Железо в геме

ТАБЛИЦА 145 СОСТОЯНИЕ ЖЕЛЕЗА В ГЕМ-БЕЛКАХ [44] [c.368]

Цитохромоксидаза переносит электроны с цитохрома с на кислород. В переносе электронов участвуют сначала ионы железа цитохромов а и as, а затем ион меди цитохрома а . Молекула кислорода связывается с железом в геме цитохрома а . Следовательно, переход электронов на кислород с иона меди цитохрома происходит на молекуле фермента. Каждый из атомов молекулы кислорода присоединяет по 2 электрона и протона, образуя при этом молекулу воды. [c.173]

Атом железа в геме может изменять свой спин 5 в зависимости от состояния окисления и природы шестого лиганда, если он [c.368]

Белая линия соответствует полипептидной цепи белка. Серый шар изображает атом железа в геме, видимом в боковой проекции. Соседний белый шар изображает атом кислорода молекулы воды, который связан с атомом железа координационной связью. [c.264]

Цитохром с легко экстрагируется из любой содержаш ей его ткани и может быть просто и быстро очиш,ен. В связи с этим структура цитохрома с изучена гораздо лучше, чем структура других цитохромов. Однако, хотя аминокислотная последовательность цитохрома с из разных тканей детально изучена [66], механизм окисления и восстановления железа в геме остается по существу неизвестным. Проводимые сейчас исследования показывают, что восстановление цитохрома с происходит через предварительное акцептирование электрона белком цитохрома, сопровождающееся изменением третичной структуры белка ([10] и С. Гринвуд, личное сообщение). В цитохроме с гем связан с белком через этиленовые группы колец I и II в положении 2 и 4 соответственно и через серу цистеина. Кроме того, две из шести координационных связей железа в геме замыкаются на имидазольном кольце гистидина [87]. В дыхательной цепи митохондрий цитохром с является субстратом цитохромоксидазы. [c.64]

Пероксидазы распространены в организме животных, в высших и низших растениях, в некоторых бактериях, особенно активная пероксидаза обнаружена в корне хрена. В кристаллическом состоянии пероксидаза получена из хрена, лейкоцитов, молока, различных животных тканей. Мол. масса очищенной пероксидазы хрена в кристаллическом виде 44 ООО. Молекула состоит из белка, полисахаридного компонента (около 20% по массе) и одной группы гема. Железо в гем-группе пероксидазы (как и каталазы) находится в трехвалентном состоянии. [c.122]

К НИМ ОТНОСЯТСЯ вопросы, связанные с определением электронной конфигурации атома железа, входящего в различные биологически важные соединения. К этой проблеме тесно примыкает вопрос о возможности изучения парамагнитной релаксации из сверхтонкого расщепления мессбауэровских спектров. Анализ важнейших параметров мессбауэровских спектров — изомерного сдвига, квадрупольного расщепления, эффективного внутреннего магнитного поля, асимметрии линий — и результата влияний на них температуры и внешних магнитных полей позволяет во многих случаях получать уникальную картину электронного строения железа в гемо- и металлопротеинах, а также молекулярных групп ближайшего окружения железа. Измерение интенсивности резонансного поглощения у-квантов без отдачи в образцах, находящихся в различных температурных условиях и агрегатных состояниях, часто дает возможность сделать выводы относительно прочности связи атома или иона железа с другими атомами или молекулярными группами. Наконец, не менее перспективным и важным является использование мессбауэровской спектроскопии для изучения метаболизма железа в разных организмах. Применяя эффект Мессбауэра, удобно следить не только за перемещением железа, но и регистрировать изменение его электронной конфигурации, если в качестве меченого атома использовать изотоп Те. [c.416]

Комплекс цитохромов переносит электроны на молекулу кислорода. Кислород, поступающий в митохондрии из крови, связывается с ионом железа в геме цитохрома а- в молекулярной форме О2 (подобно тому, как он связывается с гемоглобином в процессе своего транспорта). Затем каждый из атомов молекулы О2 последовательно присоединяет по два электрона и два протона, восстанавливаясь при этом до молекулы воды [c.324]

Ввиду сложной субмолекулярной организации биополимеров, включающей первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру, особое значение для описания структурных свойств и функциональной активности биополимеров приобретает динамика движения на разных наноскопических уровнях. Существует ряд экспериментальных методик и теоретических приближений, позволяющий определять масштабы и характеристические времена таких движений. Среди экспериментальных методов эффективно применение мессбауэровской спектроскопии (МС), рэлеевского рассеяния мессбауэровского излучения (РРМИ) и рентгенодинамического анализа (РДА). Определение иерархии движений целесообразно осуществить на хорошо изученных белках миоглобине (МЬ) и гемоглобине (НЬ). Для увеличения чувствительности МС производится замена гема с натуральным атомом железа на гем, включающий изотоп Ре. В результате с. помощью МС можно определять среднеквадратичные смещения атома железа в геме и движения гема как целого — [c.468]

Д. Изменение расположения атома железа в геме. [c.21]

Рис. 7-46. Строение хлорофилла. Атом магния связан в порфириновом кольце, близком по структуре к порфириновому кольцу, связывающему железо в геме (сравните с рис. 7-27). Цветом выделена система сопряженных двойных связей.

В настояще время изучаются модели следующих групп ферментов дегидрогеназ, оксидаз, некоторых гидролаз и, пожалуй, наиболее часто моделировавшегося фермента — каталазы. Все они (за исключением гидролаз) представляют собой комплексы (соединения) белка с определенной простетической группой изучение их шло по пути моделирования ее. Ряд ферментов содержит в своем активном центре атом металла, например каталаза — железо (в геме), полифенолоксидаза — медь. Естественно, что многие исследования были направлены на изучение каталитических свойств различных соединений металлов. Были получены модели каталазы — комплексные соединения кобальта, свинца, марганца, но наиболее эффективной при разрушении перекиси водорода оказалась медь. Известно, что некоторые комплексные соединения ее с азотистыми веществами, сравнительно простые по своему составу, типа, скажем, комплекса с диамином [c.329]

Кислород, поступающий в митохондрии из крови, связывается с атомом железа в геме цитохрома в форме молекулы (подобно тому, как он связывается с гемоглобином). Затем каждый из атомов молекулы последовательно присоединяет по два электрона и по два протона, превращаясь в молекулу воды [c.230]

Атом железа в геме способен образовывать шесть связей. Четыре из них расположены в плоскости гема. Пятая находится по одну сторону от этой плоскости, шестая - по другую. Расположение связанных с железом атомов называют также координационными положениями. [c.50]

Каким образом присоединение О2 к гемовому железу вызывает конформационное изменение гемоглобина Как указано в гл. 10 (разд. Б.4), при связывании с кислородом атом железа в геме, по-видимому, смещается в плоскости гемогруппы приблизительно на 0,06 нм [73]. Это смещение передается через гистидин F-8, и спираль F смещается в сторону гема в результате происходит изменение третичной структуры, приводящее к ослаблению водородных связей в области а1р2-контактов и солевых мостиков между субъединицами. Несмотря на тщательные рентгеноструктурные исследования, детали механизма, инициирующего конформационные изменения при присоединении О2, остаются неясными. Необходимо иметь в виду, что разрешение, которое удается получить при рентгеноструктурном исследовании кристаллов белков, позволяет установить локализацию легких атомов с достаточной точностью, в результате чего механизм передачи кооперативных эффектов не поддается непосредственному изучению и его приходится выяснять, исходя из изменений третичной структуры субъединиц при атшеплении лиганда от Р(т. е. окси-)- или при присоединении его [c.307]

Гемсодержащие белки являются переносчиками электронов или малых молекул, таких, как О2. В гемоглобинах функция гема и окружающей его полипептидной цепи состоит в обеспечении связывания молекулярного кислорода железом и в защите координированного ферроиона от окисления [639]. В цитохроме с функция атома железа в геме заключается не в координации малой молекулы, а в переносе электронов в ходе метаболизма энергии железо ферментативно восстанавливается (Fe —>- Fe " ) и окисляется соответствующими белками — партнерами цитохрома с [509]. Цитохром 65 — составная часть другой группы электронпереносящих белков, которые участвуют в расщеплении жирных кислот и других химических реакциях [297]. Было выдвинуто предположение [640], что цитохром 5 может взаимодействовать in vivo с цитохромом с. Однако пока установлено, что восстановление цитохрома с цитохромом bs может происходить только in vitro. Недавно была предложена структурная модель этого взаимодействия [640]. [c.249]

Присоединение О2 и других лигаидов к МЬ и НЬ происходит в группе гема. Лиганды насыщают щестую координационную валентность атома железа в геме. Образование этой химической связи вызывает ряд событий в молекуле белка. [c.422]

I Атом железа в геме имеет октаэдрическую конфигурацию, е., железо здесь шестикоординационное. Ион Ре находится центре плоского порфинового квадрата и связан с четырьмя ромами азота пиррольных колец (см. 10.1). Пятым лигандом 4и1яется остаток Н15-87 в а-цепи (или Н1з-92 в.р-цепи), с ато-№м азота которого осуществляется координационная связь тома железа. Шестое координационное место (по другую сто-р ну плоскости порфинового цикла) в. отсутствие кислорода в имает молекула воды. При взаимодействии попавшего легкие кислорода с гемоглобином происходит замещение олекулы воды на кислород, приводящее к образованию окси-[( моглобина (рис. 11.16). Необычным является то, что в этом Ьмплексе Ре + не окисляется в Ре +. Это объясняется тем, 0 в гемовом кармане молекула Ог находится в гидрофобном окружении. [c.375]

В ряде случаев белки проявляют свою активность при наличии в их составе определенных компонентов, связанных с белковой молекулой. Это можно продемонстрировать на примере уже упоминавшегося тема. Известно большое число комплексов белков с гемом и некоторыми его структурными аналогами, которые объединяются под общим названием гемопротеиды. Центральный атом железа в геме способен образовывать шесть связей. Четыре из них расположены в плоскости гема и соединяют атом железа с четырьмя атомами азота плоской структуры порфиринового кольца, а пятая и шестая находятся перпен.. икулярно по обе стороны плоскости порфиринового цикла и могут давать дополнительные связи с определенными лигандами. Атом железа в геме может менять степень окисления и быть либо в ферроформе Ге , либо в ферриформе и таким образом играть роль переносчика электронов и участвовать в окислительно-восстановительных процессах. Атом кислорода, принимая участие в процессе окисления, может изменить степень окисления железа до Ге (IV) или Ге(У). Если гем связан в комплекс со специфичным белком, это приводит к резкому усилению одной из выполняемых гемом функции. Например, образование комплекса с белком глобином (ге-моглобин) усиливает координирующую способность гема, в особенности способность координировать молекулу О2. Гемоглобин обратимо связывает кислород, который выступает в качестве одного из лигандов, и таким образом служит переносчиком кислорода в многоклеточных организмах. У высших позвоночных гемоглобин находится в специальных красных кровяных клетках (эритроцитах), которые сорбируют кислород в легких и доставляют его ко всем органам и тканям с током крови. [c.16]

Наиболее характерным свойством Г. является обратимое присоединение молекулярного кпслорода, со и других газов. Соединение Г. с молекулярным кислородом называется о к с н г е м о г л о б и н о м, с окисью у1 лерода — кapбoк игeмoглoби-н о м. Реакция присоединения к Г. молекулярного кислорода не является истинным окислением, т. к. валентность железа в геме при этом не изменяется, и эту реакцию правильнее называть о к с и г е и а-ц н е й. Истинное окисление Г., при к-ром железо гема переходит в трехвалентное состояние, происходит прп действии на Г. нек-рглх окпс.1пггелей продукт окисления Г. называют м е т г е м о г л о б и н о м пли гем и глобин о м. Молекула Г. содержит [c.419]

Цитохромы - это гемопротеины - белки, содержащие в качестве прочно связанной простетической группы гем. Атом железа в геме может менять валентность, присоединяя или отдавая электроны. [c.172]

В отличие от поведения атома железа в гемах гемоглобина и цитохромов каталитический процесс в случае гидропероксидаз связан, с промежуточным окислением трехвалентного железа до более высоких валентностей. [c.234]

Наше рассмотрение предполагает, что молекулы воды занимают координационные места, не занятые другими лигандами. Как было указано [35], природа лигандов, присоединенных к иону металла, влияет на его жесткость и мягкость. По-видимому, жесткие лиганды делают лиганд еще более жестким, а мягкие — более мягким по отношению ж дополнительным лигандам. Так, например, ионы металлов, связанные с серусодержащими лигандами или относительно мягкими порфириновыми кольцами, будут проявлять большую тенденцию к образованию комплексов с дополнительными мягкими лигандами по сравнению с гидратированным ионом металла [M(H20)g] +, связанным с молекулами воды, которые относятся к жестким лигандам. Именно влиянием лигандов можно объяснить тот факт, что железо в геме столь прочно координирует такие мягкие лиганды, как СО и N , даже в присутствии большого количества жесткого лиганда воды. Этим можно объяснить такое высокое сродство Fe + (и, по-видимому, даже Fe +) к сере в нетеминовых железо-серусодержащих белках [44, 45]. [c.100]

Показано, что гем в пероксидазе связан с одной карбоксильной группой белка. Связь железо — гистидин, характерная для других гемопротеидов и в том числе для каталазы, в пероксидазе отсутствует. Простетическая группа пероксидазы может быть отделена диализом от апофермента, а добавление же к последнему отщепленного гемина восстанавливает первоначальную активность фермента. Железо в гем-группе каталазы и пероксидазы находится в трехвалентном состоянии, четыре места в координационной сфере геминового железа заняты порфириновым циклом. Пятые места заняты постоянными заместителями белковой молекулы, а по шестому месту располагаются субстраты реакции или их конкурентные ингибиторы. [c.211]

Сравнивая (ж )к и (ж )ре необходимо отметить, что (ж )ре значительно меньше средней величины (ж )к по всей глобуле, что соответствует ограниченной подвижности атома Ре в этом районе по данным РДА. Однако характер температурных зависимостей этих величин подобен, что свидетельствует о влиянии конформационной подвижности белка на движение атома железа в геме и гема как целого. На рис. 14.24 представлена карта динамичеких областей миоглобина, полученная с помощью трех перечисленных методов, в которой твердотельная область миоглобина [c.473]

Молекула гемоглобина имеет четвертичную структуру и состоит из четырех белковых субъединиц — двух а (а, и а ) и двух (уЗ и уЗз), каждая из которых имеет характерную для нее третичную структуру и небелковую часть (рис. 92). Небелковая часть гемоглобина называется гемом, а белковая — глобином. Гем содержит четыре пиррольных кольца, связанных в центре с атомом железа. Железо в геме может быть в ферроформе (Ре ) или в ферриформе (Ре " ) и обеспечивает связывание кислорода (О ). Связывание кислорода осуществляет только двухвалентное железо. Присутствие гема придает белкам красный цвет. Глобин обеспечивает видовую специфичность гемоглобина. [c.243]

Для понимания роли белка при связывании лиганда с бачками гема необходимо исследовать связывание лиганда с изолированным протогемом (т. е. без белка) в растворе. Атом железа в геме соединен четырьмя связями с атомами азота в порфири не и одной аксиальной связью с молекулой П О, вторая аксиальная связь остается свободной либо замыкается на молекулу СО, Альбердинг с сотр. 1361, используя для фотодиссоциации импульс лазера на красителе (кумарине) с длиной волны 540 нм и длительностью [c.107]

Если при функционировании происходят структурные изменения, прежде всего необходимо выяснить, на каком структурном уровне они осуществляются и какие участки в них вовлечень . Можно подумать, что в случае окси- и дезоксигемоглобина (рис. 1.5) главное структурное изменение, сопровождающее оксигенацию, состоит в перестройке четвертичной структуры, но это не обязательно так. Кислород связывается с группами гема, расположенными вблизи участков контактирования четырех субъединиц белка. Но для того, чтобы произошло изменение четвертичной структуры, свойства остатков на поверхности должны быть как-то изменены. Действительно, когда кислород связывается с гемом гемоглобина, атом железа в геме сдвигается, что вызывает ряд небольших изменений третичной структуры, изменяющих поверхность субъединиц. Эти изменения не менее важны для понимания механизма кооперативного связывания кислорода гемоглобином, чем значительно более заметные изменения четвертичной структуры. Иногда в макромолекуле не происходит структурных перестроек при связывании с ней другой молекулы, но зато последняя претерпевает такие изменения. Прекрасным примером такого рода является связывание гексасахарида с молекулой фермента лизоцима. Как показано на рис. 1.12, один из участков связывания сахара в молекуле лизоцима не способен присоединять сахар в нормальной конформации кресла. Для того чтобы произошло такое связывание, сахарное кольцо должно деформироваться и перейти в форму полукресла, что энергетически не выгодно. Тем не менее этот переход осущестмяется, так как затрата энергии с лихвой компенсируется энергией связывания остальных молекул сахара. Грубо говоря, лизоцим способен использовать энергию связывания, сконцентрировав ее в одной точке углеводного комплекса. Это помогает разрыву связи С—О в одном из сахаров, что является частью механизма каталитического действия фермента. [c.34]

В табл. 2.2 приведены некоторые наиболее распространенные коферменты. Многие коферменты являются производными витаминов — незаменимых пищевых факторов (см. гл. 7). Отметим, что в числе коферментов есть такие, которые содержат металл кобальт в кобаламидах, железо в геме. [c.69]

Затем в дыхательной цепи пути электронов и протонов расходятся. Перенос электронов осуществляется с помощью цитохромов. Цитохромы представляют собой гемопротеины (геминовые ферменты). Атом железа в геме цитохромов может менять валентность, присоединяя или отдавая электрон [c.229]

Атом железа в геме присоединен к 4 атомам азота в центре протопорфиринового [c.49]

На долю участка, в котором происходит связывание кислорода, приходится лишь небольшая часть объема всей молекулы миоглобина. В самом деле, кислород непосредственно присоединяется только к атому железа в геме. Какова же роль полипептидной части молекулы в связывании и переносе кислорода Для ответа на этот вопрос рассмотрим, как связывается кислород свободным гемом. В водном растворе свободный феррогем способен связать кислород, но лишь на короткий момент. Объясняется это тем, что в воде феррогем быстро окисляется до ферригема, который не связывает кислорода. Промежуточным продуктом в этой реакции является сандвичевое соединение, образованное двумя гемами с О2 [c.58]

Миоглобин и гемоглобин - белки, выполняющие у позвоночных роль переносчиков кислорода. Миоглобин облегчает перенос кислорода в мышцах и обеспечивает его накопление в этой ткани. Гемоглобин, находящийся в эритроцитах, является переносчиком кислорода в крови. Способность этих белков связывать кислород обусловлена наличием в их молекуле прочно связанной простетической группы гема. Гем представляет собой замещенный порфирин с центрально расположенным атомом железа. Железо в геме может быть в ферроформе (+ 2) или ферриформе (- 3). Только ферроформа способна связывать О2. [c.66]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология