Метионин переход серы

Опыты с изотопами показали, что если животному давать метионин, меченный по сере(8 ), то часть меченой серы быстро переходит в цистеин (цистин) белков организма. Для синтеза цистеина (цистина) углеродный скелет метионина не используется. Это следует, например, из того наблюдения, что после скармливания крысам метионина с двойной меткой (содержащего стабильный изотоп серы а в углеродной цепи — стабильный углерод С з) в цистине, выделенном из шерсти таких животных, было 80% изотопной серы, в то время как меченый углерод отсутствовал. [c.348]

Меченая сера из метионина, введенного собаке внутривенно, быстро появляется в кровяной плазме, но такой переход замедляется в 20 раз при удалении печени. Таким образом, белки плазмы синтезируются главным образом в печени. С другой стороны, удаление печени не влияет на переход меченой серы из метионина в цистин всех тканей. [c.320]

Меченая сера из метионина, введенного собаке внутривенно, быстро появляется в кровяной плазме, но такой переход замедляется в 20 раз при удалении печени. Таким образом, белки плазмы синтезируются главным образом в печени. С другой стороны, удаление печени не влияет на переход меченой серы из метионина в цистин всех тканей. Применив G -карбонат, Б. И. Степаненко с сотр. [1531 ] нашел, что адреналин стимулирует синтез углеродного скелета глюкозных остатков в печени здоровых крыс, но не оказывает этого действия у диабетических животных. [c.497]

При гидразинолизе белков сера цистина и цистеина (но не метионина) превращается в сероводород, который можно определить колориметрически по реакции Каро, состоящей в переходе диметил-л-фенилендиамина в метиленовый голубой [110]. Гоа [111] значительно повысил чувствительность этого метода путем превращения сероводорода в сульфид висмута. [c.148]

Каким образом электрон поступает в феррицитохром с и восстанавливает его и как электрон покидает экранированную группу гема ферроцитохрома с, восстанавливая цитохромоксидазу Одной из возможностей является переход на железо (Fe +) электрона атома серы (метионина-80), при этом происходит образование радикала с дефицитом электронов. Как нетрудно себе представить, образовавшаяся дырка могла бы заполниться электроном, поступающим от —ОН-группы соседнего тирозина-67. Этот тирозин мог бы далее сместиться на поверхность и, вступив в контакт с тирозином-74, принять от него электрон [17]. Таким образом, редуктаза, действующая на феррицитохром с, должна взаимодействовать с расположенным на поверхности тирози-ном-74. Хотя подобный механизм, основанный на промежуточном образовании подвижных тирозиновых радикалов, не имеет прецедента, указанная возможность заслуживает внимания. Сходное предположение [20, 21] заключается в том, что электроны поодиночке или парами поступают с поверхности через систему водородных связей на тирозин-67 и далее на метионин-80. Предлагался также вариант обмена электронов через часть гема, выходящую на поверхность [22]. Что касается окис- [c.374]

Дайер отметила также, что при скармливании крысам этио-нина они теряли в весе быстрее, чем при полном исключении метионина из рациона, причем такое действие этионина снижалось при одновременном введении метионина [223]. Наблюдения Дайер неоднократно подтверждены установлено, кроме того, что этионин тормозит рост микроорганизмов [217, 220]. У крысы этионин тормозит включение глицина и серы метионина в белки тела, а также превращение метионина в цистин [221]. У самок крысы введение больших количеств этионина вызывает вскоре жировое перерождение печени это нарушение устраняется введением метионина, но не может быть снято рядом других исследованных аминокислот [226]. Этионин тормозит у крыс перенос метильной группы метионина к холину, но не влияет на образование креатина [222]. Интересно отметить, что холин, подобно метионину, оказывает благоприятное действие при интоксикации этионином [224]. После введения крысам этионина, меченного по метиленовому углероду этильной группы, значительное количество радиоактивного изотопа было обнаружено в три-метиламиновом остатке холина. Углерод этильной группы включался также в креатинин кроме того, сера этионина переходила в состав цистина [225]. Вполне очевидно, что этионин подвергается превращениям в организме крысы. Высказано предположение, что его токсическое действие обусловлено образованием этильных аналогов холина и других соединений [274, 275]. Это предположение подтверждается данными о том, что триэтилхолин подавляет рост крыс [225] и тормозит синтез [c.147]

В 1969 г. методом рентгеноструктурного анализа структуру цитохрома с удалось существенно уточнить, однако осталась неясной природа одного из двух аксиальных лигандов гемового железа. Другой лиганд был идентифицирован как гистидиновый остаток. При исследовании восстановленного цитохрома с из девяти источников в каждом из них был обнаружен резонансный сигнал, смещенный в сильное поле на 3,3 м. д. от внутреннего стандарта ДСС [(СНз)з51СН2СН2СН2502 Ыа ] [26]. После тщательной калибровки по стандартам было показано, что интенсивность этого пика соответствует трем протонам. В совокупности с малой шириной сигнала это привело к выводу, что резонансная линия обусловлена свободно вращающейся метильной группой. Величина сдвига в сильное поле свидетельствует о том, что метильная группа должна находиться по соседству с гемовым кольцом и вблизи от оси симметрии гема, вдоль которой ожидаются наибольшие сдвиги. Был сделан вывод, что этот резонансный сигнал с химическим сдвигом 3,3 м. д., который, по-видимому, не может быть связан ни с каким из соседних протонов, принадлежит метильной группе метио-нинового остатка, атом серы которого непосредственно связан с железом [26, 27]. Так как метионин уже был идентифицирован как шестой лиганд в кристаллической структуре окисленного цитохрома с, было сделано важное заключение о том, что при переходе от окисленного к восстановленному цитохрому с не происходит изменения состава лигандов гемового железа. [c.397]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология