Общие принципы формирования структуры белка

Общие принципы формирования структуры белка [c.392]

Общий принцип организации белковой молекулы заключается в том, что структуры высшего порядка определяются непосредственно структурой низшего порядка. Это означает, что в первичной последовательности аминокислот заложена информация, необходимая для образования правильной конформации белка. Сюда относится образование ковалентных и нековалентных связей. Например, существенным моментом в формировании вторичной структуры является образование дисульфидных (S—S) мостиков между остатками цистеина. Каждый цистеин находится в полипептидной цепи отдельно, но в результате свертывания в специфическую конформацию две аминокислоты оказываются рядом и происходит конденсация двух SH-гpyпп. [c.55]

Как уже отмечалось, Астбери предложил большое число молекулярных моделей белков. Хотя ни одна из них не была подтверждена последующими экспериментами, тем не менее его работы оказали огромное стимулирующее влияние на развитие этой области. Условия, которым должны были удовлетворять предложенные им структуры, еще не носили строго количественного характера. Это касается длин связей, валентных углов и конфигурации пептидной группы (во многих моделях Астбери она не была плоской). Ученый хотя и предполагал наличие водородных связей между пептидными единицами, например в Р-форме, однако он не сформулировал тезис об образовании связи К-Н...О=С как общий принцип формирования структуры полипептидной цепи и не ставил условие полной насыщенности структуры водородными связями. У. Астбери говорил о необходимости плотной упаковки полипептидных цепей, но и это требование носило скорее декларативный характер, поскольку никаких количественных критериев им введено не было. Это и не могло быть сделано, так как в то время не только отсутствовали данные о геометрических параметрах пептидов и белков, но еще не было известно химическое строение ни одного белка. [c.15]

На формирование пространственного строения полипептидов и белков оказывают воздействие не только различие в энергии конфигураций отдельных пептидных связей, но и кооперативные конформационные эффекты и влияние растворителя. В принципе не исключены ситуации, когда даже небольшой предпочтительности в энергии одной из форм окажется достаточно для реализации структуры всего полипептида. Или, напротив, исходя из общей энергии молекулы, оптимальной может стать конфигурация пептидной связи, имеющая несколько большую (в изолированном состоянии) величину энтальпии. Например, пoли-L-пpoлин в неполярных средах содержит пептидные группы в цмс-форме (полипролин I), а в полярных — транс-формс (полипролин II). В тех же условиях у его ближайшего конформацион- [c.415]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология