Метионин как аксиальный лиганд

О различных цитохромах и данные метода ядерного магнитного резонанса для отдаленно родственных цитохромов с. В результате авторы пришли к выводу, что окислительно-восстановительный потенциал атома железа гема определяют аксиальные лиганды. Так, две гистидиновые боковые цепи в качестве аксиальных лигандов, обнаруженные, например, в Ьд, обеспечивают более низкий окислительно-восстановительный потенциал, чем пара гистидин—метионин, обычно присутствующая в цитохромах с. Если сравнивать цитохромы с, то обнаруживаются вариации длины связи Fe—S [659]. Укоро- [c.255]

В 1969 г. методом рентгеноструктурного анализа структуру цитохрома с удалось существенно уточнить, однако осталась неясной природа одного из двух аксиальных лигандов гемового железа. Другой лиганд был идентифицирован как гистидиновый остаток. При исследовании восстановленного цитохрома с из девяти источников в каждом из них был обнаружен резонансный сигнал, смещенный в сильное поле на 3,3 м. д. от внутреннего стандарта ДСС [(СНз)з51СН2СН2СН2502 Ыа ] [26]. После тщательной калибровки по стандартам было показано, что интенсивность этого пика соответствует трем протонам. В совокупности с малой шириной сигнала это привело к выводу, что резонансная линия обусловлена свободно вращающейся метильной группой. Величина сдвига в сильное поле свидетельствует о том, что метильная группа должна находиться по соседству с гемовым кольцом и вблизи от оси симметрии гема, вдоль которой ожидаются наибольшие сдвиги. Был сделан вывод, что этот резонансный сигнал с химическим сдвигом 3,3 м. д., который, по-видимому, не может быть связан ни с каким из соседних протонов, принадлежит метильной группе метио-нинового остатка, атом серы которого непосредственно связан с железом [26, 27]. Так как метионин уже был идентифицирован как шестой лиганд в кристаллической структуре окисленного цитохрома с, было сделано важное заключение о том, что при переходе от окисленного к восстановленному цитохрому с не происходит изменения состава лигандов гемового железа. [c.397]

Гемоглобины и цитохромы с имеют одинаковые лиганды, но их молекулы отличаются тем, что одно из аксиальных координационных мест занято соответственно молекулой Ог и атомом серы метионина. Если молекула О2 отсутствует, шестое координационное место ( лигандный карман ) гемоглобина остается незаполненным [60, 636, 643]. Предполагают, что в бактериальном цитохроме с не заняты оба аксиальные положения лигандов. По-видимому, в этом случае окружающая гем полипептидная цепь имеет конформацкю, препятствующую связыванию потенциальных лигандов [644]. [c.250]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология