пула свободных 30S и 50S субчастиц рибосом, возникающих в процессе диссоциации рибосом 70S. Он же способствует созданию на субчастице 30S мРНК-связывающего центра. [c.290]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология