Белки структура типа складчатого слоя

Первичная структура белка, т. е. последовательность аминокислотных остатков в полипептидных цепях, уже обсуждалась в разд. 14.3. Термин вторичная структура используют для обозначения тех простейших способов, при помощи которых полипептидные цепи скручиваются или складываются в молекулах белков. Наиболее важные вторичные структуры —а-спираль и два вида структуры, которую называют структурой типа складчатого слоя. (Третичная структура включает вторичные структуры и те фрагменты полипептидной цепи, которые соединяют один участок вторичной структурой с другим четвертичная струк- [c.428]

Представление о а-спирали и структурах типа складчатого слоя возникло не как вывод из прямых экспериментальных данных, полученных на белках, а скорее как теоретическое обобщение, основанное на изучении молекул более простых веществ. В аминокислотах один из атомов углерода, называемый а-атомом углерода (С ), расположен между амино- и карбокси-группами. Когда аминокислоты соединяются между собой (с выделением воды) в пептиды или полипептиды, группы атомов, заключенные между двумя а-атомами углерода, располагаются [c.429]

Как видно из рис. 15.3, в структурах типа складчатого слоя водородные связи, соединяющие соседние полипептидные цепи, расположены в одном слое. На этом рисунке цепи выглядят так, как будто их можно полностью вытянуть с сохранением расположения амидных групп в плоскости слоя. Однако путем расчета и построения модели было показано, что длины связей и их углы не допускают образования таких плоских слоев. Структуры, удовлетворяющие пространственным требованиям, можно получить при изгибании цепей у а-атома углерода, как это показано на рис. 15.4 и 15.5. Структуры типа складчатого слоя обнаружены в белках шелка, растянутых волосах и в глобулярных белках. [c.431]

Другой тип конфигурации полипептидных цепей, обнаруженный в белках волос, шелка, мышц и в других фибриллярных белках, получил название 3-структуры. В этом случае две или более линейные полипептидные цепи, расположенные параллельно или, чаще, антипараллельно, прочно связываются межцепочечными водородными связями между NH-и СО-группами соседних цепей, образуя структуру типа складчатого слоя (рис. 1.18). [c.62]

В разд. 14.3 уже было отмечено, что причина, по которой все белки построены из ь-аминокислот, а не из смеси ь-и о-аминокислот, неизвестна. Тем не менее строение складчатого слоя и а-спирали, которые являются основными вторичными структурами белков, позволяет, по-видимому, понять это явление. Оба типа складчатого слоя имеют такую структуру, что одна из двух связей, соединяющих а-атом углерода с боковыми группами, направлена вовне почти под прямым углом к плоскости слоя и обеспечивает достаточное пространство для боковой цепи, между тем как другая связь лежит почти в плоскости слоя, где есть место лишь для атома водорода. В а-спирали, построенной целиком из ь - (или целиком из о -) аминокислотных остатков, боковые группы (при первых атомах углерода) расположены на расстоянии более 500 пм, тогда как в цепях, построенных из ь- и о-остатков, это расстояние составляет только 350 пм. Соответственно в первом случае структуры более устойчивы, так как для размещения больших боковых групп имеется больше места, чем в случае смешанных ь,о -цепей. Организмы, построенные исключительно из ь - (или о-) аминокислот (а также соответствующих углеводов и других веществ), к тому же несравненно проще, чем построенные на основе одновременно и ь- и в -форм. Дело в том, что ферменты, как правило, стереоспецифичны фермент, катализирующий реакцию с участием субстрата ь-ряда, не может катализировать ту же реакцию с участием субстрата о-ряда. Из этого следует, что существующим организмам достаточно только половины того числа ферментов, которое бы им потребовалось, если бы они были построены изь- и о-изомеров. Отбор же и-, а не в-аминокислот был, по-видимому, случайным. [c.435]

Рентгеноструктурный анализ кристаллов позволил установить полную пространственную структуру ряда глобулярных белков. Было показано, что вторичная структура этих белков представлена главным образом а-спиралью и двумя типами складчатого слоя. При помощи рентгеноструктурного анализа можно установить и положение каталитически активного центра в молекуле фермента, соединенного с ингибитором. [c.443]

Структура а-спирали является наиболее важным и широко распространенным случаем организации молекул глобулярных белков (например, ферменты). Структура Р-складчатого слоя встречается в фибриллярных белках типа фиброина шелка и Р-кератина (кожа, волосы, ногти, рога, копыта и т,д,). [c.535]

Из рис. 2.23 следует, что правая а-спираль прекрасно удовлетворяет критериям Полинга и Кори. Было также постулировано существование левой спирали и двух типов 18-слоев. Антипараллельный /З-слой изображен на рис. 2.23,Я. Каждая отдельная цепь является спиралью с осью симметрии второго порядка, т.е. образует складчатую структуру. Все пептиды принимают участие в образовании водородных связей, однако все эти связи образуются между различными цепями. Геометрия пептидного скелета в /З-слое соответствует наиболее вытянутой конформации цепи, еще допускаемой при нормальных значениях длин связей и валентных углов смещение вдоль оси равно 3,47 А на остаток. Во многих белках объединение параллельных и антипараллельных /З-цепей приводит к образованию большого структурного остова (рис. 2.24, а также Дополнение 2.3). [c.91]

Структуры типа складчатого слоя, обусловленные образованием меж-молекулярных водородных связей, бывают двух видов (фиг. 34), причем и те и другие удовлетворяют требованиям Полинга, Кори и Бренсона. В складчатом слое из параллельных цепочек все N-концевые группы обращены в одну и ту же сторону. В складчатом слое из антипараллельных цепочек N-концевые группы всех расположенных рядом цепей направлены в противоположные стороны. В отличие от а-спирали водородные связи в структурах типа складчатого слоя почти перпендикулярны главной оси полипеп-тидной цепи. Структура типа складчатого слоя характерна для фибриллярных белков, которые, как правило, нерастворимы в полярных растворителях. Ниже мы будем говорить главным образом о спиральных структурах, а также [c.101]

Модель типа складчатого слоя. Предполагая, что в р-форме полипептидная цепочка полностью развернута и ориентирована вдоль оси волокна, и используя величины углов и длин связей, приводимые Полингом, посмотрим, в какой мере совпадают расчетные значения периодов с экспериментально наблюдаемыми на рентгенограммах р-белков. Остов каждой полипептидной цепи в такой структуре должен лежать в одной плоскости. Если цеп ч вязаны ежду собой водаралными связями, образуется плоский слой. Период 4,7 А, определяемый по экваториальным рефлексам, близок к значению, ожидаемому для расстояни [c.242]

Предполагается, что большинство белков можно рассматривать в первом приближении как структуру типа сэндвича, каждый слой которой состоит либо из а-спиралей, либо из р-струк-тур. Недавно Левитт и Чотиа [10] предложили простой и наглядный способ изображения таких структур (рис. 1.9). Упаковка спиральных и складчатых участков происходит за счет стэкинг-взаимодействия боковых цепей аминокислот. Внутренняя область белка имеет плотную упаковку боковые цепи одного участка встраиваются между боковыми цепями другого, образуя [c.22]

Все белки, как установлено еще в прошлом столетии, являются результатом линейной конденсации двадцати с лишним различных аминокислот с образованием пептидной связи между азотом одного и карбоксильным углеродом другого, следующего аминокислотного остатка. Группы СО и НН каждого аминокислотного остатка могут быть также одним из партнеров в водородной СО - Н-связи. Полинг показал [595], что при образовании таких водородных связей, между аминокислотными остатками одной и той же белковой цепи осуществляется так называемая а-спиральная структура полипен-тидной цепи. В ней водородные связи образуются между первым и четвертым, вторым и пятым и т. д. аминокислотными остатками одной и той же закрученной в спираль полипептндной цепи. В индивидуальной белковой цепи в форме а-спирали направление водородных связей, таким образом, совпадает с осью спирали. Второй тип стабильных структур, предложенный Полингом,— складчатые р-слои — характеризуется максимальной насыщенностью меж-цепных водородных связей здесь водородные связи образованы между группами СО и НН соседних, уже не скрученных, а вытянутых полипептидных цепей. В р-слоях водородные связи перпендикулярны направлению полипептидных цепей. [c.302]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология