Преальбумин

Буферный раствор трис—ЭДТА [1 ]. Этот раствор лучше других подходит для разделения белков сыворотки. В нем можно выделить 9 фракций преальбумин, альбумин, три фракции а-глобулинов, три фракции р-глобулинов и у-глобулин. [c.51]

Б. Физиологическая основа. Общий уровень тироксина не связан прямо с физиологическим гормональным эффектом тироксина. Уровень тироксина варьирует с изменением концентраций белков-носителей (тироксин-связывающий глобулин и преальбумин), которые легко меняются в зависимости от физиологического состояния, например, при беременности, при различных заболеваниях и приеме лекарств. Толкование показателя общего тироксина зависит от концентрации белка-носителя, которую можно определить исходя из значений связывания [c.378]

Весьма широко распространено посттрансляционное присоединение углеводов к белкам. Все известные белки плазмы крови, напрнмер, представляют собой гликопротеины (за исключением альбумина и преальбумина). Гликопроте ины несут разнообразные функции, в частности структурные (коллаген), ферментативные (тромбин) и гормональные (тироглобулин). Содержание углеводов меняется от 0,5 /о в коллагене до примерно 85 % в групповых веществах крови. В гликопротеинах, однако, присутствует лишь относительно небольшое число типов углеводов, включающее О-галактозу, О-маннозу, О-глюкозу, -фукозу, Л -ацетил-/)-глюкозамин, УУ-ацетил-О-галактозамин и сиаловые кислоты. В некоторых растительных гликопротеинах содержится 1-араби-ноза. [c.548]

Было найдено, что многие белки, содержащиеся в плазме и сыворотке крови, являются гликопротеинами только сывороточ- 1Ь1й альбумин и преальбумин не содержат углеводов. Строению Функциям многих из этих соединений посвящен обзор [204] [c.267]

Принятые обозначения г—гамма-глобулин. 50 мкг гп—гл —комплекс гаптот глобин-гемоглобин, 50 мкг гф—трансферрин, 25 мкг гл —гемоглобин а—альбумин. 25 мкг 01 —антитрипсин, 25 мкг па—преальбумин, 25 мкг. Результаты, полученные одним лишь электрофорезом в геле, приведенц справа. [c.338]

Альбумина Альбумин Преальбумин (транспорт тироксина) [c.45]

Рис. 69. Препаративное изотахофоретическое разделение белков сыворотки крови человека [280]. Л. 1 мл сыворотки компоненты идентифицированы с помощью иммунопреципитации. 1 — преальбумин 2 — орозомукоид 3 — аран-титрипсин 4 — альбумин 5 — церулоплазмин 5 — гаптоглобин 7 — трансфер-рин 8 — ое-макроглобулин Р — иммуноглобулин А (IgA) — иммуноглобулин М (1ёМ) // — иммуноглобулин О (IgG). Б. 2 мл сыворотки 1 мл 40%-ного амфолина (pH 5—7) был использован в качестве пространственного разобщителя. Регистрация поглощения УФ-света при 280 нм. Начальное напряжение 800 В со стабилизацией силы тока в 10 мА, температура 10 X, скорость элюции 25 мл/ч,

На рисунке 49 показана молекула цитохрома с а — обычный ход пептидной цепи, где видны отдельные атомы (Р. Дикерсон. 1975) в — изображение той же конформации по методу Д. Ричардсон с акцентом на участки вторичной структуры. Как видно из рисунка, цитохром с имеет высокий процент а-спирализован-ных областей. Напротив, для преальбумина (рис. 50) характерно очень высокое содержание структур типа складчатого листа , которые образуют основное ядро белковой молекулы. Еще более выразительны конформации ферментов триозофосфатизомеразы (рис. 51 а, б) и лактатдегидрогеназы (рнс. 52), в которых упорядоченные сгустки р-структур в центре молекулы обрамлены а-спи-ралями различной длины. [c.99]

Какой формой витамина А обусловлено его токсическое действие а) свободной б) связанной в) фиксированной в тканях г) содержащейся во фракции преальбуминов [c.338]

В головном мозгу быка с помощью полученных кроличьих антисывороток обнаружен органоспецифический видонеспецифический антиген, который при иммуноэлектрофорезе движется двумя иммунологически идентичными фракциями медленной, расположенной в области глобулинов, и быстрой, локализованной в области преальбуминов сыворотки крови. [c.26]

От половины до двух третей Т4 и Т3 присутствуют в организме вне щитовидной железы, причем большая часть их находится в крови в связанной форме в комплексе с двумя белками ти-роксин-связывающим глобулином (ТСГ) и тироксин-связывающим преальбумином (ТСПА). В количественном отношении большее значение имеет ТСГ, который представляет собой гликопротеин с мол. массой 50000. Он связывает Т4 и Т, со сродством, в 100 раз превышающим сродство ТСПА, и емкостью, равной 20 мкг/100 мл плазмы. При нормальных условиях ТСГ связывает (нековалентно) почти весь Т4 и весь Т содержащиеся в плазме (табл. 46.1). Биологическая активность гормонов обусловливается небольшой несвязанной (свободной) фракцией. Несмотря на значительные различия в общем количестве гормонов, свободная фракция Т, близка к таковой Т4, однако время полужизни Т4 в плазме в 4—5 раз больше, чем Т,. [c.190]

Второй этап заканчивают после того, как вытянутся наиболее выраженные пики преципитации. На электрофореграм-мах сывороток наибольший и ближайший к аноду пик дает альбумин (не считая пика преальбумина). По положению пика альбумина судят о качестве разделения в первом направлении. Если пик альбумина доходит до верхнего края пластины, значит, концентрация антител к суммарному пулу сывороточных белков подобрана правильно. [c.227]

Тиреоидные гормоны являются долгожителями -среди всех гормонов и нейромедиаторов. Они могут циркулировать в крови в неизменном виде в течение нескольких дней. Такая устойчивость гормоиов объясняется, по-видимому, образованием прочной связи с Т связывающими глобулинами и преальбуминами в плазме крови (см. раздел 2.3). Эти белки имеют в 10—100 раз большее сродство к Т4, чем к Гз, поэтому в крови человека содержится 300—500 мкг Т4 и лишь 6— 12 мкг Гз. [c.93]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология