Глобины гемоглобинов

Гемин и хлорофилл. Особенно важными производными пиррола являются пигменты крови и зеленых растений. Красящее вещество крови, гемоглобин, играющий роль передатчика кислорода, является сложным белком. При гидролизе он распадается на протеин—глобин и небелковое вещество—гемин. В мо- [c.588]

Хромопротеиды — вещества, в которых белковая часть соединена с красящим веществом. Представитель гемоглобин крови-, при гидролизе он расщепляется, образуя белок глобин (см. выше) и красящее вещество гем (стр. 420) красного цвета. [c.298]

Гистоны—белки основного характера, так как содержат значительное количество диаминокислот со свободными аминогруппами они растворимы в воде и в разбавленных кислотах, но не растворимы в разбавленных щелочах. Обычно представляют собой собственно белковые части сложных белков. Представитель глобин — белок, входящий в состав сложного белка крови — гемоглобина. [c.297]

Расщепление гемоглобина приводит к глобину и легко окисляющемуся г е м у, в котором железо еще двухвалентно. Ге.м способен связывать 2 молекулы основания (например, пиридина) и при этом образовывать так называемые г е м о х р о м о г е н ы гемоглобин можег рассматриваться как гемохромоген, в котором молекулы основания заменены белковой молекулой. [c.974]

Глобин принадлежит к группе гистонов, так как он растворяется в разбавленных кислотах (изоэлектрическая точка 7,5). Примерно одну пятую часть молекулы белка составляют основные аминокислоты, среди которых преобладает лизин. В большинстае гистонов преобладает аргинин. Аминокислотный состав гемоглобина лошади приведен в табл. 42 (стр. 657). Содержание серы (щистива) в глобинах колеблется IB гемоглобине лошади— 0,39%. в гемоглобине кошки — 0,62%, в гемоглобине курицы — 0,86%. Гемоглобин здорового взрослого человека так же, как и гемоглобин лошади, не содержит изолейцина фетальный гемоглобин (HbF) содержит примерно восемь остатков этой аминокислоты. Гемоглобин S, который находится в крови больных серповидной анемией (болезнь, характеризующаяся массовым распадом эритроцитов), является продуктом врожденного нарушения нормального метаболизма. Гемоглобин S значительно менее растворим, чем гемоглобин А, его изоэлектрическая точка лежит заметно выше (на [c.671]

Гемоглобин осуществляет перенос кислорода от легких к различным органам, в которых протекают реакции окисления. Молекула гемоглобина состоит из двух пар полипептидных цепей (их аминокислотная последовательность известна) и четырех гемов, соединенных слабыми связями с гло-биновой частью (см. гл. IV). Пятое и шестое лигандные места атома железа гема заняты двумя имидазольными группами гистидиновых остатков глобина. Гемоглобин обладает замечательной способностью вступать в обратимую реакцию с молекулярным кислородом, образуя оксигемоглобин, в котором кислород заменяет одну из имидазольных групп и становится шестым лигандом атома железа, причем само железо не окисляется. Метгемоглобин, в котором /келезо окислено до трехвалентного состояния, ие способен соединяться с кислородом. Помимо кислорода гемоглобин соединяется и с другими небольшими молекулами или ионами. Следует, в частности, отметить его способность образовать очень прочный комплекс с окисью углерода, чем и объясняется известная токсичность этого соединения. Гем служит коферментом и некоторых других белков, по своей биохимической [c.233]

A. Гемоглобин — железопорфирины, связанные с белком глобином. Гемоглобины обладают способностью обратимо связывать кислород, они транспортируют этот газ в системе кровообращения (см. гл. 6). Структура гема показана на рис. 6.2. [c.356]

Расположение неполярных аминокислотных остатков внутри белковой глобулы непосредственно доказывается рентгенографическими исследованиями структуры мии-глобина, гемоглобина, лизоцима. [c.290]

Молекула гемоглобина построена как тетрамер из двух аналогичных глобинов (полипептидных цепей) неодинаковой длины. В центре белка находится простетическая группа, образованная [c.359]

Кератин волос, ногтей, коллаген Глобин гемоглобина [c.285]

Такие же результаты были получены при изучении глобинов — гемоглобина и миоглобина, участвующих в переносе и запасании кислорода. Степень сходства между молекулами гемоглобина у четырех видов приматов показана в табл. 26.7. Эволюционные связи между различными глобинами, предполагаемые на основе аминокислотных последовательностей (с указанием организмов, у которых они встречаются), представлены на рис. 26.18. Различия в аминокислотных последовательностях цитохрома с и этих глобинов возникли, по-видимому, в результате мутаций предковых генов. [c.304]

Комплексообразователем в хлорофилле выступает магний, а в гемоглобине — железо. В одной плоскости с металлом располагаются четыре атома азота органического лиганда. По одну сторону от плоскости железо присоединяет молекулу белка (глобина), а по другую сторону — молекулу кислорода. Такой продукт называется оксигемоглобином. Он образуется в легких, где гемоглобин присоединяет кислород воздуха и далее в виде оксигемоглобина разносится по всему организму. В кровеносных капиллярах происходит отщепление кислорода, который используется для осуществления различных ферментативных процессов окисления органических веществ. Гемоглобин возвращается в легкие и снова участвует в переносе кислорода. Хлорофилл играет важнейшую роль в процессах фотосинтеза, протекающих во всех зеленых растениях. [c.154]

Глобины гемоглобинов крови разных животных различны по составу и расположению в их молекулах аминокислот. Различаются они также серологически (стр. 37). Так, например, глобин человека не включает аминокислоты изолейцина, в то время как в глобине собаки его содержание составляет 1,36%. В глобине собаки и коровы содержатся различные количества метионина и т. д. Что же касается гема, то по своей химической структуре он один и тот же у различных позвоночных животных. Отсюда ясно, что видовая специфичность гемоглобинов обусловлена их белковыми компонентами. Глобины по содержанию в них диаминомонокарбоновых кислот относятся к гистонам. Молекулярный вес гемоглобина равен 67— 70 тысячам и в его молекуле содержатся четыре молекулы гема. Молекула гема включает один атом железа. [c.43]

Красящее вещество крови. Красное красящее вещество крови, или гемоглобин, состоит из белковой части, глобина, и красящего компонента, гема, содержащего комплексно связанное железо. [c.974]

Гемоглобин крови — сложное белковое вещество из группы хромопротеидов (стр. 298). Он состоит из растворимого в воде простого белка глобина (стр. 297) и красящего вещества гема, в котором содержится двухвалентное железо, комплексно связанное с порфири-новой группировкой. По современным представлениям, строение [c.420]

Свободный гем легко окисляется на воздухе, превращаясь в гемин, железо которого трехвалентно. Соединяясь же с глобином, гем становится более устойчивым к окислению и, реагируя с кислородом, образует оксигемоглобин, в котором железо сохраняет двухвалентную форму. Этим объясняется и довольно легкое отщепление кислорода, присоединенного к гемоглобину. [c.144]

Принятые обозначения г—гамма-глобулин. 50 мкг гп—гл —комплекс гаптот глобин-гемоглобин, 50 мкг гф—трансферрин, 25 мкг гл —гемоглобин а—альбумин. 25 мкг 01 —антитрипсин, 25 мкг па—преальбумин, 25 мкг. Результаты, полученные одним лишь электрофорезом в геле, приведенц справа. [c.338]

В качестве примера белкового комплекса можно привести гемоглобин, являющийся хромопротеидом — комплексом белка глобина) с природным красителем (геном). [c.450]

Комплексообразователем в хлорофилле выст пает магний, а в гемоглобине — железо. В одной плоскости с металлом располагаются четыре атома азота органического лиганда. По одну сторону от плоскости железо присоединяет молекулу белка (глобина), а по другую — молекулу кислорода. Такой продукт называется оксигемоглобином. Он образуется в легких, где гемоглобин присоединяет кислород воздуха и далее в виде оксигемоглобина разносится по всему организму. Хлорофилл играет важнейшую роль в процессах фотосинтеза, протекающих во всех зеленых растениях. [c.110]

Разница заключается только в том, что у хлорофилла М = Мд +, а у гемоглобина — Ре +. Координационное число данных ионов равно б, поэтому по вакантным местам присоединяются еще две молекулы других веществ. Например, в гемоглобине по одну сторону хелата присоединяется молекула белка глобина, а по другую— молекула кислорода, благодаря чему это соединение является переносчиком кислорода в крови [c.163]

Гемоглобин переносит кислород из легких к тканям. Он построен из четырех пептидных субъединиц — двух а-глобинов и двух р-глобинов каждый глобин связан с гемом. Структура гемоглобина показана в виде [c.493]

Гистидин — а-амино-Э-[4(5)-имидазолил] пропионовая Клота — входит в состав многих белков, в том числе глобина. гемоглобине за счет пиридинового атома азота имидазольного рагмента этой кислоты белок глобин связывается с атомом еЙеза гема (см. 10.1 и 11.3). [c.287]

Большое значение имеет комплексообразование железа с биолигандами [2, с. 165—184]. Особенно важен гемоглобин — железосодержащая белковая молекула, выполняющая в крови животных и человека функции переносчика кислорода. Гемоглобин содержит белок глобин и четыре гема , представляющих собой порфириновый комплекс железа (II), где атом железа образует связь с четырьмя атомами азота порфиринового кольца и одну связь с атомом азота гистидина— аминокислоты, входящей в состав б1елка глобина. Шестое место в координационной сфере железа (II) может быть занято молекулярным кислородом О2, а также лигандами типа СО, СЫ и др. Если гемоглобин вступил во взаимодействие, например, с СО, он теряет способность обратимо присоединять О2. В таком случае организм погибает от гипоксии. Этим объясняется высокая токсичность СО, СК - и подобных им лигандов. [c.134]

Хромопротеиды. Протеиды, содержащие, наряду с белковым компонентом, окрашенное соединение (пигмент). Простетическая группа отщепляется при нагревании с щелочами или кислотами. К этой группе относятся красные дыхательные пигменты эритроцитов позвоночных животных, представляющие соединения гема с белками типа гистонов — глобинами. Гемоглобины растворимы в воде и осаждаются или при полном насыщении, или при полунасыщении сернокислым аммонием. [c.177]

Кобальт. Входит в состав витамина Bj (4, 5%), тироксина в глобин гемоглобина различных животных. При недостаточном обеспечении животных кобальтом развиваются акобальтоз (сухотка), гиповитаминоз и авитаминоз Bja- При этих забо.чеваниях характерно угнетенное состояние, потеря аппетита, нередко малокровие и прогрессирующее истощение, заканчивающееся гибелью животного. Наиболее чувствительны к кобальтовой недостаточности овцы и крупный рогатый скот. [c.453]

Обычно в состав простетических групп в растительных и животных системах входят порфириновые ядра, представляющие собой хелатные структуры с включением ионов металлов (Ре , Со ", и т. д.). Так, гемоглобин животных содержит такую группу с Ре " , присоединенную к белковой половине (глобин). Эта группа аналогична по структуре простетической группе, содержащей в хлорофилле растений и одноклеточных животных. Молекулярный вес белков обычно лежит в пределах от 30 ООО до 80 ООО. Однако молекулярный вес может быть и меньше и значительно больше этих величин. Ферменты являются очень специфичными катализаторами. Зачастую их активность может проявляться только в какой-либо одной реакции. Так, например, фумараза катализирует только обратимую реакцию превращения малеиновой кислоты в фумаровую [98] [c.561]

БольшуЕО роль играют хелатные соединения и в природе. Так, гемоглобин состоит из комплекса — гема, связанного с белком — глобином, В геме центральным ионом является ион Fe +, вокруг которого координированы четыре атома азота, принадлежащие к сложному лиганду с циклическими группировками. Гемоглобин обратимо присоединяет кислород и доставляет его из легких по кровеносной системе ко всем тканям. Хлорофилл, участвующий п процессах фотосинтеза в растениях, построен аналогично, но в качестве центрального иона содержит Mg +. [c.588]

В обоих белках (гемоглобине и миоглобине) гем прочно связан с белковой частью (глобином) с помощью 80 гидрофобных взаимодействий и одной координационной связью между имидазольным кольцом так называемого проксимального гистидина и атомом железа. Несмотря на многочисленные различия в их аминокислотных последовательностях, миоглобин и гемоглобино-вые субъединицы имеют сходную третичную структуру, включающую восемь спиральных участков. Гем вклинивается в щель между двумя спиральными участками кислород связывается по одну сторону порфирина, в то время как гистидиновый остаток координируется по другую. По-видимому, уникальное свойство гемоглобина связывать кислород зависит от структурных особенностей всей молекулы гемоглобина или миоглобина. [c.360]

Вне организма гемоглобин быстро превращается в метгемогло-б и н, который отличается от оксигемоглобина более прочной связью с кислородом и при расщеплении образует наряду с глобином г е м а-т и н у последнего при атоме железа имеется одна гидроксильная группа. В гемоглобине железо двухвалентно, в метгемоглобине и тематике — трехвалентно. [c.974]

По химической природе гемоглобин относится к хромопротеидам, точнее, к гемсодержащим хромопротеидам. В состав его молекулы входит простой белок — глобин (96%) и в качестве простети- [c.143]

Таким образом, глобин предохраняет железо гема от окисления и делает возможным образование оксигенерированного гемоглобина. [c.144]

В схеме не указаны имеющиеся в молекуле боковые цепи (—СНз, —СН= СН>, —СН2СН2СООН и др.). Само 16-членное кольцо (без Ме) называется скелетом порфирина. В центре порфирина находится комплексообразователь, связанный атомами азота в гемоглобине — ион Ре , в хлорофилле — нон Mg +. Вся структура соединена с белковой частью (глобином, состоящим из четырех полипептидных цепочек), без которой ни гемоглобин, ни хлорофилл не могут осуществлять свои биохимические функции. Гем обусловливает красный цвет крови. Установлено, что у иона Ре-+ шесть координационных мест, из них четыре удерживают его в плоскости кольца, а два перпендикулярны этой плоскости, причем одно из них связывает гем с глобином, а другое—с молекулой кислорода. Гемоглобин обратимо присоединяет кислород и разносит его по кровеносной системе из легких в каждую клетку тела. [c.207]

Сочетание спе[и фнческого белка глобина и гема обусловливает указанную иа стр, 447 уникальную способность гемоглобина переносить кислород от легких к клеткам тканей, Большинстно хромопротеидов аналогично гемоглобину содержит и свое.м составе ионы металлов (железо или медь). [c.451]

При осторожном гидролизе соляной кислотой гемоглобин расщепляется на два фрагмента— гемин (4%) и глобин (96%). Следователь-, но, гемоглобин является сложным белком, состоящим из белка — глобина, связанного с простетической irpyininofi (греч. prosthetos—связанный), содержащей железо. [c.671]

Эритроидные стволовые клетки служат предшественниками содержащих гемоглобин эритроцитов. Вспомним (гл. 4, разд. Д, 7), что гемоглобины млекопитающих состоят из двух а-цепей и еще двух других цепей — либо , либо у, либо б, либо е. Гемоглобин взрослых в основном имеет структуру а2 2, но имеется также небольшое количество гемоглобина 0202. Для эмбриона на ранних стадиях развития характерен гемоглобин 0282, но на последующих стадиях е-цепи замещаются двумя другими, свойственными эмбриональному гемоглобину цепями, а именно °Y и Генетические исследования показали, что гены е-, у-, - и 6-глобина тесно сцеплены [188]. Почему же в отдельном эритроците присутствует гемоглобин только одного типа Видимо, дело в том, что для данного набора генов существует только один промотор. Если после каждого гена имеется сигнал-терминатор, то очевидно, что будет идти транскрипция только того гена, который ближе всех прилегает к промотору. В случае потери на каком-то этапе развития этого гена начнет транскрибироваться следующий ген и т. д. таким образом могут происходить нарастающие постепенные изменения в выражении гена в эритроцитах. Еще одна особенность процесса дифференцировки эритроцитов — это его чувствительность к гормону эритропоэти-ну, гликопротеидному гормону, образующемуся в почках [184—186]. Под действием эритропоэтина в дифференцирующих стволовых клетках начинается интенсивный синтез гемоглобина, и они окончательно превращаются в эритроциты [186а]. [c.364]

У человека было обнаружено свыше 50 аномальных разновидностей гемоглобина. В одной из них остаток глутаминовой кислоты в каждой из р-цепей замеш ен остатком валина. Столь ничтожное, казалось бы, изменение снижает ионный заряд молекулы и степень диссоциации между гемом и глобином. Пониженная полярность облегчает, по-видимому, кристаллизацию несимметричных молекул гемоглобина, не содержащих кислород, заставляя эритроциты принимать несвойственную им форму. Такие эритроциты быстро разрушаются селезенкой, что приводит к гемолитической анемии. Эта молекулярная болезнь (термин введен Л. Полингом) известна под названием серповидноклеточной анемии. [c.493]

Чел1у равно наименьшее число нуклеотидов, которые должны быть изменены или неправильно считаны для того, чтобы вместо обычного гемоглобина (НЬА) образовался глобин, характерный для серповидноклеточной анемии (НЬЗ) [c.495]

Красный пигмент эритроцитов крови гемоглобин-же-лезосодсржащий комплекс протопорфирина IX (XV R = = R = H= Hj) и белка глобина. В природе встречается ряд аналогов протопорфирина IX иаиб. близки ему по [c.491]

Состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 153 аминокислотных остатка (мол. м. 17 800), к-рая уложена в плотную глобулу размером 4,5 х 2,5 нм. В спец. полости М. ( кармане ) помещается гем, к-рый связан с остальной частью молекулы (глобином), как в гемоглобине. Ок. 75% полипептидной цепи находится в конформации а-спирали (все а-спирали правозакрученные). Между областями спи-рализации находятся 5 неспирализованных участков такие же участки находятся на концах цепи. Внутр. область молекулы состоит гл. обр. из неполярных остатков леЙ1щна, валина, метионина, фенилаланина и не содержит боковых полярных цепей глутаминовой и аспарагиновой к-т, глутамина, аспарагина, лизина и аргинина. На наружной стороне молекулы расположены как полярные, так и неполярные аминокислотные остатки. [c.92]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология