Серина пептиды

На основании изучения пептидов, образующихся при частичном гидролизе меченного химотрипсина, была определена последовательность аминокислот, окружающих реакционноспособный остаток серина, и в конечном счете было установлено, что в общей последовательности цепи этот остаток серина занимает положение 195. Предшествующие пол-ожения (193 и 194) занимают глицин и аспарагиновая кислота, а в положении 196 находится еще одна молекула глицина [c.108]

Производные аминокислот обычно циклизуются труднее, особенно в случае глицина, чем те же аминокислоты, входящие в состав пептидов. Для синтеза производных фенил-тиогидантоина (ФТГ) [86, 91] или количественного определения N-концевых остатков ФТК-производные часто циклизуют в 1 н. растворе НС1 в течение 1 час при 100°. Однако в этих условиях ФТГ-производные серина, треонина и цистина нестабильны, поэтому их не удается выделить и количественно определить. Кроме того, все ФТГ-производные в кислой среде разлагаются, причем степень разложения возрастает с увеличением кислотности и повышением температуры [114, 317]. В водной среде максимальный выход ФТГ-производных достигается при действии сильной кислоты при сравнительно низких температурах и по возможности меньшей продолжительности реакции. При низкой температуре реакционной смеси и применении концентрированных кислот (1—5 н.) удалось синтезировать ФТГ-производные серина, треонина и цистина в водной среде [159, 195]. Кроме того, эти соединения легко получаются в среде уксусная кислота — HG1 [289]. [c.240]

Образование пептидной связи между двумя аминокислотами или пептидами, помимо самой конденсации, сопряжено с некоторыми дополнительными химическими операциями. Так, при образовании пептидной связи между карбоксильной группой одного реагента и аминогруппой второго часто необходима защита не только концевой а-аминогруппы первого реагента и концевой карбоксильной группы второго, но и других реакционноспособных групп от нежелательных побочных реакций. К числу таких групп относятся боковые аминогруппы лизина и орнитина, гуанидиновая группировка аргинина, гидроксильные группы серина, треонина, оксипролина и тирозина, тиоловая группа цистеина и даже имино-группа имидазольного кольца гистидина. Поэтому при синтезе сложных пептидов применяется целый ряд временных защитных групп, большая часть которых рассматривается" в главе Защитные группы (стр. 190). [c.158]

Связывание субстрата (пептида) путем ковалентного присоединения его к ферменту и ацилирования сер-195, чему способствует отщепление протона от ОН-группы серина атомом азота имидазольной группы гис-57. [c.30]

Однако во многих случаях бывает необходимо указать положение заместителя в общей пептидной цепи. В этом случае перед префиксом или суффиксом (если это главная функциональная группа) заместителя указывается номер замещенного атома (по внутренней нумерации аминокислоты) и порядковый номер этого аминокислотного остатка (начиная с Л -конца), разделенные точкой. По этой номенклатуре предыдущее соединение называется 3.2-бром(глицил-Ь-аланил-Ь-серин). Пример пептида с суффиксным заместителем представлен ниже [c.322]

Рентгеноструктурные исследования показали, что помимо серина-195 в активный центр входят также остатки гистидина (Н1з-57) и аспарагиновой кислоты (А5р-102). Другой остаток гистидина (Н1з-40) не участвует в катализе. Фермент обладает специфичностью к ароматическим аминокислотам. Эфиры ароматических аминокислот — хорошие субстраты этого фермента, и для большинства кинетических исследований в качестве субстратов использовались такие эфиры. Фермент расщепляет пептиды, освобождая карбоксильную группу ароматических аминокислот. После образования комплекса Михаэлиса единственный реакционноспособный 5ег-195 вначале ацилируется, образуя ацилферментное промежуточное соединение с субстратом. Превращение комплекса Михаэлиса в ацилфермент происходит сначала путем образования тетраэдрического интермедиата (разд. 4.4.1), и наконец происходит гидролиз ацилфермента при атаке молекулой воды, так что ацилированный продукт обычно не накапливается. [c.220]

Молекула альбомицина, как показали чешские ученые О. Микет, И. Туркова и Ф. Шорм, состоит из 2 частей пептида, включающего 3 остатка /-серина, 3 остатка N -гидроксиорнитина, и комплексно связанный с ними ион трехвалентного железа, а также пиримидина, содержащего серу. Обе части связаны атомом кислорода гидроксила одного из трех остатков серина При щелочном гидролизе пиримидиновой части молекулы обнаружен [c.743]

Определение качественного и количественного аминокислотного состава белков и пептидов проводят после их гидролиза кислотой или щелочью. Оба вида гидролиза разрушают некоторые аминокислоты. При щелочном гидролизе частично разрушаются цистеин, серии, треонин и происходит частичная рацемизация некоторых аминокислот. При гидролизе соляной кислотой (5,7 н., 105—110° С), которая обычно используется при кислотном гидролизе пептидных связей, практически полностью разрушается триптофан. В связи с этим содержание триптофана в пробах обычно определяют после щелочного гидролиза или спектрофотометрическим методом Кроме того, наблюдаются значительные потери оксиаминокислот (серина, треонина, тирозина), се-русодержащих аминокислот (цистеина, метионина) и частично пролива. При этом степень разрушения аминокислот зависит от чистоты и концентрации НС1, используемой для гидролиза, а также длительности и температуры гидролиза. Следует отметить, что примеси альдегидов при кислотном гидролизе приводят к значительной потере тирозина, а также цистеина, гистидина, глутаминовой кислоты и лизина, а примеси углеводов в больших концентрациях — к разрушению аргинина. [c.123]

При отщеплении защитных групп от промежуточных продуктов [1ри синтезе пептидов может произойти миграции ацила от кислорода к азоту (или паоборот),, если в молек ле нет N KOIiцeвьix остатков серина или треонина [62]. Пример такой реакции [c.186]

ПЕПСИН, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз белков и пептидов. Мол. масса П, свиньи ок. 35 тыс. (фермент выделен в кристаллич. состоянии) молекула состоит из полипептидной цепи, содержащей 327 аминокислотных остатков, и одного остатка фосфорной к-ты, образующего фосфоJфиpнyю связь с гидроксильной группой остатка серина в положении 68 (отщепление фосфатной группы ие сказывается на ферментативных св-вах пепсина). Размеры молекулы 5,5-4,5-3,2 нм она состоит из двух частей (доменов), между к-рыми находится область активного центра фермента, включающая два каталитически важных остатка аспарагиновой к-ты (в положениях 32 и 215). [c.465]

Ц.- кодируемая заменимая а-аминокислота. Ц. входит в состав белков и нек-рых пептидов (напр., глутатиона). Особенно много Ц. в кератинах. Биосинтез Ц. в растениях и микроорганизмах осуществляется тутем замены ОН на 8Н в серине. В организме животных образуется из метионина, распадается до цистамина. Характерная особенность Д.- его способность подвергаться в составе молекулы белка самопроизвольному окислению с образованием остатков цистина. Ц. участвует в биосинтезе цистина, глутатиона, таурина и кофермента А. [c.388]

Таким путем оыли превращены в Ы-пептиды следующие О-пептнды серина и треонина [c.509]

По полярности боковой цепи Я различают полярные и неполярные аминокислоты. К неполярным аминокислотам относятся глицин и аланин, а также гидрофобные аминокислоты — валин, лейцин, изолейцин, пролин, метионин и фенилаланин. К полярным аминокислотам причисляют серин, треоиин, цистеин, аспарагин, глутамин и триптофан (нейтральные соединения), аспарагиновую и глутаминовую кислоты и тирозин (кислые гидрофильные аминокислоты), а также лизин, аргинин и гистидин (основные гидрофильные аминокислоты). Гидрофильные полярные соединения увеличивают растворимость пептидов и белков в водных системах, в то время как нейтрально-полярные аминокислоты ответственны за каталитическую активность ферментов. В противоположность неполярным гидрофобным аминокислотам полярные аминокислоты обычно находятся на поверхности молекулы белка. [c.17]

Аминокислоты можно получать путем выделения из белковых гидролизатов, с использованием микробиологических методов, с помощью ферментативных методов или путем химического синтеза. Первые три подхода дают ь-аминокислоты, а при химическом синтезе получаются оь-соедине-ния, которые нужно еще разделить на оптические антиподы. До недавнего времени аминокислоты удавалось полущть только в очень малых количествах, но в последние годы их производство приняло индустриальные масштабы и в 1977 г. достигло 400 ООО т. Аминокислоты используются как вкусовые добавки в пищевой промышленности (глутамат натрия, аспарагиновая кислота, Щ1СТИН, глицин и аланин), как питательные растворы и терапевтические средства в медицине (все протеиногенные аминокислоты), как добавки для улучшения неполноценных питательных белков и фуража (лизин, метионин, триптофан), как промежуточные вещества в косметической промышленности (серин, треонин, цистеин), а также как исходные вещества для синтеза различных пептидов. [c.38]

Для повышения специфичности расщепления сложноэфирной связи по сравнению со специфичностью кислотного гидролиза Эллиот ацилировал свободные аминогруппы при pH 5. В результате обработки ацилированного белка 0,01 и. щелочью при комнатной температуре в течение 1,5 час значительно увеличивается количество диализуемого азрта, что согласуется с гидролизом эфирной связи с образованием смеси ацетил- или формилсерилпептадов. От этих пептидов ацильные группы были отщеплены обработкой на холоду раствором хлористого водорода в метаноле окисление перйодатом продукта реакции позволило установить, что из общего числа остатков серина в цепи 62% составляют концевые свободные остатки. Описанные выше реакции, которые Эллиот [96] использовал для селективного расщепления Пептидных цепей по остаткам серина и треонина, протекают по следующей схеме [c.219]

В случае применения безводных органических растворителей, содержащих кислоту, возможна миграция ацильных групп, находящихся у определенных остатков оксиаминокислот. Так, при определении концевых групп по методу Эдмана (см. стр. 237—245), согласно которому производное пептида обрабатывают нитрометаном и НС1 [87], уксусной кислотой й НС1 [88] или диоксаном и НС1 [186] для циклизации Ы-Конце-вого остатка, установлено [2, 314], что на последующих стадиях отщепления обнаруживаются небольшие Количества Ы-концевь1Х остатков серина или треонина. В одном случае это привело к неправильному выводу о последовательности аминокислотных остатков [2, 186]. Обычно исследуемое соединение обрабатывают СвНаЫСЗ или динитрофторбензолом при pH 8,5. Если же белок находится в среде с такой величиной pH до добавления реагента, то свободные аминогруппы, появляющиеся в результате миграции ацильной группы от N к О, вновь образуют пептидные связи. Предварительную [c.222]

Пептидные связи по обеим сторонам остатка аспарагиновой кислоты в молекуле белка особенно легко гидролизуются разбавленными кислотами [233], приче степень гидролиза зависит от pH раствора, а не от концентрации используемой кислоты [32, 189]. Так, из альбумина сыворотки крови быка за 18 час при 100° и pH 2,14 выделяется 44% остатков аспарагиновой кислоты в виде аминокислоты, в то время как при pH 3,15 освобождается всего 26% остатков кислоты [189]. При экстракции эластина 0,25 М щавелевой кислотой при 100° был получен растворимый белок единственной выделенной свободной аминокислотой оказалась аспарагиновая кислота [235]. Однако присутствие в продукте реакции пептидов с короткой цепью и результаты определения концевых груМп [24, 234] указывают на значительную степень гидролиза и других пептидных связей. Исследования, проведенные на модельных соединениях [73], позволили сделать вывод о лабильности связей остатков серина и треонина. Применение описанного выше метода гидролиза для исследования цепи А окисленного [c.226]

Другой метод, основанный на использовании безводной трифторуксусной кислоты [100], которая очень хорошо растворяет белки [173], успешно применялся для циклизации (5 мин при 0°) ФТК-производных при последовательном расщеплении в пепсине участка Н.Илей.Глу.Асп.Глу— [90]. Этот метод можно применять также для обработки ФТК-производных других белков. Вследствие быстрого образования промежуточного реакционноспособного тиазолинона (см. схему на стр. 239), по-видимому, это соединение лучше экстрагировать после кратковременного проведения реакции и завершить циклизацию в Зн. НС1, которая не разрушает ФТГ-производных серина и треонина. Представляет интерес тот факт, что очень низкие выходы, полученные Шефердом и сотр. [284] при тщательном изучении расщепления пептидов из кортикотропина, обусловлены потерями (50—70%) на стадии циклизаций в среде ледяная уксусная кислота — НС1 при 75—80° в течение 15 мин. Поскольку тиазолинон образуется быстро и имеет высокую реакционную способность, подобные условия циклизации являются, по-видимому, рлишком жесткими. На основании экспериментальных результатов этих авторов можно предположить, что критическая фаза разложения наблюдается во время расщепления и циклизации или одного из этих процессов, так как в более мягких условиях выход аминокислот при регенерации из ФТК-пептидов оказался ниже, чем выход аминокислоты из ФТГ-производного аланина в аналогичных условиях. Этим можно объяснить, почему некоторые исследователи [108, 151, 242] предпочитают пользоваться методом вычитания, согласно которому N-концевая аминокислота обнаруживается по ее исчезновению. Несмотря на низкие выходы и случайное расщепление связей, Шеферду и сотр. [284] удалось обнаружить N-концевой остаток, так как его количество обычно в 5—10 раз превышает содержание других аминокислот а реакционной смеси. Однако в случае неустойчивой, неэкстрагируемой или встречающейся в пеп [c.244]

Эта реакция не пригодна для отщепления С-концевых остатков пролина, так как они не образуют тиогидантоин, остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот, которые образуют циклические ангидриды, а не тиогидантоины (аспарагин и глутамин, наоборот, дают тиогидантоины [301]), а также остатков серина, треонина, цистина, аргинина и лизина [19, 301], которые неустойчивы при циклизации или регенерации аминокислоты из тиогидантоинового производного. Таким образом, этот метод находит весьма ограниченное применение для прямого определения строения пептидов и белков. Для определения С-концевого остатка по разности [107] реакция может оказаться более полезной, но ее все же нельзя использовать для определения аспарагиновой и глутаминовой кислот и пролина. Однако путем микробиологического анализа [107], специфичного для остатков /-аминокислот, эти аминокислоты могут быть определены по потере оптической активности на 50% вследствие рацемизации в том случае, когда они являются С-концевыми. [c.247]

Подобный метод мог бы оказаться особенно пригодным для расщепления пептидов, не содержащих остатков серина или треонина (помимо N-концевых остатков), например пептидов, которые образуются при расщеплении белков методом, связанным с миграцией ацильной группы (см. стр. 216—224). [c.248]

Другие. Бови и Тайере привели данные анализов ароматических аминокислот, серина и треонина и их глицилпептидов, а также серу содержащих аминокислот и их пептидов. При использовании частоты 60 МГц увеличивается чувствительность анализа и улучшается разрешение в спектрах соединений, что связано с более высокой напряженностью магнитного поля. [c.307]

Структуры всех 20 нормальных аминокислот (компонентов, выделенных из гидролизатов белков) были установлены к 1935 г. самым первым Браконно в 1820 г. был охарактеризован глицин, самым последним — треонин. Хотя цистеин входит в состав многих пептидов и белков как таковой, Однако их функционирующие формы содержат окисленный продукт — цистин, дисульфидные мостики которого могут образовываться как внутри-, так и межмолекулярно. За исключением глицина, все кодируемые аминокислоты белков оптически активны и одинаково хиральны при асимметрическом ос-углеродном атоме. По аналогии, с обычной номенклатурой для углеводов, их обычно рассматривают как соединения, обладающие -конфигурацией, при этом -серин считают родоначальным соединением. За исключением цистеина, конфигурация всех аминокислот соответствует S-конфигурацни по системе Кана-Ингольда-Прелога положение серы в цистеине таково, что -цистеин имеет / -конфигурацию. Изолепцин и треонин имеют по второму центру асимметрии при -углеродных атомах найденные в белках (2S, 35)-2-амино-3-метилвалериановая и (2S, 3/ )-2-амино-3-гидроксимасляная кислоты являются стереоизомерами. [c.227]

Пептиды недостаточно летучи, чтобы их можно было изучать епосредственно с помощью масс-спектрометрии электронного удара. Первые попытки применения масс-спектрометрии для определения последовательности включали предварительное ацилирование аминогрупп и этерификацию карбоксильных групп. Масс-спектры таких производных показали, что расщепление происходит с обеих сторон карбонильных групп. Расщепление связи С—N приводит к ионам ацилия —ЫНСНДС=0+, в то время как расщепление связи С—С дает альдиминиевые ионы —+NH= HR. Это основная тенденция кроме того, происходит дополнительная фрагментация боковых групп некоторых аминокислот, включая валин, лейцин, аспарагин, серин, треонин и цистеин. [c.278]

На примере пептидов, состоящих только из -аминокислот, и по данным кристаллографического анализа виомицина и туберактиномицина О видно, что все их амидные группировки имеют транс-геометрию. Другой важной особенностью, выявленной рентгеноструктурными исследованиями и затем подтвержденной изучением этих соединений в растворе, является наличие хелатного кольца, стабилизованного водородной связью, конформация которого подобна р-витку, типичному для многих других циклических пептидов (см. ниже). В соединениях семейства виомицина угловое положение в р-витке занято остатками -серина и уреида дидегид-росерина. [c.315]

Синтезированы различные производные продуктов расщепления цианокобаламина. Из кобировой кислоты (IV), хлоругольного эфира и а-аминокислот, таких, как серин, треонин и др., и их метиловых эфиров получены соответствующие пептиды кобировой кислоты [187, 188]. [c.604]

Каждая из известных (встречающихся в природе) аминокислот освобождает одну молекулу азота за исключением пролина н окси-пролина, которые совсем не реагируют, и лизина, который дает две молекулы азота. Отмечается недостаток реакционной способности у аминогруппы остатка гуанидина в аргинине, креатине и самом гуанидине. Точно так же не рёагирует иминный азот пептидов за исключением глицилглицин а. У всех аминокислот кроме гликоколя, цистина и серина можно получить хорошие результаты при П0МО1ЦИ киспого перманганата. При анализах гликоколя результаты могут превысить истинные на много процентов, если работать с кислым перманганатом. У серина ошибка меньше. Повидимому, часть образующегося из гликоколя диазосоединения разрушается полностью при действии азотистой кислоты. Это сйъ-ясняет образование СО2 из этих аминокислот и освобождение вторичного азота из пептида. [c.765]

Волее ранние опыты по гидролизу с дауэксом-50 в 0,05 и. соляной кислоте [16] показали, что аспарагиновая кислота, серин и треонин выделяются очень быстро, а валин и изолейцин — медленно по сравнению с гидролизом 6 н. соляной кислотой. Связи цистин — п цистеиновая кислота — пептид должны быть очень устойчивы по отношению к такому типу гидролиза. Приблизительно 25% глутаминовой кислоты превращается в пирролидонкарбоновую кислоту. Основные аминокислоты неполностью элюируются с ионообменника разбавленным раствором аммиака. [c.396]

Смотреть страницы где упоминается термин Серина пептиды: [c.743] [c.687] [c.185] [c.192] [c.297] [c.21] [c.100] [c.89] [c.120] [c.221] [c.189] [c.222] [c.227] [c.304] [c.316] [c.556] [c.307] [c.358] [c.163] [c.214] [c.126] [c.245]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология